„Pankreatisches Hormon“ – Versionsunterschied

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Das '''pankreatische Polypeptid''' ist [[Peptidhormon]] bestehend aus 36 [[Aminosäuren]] aus den PP- oder auch F-Zellen der [[Langerhans-Insel]]n des [[Pankreas]], dessen Konzentration im Blut nach eiweißreicher Nahrung ansteigt.
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Das '''pankreatische Hormon''' (kurz auch PP für '''pankreatisches Polypeptid''' oder PNP) ist ein [[Peptidhormon]] bestehend aus 36 [[Aminosäure]]n aus den PP- oder auch F-Zellen der [[Langerhans-Insel]]n der [[Bauchspeicheldrüse]] (Pankreas), dessen Konzentration im Blut nach der Aufnahme eiweißreicher Nahrung ansteigt.


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Es handelt sich dabei um ein [[Hormon]] des Magen-Darm-Kanals, das die [[Enzym]]- und [[Hydrogencarbonat]]-Produktion der Bauchspeicheldrüse, die [[Motilität]] des [[Darm]]s und den [[Galle]]fluss hemmt.


== Primärstruktur ==
== Primärstruktur ==
Primärstruktur: H<sub>2</sub>N-Ala–Pro–Leu–Glu–Pro–Gln–Tyr–Pro–Gly–Asp–Asp–Ala–Thr–Pro–Glu–Gln–Met–Ala–Gln–Tyr–Ala–Ala–Gln–Leu–Arg–Arg–Tyr–Ile–Asn–Met–Leu–Thr–Arg–Pro–Arg–Tyr-CONH<sub>2</sub>.<ref>{{UniProt|P01298}}</ref>
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== Quellen ==
== Genetik ==
Das Polypeptid liegt beim Menschen auf dem langen Arm von [[Chromosom 17 (Mensch)|Chromosom 17]] (17q21) und damit in unmittelbarer Nachbarschaft zum [[Peptid YY]]. Das PNP-Gen entstammt vermutlich einer lokalen Genverdopplung kurz vor oder zur Zeit der Amphibienbildung.<ref name="Kleine, Rossmanith">{{Literatur |Autor=Bernhard Kleine, Winfried Rossmanith |Titel=Hormone und Hormonsystem – Lehrbuch der Endokrinologie |Auflage=3., vollständig überarbeitete und erweiterte |Verlag=Springer Spektrum |Ort=Berlin/ Heidelberg |Datum=2014 |ISBN=978-3-642-37091-5 |Seiten=117, 120}}</ref>
<references/>


== Funktion ==
[[Kategorie:Peptid]]
Schon seit 1970 wird der Zusammenhang zwischen PP (pankreatisches Polypeptid) und [[Appetitregulation]] erforscht. So konnte bei übergewichtigen Mäusen ein Mangel an PP festgestellt werden, bei denen die Injektion von PP zu einem Appetit- und Gewichtsverlust führten. Auch in anderen Studien wurde festgestellt, dass die Injektion von PP den Appetit für etwa 24h reduziert. Zudem wird über PP die sympathische Aktivität und der [[Sauerstoffverbrauch]] stimuliert, es wird also mehr [[Energie]] verbraucht. In Maus-Studien konnte auch ein positiver Effekt von PP auf metabolische Parameter wie [[Cholesterol]] gefunden werden. Interessant war hierbei auch, dass die zentrale Gabe von PP die Nahrungsaufnahme im Tiermodell erhöht hat, zentral hat PP also einen entgegengesetzten Effekt.
[[Kategorie:Gastroenterologie]]
Auch Studien an Menschen zeigen die [[Appetit]]hemmung durch PP und den damit einhergehenden [[Körpergewicht|Gewichtsverlust]], sowohl bei [[Übergewicht]]igen als auch bei [[Normalgewicht]]igen. Es konnte aber nicht gezeigt werden, dass die Magenentleerung und die Darmmotilität von PP beeinflusst wird.<ref>S. Stanley, K. Wynne, S. Bloom: ''Gastrointestinal satiety signals III. Glucagon-like peptide 1, oxyntomodulin, peptide YY, and pancreatic polypeptide.'' In: ''Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol.'' 286(5), May 2004, S. G693–G7.</ref>


Gehemmt wird die [[Sekretion]] beispielsweise durch [[Galanin]].<ref name="RömppOnline">{{RömppOnline|ID=RD-16-00190|Name=pankreatisches Polypeptid|Abruf=2014-07-18}}</ref>
[[en:Pancreatic polypeptide]]

[[pt:Polipeptídeo pancreático]]
== Einzelnachweise ==
[[ru:Панкреатический полипептид]]
<references />

[[Kategorie:Peptidhormon]]
[[Kategorie:Verdauungsphysiologie]]
[[Kategorie:Bauchspeicheldrüse]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 17 (Mensch)]]

Aktuelle Version vom 20. September 2023, 19:42 Uhr

Pankreatisches Hormon
Pankreatisches Hormon
Bänder-/Stäbchenmodell nach PDB 1TZ5

Vorhandene Strukturdaten: 1tz5

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 36 Aminosäuren
Präkursor Pankreatisches Polypeptid (66 aa)
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere[1]

Das pankreatische Hormon (kurz auch PP für pankreatisches Polypeptid oder PNP) ist ein Peptidhormon bestehend aus 36 Aminosäuren aus den PP- oder auch F-Zellen der Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse (Pankreas), dessen Konzentration im Blut nach der Aufnahme eiweißreicher Nahrung ansteigt.

Es handelt sich dabei um ein Hormon des Magen-Darm-Kanals, das die Enzym- und Hydrogencarbonat-Produktion der Bauchspeicheldrüse, die Motilität des Darms und den Gallefluss hemmt.

Primärstruktur

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H2N-Ala–Pro–Leu–Glu–Pro–Gln–Tyr–Pro–Gly–Asp–Asp–Ala–Thr–Pro–Glu–Gln–Met–Ala–Gln–Tyr–Ala–Ala–Gln–Leu–Arg–Arg–Tyr–Ile–Asn–Met–Leu–Thr–Arg–Pro–Arg–Tyr-COOH.[2]

Das Polypeptid liegt beim Menschen auf dem langen Arm von Chromosom 17 (17q21) und damit in unmittelbarer Nachbarschaft zum Peptid YY. Das PNP-Gen entstammt vermutlich einer lokalen Genverdopplung kurz vor oder zur Zeit der Amphibienbildung.[3]

Schon seit 1970 wird der Zusammenhang zwischen PP (pankreatisches Polypeptid) und Appetitregulation erforscht. So konnte bei übergewichtigen Mäusen ein Mangel an PP festgestellt werden, bei denen die Injektion von PP zu einem Appetit- und Gewichtsverlust führten. Auch in anderen Studien wurde festgestellt, dass die Injektion von PP den Appetit für etwa 24h reduziert. Zudem wird über PP die sympathische Aktivität und der Sauerstoffverbrauch stimuliert, es wird also mehr Energie verbraucht. In Maus-Studien konnte auch ein positiver Effekt von PP auf metabolische Parameter wie Cholesterol gefunden werden. Interessant war hierbei auch, dass die zentrale Gabe von PP die Nahrungsaufnahme im Tiermodell erhöht hat, zentral hat PP also einen entgegengesetzten Effekt. Auch Studien an Menschen zeigen die Appetithemmung durch PP und den damit einhergehenden Gewichtsverlust, sowohl bei Übergewichtigen als auch bei Normalgewichtigen. Es konnte aber nicht gezeigt werden, dass die Magenentleerung und die Darmmotilität von PP beeinflusst wird.[4]

Gehemmt wird die Sekretion beispielsweise durch Galanin.[5]

Einzelnachweise

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  1. Homologe bei OMA
  2. UniProt P01298
  3. Bernhard Kleine, Winfried Rossmanith: Hormone und Hormonsystem – Lehrbuch der Endokrinologie. 3., vollständig überarbeitete und erweiterte Auflage. Springer Spektrum, Berlin/ Heidelberg 2014, ISBN 978-3-642-37091-5, S. 117, 120.
  4. S. Stanley, K. Wynne, S. Bloom: Gastrointestinal satiety signals III. Glucagon-like peptide 1, oxyntomodulin, peptide YY, and pancreatic polypeptide. In: Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 286(5), May 2004, S. G693–G7.
  5. Eintrag zu pankreatisches Polypeptid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 18. Juli 2014.