„Lysylhydroxylasen“ – Versionsunterschied
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| Andere Namen = Procollagen-Lysine, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; LLH; LH1; Lysyl Hydroxylase 1; EC 1.14.11.4; PLOD; EDS6; Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase (Lysine Hydroxylase, Ehlers-Danlos Syndrome Type VI); Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Procollagen-Lysine,2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Lysyl Hydroxylase 1; Lysine Hydroxylase; LH |
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Die Lysylhydroxylasen erzeugen aus Lysinresten [[Hydroxylysin]] als [[posttranslationale Modifikation]], unter anderem bei der Stabilisierung von [[Kollagen]]. [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktoren]] sind [[Eisen]]ionen und [[Ascorbinsäure]] (Vitamin C). Lysylhydroxylasen sind [[Dimer]]e und im Lumen des rauen [[Endoplasmatisches Retikulum|endoplasmatischen Retikulums]] lokalisiert.<ref>{{Literatur |Autor=Jari Heikkinen, Maija Risteli, Outi Lampela, Paula Alavesa, Marjo Karppinen, André H. Juffer, Raili Myllylä |Titel=Dimerization of human lysyl hydroxylase 3 (LH3) is mediated by the amino acids 541–547 |Sammelwerk=Matrix Biology |Band=30 |Nummer=1 |Datum=2011-01 |Seiten=27–33 |DOI=10.1016/j.matbio.2010.10.002 |PMID=20955792}}</ref> Ein Mangel an Vitamin C führt zu Defekten in der Funktion des Kollagens, die zu den Symptomen des [[Skorbut]]s gerechnet werden. |
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R: ''Dimerization of human lysyl hydroxylase 3 (LH3) is mediated by the amino acids 541-547.'' In: ''Matrix Biol.'' (2011), Band 30, Heft 1, S. 27-33. [[doi:10.1016/j.matbio.2010.10.002]]. PMID 20955792.</ref> Ein Mangel an Vitamin C führt zu Defekten in der Funktion des Kollagens, die zu den Symptomen des [[Skorbut]]s gerechnet werden. |
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== Literatur == |
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* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007 |
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, [[Lubert Stryer]]: ''Biochemie.'' 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5. |
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* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004 |
* Donald Voet, Judith G. Voet: ''Biochemistry.'' 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X. |
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* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell'' |
* [[Bruce Alberts]], Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: ''Molecular Biology of the Cell''. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2. |
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[[Kategorie:Oxygenase| Lysylhydroxylasen]] |
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Aktuelle Version vom 1. November 2018, 12:38 Uhr
| PLOD1 | ||
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| Andere Namen |
Procollagen-Lysine, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; LLH; LH1; Lysyl Hydroxylase 1; EC 1.14.11.4; PLOD; EDS6; Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase (Lysine Hydroxylase, Ehlers-Danlos Syndrome Type VI); Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Procollagen-Lysine,2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Lysyl Hydroxylase 1; Lysine Hydroxylase; LH | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 727 Aminosäuren, 83550 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 5351 | 18822 |
| UniProt | Q02809 | Q9R0E2 |
| PubMed-Suche | 5351 | 18822
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Die Lysylhydroxylasen sind Enzyme, die die Hydroxylierung von Lysinresten in Proteinen katalysieren.
Die Lysylhydroxylasen erzeugen aus Lysinresten Hydroxylysin als posttranslationale Modifikation, unter anderem bei der Stabilisierung von Kollagen. Cofaktoren sind Eisenionen und Ascorbinsäure (Vitamin C). Lysylhydroxylasen sind Dimere und im Lumen des rauen endoplasmatischen Retikulums lokalisiert.[1] Ein Mangel an Vitamin C führt zu Defekten in der Funktion des Kollagens, die zu den Symptomen des Skorbuts gerechnet werden.
Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Jari Heikkinen, Maija Risteli, Outi Lampela, Paula Alavesa, Marjo Karppinen, André H. Juffer, Raili Myllylä: Dimerization of human lysyl hydroxylase 3 (LH3) is mediated by the amino acids 541–547. In: Matrix Biology. Band 30, Nr. 1, Januar 2011, S. 27–33, doi:10.1016/j.matbio.2010.10.002, PMID 20955792.