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Lipasa Pancreatica

1) La lipasa pancreática y la amilasa pancreática son enzimas digestivas producidas por el páncreas que ayudan a digerir las grasas y almidones de los alimentos, respectivamente. 2) La tripsina es una enzima peptidasa producida por el páncreas que digiere proteínas rompiendo los enlaces péptidos para formar aminoácidos, permitiendo su absorción.

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Melisa Paredes Muro
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Lipasa Pancreatica

1) La lipasa pancreática y la amilasa pancreática son enzimas digestivas producidas por el páncreas que ayudan a digerir las grasas y almidones de los alimentos, respectivamente. 2) La tripsina es una enzima peptidasa producida por el páncreas que digiere proteínas rompiendo los enlaces péptidos para formar aminoácidos, permitiendo su absorción.

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LIPASA PANCREATICA: La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos

de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, segn estudios bioqumicos, es idntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancretica no especfica), por lo que se supone que el origen es pancretico y llega a las glndulas mamarias a travs de la circulacin sangunea. La funcin principal de esta lipasa gstrica es ayudar a la absorcin de grasas. Hay que destacar que la produccin de jugo gstrico est controlada por dos mecanismos: Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc). Hormonal, a travs de la hormona gastrina. En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestin de grasas, la reconstitucin del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las clulas vegetales las producen para fabricar reservas de energa.

Los niveles superiores a los normales pueden indicar: Colecistitis (con efectos en el pncreas) Cncer pancretico Pancreatitis lcera u obstruccin estomacal Gastroenteritis viral Las afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen son: Pancreatitis crnica Deficiencia familiar de lipasa lipoproteica AMILASA PANCREATICA: La amilasa, denominada tambin ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la funcin de digerir el glucgeno y el almidn para formar azcares simples, se produce principalmente en las glndulas salivares (sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glndulas se inflama aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautiz en un principio con el nombre de diastasa.

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L. Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su examen. Significado de los resultados anormales Los niveles elevados de amilasa pueden indicar: Pancreatitis aguda Cncer del pncreas, ovarios o pulmones Colecistitis Ataque de vescula biliar resultante de enfermedad Infeccin de las glndulas salivales (como paperas) o una obstruccin Oclusin intestinal Macroamilasemia Obstruccin de las vas biliares o pancreticas lcera perforada Embarazo ectpico (puede romperse) Gastroenteritis viral La disminucin de los niveles de amilasa puede indicar:

Dao al pncreas Enfermedad renal Cncer pancretico Toxemia del embarazo TRIPSINA: La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las protenas mediante hidrlisis para formar pptidos de menor tamao y aminocidos. La tripsina es producida en el pncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestin. El pH ptimo es 8 y la temperatura ptima es 37 C. Es una enzima especfica ya que liga al pptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminocidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al pptido inicial. La tripsina es producida por el pncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteoltico. Qumica y funcin La tripsina es secretada en el intestino delgado, donde acta hidrolizando pptidos en sus

componentes estructurales bsicos conocidos como aminocidos (stos pptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada protenas en el estmago). Esto es necesario para el proceso de absorcin de las protenas presentes en la comida, ya que a pesar de que los pptidos son mucho ms pequeos con respecto a las protenas, son an demasiado grandes para ser absorbidos en el leo. La tripsina realiza la hidrlisis de los enlaces peptdicos. El mecanismo enzimtico es igual al de las otras Sern proteasas: una trada cataltica convierte a la serina del sitio activo en nucleoflica. Esto se logra modificando el ambiente electrosttico de la serina. La reaccin enzimtica catalizada por las tripsinas es termodinmicamente favorable pero tiene una alta energa de activacin (es cinticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH ptimo de operacin de 8 y una temperatura ptima de operacin de 37 C. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la regin cataltica (S1) de las tripsinas tiene la funcin de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que

las tripsinas predominantemente cortan protenas en el extremo carboxlico ( extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptdica y no en los residuos terminales de la misma. Las tripsinas activadas a su vez activan ms tripsingeno (autocatlisis) y al resto en enzimas, de manera que slo una pequea cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reaccin. Este mecanismo de activcin es muy comn entre las Sern proteasas, y sirve para prevenir la autodigestin en el pncreas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometra de masas, la especificidad del corte es importante

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