99

11.0.0- LANA

Figura 2.113 Figura 2.114

(Figuras reproducidas por gentileza del SUL y de la “Society of Dyers and Colourists”).

11.1.0- INTRODUCCIÓN
A fines del 2010 se estimaba la producción mundial de lana sucia en algo más de 2 millones de
toneladas por año y la población mundial de ovinos en unos 1000 millones (lo que daría un
rendimiento promedio de 2 kg de lana por animal y por año). Se estimaba también que las ventas
al consumidor final, de artículos de lana en todo el mundo, eran alrededor de 80.000 millones de
dólares (datos de la IWTO, International Wool Textile Organization).
TABLA 2.42 TABLA 2.42 TABLA 2.43
POBLACION OVINA MUNDIAL PRODUCCIÓN MUNDIAL DE PRODUCCIÓN MUNDIAL DE
POR PAIS * 2010 LANA LAVADA * % * 2010 FIBRAS TEXTILES en % * 2007
CHINA 171:761.000 AUSTRALIA 25,0 QUÍMICAS 59,3
AUSTRALIA 85:711.000 EUROPA 19,5 ALGODÓN 37,4
NUEVA ZELANDA 39:122.000 CHINA 14,8 LANA 1,7
REINO UNIDO 33:946.000 NUEVA ZELANDA 13,7 LINO 1,4
ESPAÑA 21:847.000 ARGENTINA 4,0 SEDA 0,2
SUDAFRICA 21:275.000 URUGUAY 2,9 TOTAL 100,0
ARGENTINA 15:880.000 SUDAFRICA 2,3
BRASIL 15:600.000 OTROS 17,8
PERÚ 15:000.000 TOTAL 100,0
URUGUAY 11:000.000
FRANCIA 8:499.000
ITALIA 8:227.000
TOTAL, ovinos: 1.097 millones TOTAL, tons.: 1,2 millones TOTAL, tons.: 70 millones

Los ovinos primitivos tenían un vellón o pelaje exterior de color marrón, con pelos largos y
gruesos o “pelos canizos”, que presentaban un canal central, y un pelaje interior, con pelos más
delgados y más cortos, sin canal central. El pelaje exterior, más largo, actuaba de barrera contra
la penetración de la lluvia, el polvo y el sol y el pelaje interior, como aislante térmico. Ambos
pelajes eran mudados anualmente, en primavera. En cambio, los ovinos, tal como la conocemos
hoy día, son el resultado de un largo proceso de cría selectiva con la que se buscó mejorar las
propiedades del vellón y atender las demandas de la industria textil. A lo largo de siglos se
favoreció la reproducción de animales con predominio del vellón interior más fino, con pelos sin
 100

canal central. Se logró también que el animal no mudara su pelaje en primavera, y que este
creciera continuamente debiendo ser esquilado anualmente. En los vellones actuales aparecen
algunos pelos ancestrales, más gruesos y con canal central, llamados “kemps”, que en general
son indeseables y bajan el precio de venta del vellón.

11.2.0- ESTRUCTURA
La lana presenta una gran variación de finura, largo y rizo, dependiendo de la raza, la dieta, la
sanidad del ovino y de la región y su clima. El diámetro aparente de la fibras más finas, p.ej. de
ovinos Merino, es de unos 18 µm, con unas 9000 fibras por cm2 de piel. Las lanas más
gruesas, como las de la raza Rommey Marsh, pueden tener hasta 40 µm de diámetro aparente
con muchas menos fibras por cm2 de piel. La longitud de la fibra, obtenida por esquila anual,
varía de 7-8 cm para las más finas, hasta 7-15 cm o más para las más gruesas. El rizo también
puede presentar una gran variación: entre 1 y 12 rizos por cm. La fibra está formada
básicamente por dos partes: la médula (o “cortex”) que constituyen la mayor parte de la fibra y
la cutícula que es la envolvente externa. El color de la lana va del blanco hasta el amarillo
crema (aunque hay lanas marrones y negras) con brillos variables.
La cutícula es, aproximadamente, el 10% en peso del total de la fibra. Las células de la cutícula
se superponen unas sobre otras como tejas o escamas y están orientadas hacia la punta de la
fibra. Una fibra de lana observada al microscopio semeja entonces, el tronco de una palmera.
Las escamas son responsables del “afieltrado” un fenómeno que ocurre cuando las telas o
prendas de lana son sometidas a tratamientos húmedos calientes y/o pH extremos, con agitación
mecánica. En esas condiciones se produce un rozamiento interfibrilar excesivo y las escamas de
las fibras se van trabando unas con otras, el tejido se compacta y, en consecuencia, el espesor
de la tela o de la prenda aumenta, con disminución del largo y del ancho. Existen una variedad de
procedimientos patentados para evitar el afieltrado, eliminando o recubriendo las escamas de la
fibra de lana. Algunos de estos procedimientos consisten en utilizar cloro o enzimas (queratinasas)
para eliminar las escamas o resinas especiales para recubrirlas.
En general el espesor de la cutícula es igual al de una simple célula, salvo en las zonas donde
las células se superponen como tejas. La célula de la cutícula de la lana Merino es en general
oblonga con dimensiones aproximadas de 20 x 30 x 0,5 µm. La observación microscópica de la
sección de la fibra muestra que las células de la cutícula están compuestas de una exocutícula,
resistente a las enzimas, y una endocutícula, sensible al ataque por enzimas, ambas rodeadas
por una epicutícula hidrófoba que hace que la lana sea impermeable al agua líquida pero no al
vapor de agua. La lana alcanza un “regain” de saturación de 30-35 % y su contenido de
humedad, generalmente alto, hace que prácticamente no genere electricidad estática.
La médula (o “cortex“) constituye el 90% del peso de la fibra y está formada por dos tipos de
células: las del ortocortex y las del paracortex. Ambas partes tienen diferentes propiedades
químicas y tintóreas. En el rizo, el paracortex está siempre ubicado por dentro del rizo mientras
que el ortocortex está por fuera. Las células de la médula poseen un “complejo de la membrana
celular” que actúa de “cemento” entre ellas y que las separa de la cutícula.
Las células de la médula tienen forma de huso y en general miden 95 µm de largo y 5 µm de
diámetro. Están formadas por microfibrillas cilíndricas de alta cristalinidad, de 10 µm de largo y
0,3 µm de diámetro, todas empaquetadas en una matriz amorfa o de baja cristalinidad. Las
microfibrillas están formadas por moléculas de proteinas de bajo contenido en azufre. La matriz
en cambio está formada por queratinas de alto contenido de azufre. Las microfibrillas contienen
grupos de - según diferentes autores - dos o tres cadenas de polipéptidos, α-espirales
retorcidos conjuntamente. Las microfibrillas están agrupadas en “manojos” llamados
 101

macrofibrillas que a su vez están más empaquetadas en el ortocortex que en el paracortex. Es

decir, en el paracortex hay más matriz amorfa que en el ortocortex. Las células de la médula
tienen también restos de núcleo celular, que son más abundantes en el paracortex que en el
ortocortex.

TABLA 2.44 - DIMENSIONES APROXIMADAS DE UNA FIBRA DE LANA MERINO, en µm

COMPONENTE LARGO ANCHO DIÁMETRO ESPESOR
Fibra 100.000 - 20 -
Célula de cutícula 30 20 - 0.5
Materia intercelular (*) - - - 0.025
Célula cortical 95 - 5 -
Macrofibrilla 10 - 0.3 -
Microfibrilla 1 - 0.007 -
Protofibrillas (**) 0,0025

(*) “Cell membrane complex” (**) α-hélice de tres cadenas polipéptidas

Figura 2.115
 102

Figura 2.116 Figura 2.117

Figura 2.118

Las Figuras 2.116 a 2.118 han sido reproducidas del libro “Wool Dyeing”, de David M. Lewis,
con autorización de la “Society of Dyers and Colourists”

11.3.0- CARACTERÍSTICAS GENERALES

11.3.1- “FINURA” y SUAVIDAD
Con lana de cordero (“lambs wool”) se obtienen artículos muy suaves pues es una lana de
animal joven y muy fina (de bajo micronaje). Las lanas finas son menos rígidas y por tanto
“pinchan” menos. Las puntas de la lana de cordero son además, “naturales”, es decir de primera
esquila. Las puntas naturales también “pinchan” menos que aquellas que se generaron por una
esquila anterior.
11.3.2- RIZO, RECUPERACIÓN ELÁSTICA y VOLUMINOSIDAD
La voluminosidad (“bulk”) es una característica muy apreciada pues permite una mejor
apariencia y estructura de los tejidos y una mayor aislación térmica debido a la mayor retención
de aire entre las fibras. Esta propiedad es muy apreciada en los tejidos de punto, especialmente
aquellos hechos con hilados gruesos de poca torsión, y en las mantas, frazadas y alfombras. La
cantidad de rizo y la recuperación elástica influyen en la voluminosidad. Estas propiedades
presentan una gran variabilidad según la alimentación, raza, edad y salud del animal. Las lanas
uruguayas p. ej. tienen una alta voluminosidad: 25 a 27 cm3/g. Por otra parte, se debe tener en
 103

cuenta que las lanas con mucha voluminosidad pueden tener mucho desperdicio en hilandería,
especialmente en la operación de peinado, donde producen mayor cantidad de “noil” o “blousse”.
11.3.3- ESTILO y CARÁCTER
El “estilo” de una lana de vellón es una apreciación en gran medida subjetiva. Las
características que contribuyen al “estilo” son la forma y largo de la “mecha” del vellón, la
cantidad y la definición del rizo, la forma de las puntas de las fibras, la influencia del medio
ambiente (p.ej., el color del polvo adherido y su penetración), el color de la materia grasa, etc. El
“estilo” es, entonces, el resultado de características genéticas y ambientales, y recientemente se
ha tratando de medirlo objetivamente con técnicas de análisis de imágenes (p.ej. CSIRO Style
Instrument). El “carácter”, por otra parte, está dado por la cantidad de rizos por cm de mecha y
por la amplitud de la curva del rizo. El “carácter” influye mucho en el “estilo” y en el Hauteur
del “top”. Para la operación de peinado una gran amplitud del rizo es beneficiosa pero una gran
cantidad de rizos por cm, no.

11.4.0- LAS QUERATINAS DE LA LANA

El espectro de difracción de rayos X, cuando la fibra de lana está en estado de reposo, muestra
la estructura característica de α-queratina y cuando está sometida a tensión, la de la β -
queratina. Los enlaces hidrógeno dentro de las moléculas de queratina, le dan a ésta una
estructura helicoidal Se rompen cuando la fibra es estirada y vuelven a formarse cuando la
tensión cesa. Hasta el 5% de elongación, la fibra posee una alta recuperación elástica con
elasticidad completa y “creep” primario (ver la Sección 5.0.0- Propiedades mecánicas). Las
queratinas también se encuentran en el mundo animal en pelos, garras, uñas, pezuñas, cuernos,
picos y plumas. Las plumas p.ej. están compuestas de β-queratina aun sin estar sometidas a
tensión. Las queratinas de los mamíferos son todas α-queratina mientras que la de reptiles, aves
e insectos pueden ser α ó β.
Se estima que la lana contiene unos 170 tipos de proteínas diferentes. Algunas de ellas deben
clasificarse como “no-queratínicas” de acuerdo al contenido del aminoácido cistina. El menor
contenido de cistina, y por tanto de enlaces disulfuro entre cadenas polipéptidas, hace a las
proteínas más lábiles y menos resistentes al ataque químico que las queratinas. En la queratina,
como en cualquier proteína, las unidades monómeras, los aminoácidos, se unen por
condensación, es decir por reacción del grupo ácido carboxílico con el básico amino, con
eliminación de una molécula de agua, para formar un enlace peptídico-CO-NH-, y una larga
cadena polimérica o cadena polipeptídica, con cadenas laterales –R.

Las características de estructura interna de la fibra sumada a las de la estructura de las macromoléculas de la
queratina, hacen que la lana tenga poca resistencia a la tracción longitudinal, pero una gran recuperación
11.4.0-
elástica.COMPOSICIÓN
Después de la seda es QUÍMICA
la fibra con DE
mayorLAíndice
LANAde recuperación elástica (ver en la Sección 5.0.0,
“Propiedades Mecánicas”, los temas referidos al “comportamiento elástico” y al “diagrama esfuerzo-
deformación”. La cantidad y la forma del rizo contribuyen a la recuperación elástica.

La lana lavada tiene un alto contenido de queratinas. Por hidrólisis de las queratinas se obtienen
18 aminoácidos. La cantidad relativa de estos aminoácidos puede variar para distintas zonas de
un mismo vellón, entre animales de una misma majada, por diferencias de raza entre majadas
así como por el estado sanitario y la alimentación de los animales.
Las proteínas extraídas de la lana, después de someterlas a un proceso de reducción y
carboximetilación pueden separarse en tres fracciones. Una referida como SCMK-A (“S-
carboxymethylkerateine-A”) agrupa a las proteínas de bajo contenido en azufre. La SCMK-B (“S-
 104

carboxymethylkerateine-B”) contiene dos grupos de proteínas: las de alto y muy alto contenido
de azufre. La tercera fracción contiene otro grupo de proteínas, de alto contenido en residuos de
glicina y tirosina. Las proteínas de bajo contenido en azufre tienen conformación helicoidal y se
encuentran preferentemente en las microfibrillas mientras que las de alto contenido de azufre se
encuentran en la médula. Las de alto contenido en glicina y tirosina se encuentran también en la
médula y en el “cemento” intercelular.

TABLA 2.45 - LANA: CONTENIDO DE AMINOACIDOS (*)

AMINOACIDO µmol/g
Alanina 417-512
Arginina 600-620
Aspargina (y ácido aspártico) (1) 500-600
Cistina (2) 400-500
Cisteina 20-40
Fenilalanina 208-257
Glicina 757-815
Glutamina (y ácido glutámico) (1) 1020-1049
Histidina 58-82
Isoleucina 234-318
Leucina 583-721
Lisina 193-277
Metionina 37-47
Prolina 522-633
Serina 860-902
Tirosina (3) 349-380
Treonina 547-572
Triptófano (4) 35-44
Valina 423-546

(*) Composición aproximada obtenida por hidrólisis ácida de lana merino. La hidrólisis ácida de las proteinas convierte los
residuos de aspargina en ácido aspártico y los de glutamina en ácido glutámico. La hidrólisis enzimática permite la identificación
individual de cada uno de estos aminóacidos. (2) El contenido en cistina de la queratina, y por tanto el de azufre, varía con la
alimentación del animal. El contenido en cistina influye especialmente en las propiedades de la fibra. (3) El contenido en tirosina
varía mucho con la raza del animal. (4) El triptófano se destruye con la hidrólisis ácida y debe ser determinado por otros métodos.

11.5.0- EL CARÁCTER ANFÓTERO DE LAS QUERATINAS

Las queratinas, como otras proteínas, contienen grupos básicos y ácidos y son, por tanto,
anfóteras. El carácter ÁCIDO de la lana es principalmente debido a los grupos carboxílicos
presentes en los “residuos” correspondientes a los ácidos aspártico y glutámico así como a los
grupos carboxílicos terminales de cadena. Estos últimos, sin embargo, contribuyen muy poco
al carácter ácido (10 µmoles/g). Los grupos carboxílicos, ionizados en un medio suficientemente
alcalino, atraen a los colorantes básicos o catiónicos.
El carácter BÁSICO de la lana es debido principalmente a los grupos amino presentes en los
“residuos” de arginina, lisina e histidina y en menor medida a los grupos amino terminales de
los extremos de las cadenas peptídicas. Todos estos grupos básicos, protonizados en un medio
suficientemente ácido, atraen a los grupos sulfónicos y carboxílicos de los colorantes ácidos.
Además, los “residuos” de lisina e histidina son sitios importantes para la formación de enlaces
covalentes con los colorantes reactivos.
Hay un balance entre los grupos ácidos y básicos. Cuando este balance se rompe se producen
cambios importantes en algunas propiedades de la fibra como la resistencia a la tracción, la
supercontracción y la capacidad de aceptar el fijado dimensional (“settability”). Esto es debido
principalmente a la disminución de interacciones electrostáticas e hidrofóbicas internas y a la
ruptura de enlaces hidrógeno.
 105

En medio acuoso, cuando existe un equilibrio entre la ionización de los grupos ácidos y básicos,
el pH corresponde al punto isoiónico de la proteína, muy próximo al punto isoléctrico. Para la
lana, el punto isoeléctrico se verifica, a 20ºC, en el entorno de pH 4.9. En el punto isoeléctrico la
lana carece de cargas eléctricas globales y presenta la menor reactividad y solubilidad.

11.6.0- ENLACES ENTRE LAS CADENAS PEPTÍDICAS DE LAS QUERATINAS

11.6.1- Enlaces disulfuro
Las queratinas se caracterizan por su alto contenido en cistina (aprox. 500 µmoles/g en las
queratinas de la lana). Los enlaces disulfuro de los “residuos cistina” forman puentes entre
las cadenas peptídicas adyacentes (“crosslinking”). Estos enlaces covalentes son los
responsables de la relativamente alta resistencia en húmedo, del bajo hinchamiento lateral y de
la insolubilidad de la lana. A pesar de que el enlace disulfuro es bastante estable, puede
romperse y restablecerse fácilmente bajo la acción del calor y el agua. La rotura de los enlaces
disulfuro y la formación de los mismos en otros lugares, creando nuevos puentes entre las
cadenas peptídicas, es de especial importancia en procesos industriales de “terminación” de las
telas de lana, como p.ej. el fijado dimensional o “setting”. Si, como ha sido sugerido, todas las
cadenas peptídicas adyacentes están unidas entre si por puentes disulfuro, una fibra de lana
podría considerarse como una única molécula gigante de queratina. Aunque los “residuos
cistínicos” son responsable de la mayoría de los puentes entre cadenas peptídicas adyacentes,
existen también otros tipos de enlaces puentes covalentes. Los “residuos cisteínicos”, p.ej.,
catalizan la formación de nuevos enlaces disulfuro, por un mecanismo de intercambio “grupo
tiol/enlace disulfuro”. También proveen sitios adicionales para la fijación de los colorantes
reactivos.
11.6.2- Enlaces isopéptidicos
Es otro enlace covalente que une un grupo ε-aminoácido de “residuo lisina” con el grupo γ-
carboxilo de “residuo ácido glutámico” (i), o, menos frecuentemente, al grupo β - carboxilo de
un “residuo ácido aspártico” (ii).
11.6.3- Enlaces di-tirosina y tri-tirosina
Los “residuos tirosina” también pueden participar en el “crosslinking” de la queratina, formando
uniones covalentesde di - y tri – tirosina. Este tipo de “crosslinking” se encuentra, en gran
proporción, en la proteína “resilin”, de consistencia similar a la goma natural, presente en la
cutícula de los insectos
11.6.4- Enlaces salinos
Los “residuos aniónicos ácido glutámico y ácido aspártico”, que tienen grupos carboxílicos
libres, forman puentes salinos con los “residuos catiónicos arginina, lisina e histidina” que
tienen grupos amino libres. Por tanto son posibles 6 enlaces electrovalentes distintos. Si bien los
enlaces salinos son de menor energía que los covalentes, juegan un rol muy importante en las
propiedades mecánicas y fisicoquímicas de la lana. En la tintura de la lana, estos enlaces se
rompen para interactuar con los colorantes ácidos y básicos.
11.6.5- Enlaces hidrógeno
El átomo de hidrógeno de los grupos –NH presentes en las cadenas peptídicas, posee afinidad
no solo por el átomo de nitrógeno al que está unido, sino también a átomos de oxígeno
próximos. Así cuando un grupo –NH se encuentra próximo a un grupo –CO de otra cadena
peptídica se forma un enlace o “puente” de hidrógeno entre ambas cadenas. Los enlaces
hidrógeno están en un plano perpendicular al de las uniones salinas y disulfuro. Se trata de
 106

enlaces débiles pero como existen en gran cantidad, juegan un rol muy importante en las
propiedades mecánicas y fisicoquímicas de la lana.
11.6.6- “Enlaces” hidrofóbicos
Pueden ocurrir interacciones hidrofóbicas entre grupos de cadenas laterales no polares (como
las de la alanina, fenilalanina, valina, leucina e isoleucina) con exclusión de las moléculas de
agua que tuvieran asociadas. Este tipo de unión contribuye a la resistencia mecánica de la
queratina, especialmente a altos contenidos de humedad. Es importante en el “fijado
dimensional” y contribuye al gradual secado de las telas, característico de la lana.

11.7.0- MODIFICACIONES QUÍMICAS DE LA LANA

Entre las modificaciones químicas más importantes que puede sufrir la lana están las producidas
por la acción del agua y el calor. La lana está expuesta a la moderada acción del agua y el calor
desde que emerge del folículo y durante todo su crecimiento. Pero en las diferentes etapas de su
procesamiento industrial está sometida a acciones más severas. El lavado, el batanado, la
tintura, el fijado y el secado son quizás las más agresivas. Las prendas textiles también están
frecuentemente sometidas al agua y al calor de manera más exigente durante el lavado, el
secado y el planchado. Los tratamientos térmicos en húmedo, con y sin tensión, provocan la
ruptura de los enlaces disulfuro.
La mayoría de los procesos de terminación húmeda de la lana - como p.ej. el decatizado, el
“potting” y el “setting” - producen la ruptura de los enlaces disulfuro entre las cadenas macro-
moleculares de queratina y su nueva formación en diferentes sitios.
Figura 2.119

El comportamiento de la lana frente a agentes reductores y oxidantes, a los álcalis y ácidos, a

los aniones sulfoxigenados o las reacciones de acilación, esterificación, alquilación y
arilación de la queratina abren interesantes perspectivas de investigación y desarrollo. Un
tratamiento más extenso de estos temas puede encontrarse en el Capítulo III, “La Lana.
Estructura, Composición y Propiedades” y en el libro “Wool Science”, CSIRO, 1990”
 107

Figura 2.120- Reproducida del libro “Wool Dyeing”, ed.por D.M.Lewis, con autorización de la “Society of Dyers and Colourists”)
 108

POR SU MUY COMPLEJA ESTRUCTURA LA LANA ES UNA

FIBRA NATURAL CON PROPIEDADES ÚNICAS
* Es permeable al vapor de agua pero es difícil de mojar. Luego de vencida la barrera hidrófoba de
la cutícula, absorbe gran cantidad de agua liberando gran cantidad de calor. Por tanto en clima
frío y húmedo, las prendas de lana ejercen una acción termostatizadora. Los tapices y alfombras
de lana regulan la humedad ambiente.
* Posee gran recuperación elástica y voluminosidad. Las telas y prendas se recuperan fácilmente
del arrugado.
* Es un gran aislante térmico y sónico (ver Figura 121).
* Es resistente a la combustión y da mayor seguridad contra el fuego.
* Por su alta higroscopicidad es resistente a la formación de electricidad estática (ver Fig. 2.122 ).
* Con lana se pueden crear prendas livianas y voluminosas, así como afieltradas y compactas.
* Tratadas con humedad y calor las telas adquieren plasticidad y se pueden fijar formas y plisados.
* Se puede teñir en gran variedad de colores firmes.
* Es versátil: se puede mezclar con casi todas las otras fibras y tratarla con una gran variedad de
productos químicos para obtener efectos especiales.

Tabla 2.46
COMPARACIÓN CON OTRAS FIBRAS
1 excelente, 2 muy bueno, 3 bueno, 4 regular, 5 mala

LANA POLIESTER NYLON ACRÍLICA

APARIENCIA
Caída 1 3 3 2
Mano 1-2 3 3 2
Color 1-2 3 2 1
Recuperación del arrugado 2 1-2 2 3
CONFORT23
Absorción de humedad 1 5 4 5
Elasticidad 1-2 2 2 3
Permeabilidad 1-2 4 4 4
Aislamiento térmico 1 4 4 4
PERFOMANCE
Repelencia al agua líquida 1-2 2 2 3
Resistencia a la abrasión 1 1 1-2 2-3
Lavado y planchado 1 1 1 2
Lavado en seco 1 3 2 4
Estabilidad a la radiación UV 2 1 3 1
SEGURIDAD
Resistencia al fuego 1-2 3 3 5
Resistencia a la electricidad estática 1 5 4 5
Resistencia a los ácidos. 1-2 1 4 1
 109

Figura 2.121
(de IWTO, International Wool Textile Organization).

Figura 2.122
(de IWTO, International Wool Textile Organization).
 110

Figura 2.123 Figura 2.124

APRECIANDO EL COLOR, EL RIZO Y EL LARGO WOOL MARK
DE FIBRA EN EL VELLON DE UN OVINO

Tabla 2.47 - CALIDADES DE LANA

“International Wool Textile Organization (IWTO)”
Diámetro aparente Diámetro aparente
Calidad de fibra * Calidad de fibra *
SUPER 80's 19.5 m SUPER 170's 15.0 m
SUPER 90's 19.0 m SUPER 180's 14.5 m
SUPER 100's 18.5 m SUPER 190's 14.0 m
SUPER 110's 18.0 m SUPER 200's 13.5 m
SUPER 120's 17.5 m SUPER 210's 13.0 m
SUPER 130's 17.0 m SUPER 220's 12.5 m
SUPER 140's 16.5 m SUPER 230's 12.0 m
SUPER 150's 16.0 m SUPER 240's 11.5 m
SUPER 160's 15.5 m SUPER 250's 11.0 m
* Con una tolerancia de ± 0.25 micrones.
Los métodos de ensayo para determinar el diámetro medio de fibra son:
IWTO -8 (PROJECTION MICROSCOPE) o IWTO - 12 (LASERSCAN)
 111

ARTÍCULOS DE LANA SEGÚN LA FINURA DE FIBRA UTILIZADA

Figura 2.125

BIBLIOGRAFÍA

1- “Wool Shrinkage and its Prevention”, R.W. Moncrieff. The London National Trade Press Ltd., 1957
2- “Wool Scouring”, G.F.Wood, Textile Progress, Vol 12, Nº1, 1982
3- “Wool Finishing: Machinery Development and Processing Trends”, M.A.White, Textile Progr., Vol. 13,
Nº 2, 1983
4- “Handbook of Textile Fibres”, J.Gordon Cook, Marrow Technical Library, Durham, England, 1984
5- “Wool Scouring and Allied Technology”, R.G.Stewart, WRONZ, 1985
6- “Wool Science”, CSIRO, 1990
7- “Wool Dyeing”, Edited by D.M.Lewis. Society of Dyers and Colourists. 1992
8- “Introduzione al Finissagio Laniero”, Mario Bona. Texilia, Biela, 1993
9- “Wool: Science and Technology”, Ed. W.Simpson, G.Crawshaw, , Woodhead Publ. Ltd., England,
2001
10- “The International Wool Trade”, Julian Roche,, Woodhead Publ. Ltd., England, 1995