Proteína
Proteína
Proteína
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su
genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal),
es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una
célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que
las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de
las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Características
Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número
de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño,
cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de
moléculas más pequeñas.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las
directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica
los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la
pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la
modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o
como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas
para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas
constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso
denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la
concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad
de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto
se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la
proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de
agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse
entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades
biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en
ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.
Clasificación
Según su forma
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y
productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen
los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que
sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente
carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras
los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial
lisina.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo
humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y
retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual
fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos
métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En
general, éstos concluyeron que las proteínas animales que contienen todos los
aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas
para el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración
rojo-violeta.
Reacción de los aminoácidos Azufrados
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
Reacción xantoproteica
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado
nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de
triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia
infrarroja, resonancia magnética nuclear, etc. Una vez hemos elegido la propiedad que
vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos
modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de
temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la
concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización.
Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás,
puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales.
Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla
cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a
una superficie.
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa
importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega
una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la
sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de
proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o
retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y
más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas
disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los
leucocitos de combatir una infección.
El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las
proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la
cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína
esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las
etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por
6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de
aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la
AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias
alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el
pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por
la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de
los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por
ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína
de la soja y la proteína de la leche2 y entre proteínas de la leche individuales, como beta-
lactoglobulina y caseína.3 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la
proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya
cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.4
Referencias
1. ↑ Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biología. Fuenlabrada:
Santillana, 1997. ISBN 978-84-294-8385-7
2. ↑ Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J,
Benamouzig R, Dare S, Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen
and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid
requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
3. ↑ Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L,
Gausseunrges N, Rautureau J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the
digestion of 15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the
nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
4. ↑ Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal
nitrogen and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man.
Br J Nutr 71(2):169-80.
5. ↑ Alberts, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter. "Introducción a
la Biología Celular". Segunda Edición
Bibliografía
Kerstetter, J. E., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. E. & Insogna, K. L
(2005) "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic
measures of bone turnover in women". J Clin Endocrinol Metab (2005) Vol 90,
p26-31.
Rodríguez, Faride. La estructura de las proteínas. (Consultado el 24/12/2007)