Practica 11 Organica

Tecnológico Nacional de México.
Instituto Tecnológico de Tepic.

Departamento de Bioquímica.
Ingeniería Bioquímica
Química orgánica ll
Practica #11: Reconocimiento de Proteinas
Docente: Castro Pérez María Elisa
Equipo R2D2:
González Rodríguez José Eduardo
Márquez Huerta Aidé Jazive
Moreno Díaz Juan Antonio
Santana Polanco Iván Alejandro
Zambrano Badillo José Rafael
Tepic Nayarit, 21 de noviembre de 2019

Introducción
Las proteínas son materiales que se desempeñan el mayor número de las
funciones de las células de todos los seres vivos. Forman parte de su estructura
básica de los tejidos y desempeñan funciones metabólicas y reguladoras también
son seres vivos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la
estructura del código genético ADN y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunológico.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en

proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también
por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los
anticuerpos son proteínas).
Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados
por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.
Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué
proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los

genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.
Metodología
1. COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNA
TECNICA
Para ver la coagulación de las proteínas se puede utilizar clara de huevo, para
conseguir más volumen puede prepararse para toda la clase una disolución de
clara de huevo en agua, de forma que quede aun una mezcla espesa.
1. Colocar en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo

(puede diluirse en un poco de agua para obtener una mezcla espesa) o 2-3ml de
leche.
2. Calentar uno de los tubos al baño María, añadir a otro 2-3ml de HCl
concentrado y al tercero 2 o 3ml de alcohol etílico.
REACCIONES COLOREADAS
1. Reacción xantroproteicas
TECNICA
1. Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3cc. De solución problema (clara de

huevo)
2. Añadir 1cc. De HNO3 concentrado
3. Calentar a baño maría a 100°c
4. Añadir gota a gota una disolución de sosa al 40%
2. REACCIÓN BIURET
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe
a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los
aminoácidos. El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa, y el Cu, en un
medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces peptídicos formando un
complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la

concentración de proteínas.
TECNICA
1. Colocar en un tubo de ensayo 3ml de solución de albúmina al 1-2%.

2. Añadir 4-5 gotas de solución de SO4Cu al 1%.
3. Añadir 3ml de solución de NaOH al 20%.
4. Agitar para que se mezcle bien.
5. Observar los resultados. Y un cambio en su apariencia
3. Reacción de aminoácidos azufrados
TECNICA
Poner en 1 tubo de ensayo de 2 a 3 ml. De albumina de huevo
Añadir 2cc. Disolución de hidróxido de sodio al 20%
Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 20%
Calentar el tubo hasta ebullición
Si se forma un precipitado de color negruzco se forma sulfuro de plomo,
utilizando el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para identificar
proteínas que contienen en su composición aminoácidos con azufre.
Análisis de Resultados
La albumina en presencia de ácido acético se formó un precipitado o se coagulo.

Esto se resulta del rompimiento de enlaces que es la desnaturalización de la
proteína.
Cuando se llevó a cabo la reacción xantoproteica se formó un coagulo color

blanco que al agregarla la sosa se tornó de un color amarillo, este color nos indica
que la presencia de tirosina es positiva.
Con la reacción de Biuret se pudo comprobar que hay proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con enlaces peptídicos, ya que al hacer la reacción se produjo
una coloración violeta
Cuando a la albumina se le agrego el hidróxido sódico, el acetato de plomo y

calentó se produjo la reacción de aminoácidos azufrados, formándose un
precipitado color negro que es el sulfuro de plomo, esto nos indica que tiene que
hay presencia de aminoácidos con azufre.
Cuestionario
1. El enlace peptídico es un enlace entre un grupo amino y un
grupo carboxílico. Los péptidos y las proteínas están formados
por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la perdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Un dipéptido es un
compuesto orgánico derivado de dos aminoácidos. Los
aminoácidos pueden iguales o diferentes.
2. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se
producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos,
situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.
Atracciones electroestáticas, enlaces iónicos entre grupos R de
aminoácidos ácidos y aas básicos. Atracciones
hidrofóbicas y fuerza de Van Der Walls entre radicales alifáticos
de las cadenas laterales.
3. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y

uno carboxílico. Los aminoácidos mas frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las proteínas.
La estructura general de un alfa aminoácido se establece por la
presencia de un carbono central unido a un grupo carboxilo, un
grupo amino, un hidrogeno y una cadena lateral.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio
organismo no puede sintetizar por sí mismo.
4. La desnaturalización de las proteínas a la perdida de las
estructuras de orden superior, quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija.
La renaturalización es el proceso opuesto, dos cadenas sencillas
de acido desoxirribonucleico se combina para formar ADN de
doble hélice.
5. La hemoglobina transporta oxigeno a la sangre.
La hemocianina transporta oxigeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxigeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
6. Los aminoácidos proteicos se dividen en 2 grupos: Aas
codificables y aas modificados.
7. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas,
cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a
las células y los organismos.
8. Función Estructural
Función enzimática
Función Hormonal
Función reguladora
Función Homeostática
Función Defensora
9. Los aas proteicos tienen una estructura formada por un amino y
un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono alfa, que
esta unido a su vez a un hidrogeno y a otro grupo característico
de cada aas. Todos los aas, con la excepción de la glicina tienen
un carbono alfa asimétrico.
10. La estructura secundaria de una proteína es la que adopta

especialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas
encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos
tipos: hélice alfa y lamina beta.
Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena
polipeptídica.
11. Un grupo proteico es el componente no aminoacídico que
forma parte en la estructura de las heteroproteínas o proteínas
conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.
12. El comportamiento anfótero se refiere a que en disolución
acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse dependiendo
del PH, como un acido o como una base.
13. E. Primaria: corresponde a la secuencia de aas unidos en
fila.
E. Secundaria: provoca la aparición de motivos estructurales.
E. Terciaria: define la estructura de las proteínas compuestas.
E. Cuaternarias: si interviene más de un polipéptido.
14. Proteínas Estructurales.
Proteínas de Transporte.
Proteínas Protectoras.
Proteínas Enzimaticas
Evidencia

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Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los

1. COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNA

1. Colocar en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo

1. Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3cc. De solución problema (clara de

complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la

1. Colocar en un tubo de ensayo 3ml de solución de albúmina al 1-2%.

La albumina en presencia de ácido acético se formó un precipitado o se coagulo.

Cuando se llevó a cabo la reacción xantoproteica se formó un coagulo color

Cuando a la albumina se le agrego el hidróxido sódico, el acetato de plomo y

3. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y

10. La estructura secundaria de una proteína es la que adopta

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