Guía: enzimas

1. Define los siguientes conceptos

-Energia de activacion
mínima energía que se requiere para iniciar una reacción
-Catálisis
Proceso de aceleración en el cual las enzimas actúan sobre el sustrato
convirtiéndolo en un producto
-Lugar activo
Zona donde el sustrato se une a una enzima
-Coenzima
moléculas orgánicas complejas que pueden actuar como cofactores enzimáticos
-Velocidad de una reacción
Tiempo que tarda una reacción en convertir el sustrato en producto

2. ¿Cuale son las cuatro propiedades importantes de las enzimas?

- Actúan sobre una molécula específica
- Aceleran la velocidad de las reacciones
- Disminuye la energía de actuación
- Pueden regularse
-
3. Los seres vivos deben regular la velocidad probabilidad catálisis.
Explica cómo regulan las células las reacciones enzimáticas.
Las actividades de algunas enzimas pueden regularse. Los ajustes de la velocidades
de las reacciones catalizadas por las enzimas permiten a la célula responder con
eficacia a los cambios del ambiente. Los organismos pueden controlar las
actividades enzimáticas de forma directa, principalmente a través de la unión de
activadores o inhibidores, o de manera indirecta, regulando la síntesis de la enzima.

4. Determina la clase de enzima que con mayor probabilidad catalizan

cada una de las reacciones siguientes
Oxidoreductoras
Transferasas
Isomerasas
Ligasas
Liasa

5. Define los siguientes conceptos

Mecanismo de reacción
Se puede entender desde dos perspectivas. La primera trata a la catálisis desde el
punto de vista de los cambios en energía que ocurren durante la reacción; las
enzimas proveen una vía alterna, energéticamente favorable que es diferente de la
reacción no catalizada. La segunda describe cómo el sitio activo facilita
químicamente la catálisis de la enzima.
Para que la enzima (E) realice su función, primero debe unirse a un sustrato (S) y
formar un complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de
la reacción, la enzima queda libre para actuar sobre otro sustrato (S).
 Radical libre
son especies químicas capaces de existir independientemente, y que tienen
electrones desapareados en sus orbitales externos (el punto que aparece en las
fórmulas químicas de los radicales hace referencia al electrón desapareado). Esta
circunstancia los hace altamente reactivos, ya que tienden a compensar el
desequilibrio electrónico cediendo o capturando electrones de otras moléculas del
entorno, por lo que actuarían de agentes reductores en el primer caso y oxidantes en
el segundo (esté más frecuente en el entorno celular).

Tunelización cuántico (barrera de energía)

Es un proceso de la mecánica cuántica en la cual una partícula pasa a través de una
barrera de energía en vez de librarla por arriba. Cuando se transfiere hidrógeno en la
forma de átomos de hidrógeno (H-), de iones de hidrógeno (H:), o de protones (H+)

Orden de reacción
la potencia (exponencial) a la cual su término de concentración en la ecuación de
tasa es elevado.

Carbañon
es un anión de un compuesto orgánico donde la carga negativa recae sobre un
átomo de carbono.

6. Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática ¿cuales son?

explica brevemente el efecto de cada uno.
Efecto de pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción).
Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su
actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona
ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva
corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios
muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas
en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima
intestinal)

Temperatura

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la

temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad
por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática
máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y
finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la
enzima por acción de la temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque

decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la
temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima
humana típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros organismos como, por
ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas temperaturas tienen su óptimo
 de actividad cercano a los 80º C

Desnaturalización de una proteína

Concentración de sustrato

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la

concentración del sustrato.

Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta

alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.

7. menciona tres razones por las cuales es importante la regulación de los

procesos bioquímicos
Mantenimiento de un estado ordenado:
La regulación de cada vía da lugar a la producción de las substancias que requieren
para mantener la estructura y la función celulares de forma oportuna y sin
desperdiciar recursos.

Conservación de la energía:
Las células se aseguran de consumir sólo los nutrientes suficientes para satisfacer
sus requerimientos de energía mediante un control constante de las reacciones que
generan.

Capacidad de respuesta a los cambios ambientales:

Las células pueden realizar ajustes relativamente rápidos a los cambios de
temperatura, pH, fuerza iónica y concentración de nutrientes, debido a que pueden
aumentar o disminuir las velocidades de reacciones específicas.

La regulación de las vías bioquímicas se logra por las concentraciones y las

actividades de determinadas enzimas. El control se realiza mediante (1) control
genético, (2) modificación covalente, (3) regulación alostérica y (4)
compartimentación.

8. Describe la retroinhibición negativa

La retroalimentación negativa endocrina en el s​ istema endocrino​ lo que hace es
inhibir a alguna ​enzima​ para que ésta modifique su acción en algún proceso, así un
catalizador​ hace que se produzca una sustancia en específico y el producto puede
actuar sobre la enzima o sobre la ​hormona​ que estimula la enzima lo que se llama
retroalimentación negativa endocrina.

La retroalimentación negativa endocrina es más común, y sirve para que el

organismo no produzca nada en exceso. A medida que empieza a haber mucho
producto de alguna reacción, el producto mismo dice "basta", e inhibe para que
dejen de producirlo, un caso de regulación del que se ven innumerables ejemplos en
el organismo.
 El funcionamiento del ​sistema endocrino se realiza mediante ​retroalimentación
negativa​ o retroinhibición (Feed back negative):
-La ​glándula​ recibe la información para la secreción de la hormona.
-La glándula libera la hormona.
-La hormona actúa en el órgano o célula blanco, lo que produce un cambio en el
medio interno.
-El cambio en el medio interno es detectado por la glándula secretora e inhibe la
secreción de la hormona hasta que se reciba nueva orden de secreción.
Si algún factor cualquiera alcanza concentraciones demasiado altas, un sistema de
control inicia una retroalimentación negativa endocrina que consiste en una serie de
cambios que devuelven al factor antes mencionado hacia un valor medio
determinado, con lo que se mantiene la h​ omeostasis​ en el organismo.

9. Describe los siguientes términos

Oxidoreductasa:
Enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el
agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante).
Ligasas
catalizan la unión de dos moléculas, unida a la hidrólisis de un enlace pirofosfato
(que suele ser rico en energía) que pertenece a una molécula de ATP o compuesto
similar.
Liasa
catalizan la liberación de grupos de los enlaces C-C, C-O, C-N o similares del
sustrato, dando lugar a la formación de dobles enlaces, sin que haya procesos de
oxidación o hidrólisis. Por otro lado, también catalizan la inclusión de grupos a los
dobles enlaces.
Hidrolasa
Enzimas que catalizan la ruptura hidrolítica de uniones C-O, C-N, C-C, anhídridos
fosfóricos
Isomerasa
Tipo de enzimas que catalizan cambios geométricos, ópticos o estructurales de una
molécula
10. ¿Cuales son las principales coenzimas y describe brevemente las
funciones de cada una?
El ácido lipoico sirve para transferir hidrógenos, grupos acilo y también metilamina.
- La bioctina transporta dióxido de carbono.
- El acido tetrahidrofólico sirve para transportar grupos formilo, metileno y grupos
metilo.
- El fosfato de piridoxamina sirve para transportar grupos amino.
- La PLP o fosfato de piridoxal transporta también grupos amino.
- La coenzima TPP o fosfato de pirofosfato transporta grupos aldehído.
 - La coenzima B12 transporta grupos metilo e hidrógenos, su función es entre
moléculas.
- La coenzima Q sirve para transportar electrones a la cadena respiratoria.

11. ¿Que propiedad de los metales de transición los hacen útiles como
cofactores enzimáticos?
Para la catálisis las enzimas requieren de factores no proteicos, es decir cationes
metálicos y coenzimas. Metales: debido a sus estructuras electrónicas los metales
de transición suelen participar en la catálisis (Fe 2+ , Cu 2+ ). Estos iones
proporcionan una concentración elevada de cargas positivas que es especialmente
útil para la unión de las moléculas pequeñas. Debido a que sus valencias dirigidas
les permiten interaccionar con dos o más ligandos, los iones metálicos ayudan al
sustrato a orientarse en el sitio activo. El complejo sustrato-ion metálico polariza al
sustrato y estimula la catálisis.

12. Define los siguientes conceptos

- ​Cooperatividad:​ La cooperatividad o unión cooperativa es un fenómeno biológico
producida por enzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. También
se da cooperatividad en moléculas con largas cadenas formadas por subunidades
idénticas o casi idénticas (como por ejemplo DNA, proteínas y fosfolípidos) cuando
estas moléculas sufren cambios de fase como cuando se funden o se despliegan.
Esto se conoce como subunidad cooperativa.
- ​Oxianión:​ Un oxoanión es una especie química cuya fórmula genérica es AxOyz−
(donde A representa un elemento químico, generalmente un no-metal, y O
representa un átomo de oxígeno). Los oxoaniones se forman con una gran
diversidad de elementos químicos.1 Las fórmulas de los oxoaniones simples se
determinan por la regla del octeto. Las estructuras de los oxoaniones condensados
se pueden considerar en términos de unidades poliédricas AOn que comparten los
vértices o las aristas entre dichos poliedros. Los ésteres de monofosfato (AMP) y de
polifosfato (ADP y ATP) son importantes en biología.
El elemento central del oxoanión puede ser un átomo de no-metal (excluido el
hidrógeno), un átomo de semimetal o, incluso, un átomo de metal del grupo 5 (V, Nb,
Ta), del grupo 6 (Cr, Mo, W) ó del grupo 7 (Mn, Tc, Re) de la tabla periódica.
- ​Apoenzima:​ La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una
enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez
puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus
enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva,
hasta que se le une el cofactor adecuado.
- Isoenzima​: Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o
propiedades de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el
ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
 determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas son
isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos
casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo.
Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos
de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos
productos catalizan la misma reacción, los dos términos se suelen usar
indistintamente.
- Holoenzima: ​Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima
y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo
prostético) o no (una coenzima). En resumidas ocasiones, es una enzima completa y
activada catalíticamente.
Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados
para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no
proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces
covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que
necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima se denomina apoenzima y la
fracción no proteica es el cofactor.
Por lo tanto una holoenzima está formada por:Apoenzima.Cofactor.
El buen funcionamiento del organismo humano, se debe a la posibilidad de
separación de apoenzimas y coenzimas, para sus fines específicos.

13. En la cinética enzimática ¿porque se realizan las medidas al comienzo

de una reacción?
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con
relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar
el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción
observada es la velocidad máxima (V​max​). La velocidad puede determinarse
bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos.

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato)

en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción,
o la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad
de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción. Para evitar esta complicación se procede a medir la
velocidad inicial de la reacción (v​0​). La velocidad inicial de la reacción es
igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero. De esta forma, la
medida de v​0 se realiza justo después de mezclar la enzima y el sustrato,
antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda
considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del
experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la
reacción inversa (ej. La conversión del producto en sustrato), ya que la
cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa
 apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de
velocidad.

14. Las enzimas son estereoquimicamente específicas, es decir, suelen

convertir una forma estereoisomería a sustrato en producto ¿Porque
esta especificación es inherente a su estructura?

Porque cada enzima posee un sitio activo, el cual se define como una hendidura
relativamente pequeña que posee la geometría y distribución de cargas (positivas y
negativas) para unirse específicamente y en forma complementaria a un
determinado sustrato, (este sitio activo es el lugar donde a través del reconocimiento
molecular ocurren las reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así
un complejo enzima-sustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes
(sustratos) quedan muy próximas entre sí, condición indispensable para que se lleve
a cabo la reacción química de ellas.

15. Utilice ejemplos específicos para describir las funciones que

desempeñan en la catálisis enzimática las cadenas laterales de los
aminoácidos (de grupo sulfhidrilo de la sisteina, los grupos carboxilato
del aspartato y glutamato.)
La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimáticas, actuando como
nucleófilo. El tiol es susceptible a la oxidación para dar lugar a puentes disulfuros
derivados de las cisteína que tienen un importante papel estructural en muchas
proteínas. Debido a la habilidad de los tioles de sufrir reacciones redox, la cisteína
tiene propiedades antioxidantes. Estas propiedades antioxidantes de la cisteína son
mayoritariamente expresadas en glutationes tripéptidos que se producen tanto en
humanos como en otros organismos. La disponibilidad sistémica de glutatión oral
(GSH) es insignificante, por esto ha de ser biosintetizado a partir de los aminoácidos
que lo constituyen como son la cisteína, la glicina y el ácido glutámico.
Se encuentran las diadas carboxilato-carboxilato en los sitios activos de las
proteasas aspárticas, una familia de enzimas proteolíticas como la pepsina, que los
animales utilizan para digerir las proteínas de los alimentos. La estrecha proximidad
de los grupos carboxilo del aspartato, con carga negativa eleva el pk de unos de los
aspartos haciéndolo menos ácidos y más básico.

16. ¿Cuáles son los tipos de inhibidores enzimáticos?

En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad
por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el
inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición
se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir,
dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a
menudo similares.
En la inhibición no competitiva. El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo
 tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del
sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al
aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de
tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de
un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de
la enzima
La inhibición mixta, ,es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor
con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de
inhibidor.

17. ​En cualquier enzima dada, el sitio activo es solo una pequeña porción
de la molécula completa la síntesis de tal máquina molecular
relativamente grande requiere una enorme cantidad de energía celular
¿Por qué se tolera esta ineficiencia?
Las células controlan constantemente las reacciones que generan energía, de forma
que consumen los nutrientes suficientes para satisfacer sus requerimientos
energéticos