Alteraciones de Las Proteínas

TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO
INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TIJUANA
SUBDIRECCIÓN ACADÉMICA
DEPARTAMENTO DE QUIMICA Y BIOQUIMICA
Ingeniería Bioquímica
Periodo Enero - junio 2019
Asignatura:
Ciencia y Tecnología de los Alimentos
Unidad IV
Nombre del Trabajo:

4.3 Alteraciones de las proteínas: Tratamiento a altas temperaturas. Desulfuración
y oxidación, ciclización, desaminación y deshidratación, racemización y formación
de nuevos aminoácidos.
Alumno:
Navarrete Salas Araceli Saraí 14211989
Nombre Del Docente:

MC. Ricardo Ocampo
Tijuana B.C. a 22 de mayo del 2019

Alteraciones de las proteínas
El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las

proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para
cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o bien en las operaciones de
fermentación, irradiación, etcétera. La presencia de otros componentes en los
alimentos, como pueden ser los lípidos que han sufrido reacciones de rancidez, o
la presencia de azúcares reductores complica el cuadro, así como cuando se
encuentra involucrada la acción de microorganismos. La aplicación de calor puede
causar desnaturalización en las proteínas, cuando se aplican en forma moderada,
y la formación de algunas sustancias tóxicas en casos más drásticos, pero es
necesaria para mejorar la digestibilidad y las propiedades sensoriales de los
alimentos, así como para evitar las reacciones de alergenicidad como sucede con
algunas proteínas de soya y de leche. Resulta imposible separar los efectos
benéficos de los dañinos, por lo que debe llegarse a un compromiso para
minimizar las pérdidas de valor nutricional y la presencia de sustancias tóxicas, a
fin de lograr una conservación adecuada del alimento y obtener buenas
características sensoriales. Las proteínas, a pesar de sufrir de desnaturalización
sufren sólo daños ligeros en su valor nutricional durante los tratamientos ácidos o
alcalinos, a menos que éstos sean muy drásticos. Sólo se afecta su valor
nutricional si se disminuye el contenido de aminoácidos indispensables. (Badui,
2006)
Tratamiento a altas temperaturas.
Los tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a la

parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200ºC
que dañan notablemente las superficies de los alimentos y los aminoácidos sufren
pirólisis convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la prueba de Ames. Entre los
más tóxicos están las carbolinas producidas a partir de Trp y los tóxicos a partir de
Glu (figura 3.37). (Badui, 2006)
Los imidoaazarenos son otros mutágenos indeseables en los alimentos.

Provienen de la condensación de creatinina, azúcares y aminoácidos a
temperaturas entre 190 y 200°C. Entre ellos se encuentran los productos
derivados de la imidazoquinolina, que son potentes mutágenos en sus formas
metiladas y dimetiladas (IQ, MeIQ y MeIQx). La formación de estos productos
puede moderarse si se siguen los procedimientos recomendados para reducir su
producción. Pero lo más importante es llevar una dieta variada y un estilo de vida
saludable que permita minimizar sus efectos adversos (figura 3.38). (Badui, 2006)
Desulfuración y oxidación
Ejemplo: El olor que se desprende del huevo después de ser

calentado. Pues bien, este olor es debido al anhídrido sulfuroso producto de la
reacción de desulfuración de aminoácidos como la cisteína cuando se excede los
60 °C y el color verde en la superficie de la yema es debido a la interacción del
H2S con el hierro de la yema. (Calderón, 2017)
Esta alteración es la primera que se genera en el alimento al someterlo a

distintos tratamientos térmicos. La cisteína, con su grupo sulfuhidrilo libre, es uno
de los aminoácidos más reactivos por ser un agente altamente reductor. Además
de la cisteína, la cistina y la metionina también se alteran con la temperatura y
estas tres moléculas generan sulfuros, disulfuros, mercaptanos y algunos otros
volátiles de peso molecular bajo. (Calderón, 2017)
Además, en la oxidación de los aminoácidos los más afectados son también

los compuestos azufrados y algunos aromáticos como el triptófano, la histidina y
en ciertos casos la tirosina. Los peróxidos de hidrógeno, el oxígeno y
los hidroperóxidos provenientes de las grasas rancias aceleran estas
transformaciones a temperaturas altas y presencia de radiación electromagnética
y se pueden generar: sulfóxidos, sulfonas, disulfóxidos, ácidos sulfónico, sulfénico,
cisteico, etc. (Calderón, 2017)
Por estas razones mencionadas los polipéptidos tratados con peróxido de
hidrógeno presentan un daño en su calidad nutritiva y más aún los alimentos que
consumimos ya que en la industria se emplea el peróxido de hidrógeno para inhibir
el crecimiento microbiano en pasteurización en frío de la leche, el peróxido de
benzoilo en el acondicionamiento y la decoloración de las masas de panificación y
es muy probable que estos alimentos presenten estas alteraciones. (Calderón,
2017)
Entrecruzamiento
Pueden ser considerados como interacciones proteína-proteína causadas

por modificaciones químicas. Se encuentran naturalmente en las proteínas que
presentan puentes S-S y otros tipos de enlaces como en proteínas resistentes a la
proteólisis como el colágeno, la keratina y la elastina, que contienen ε–N-aspartil
lisina y ε-N-glutamil lisina. Pero pueden formarse puentes similares a los enlaces
peptídicos no naturales durante el procesamiento de los alimentos, lo que
diminuye su valor nutrimental, y es un fenómeno que sucede en proteínas que han
sido tratadas con álcalis porque se forma la DHA, intermediario que reacciona con
Lys, ornitina y Cys para dar lisinoalanina (LAL), ornitinoalanina y lantionina
respectivamente (figura 3.40). (Badui, 2006)
Además de perderse el valor nutrimental de Lys, que es uno de los
aminoácidos más deficientes en la dieta mexicana (el maíz, y los cereales en
general, son bajos en este aminoácido) la LAL resulta tóxica; en ratas produce
daño nefrotóxico, aunque en los seres humanos no se ha detectado una patología
relacionada con LAL en los niveles consumidos en los alimentos procesados; sin
embargo, es deseable minimizar su producción durante el procesamiento, sobre
todo porque se pierde su valor como aminoácido indispensable. Otra forma de
perder Lys en alimentos que han sido tratados en condiciones drásticas de
esterilización es a través de entrecruzamientos artificiales, donde existe también la
formación de ϵ–N aspartil lisina y ϵ-N glutamil lisina (figura 3.41). (Badui, 2006)
Los enlaces isopeptídicos formados de esta manera no son digeribles y se
presentan con mayor frecuencia en alimentos altos en proteínas y bajos en
carbohidratos, que de otra forma producirían reacciones de Maillard. (Badui, 2006)
Los valores reportados de LAL en alimentos se encuentran por debajo de

los valores necesarios para producir nefrotoxicidad en ratas, lo que requiere de
100 ppm de LAL pura o 3,000 ppm de LAL ligada a proteínas. Entre los alimentos
con mayor contenido de LAL se encuentran los agentes para batido, es decir las
bases de proteína que facilitan la incorporación de aire, gracias a que las
proteínas que los componen han sido tratadas para facilitar el proceso. Por otro
lado, la leche evaporada y el caseinato de Na son los alimentos con valores más
altos de pérdida de Lys. En el caso particular de las tortillas, a pesar de llevarse a
cabo un proceso de nixtamalización previo a su elaboración, consistente en una
cocción fuertemente alcalina, los valores son de los más bajos entre los ejemplos
reportados en el cuadro 3.11. (Badui, 2006)
Las radiaciones ionizantes son capaces de formar indirectamente
entrecruzamientos que dañan el valor nutrimental de las proteínas. Un mecanismo
lo constituye la producción de radicales libres de •OH provenientes de la ionización
del agua, que pueden inducir la formación de entrecruzamientos en las proteínas
de acuerdo al siguiente esquema simplificado:
Otra forma de entrecruzamientos no naturales es la causada por el intercambio S-

S que ocurre por calentamientos moderados (70-0ºC) causantes también de
polimerización de las moléculas proteínicas, pero no daña el valor nutrimental de
los aminoácidos indispensables. (Badui, 2006)
Racemización y formación de nuevos aminoácidos.
Es frecuente en los tratamientos alcalinos (figura 3.39) de acuerdo al siguiente

mecanismo:
La racemización resulta más frecuente en las proteínas (> 10x) que en los
aminoácidos libres sometidos al mismo tratamiento, ya que las fuerzas
intramoleculares facilitan la reacción al disminuir la E a necesaria para la reacción,
y son los aminoácidos cuya cadena lateral facilita por atracción electrónica la
eliminación alcalina del protón arriba descrito, los que más sufren la racemización.
(Badui, 2006)
La racemización puede llevar a la formación de aminoácidos raros como

ornitina que tiene un grupo δ–amino (a partir de Arg) y la dehidroalanina (DHA)
cuando el carbanión intermediario sufre b-eliminación como es el caso de Ser y
fosfoserina (ver figura 3.39). Los tratamientos alcalinos también son utilizados para
la producción de texturizados de proteína vegetal, y si se aúnan a un tratamiento
térmico, se destruyen aminoácidos como Arg, Ser, Thr y Lys. (Badui, 2006)
La consecuencia más directa de la racemización es una disminución del

valor nutrimental ya que los ᴅ-aminoácidos no son reconocidos por las enzimas
digestivas, se absorben en menor proporción en la mucosa intestinal y no se
pueden utilizar en los procesos fisiológicos. Además la ornitina y la DHA se
convierten en intermediarios de reacciones de entrecruzamiento. (Badui, 2006)
Referencias:
I. Badui S. “Química de los alimentos. Cuarta edición”. Editorial Pearson

Educación, México, 2006.
II. Calderos S. (2017). “Química de los alimentos: Alteración de las
proteínas……. el daño que genera el procesamiento a la calidad nutricional
de los alimentos”. Recuperado el 20 de mayo del 2009 de:
http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/29/alteracion-de-las-
proteinas-el-dano-que-genera-el-procesamiento-a-la-calidad-nutricional-de-
los-alimentos/

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El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las

Los tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a la

Los imidoaazarenos son otros mutágenos indeseables en los alimentos.

Ejemplo: El olor que se desprende del huevo después de ser

Esta alteración es la primera que se genera en el alimento al someterlo a

Además, en la oxidación de los aminoácidos los más afectados son también

Pueden ser considerados como interacciones proteína-proteína causadas

Los valores reportados de LAL en alimentos se encuentran por debajo de

Otra forma de entrecruzamientos no naturales es la causada por el intercambio S-

Es frecuente en los tratamientos alcalinos (figura 3.39) de acuerdo al siguiente

La racemización puede llevar a la formación de aminoácidos raros como

La consecuencia más directa de la racemización es una disminución del

I. Badui S. “Química de los alimentos. Cuarta edición”. Editorial Pearson

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