TALLER DE BIOQUIMICA

OJEDA LUBO LISSETH LORENA

SILVERA JUBIZ SHARON MICHELL
SUÁREZ SILVERA ISAAC ALEJANDRO
VALEGA OJEDA HANNER DAVID
VIANA SALCEDO ISABELLA VANESSA
VILLABON ALVAREZ MARIA ISABEL

DOCENTE :

DEL CASTILLO PEREIRA ALVARO

CURSO:

BIOQUÍMICA GRUPO F

MEDICINA II

UNIVERSIDAD METROPOLITANA DE
BARRANQUILLA

2020

DESARROLLO.
1-) ¿Qué son las enzimas?

Para algunas personas la enzimas son simplemente sustancias químicas producidas por el
mismo organismo a partir de ciertos tipos de proteínas o que se pueden incorporar a partir de
la ingesta de alimentos, asimismo, se puede concluir que estas son unas proteínas con una
función catalizadora, por ello, pueden regular reacciones bioquímicas que se dan en el
cuerpo, de igual manera, estas no proceden únicamente de alimentos de origen animal o
vegetal, sino, que también pueden ser de origen microbiano, ya que, se pueden encontrar en
productos fermentados como es en el caso de la cerveza.(1)

2-) ¿Que es una apoenzima?

Es la parte proteica de la enzima en donde el cofactor está ausente. Esta se caracteriza por ser
inactiva e incompleta. Al combinarse con una coenzima se forma un sistema enzimático
activo, a su vez, determina la especificidad que dicho sistema debe tener para un
sustrato.Existen una amplia variedad de coenzimas que se unen a ellas para dar lugar a las
holoenzimas, una vez se retire el cofactor de la holoenzima se convierte nuevamente en
apoenzima (inactiva e incompleta). Los iones metales que normalmente se unen a estas son
hierro, cobre, zinc, calcio, magnesio…(2)

3-) ¿Que es una holoenzima?

Una holoenzima es una enzima que está formada por una parte proteica denominada
Apoenzima y un Cofactor, las apoenzimas son la parte proteica de la enzima en donde el
cofactor está ausente. (3)(4)
El cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario
para la acción de una enzima.
Ni la apoenzima ni el cofactor pueden trabajar solos cuando se trata de una holoenzima, ya
que esta necesita de ambos para poder accionarse.
Así las holoenzimas son las enzimas combinadas, por lo tanto, son catalíticamente activas. (3)

4-) ¿Qué son las metaloenzimas?

Es un término genérico para una proteína que contiene un ion metálico como cofactor. Las
funciones de las metaloenzimas son muy variadas en las células, actuando como enzimas,
proteínas de transporte y almacenamiento, y en la transducción de señales. De hecho,
aproximadamente un cuarto a un tercio de todas las proteínas requieren metales para llevar a
cabo sus funciones. El metal suele estar coordinado por átomos de nitrógeno, oxígeno o
azufre pertenecientes a los aminoácidos de la cadena polipeptídica y/o un ligando
macrocíclico incorporado en la proteína. La presencia de iones metálicos en las
metaloenzimas les permite llevar a cabo funciones tales como reacciones redox que no
pueden ser fácilmente realizadas por el conjunto limitado de grupos funcionales que se
encuentran en los aminoácidos. (5)

5-) Mecanismo de acción de las enzimas.

Las enzimas actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos, de tal
manera, que facilitan las transformaciones bioquímicas, acelerando considerablemente las
reacciones; a la vez que disminuyen la energía de activación que muchas reacciones
requieren.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la
particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas
enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no
biológicos son inespecíficos.Si se necesita energía para que se produzca el cambio, se trata
de reacciones endergónicas. Reactivos + Energía → Productos de reacción. Reacción
endergónica: Si desprenden energía en el cambio, se trata de reacciones exergónicas.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir
la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se
convierte en uno o más productos (P). Este proceso es irreversible.

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la

reacción.

6-) ¿Cómo se clasifican las enzimas?

CLASIFICACIÓN

Las enzimas se clasifican en los siguientes grupos según el tipo de reacción química que
catalizan:

● OXIDORREDUCTASAS

Como su nombre lo indica se trata de enzimas que se encargan de disminuir el paso

de los electrones de un componente emisor hasta una molécula receptor con la
finalidad de descomponer en el paso los elementos que trasladan las mismas,
permitiendo una mejor absorción de los componentes.

● TRANSFERASAS

Por deducción de su nombre, estas enzimas no fungen como catalizadoras de los

componentes sino del vínculo en sí, siendo una de las más potentes en sus funcionalidad,
 en sí, no disminuye los componentes para su traslado, sino el agente que se emplea para
movilizar los mismos.

● HIDROLASAS

Efectivamente se trata de enzimas que funcionan a base de interacción con la

componente agua, su adicción además componentes químicos permite la degradación
molecular de los mismos, en partículas más simples para su traslado, permitiendo la
adecuación de sustancias como vehículos funcionales para moléculas.

● LIASAS

Contrario a las demás enzimas, estas generan la ruptura de un enlace molecular ya

creado, con la adecuación de este en otros vínculos moleculares, generando así
reacciones químicas. Estas enzimas no actúan solas, requieren la intervención de un
elemento que permita su acción en la sustancia que es incorporada.

● ISOMERASAS

Estas enzimas gozan de la peculiaridad de llevar doble función, considerando que

funcionan como agentes transportadores, pero que a la vez transforman el componente
químico que trasladan al entrar en interacción con el mismo, lo cual hace que los procesos
sean doblemente beneficios para el organismo.

● LIGASA

Estas son enzimas que gozan de gran carga molecular, pues son las que permiten la
aleación entre dos enlaces químicos, o bien dos vínculos químicos, generando una
reacción potenciada de los componentes.

Como habrás evidenciado en la clasificación anterior, las enzimas forman parte de un

grupo privilegiado de moléculas que ayudan a sintetizar, potenciar o bien reforzar los
procesos químicos necesarios para el traslado de componentes.

De igual forma, en su proceso vehicular, pueden contribuir a la conversión de un

componente en otro más complejo.
7-) Explicar los factores que afectan la actividad enzimática

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo
condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un
sustrato.(6)

Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la
velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas,
esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura
haciendo que no funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en
forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.
La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina
temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.
Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en
el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción
aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la
unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.(6)

Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). Por
ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad
enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una
curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la
enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH
alcalino como la tripsina.(6)

Concentración de la enzima
Aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que se disponga de
sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de
acelerarse, puesto que no hay algo a lo que las enzimas adicionales se puedan unir.(6)

Concentración del substrato

Aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción hasta un
cierto punto. Una vez que todas las enzimas se hayan adherido, cualquier aumento de sustrato
no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán
saturadas y trabajando a su máxima capacidad.(6)
Salinidad
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden
interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de
la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.(6)

Activadores enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos
pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+,
Na+, K+, etc.

En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo: el
anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores
enzimáticos.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados
coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las
vitaminas que se encuentran en los alimentos.
Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima
necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.(6)

Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición
del sustrato:(6)

● Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede
reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido a
un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.(6)

● Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente. (6)
 REFERENCIAS

1-) ESPN Run. espn.com.co [Internet], ¿Qué son las enzimas y cual es su función?. ESPN
(2020) [citado el 21 de agosto de 2020] Disponible en: https://www.espn.com.co/espn-
run/nota/_/id/6873651/%C2%BFque-son-las-enzimas-y-cual-es-su-funcion

2-) bccrwp. es.bccrwp.org [Internet]. Articulos: Diferencia entre holoenzima y apoenzima (20
de febrero del 2020)[citado el 21 de agosto del 2020] Disponible en:
https://es.bccrwp.org/compare/difference-between-holoenzyme-and-apoenzyme/

3-) Briceño K. Holoenzima: Características, Funciones y Ejemplos [Internet]. Lifeder.com .

2020 [citado 23 agosto 2020]. Disponible en:
https://www.lifeder.com/holoenzima/

4-) La enciclopedia libre W. Cofactor [Internet]. Wikipedia, la enciclopedia libre . 2020

[citado 23 agosto 2020]. Disponible en:
https://es.wikipedia.org/wiki/Cofactor#:~:text=Un%20 cofactor%20es%20un%20
componente,recibe%20el%20 nombre%20de%20 holoenzima.

5-) Metaloproteínas, Metaloenzimas [Internet]. StuDocu. 2019 [cited 22 August 2020].

Available from: https://www.studocu.com/es-ar/document/universidad-de-buenos-
aires/quimica/resumenes/metaloproteinas/3673570/view

6-) khan academy,Repaso de enzimas [Internet]. https://es.khanacademy.org . 2020 [citado

23 agosto 2020]. disponible en:
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-
enzymes/a/hs-enzymes-review

7-) Hipertextos del área de biología,Mecanismo de acción de las enzimas[Internet].

biologia.edu,ar 2004[citado el 23 de agosto 2020].disponible en :
http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm