Preguntas de apoyo de proteínas, péptido y aminoácidos

1-Describa la estructura de un aminoácido y del enlace peptídico.

Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo.
Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en formas L y D. Las estructuras L son las naturales para los
organismos, y por tanto, las más importantes.

De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono, carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y
una cadena lateral.

Se llama enlace peptídico al enlace químico que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y

el grupo amino de otro aminoácido. Esta clase de enlace, donde se pierde una molécula de agua, permite
la formación de los mencionados péptidos y de las proteínas.

Al unirse un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) con pérdida de una molécula de agua,
se establece un enlace CO-NH. El desarrollo de este enlace siempre necesita el aporte de energía; a su
vez, cuando el enlace peptídico se rompe, se produce la liberación de energía.

2-Explique el fundamento de la clasificación de los aminoácidos.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polareso hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares,apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina
(Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F),
tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

3-Realice un listado de las abreviaturas y símbolos de los aminoácidos.

ACN Acetonitrilo.

AOT Bis- (2-etilhexil)- sulfosuccinato de sodio.

Boc terbutoxicarbonilo.

CIM Concentración inhibitoria mínima.

CONH2 amida.

COOH carboxilo.

C-TD Péptido C-terminal desprotegido (residuos 6-22 de Plantaricina 149).

C-terminal Extremo carboxi terminal de un péptido.

C-TP Péptido C-terminal protegido (residuos 6-22 de Plantaricina 149).

Da Dalton.

DC Dicroísmo circular.

DCM Diclorometano.

DIEA Diisopropiletilamina.

DMF Dimetilformamida.

DNFB Dinitrofluorbenceno.

DTNB 5,5´- Ditio-bis(ácido 2-nitrobenzoico).

EC Electroforesis capilar.

EDT Etanoditiol.

EM Espectrometría de masas.

Eq Equivalente.

ETA Enfermedad de transmisión alimentaria.

Fmoc Fluorenilmetoxicarbonilo.

HFIP Hexafluorisopropanol.

HPLC Cromatografía líquida de alta performance.

IK Ioduro de potasio.

kDa KiloDaltons.

MALDI-TOF Ionización–desorción mediante láser y asistida por matriz, con

detector por tiempo de vuelo (matrix-assisted laser

desorption/ionisation–time of flight).

N-terminal Extremo amino de un péptido.

NMM N-metilmorfolina.
NMP N-metilpirrolidona.

N-TL Péptido N-terminal lineal (residuos 1-18 de Pediocina PA-1).

N-TC Péptido N-terminal cíclico (residuos 1-18 de Pediocina PA-1).

OMS Organización mundial de la salud.

PBS Solución buffer de fosfato.

PA-1 Pediocina PA-1.

PH Péptido híbrido.

PHC Péptido híbrido cíclico.

PHL Péptido híbrido lineal.

Pln149a análogo sintético de Plantaricina 149.

Pmc 2,2,5,7,8-pentametilcromano-6-sulfonilo.

PYBOP Hexafluorofosfato de 1H-benzotriazol-1-iloxi-tris(pirrolidino)fosfonio

SQFS Síntesis química en fase sólida.

TBTU Tetrafluoroborato de 0-(benzotriazol-1-il)-tetrametiluronio.

tBu t-butilo.

TFA Ácido trifluoracético.

TFE Trifluoretanol.

TIS Triisopropilsilano.

TR Tiempo de retención.

Trt Tritilo.

UA Unidades arbitrarias.

UFC Unidad formadora de colonia.

UV Ultravioleta.
AMINOACIDOS CODIGO DE TRES LETRAS CODIGO DE UNA LETRA

Alanina Ala A

Cisteína Cys C

Acido aspártico Asp D

Acido glutámico Glu E

Fenilalanina Phe F

Glicina Gly G

Histidina His H

Isoleucina Ile I

Lisina Lys K

Leucina Leu L

Metionina Met M

Asparagina Asn N

Prolina Pro P

Serina Ser S

Glutamina Gln Q

Arginina Arg R

Treonina Thr T

Valina Val V

Triptofano Trp W

Tirosina Tyr Y
4-Explique la diferencia entre los conceptos: aminoácido esencial, no esencial y No esencial
condicionado. De un ejemplo.

Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo y deben ser proporcionados por los
alimentos. No es necesario ingerirlos en una comida. El equilibrio durante todo el día es más importante. 
Los aminoácidos no esenciales son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o en
la descomposición normal de las proteínas.
Los aminoácidos condicionales son necesarios en momentos de enfermedad y estrés.

(Faltan ejemplos)

5-Mencione algunas proteínas del cuerpo humano y su función

Hemoglobina: Proteína del interior de los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los
tejidos y órganos del cuerpo; además, transporta el dióxido de carbono de vuelta a los pulmones. Por lo
general, la prueba para medir la cantidad de hemoglobina en la sangre forma parte del recuento sanguíneo
completo.
El colágeno es una proteína cuya función es mantener unidas las diferentes estructuras del organismo. "Es
una proteína fabricada por unas células llamadas fibroblastos y está presente en todos los animales y
también en el cuerpo humano"
La ferritina es una proteína dentro de las células que almacena hierro. Le permite a su cuerpo usar hierro
cuando lo necesita. Un examen de ferritina mide indirectamente la cantidad de hierro en la sangre.
La queratina es un tipo de proteína que se encuentra en las células epiteliales que revisten las superficies
internas y externas del cuerpo. Las queratinas ayudan a formar los tejidos del cabello, las uñas y la capa
externa de la piel.

6-Describa los niveles de organización de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria). Mencione los tipos de enlaces que lo estabilizan.

Estructura primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el tipo de
los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.

La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información genética y los enlaces que
mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos. La comparación de secuencias de distintas proteínas
permite establecer relaciones evolutivas entre especies.

Estructura secundaria

Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección.

El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la secuencia de
aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La
estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los
grupos amino y carboxilo.

Estructura helicoidal o hélice

Es la estructura secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral

sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido.

Estructura terciaria

La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al
modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio.

La estructura tridimensional condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar

agrupaciones de menor tamaño que denominamos dominios. El concepto de dominio es muy útil al
explicar la relación entre estructura y función en las proteínas pues dominios particulares tienen funciones
propias en más de una proteína.

En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de
los aminoácidos a mantenerse en el interior de la proteína; adoptando la forma termodinámicamente más
estable en ese medio. La proteína puede sufrir cambios conformacionales en el desempeño de su función
y en la regulación de su actividad.

Estructura cuaternaria

Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria
hace referencia a esta asociación de protómeros para formar la proteína biológicamente activa.

Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der
Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes
disulfuro.

Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas polipeptídicas,
iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria.

Así, en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras está constituida por un
arrollamiento α–hélice. Por su parte, las cuatro cadenas polipeptídicas globulares de la hemoglobina se
encajan y adoptan una disposición aproximadamente tetraédrica, que constituye la estructura cuaternaria
de la hemoglobina.

En un nivel aún superior encontraríamos la asociación entre proteínas y moléculas no proteínicas como
glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos.

7-Describa la diferencia entre la mioglobina y la hemoglobina (de manera general)

La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la
sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.

8-Describa la función de la oxitocina y de la vasopresina

La oxitocina no solo interviene en el cuerpo de la mujer durante el parto y la lactancia, sino que es una de
las hormonas centrales de la excitación sexual y de los orgasmos tanto de hombres como de las mujeres.
Los niveles de esta hormona en sangre aumentan durante el acto sexual y aún más durante el orgasmo.

La vasopresina es la Hormona que sirve para la contracción de los vasos sanguíneos y ayuda a que los
riñones controlen la cantidad de agua y sal en el cuerpo. De esta manera regula la presión arterial y la
cantidad de orina que se produce.

9-Describa la función y estructura de un anticuerpo (de manera general)

El anticuerpo es una herramienta para la defensa de las células huésped, es decir, las células del
organismo que se pueden ver atacadas por agentes patógenos como los virus y las bacterias. Los linfocitos
que producen los anticuerpos se llaman células B. La estructura de un anticuerpo consiste en dos cadenas
ligeras y dos cadenas pesadas, y en su extremo existe una región hipervariable. La región hipervariable es
la que cambia de un anticuerpo a otro, y permite tener una gran diversidad de anticuerpos que podrán
responder a la enorme variedad de antígenos. Un antígeno es cualquier sustancia o agente que el
organismo reconoce como no propio. Puede tratarse de un virus, de una bacteria, de toxinas. Pero, en
algunos casos, el cuerpo puede confundirse y considerar como sustancia extraña a una estructura propia.
Éste es el origen de las enfermedades autoinmunes. En casos como éste, el organismo producirá
anticuerpos contra partes propias, contra él mismo.

10-Defina enzima y describa la ecuación enzimática.

Las enzimas son catalizadores. Generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de ARN también
actúan como enzimas.
Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la cantidad de energía
necesaria para que ocurra una reacción. Logran esto al unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera que
permite que la reacción ocurra más eficientemente.
Ecuación enzimática
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

11-Defina energía de activación en el contexto de la actividad enzimática

En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs (DG) que los
reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs
(DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía
inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de
activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.
12-Exolique los factores que afectan la actividad enzimática (pH, temperatura, concentración de
sustrato y concentración de la enzima)

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo condiciones
que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un sustrato.
pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más lenta la
actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.
Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la temperatura la hace
más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su
forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
Concentración del sustrato: aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de
reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de
sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán
saturadas y trabajando a su máxima capacidad.
Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que
se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de
acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se puedan unir.

13-Mencione las clases de enzimas y describa su mecanismo de acción. De un ejemplo de cada una.

1. Oxidorreductasas
Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción, conocidas
“popularmente” como reacciones redox. En este sentido, las oxidorreductasas son proteínas que, en una
reacción química, permiten la transferencia de electrones o de hidrógeno de un sustrato a otro.
Pero, ¿qué es una reacción redox? Una reacción de oxidación y reducción es una transformación química
en la que un agente oxidante y un agente reductor se alteran mutuamente su composición química. Y es
que un agente oxidante es una molécula con la capacidad de sustraer electrones a otra sustancia química
conocida como agente reductor.
En este sentido, las oxidorreductasas son enzimas que estimulan este “robo” de electrones, pues el agente
oxidante es, en esencia, un ladrón de electrones. Sea como sea, el resultado de estas reacciones
bioquímicas es la obtención de aniones (moléculas cargadas negativamente ya que han absorbido más
electrones) y de cationes (moléculas cargadas positivamente ya que han perdido electrones).
La oxidación del metal es un ejemplo de reacción de oxidación (que se puede extrapolar a lo que sucede
en nuestras células con distintas moléculas), pues el oxígeno es un potente agente oxidante que roba los
electrones del metal. Y el color marrón resultado de la oxidación se debe a esta pérdida de electrones.
2. Hidrolasas
Las hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos, tienen la función de romper enlaces entre
moléculas mediante un proceso de hidrólisis en el cual, como podemos deducir por su nombre, está
involucrada el agua.
En este sentido, partimos de una unión de dos moléculas (A y B). La hidrolasa, en presencia de agua, es
capaz de romper esta unión y obtener las dos moléculas por separado: una se queda con un átomo de
hidrógeno y la otra con un grupo hidroxilo (OH).
Estas enzimas son imprescindibles en el metabolismo, pues permiten la degradación de moléculas
complejas en otras de más sencilla asimilables para nuestras células. Existen muchos ejemplos. Para
enumerar algunos nos quedamos con las lactasas (rompen los enlaces de la lactosa para dar lugar a
glucosa y galactosa), las lipasas (degradan los lípidos complejos en grasas más simples), las nucleotidasas
(degradan los nucleótidos de los ácidos nucleicos), las peptidasas (degradan las proteínas en
aminoácidos), etc.
3. Transferasas
Las transferasas son enzimas que, como su propio nombre indica, estimulan la transferencia de grupos
químicos entre moléculas. Son distintas a las oxidorreductasas en el sentido que estas transfieren
cualquier grupo químico excepto el hidrógeno. Un ejemplo son los grupos fosfato.
Y a diferencia de las hidrolasas, las transferasas no forman parte del metabolismo catabólico (degradación
de moléculas complejas para conseguir simples), sino del anabólico, que consiste en gastar energía para
sintetizar, a partir de moléculas simples, moléculas más complejas.
En este sentido, las rutas anabólicas, como por ejemplo el ciclo de Krebs, disponen de muchas
transferasas distintas.
4. Ligasas
Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre moléculas, los cuales son
el “pegamento” más fuerte de la biología. Estos enlaces covalentes se establecen entre dos átomos, los
cuales, al unirse, pasan a compartir electrones.
Esto hace que sean uniones muy resistentes y especialmente importantes, en el ámbito celular, para
establecer las uniones entre los nucleótidos. Estos nucleótidos son cada una de las piezas que conforman
nuestro ADN. De hecho, el material genético es “simplemente” una sucesión de moléculas de este tipo.
En este sentido, una de las ligasas más conocidas es la DNA ligasa, una enzima que establece los enlaces
fosfodiéster (un tipo de enlace covalente) entre los distintos nucleótidos, impidiendo que haya roturas en
la cadena de ADN, cosa que tendría consecuencias catastróficas para la célula.
5. Liasas
Las liasas son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la de romper enlaces
químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental de las reacciones catabólicas, pero en
este caso, las liasas no requieren de la presencia de agua.
Además, no solo son capaces de romper enlaces, sino de formarlos. En este sentido, las liasas son enzimas
que permiten estimular reacciones químicas reversibles, por lo que de un sustrato complejo se puede
pasar a uno más simple rompiendo sus enlaces, pero también se puede pasar de este sustrato sencillo a
otra vez el complejo volviendo a establecer su unión.
6. Isomerasas
Las isomerasas son unas enzimas que ni rompen enlaces ni los forman y que tampoco estimulan la
transferencia de grupos químicos entre moléculas. En este sentido, las isomerasas son proteínas cuya
acción metabólica se basa en alterar la estructura química de un sustrato.
Cambiando su forma (sin añadir grupos químicos ni modificando sus enlaces), se puede conseguir que
una misma molécula desempeñe una función totalmente distinta. Por lo tanto, las isomerasas son enzimas
que estimulan la obtención de isómeros, es decir, nuevas conformaciones estructurales de una molécula
que, gracias a esta modificación de su estructura tridimensional, se comportan de forma diferente.
Un ejemplo de isomerasa es la mutasa, una enzima que está implicada en la octava etapa del glicólisis,
una ruta metabólica cuya función es la de obtener energía a partir de la degradación de la glucosa.

14-Defina: Reacción de orden cero y reacción de primer orden.

Las reacciones de orden cero se encuentran más frecuentemente en reacciones heterogéneas en

superficies. La velocidad de reacción en este caso es independiente de la concentración de la sustancia
reactiva.
Una reacción de primer orden es aquélla en la que la velocidad de reacción depende únicamente de un
reactivo. Por ejemplo, la isomerización de isocianuro de metilo, CH 3NC

15-Defina Km y su relación de la afinidad entre la enzima y el sustrato.

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es
la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la
forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima

16-Describa los modelos de interacción enzima-sustrato.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:

El modelo llave-cerradura

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre correcto.

El modelo del ajuste inducido

En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión
del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la derecha. Pulsar la
opción "Recargar" del navegador para ver la animación). Sería algo así como un cascanueces, que se
adapta al contorno de la nuez.

17-Describa los mecanismos de las enzimas para facilitar la catálisis.

La catálisis tiene lugar en un centro específico del enzima llamado centro activo. ... Las enzimas aceleran
las reacciones multiplicando su velocidad. Las enzimas son altamente específicas, tanto en la reacción
que catalizan como en la selección de las sustancias reaccionantes, denominadas sustratos.

18-Explique (de forma general) los pasos para la síntesis de proteínas (biosíntesis de proteínas)

Cuatro son las reglas que siguen las células para la síntesis de proteínas y ácidos nucleicos:

1. Las proteínas y los ácidos nucleicos están compuestos por un número limitado de subunidades: en
el caso de las proteínas, son 20 los aminoácidos que constituyen estas subunidades, mientras que
sólo cuatro bases nucleicas son utilizadas para construir el RNA o el DNA.
2. Durante el proceso de polimerización, las subunidades son añadidas una a una: el el caso de las
proteínas, la síntesis empieza en el grupo NH2 del aminoácido inicial y continua hasta el -COOH
del aminoácido terminal; en el caso de los ácidos nucleícos, la síntesis comienza por el extremo 5'
y prosigue hasta el extremo 3´.
3. Cada cadena tiene un punto específico de iniciación y el crecimiento procede en una dirección
hasta una terminación también especificada. Esto requiere unas señales de inicio y de fin.
4. El producto sintético primario no es usualmente empleado como tal sino que es modificado.
Mediante una serie de enzimas, las cadenas de polímeros experimentan una serie de
transformaciones (rotura, unión a otra cadena, entrecruzamiento, etc).

La síntesis de proteínas tiene lugar de la manera siguiente:

Iniciación: Un factor de iniciación, GPT y metionil-tRNA[Met] forman un complejo que se une a la

subunidad ribosómica grande. A su vez, el m-RNA y la subunidad ribosómica pequeña se unen al
encontrar esta última el codón de iniciación que lleva el primero. A continuación ambas subunidades
ribosómicas se unen. El metionil-tRNA[met] está posicionado enfrente del codón de iniciación (AUG). El
GPT y los factores de iniciación de desprenden quedando el tRNA[Met] unido al ribosoma.

Elongación: Un segundo aminoacil-tRNA (en el ejemplo Phe-tRNa[Phe]) se coloca en la posición A de

la subunidad grande del ribosoma. Un complejo activado por GPT se ocupa de formar el enlace peptídico
quedando el péptido en crecimiento unido al aminoacil-tRNA entrante. Al mismo tiempo, el primer t-
RNA se separa del primer aminoácido y del punto P del ribosoma.

El ribosoma se mueva un triplete hacia la derecha, con los que el peptidil-tRNA[Phe] queda unido al
punto P que había quedado libre. Un tercer aminoacil-tRNA (en el ejemplo Leu-tRNA[Leu]) se coloca en
la posición A y se repite el proceso de formación del enlace peptídico, quedando el péptido en
crecimiento unido al Leu-tRNA[Leu] entrante. Se separa el segundo t-RNA del segundo aminoácido y del
punto P del ribosoma.

Terminación: el m-RNA que se está traduciendo lleva un codón de terminación (UAG). Cuando el
ribosoma llega a este codón, la proteína ensamblada es liberada y el ribosoma se fragmenta en sus
subunidades quedando listo para un nuevo proceso.

19-Describa el caso de hipersensibilidad al alcohol.

La hipersensibilidad al alcohol puede causar reacciones molestas inmediatamente después de beber

alcohol. Lo signos y síntomas más comunes son congestión nasal y enrojecimiento de la piel.
La hipersensibilidad al alcohol se produce a causa de un trastorno genético que le impide al cuerpo
procesar el alcohol de manera eficiente. La única manera de evitar estas reacciones molestas es suprimir
el consumo de alcohol.

Si bien no es realmente una alergia, en algunos casos, lo que parece ser hipersensibilidad al alcohol
podría ser una reacción a algún componente de la bebida alcohólica, como las sustancias químicas, los
granos o los conservantes. Combinar alcohol con ciertos medicamentos también puede provocar
reacciones.

Síntomas

Los signos y síntomas de hipersensibilidad al alcohol, o de una reacción a los ingredientes que
componen la bebida alcohólica, pueden incluir los siguientes:

Enrojecimiento facial (rubor).

Protuberancias en la piel enrojecidos y con picazón (ronchas)

Empeoramiento del asma preexistente

Congestión o goteo nasal

Presión arterial baja.

Náuseas y vómitos

Diarrea

20-Explique los tipos de inhibición (competitiva, No competitiva y a competitiva) ...utilice esquemas

y a nivel gráfico.

INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural
con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que no posee
ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima. El inhibidor forma con el enzima libre un
complejo enzima-inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero
que, lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre y a los
productos.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el
complejo enzimasustrato, interfiriendo en la acción de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen a
un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una alteración que dificulta bien la
formación del complejo enzima-sustrato o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos.
La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales
puede descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima libre.

INHIBICIÓN ACOPETITIVA: El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al
enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la
formación de los productos

21-Describa la diferencia entre las ecuaciones de: Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk y Eadie-

Hofstee.

22-Describa el proceso de digestión y absorción de proteínas.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la pepsina gástrica, producida en las células
principales del estómago. La pepsina se libera en forma de proenzimas (pepsinógeno 1 y 2), se activa en
presencia de un pH bajo y se inactiva en presencia del pH neutro del intestino. La proteólisis gástrica no
es esencial en la digestión de las proteínas pero juega un papel muy importante ya que se liberan
aminoácidos libres que estimula la secreción de colecistoquinina por las células endocrinas de duodeno y
yeyuno y ésta a su vez estimula la secreción de proteasas pancreáticas.

23-Explique de forma general las reacciones de los aminoácidos (desaminación, transaminacion y

descarboxilación oxidativa)

Desanimación El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el correspondiente catoácido
y amoniaco.
La transaminación El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un alfa-cetoácido para
formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Esta es una reacción importante en el
organismo para la inter conversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales

La descarboxilación oxidativa el aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la correspondiente

amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo:
histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, entre otros

24-Explique el ciclo de la urea. Utilice esquemas.

El ciclo de la urea empieza desde el interior de las mitocondrias del hígado, si bien tres de los pasos
siguientes tienen lugar en el citosol; por lo tanto, el ciclo abarca dos compartimientos celulares.
El primer grupo amino, entra en el ciclo de la urea proviene del amoníaco de la matriz mitocondrial,
como resultado de las múltiples rutas descritas. Parte del amoníaco también llega al hígado vía vena
porta a partir del intestino en donde se produce por oxidación bacteriana de aminoácidos. Cualquiera sea
su origen, el NH4 generado en las mitocondrias hepáticas se utiliza únicamente e inmediatamente junto
con el CO2 (en forma de HCO3-) producido por la respiración mitocondrial, generando carbamoil fosfato
en la matriz. Esta reacción dependiente de ATP es catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I,
la enzima reguladora. La forma mitocondrial de la enzima es distinta de la forma citosólica (II), cumple
una función diferente en la síntesis de pirimidinas. El carbamoil fosfato, que puede ser considerado como
un donador activado del grupo carbamilo, entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos
enzimáticos. En primer lugar, el carbamoil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar
citrulina y libera Pi y tiene lugar a través de un intermedio citrulil-AMP'. La ornitina desempeña pues un
papel similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico, aceptando material en cada vuelta del ciclo.
La reacción está catalizada por la ornitina transcarbamilasa, y la citrulina formada pasa de la mitocondria
al citosol.
El segundo grupo amino, se introduce a partir del aspartato (generado en la mitocondria por
transaminación y transportado al citosol) mediante una reacción de condensación entre el grupo amino del
aspartato y el grupo ureido (carbonilo) de la citrulina, que forma argininosuccinato. Este tipo de reacción
citosólica, catalizada por la argininosuccinato sintetasa, requiere ATP. A continuación, se corta
reversiblemente el argininosuccinato por la argininosuccinato liasa, para formar arginina libre y fumarato,
que entra en la mitocondria y se une a la reserva de intermedios del ciclo del ácido cítrico. En la última
reacción del ciclo de la urea, la enzima citosólica arginasa corta la arginina dando urea y ornitina. La
ornitina es transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
Las enzimas de muchas rutas metabólicas están agrupados. El producto de una enzima se canaliza
directamente al siguiente enzima de la vía. En el ciclo de la urea, los enzimas mitocondriales y citosólicos
parecen estar agrupados de esta forma. La citrulina transportada al exterior de la mitocondria no se diluye
en la reserva general de metabolitos del citosol sino que pasa directamente al centro activo de la
argininosuccinato sintetasa. Esta canalización entre enzimas continúa para el argininosuccinato, arginina
y ornitina. Sólo se libera la urea a la reserva general de metabolitos del citosol.

25-Defina aminoácidos glucogénicos y cetogénicos.

Un aminoácido glucogénico es un aminoácido que se puede convertir en glucosa a través de

la gluconeogénesis . [1] [2] Esto contrasta con los aminoácidos cetogénicos , que se convierten en cuerpos
cetónicos .
La producción de glucosa a partir de aminoácidos glucogénicos implica que estos aminoácidos se
conviertan en alfa cetoácidos y luego en glucosa, y ambos procesos ocurren en el hígado. Este mecanismo
predomina durante la catabolisis , aumentando a medida que aumenta la severidad del ayuno y
la inanición .
En los humanos, los aminoácidos glucogénicos son:
 Alanina
  Arginina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Cisteína
 Ácido glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Histidina
 Metionina
 Prolina
 Serina
 Valina

Aminoácidos que son tanto glucogénicos como cetogénicos (mnemónico "PITTT"):

 Fenilalanina
 Isoleucina
 Treonina
 Triptófano
 Tirosina

Solo la leucina y la lisina no son glucogénicas (solo son cetogénicas ).

26-Explique brevemente el Ciclo de la glucosa-alanina o Cahill

El ciclo de Cahill , también conocido como ciclo de la alanina o ciclo de la glucosa-alanina , [1] es la

serie de reacciones en las que los grupos amino y los carbonos del músculo se transportan al
hígado. [2] Es bastante similar al ciclo de Cori en el ciclo de nutrientes entre el músculo esquelético y el
hígado. [1] Cuando los músculos degradan los aminoácidos para las necesidades energéticas, el nitrógeno
resultante se transamina a piruvato para formar alanina . Esto lo realiza la enzima alanina
transaminasa (ALT), que convierte el L- glutamato y el piruvato en α-cetoglutarato y L-alanina. [3]La L-
alanina resultante se transporta al hígado donde el nitrógeno ingresa al ciclo de la urea y el piruvato se usa
para producir glucosa .
El ciclo de Cahill es menos productivo que el ciclo de Cori, que utiliza lactato, ya que un subproducto de
la producción de energía a partir de la alanina es la producción de urea . [5] La eliminación de la urea
depende de la energía, requiriendo cuatro enlaces fosfato de "alta energía" (3 ATP hidrolizados a 2 ADP y
un AMP ), por lo que el ATP neto producido es menor que el encontrado en el ciclo de Cori. Sin
embargo, a diferencia del ciclo de Cori, el NADH se conserva porque no se forma lactato. Esto permite
que se oxide a través de la cadena de transporte de electrones .

27-Describa y de un ejemplo de la clasificación de los animales según el producto nitrogenado

excretado.

Amoniotélicos
La expulsión en forma de amoniaco implica la posibilidad de capturar abundante cantidad de agua de
manera constante, puesto que el amoniaco debe ser expulsado inmediatamente y disuelto en agua. Si esto
no fuera así, el animal moriría. Por ello, los animales que expulsan amoniaco como producto de deshecho
nitrogenado son animales que viven en agua, como los peces osteíctios. Este tipo de animales reciben el
nombre de amoniotélicos.
Ureotélicos
Los tiburones y las rayas, anfibios en fase adulta, tortugas y mamíferos expulsan urea como producto
nitrogenado de desecho. Estos animales reciben el nombre de ureotélicos. La urea se forma cuando los
radicales amina se unen al carbono. Esta sustancia, pese a ser tóxica, puede ser almacenada en el interior
del animal siempre que esté disuelta en abundante agua.
Uricotélicos
Animales que necesitan restringir la pérdida de agua, como insectos o reptiles, o que no pueden acumular
grandes cantidades de agua debido a su modo de vida, como las aves, expulsan ácido úrico como
sustancia nitrogenada de desecho. Estos animales reciben el nombre de uricotélicos. Esta sustancia se
expulsa en forma sólida y no produce pérdida de agua.