Tema 4.

Proteínas

Contenidos:

1. Características químicas y clasificación general.

2. Aminoácidos.
1. Clasificación.
2. Propiedades.
3. Enlace peptídico.
3. Péptidos y proteínas.
1. Estructura de las proteínas.
2. Propiedades.
3. Clasificación.
4. Propiedades biológicas de las proteínas.

Criterios de evaluación mínimos:

Conocer la naturaleza química de estos compuestos.

Conocer de modo razonado la fórmula de algún aminoácido de cada grupo. Los criterios de clasificación
y la naturaleza del enlace peptídico.
Conocer las estructuras lineales y espaciales de las proteínas y sus implicaciones en la función.
Conocer los enlaces que mantiene la forma de las proteínas y sus propiedades.
Conocer las causas y deducir las consecuencias de los procesos de desnaturalización de las proteínas.
Importancia biológica (funciones) de estos compuestos con mención expresa de la hemoglobina y
clorofila.

CONCEPTOS ACORDADOS PARA LA PAEG EN LA UCLM.

Proteínas:

• Concepto, clasificación (oligopéptidos, polipéptidos, holoproteínas, heteroproteínas).

• Aminoácidos: estructura molecular, criterio de clasificación: apolares, polares sin carga, aniónicos
(ácidos) y catiónicos (básicos). Reconocimiento mediante fórmulas de a qué grupo pertenece un ejemplo
claro (como Leucina, Serina, Glutamato y Lisina, sin necesidad de identificar el nombre, solo el grupo).
• Concepto de aminoácido esencial. Comportamiento anfótero, punto isoeléctrico.
• El enlace peptídico, características.
• Niveles estructurales de las proteínas. Estructura primaria, orientación de los extremos. Estructura
secundaria: α-hélice y hoja o lámina plegada-beta, enlaces que las mantienen. Estructura terciaria,
globular, fibrosa, enlaces que la mantienen. Estructura cuaternaria, enlaces que las mantienen. Los
puentes disulfuro.
• Concepto y causas de la desnaturalización. Desnaturalización reversible e irreversible. Solubilidad de las
proteínas. Ejemplos de proteínas fibrosas (colágeno, elastina, queratina) y globulares (histonas,
albúminas, globulinas).
• Funciones de las proteínas.
• Heteroproteínas. Concepto y ejemplos: Glucoproteínas (peptidoglicanos), lipoproteínas (LDL, HDL),
nucleoproteínas (Histonas), Fosfoproteínas (caseína) y cromoproteínas (hemoglobina). Grupo Hemo.
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IES Santiago Grisolía. Prof.: Luis P. Ortega.

1. Características químicas y clasificación general.

Compuestos formados por C, H, O, N, y S.

Constituyen aproximadamente el 50 % en peso de materia seca de un organismo.

El peso molecular de las proteínas oscila entre 104 y 106 uma.

Se renuevan constantemente.

Constituidos por unidades denominadas aminoácidos.

Solubilidad variable en función de su composición y tamaño.

Hay 20 aminoácidos diferentes (8 de ellos esenciales).

Tienen funciones específicas, que veremos después:

Catalítica,
Hormonal,
Estructural,
De transporte,
Reserva (albúmina),
Movimiento,
Homeostática,
Inmunitaria.

2. Aminoácidos: características y propiedades.

Poseen un grupo carboxilo (COOH) y otro amino (NH2)
unidos al mismo carbono (denominado α), a éste
mismo se unen un H y un radical (R) que diferencia a
unos de otros.

8 de ellos son esenciales en el hombre (no se pueden

producir en el metabolismo, hay que ingerirlos con la
dieta): Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Treonina, Triptófano y Valina.

2.1 Clasificación.

Se clasifican atendiendo al estado del radical a pH = 7:

Apolares: (8, 6 de ellos esenciales): Ej. Alanina.

Polares sin carga: (7, 1 esencial). Ej. Serina.
Polares catiónicos (3, 1 esencial). Ej. Lisina.
Polares aniónicos (2, ninguno esencial). Ej. Acido Aspártico

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2.2 Propiedades:

2.2.1 Isomería.

El carbono α es asimétrico. En la naturaleza sólo se encuentran aminoácidos L

.

2.2.2 Propiedades ácido-base.

Son Anfóteros: pueden comportarse como

ácido o como base según el medio:

• En medio ácido, como base.

• En medio básico, como ácido.

Se denomina punto isoeléctrico (pI) al valor

de pH para el cual un aminoácido Puedes observar como a pH 6 y su entorno el 100%
concreto tiene carga neutra (es decir, la de las moléculas no tienen carga neta. A medida que
suma de cargas + y – es cero). nos desplazamos hacia valores de pH más extremos
la frecuencia de moléculas que recogen o sueltan
iones hidronio va cambiando. El pK se define como
el valor de pH para el que las proporciones de
2.2.3 Solubilidad. moléculas de uno y otro tipo se sitúa en el 50%.

Mayor de la esperada en los que tienen

carácter anfipático.

2.3 El enlace peptídico.

Se establece entre el grupo α-carboxilo de un

aminoácido y el α-amino de otro, con pérdida de
una molécula de agua (enlace amida)
(hidrolizable).

Tiene carácter parcial de doble enlace lo que le confiere

rigidez. No pueden girar y forma un plano de
enlace.

3. Péptidos y proteínas. Propiedades químicas y estructurales.

La unión de unos pocos aminoácidos se denomina péptido, algunos denominan
oligopéptido si tienen menos de 10 aminoácidos.

3.1 Estructura de las proteínas.

Las proteínas presentan una configuración espacial que se forma mediante estructuras
de complejidad creciente. Dicha configuración es primordial para explicar su
función.

Posibles tipos de enlaces que mantiene las diferentes estructuras uniendo zonas
diferentes de una o varias moléculas:

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1. Covalentes: puentes disulfuro (cisteína-cisteína).

2. Salino, electrostático o iónico: entre cargas opuestas: COO- frente a NH3+.
3. Hidrófobo: entre radicales apolares por “expulsión” del agua.
4. Polar, Puentes de hidrógeno: entre compuestos polares: grupos alcohol, por
ejemplo o entre carboxilo y amino.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

GRADO DE NIVEL POSIBILIDADES ENLACES
ORGANIZACI
ÓN
Secuencia de Estructura Ilimitadas (basada Peptídico
aminoácidos primaria en la
secuencia del
ADN).
• α hélice Puentes de
Estructura • hoja plegada Hidrógeno
secundaria (β)
Conformación • giros (sin)
espacial
• P u e n t e s
Estructura • Fibrosa disulfuro.
terciaria • Globular • Electrostáticas.
• Hidrofóbicas.
Motivos y • Polares.
dominios • Puentes de H.
Asociación de Estructura Monómeros iguales Todos.
cadenas cuaternaria Monómeros
distintos
Observaciones: (visita la web Biomodel)1

3.1.1 Estructura primaria.

La secuencia de aminoácidos de la estructura primaria no presenta limitaciones en

cuanto a la posible secuencia de aminoácidos. Evidentemente no todas las
secuencias existen como no existen frases con cualquier combinación de letras.

En una cadena el primer aminoácido tiene el grupo NH2 libre y se denomina extremo
N-terminal, por el contrario, el último tiene el grupo ácido o carboxilo libre y se
denomina extremo C-terminal.

3.1.2 Estructura secundaria.

1 Es imprescindible visitar esta web para adquirir una visión espacial de las proteínas. Comprender cómo adquieren su forma las
proteínas y qué enlaces mantienen la misma es, quizá, el concepto más importante para entender el funcionamiento del metabolismo y, por
ende, de las células y los organismos.

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Cuando la cadena lineal de aminoácidos se dobla o repliega da lugar a la estructura

secundaria. Esta puede adoptar dos conformaciones básicas: ⍺-hélice y β-hoja
plegada.
La ⍺-hélice consiste en una hélice dextrógira que da una vuelta sobre si misma cada
3,4 aminoácidos y que queda estabilizada por puentes de hidrógeno entre los
restos carboxilo y amino de dos aminoácidos que se sitúan en la vertical de la
hélice.

La β-hoja plegada consiste en cadenas dobladas a modo de acordeón y estabilizadas

por puentes de hidrógeno entre dos o más de estas formas en sentido paralelo o
antiparelelo.

En los cambios o giros hay segmentos sin un estructura definida. Visita la web
Biomodel.

3.1.3 Estructura terciaria.

En la estructura terciaria (conjunto de la proteína) se dan diversos dominios o uno

solo. Da lugar a estructuras fibrosas o globulares.

La disposición espacial de los radicales es fundamental en el mantenimiento de la

estructura terciaria y en las propiedades de la molécula, que vienen
determinados por la disposición y naturaleza de los radicales que quedan hacia
fuera.2

Una modificación de la estructura terciaria, producida por cualquier causa, impedirá

que la proteína desempeñe sus función.

La estructura Terciaria es fundamental para:

- Reconocimiento entre moléculas.

- Formación de centros activos.
- Conformaciones activa/inactiva (enzimas alostéricas).

3.1.4 Estructura cuaternaria.

Hablamos de estructura cuaternaria cuando se asocian dos o mas cadenas peptídicas,

bien sea de forma temporal o permanente. Ejemplos de estructuras cuaternarias
son: la hemoglobina (cuatro cadenas), los anticuerpos (4 cadenas) o las fibras de
colágeno formadas por tres cadenas trenzadas.3

2 En la estructura secundaria pueden convivir en la misma proteína las tres posibilidades de conformación
espacial, generando diferentes motivos (pautas asociativas de p. ej beta-alfa-beta, beta-beta-beta antiparalelas, etc) que a su
vez dan lugar a dominios estructurales (asociaciones de motivos empaquetados de forma compacta y que suelen ser
responsables de alguna de las propiedades de la proteína). La estructura terciaria se entiende como el conjunto.

3 El colágeno está formado por tres cadenas de moléculas fibrosas trenzadas. Algunos libros consideran que la forma

especial que tiene que adoptar cada una de estas cadenas para trenzarse con las demás constituye un tipo más de estructura
secundaria a añadir a las antes citadas. Ten cuidado con el detalle: la trenza completa es una estructura cuaternaria, cada una
de las moléculas podría considerarse estructura secundaria.

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3.2 Propiedades.

Dependen de:
- Tamaño y forma de la molécula. Cuanto más grande y fibrosa menos soluble.
- Radicales que queden en el exterior.

3.2.1 Solubilidad.

Muy solubles: las del plasma.

Poco solubles: las de la membrana (pueden ser anfipáticas).
Muy poco solubles: como el colágeno (forma fibrosa), pero que puede formar
coloides (caldo de carne).

En general, más solubles cuanto más pequeñas y globulares, menos cuanto más
grandes y fibrosas. Añade a esto la posición y tipo de los radicales que incluso
podría dar lugar a proteínas con un comportamiento anfipático.

3.2.2 Especificidad.

El funcionamiento de la mayoría de las proteínas se basa en la unión selectiva con

diferentes moléculas, la cual depende la geometría de plegamiento que permite
la asociación varios radicales (anticuerpos, enzimas, etc).

Se denominan proteínas homólogas a aquellas que, en diferentes especies realizan la

misma función teniendo pequeñas variaciones en su secuencia de aminoácidos.

3.2.3 Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la disposición espacial específica (estructura terciaria)

producida por diversos agentes: calor, cambios en el pH, radiaciones UV,
presión, etc. La causa última es la rotura y formación de nuevos enlaces en
lugares distintos de la proteína.

Puede ser reversible (pelo estirado en peluquería) o irreversible (coagulación de un

huevo).

3.2.4 Capacidad amortiguadora.

Algunos radicales como la Histidina tienen carácter anfótero. Su mayor o menor

abundancia influye en la capacidad de regular el pH.

3.2.5 Efecto osmótico.

Por su tamaño no atraviesan las membranas y sus radicales pueden retener iones. Por
ejemplo, las albúminas en la sangre facilitan el retorno del plasma al torrente
sanguíneo.

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3.3 Clasificación.

Basándonos en su estructura:

Colágeno En los tejidos conectivos: cartílago, hueso,

conjuntivo.
FIBROSA
Elastina En el tejido conjuntivo: arterias, tendones,
pulmones, etc.
Queratina Pelos, uñas, plumas, escamas de reptiles.
Albúmina Regulan la presión osmótica.
GLOBULAR
Globulinas La hemoglobina, transporte de otras sustancias,
inmunología.
Histonas En los ácido nucleicos.

Basándonos en su composición:

SIMPLES Sólo
(HOLOPROTEÍ aminoácid
NAS) os.
Cromoproteínas • Porfirínicas: Clorofila, Hemoglobina.
• No porfirínicas: Bilirrubina. Hemociania.
COMPLEJAS
HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Mucopolisacáridos (secreción de mucosas).
Lipoproteínas Transporte de lípidos (LDL, HDL, etc.).
Fosfoproteínas Caseína (en la leche).
Nucleoproteínas ADN.

4. Propiedades biológicas de las proteínas.

4.1 Catalítica o enzimática.

Tal vez la más importante a la que dedicaremos el tema siguiente entero

Actúan como catalizadores del las reacciones del metabolismo.

4.2 Hormonal.

Muchas hormonas tienen naturaleza proteica: Insulina, Somatotropa, etc.

4.3 Estructural.

Forman estructuras celulares. Glucoproteínas de las membranas, como

transportadores selectivos, receptores de neurotransmisores o de hormonas, etc.

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Histonas que junto con el ADN forman los cromosomas.

Colágeno del tejido conjuntivo.
Elastina de ligamentos y vasos, etc.
Queratina en las faneras (pelos, uñas, cuernos…).
Fibroina de las telas de araña y capullos de insectos.

4.4 de Transporte.

Transporte de sustancias muy variadas.

Hemoglobina: oxígeno y dióxido de carbono.

Hemocianina transporta los gases en la hemolinfa de los invertebrados.
Citocromos: electrones en la cadena respiratoria (ver temas posteriores).
LDL, HDL, Quilomicrones: colesterol y grasas en la sangre.
Permeasas y otros transportadores a través de membrana.

4.5 Movimiento.

Actina y miosina (asociación de unidades globulares): músculos.

4.6 Inmunitaria.

Intervienen en distintos aspectos de la defensa:

Trombina y fibrinógeno en la coagulación sanguínea.
Inmunoglobulinas, anticuerpos.

4.7 Homeostática:

Albúminas intervienen en procesos osmóticos.

4.8 Reserva.

No es frecuente. No hay proteínas de reserva en organismos adultos. Caseína de la

leche, ovoalbúmina del huevo, gluten de los cereales: son elementos para el
desarrollo de embriones o similares.

Dos casos en detalle: hemoglobina y clorofila.

Clorofila.

La clorofila es una cromoproteína (proteína + grupo prostético).

El grupo prostético es un anillo tetrapirrólico con diferentes radicales y donde los

cuatro nitrógenos del centro se coordinan con un ión Mg+2.

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La cadena larga es un fitol (terpeno) esterificado a un ácido propiónico.

Hay varios tipos de clorofila. La más extendida es

la clorofila a.

Hemoglobina.

La hemoglobina también contiene un grupo

prostético tetrapirrólico.

En el centro hay un ion Fe+2. Los radicales son

algo diferentes de los de la clorofila.

Peso molecular 64.500, constituida por cuatro

subunidades (dos α y dos β). Cada una de
ellas está unida a un grupo Hemo. Es por
tanto una estructura cuaternaria.
La figura representa el grupo Hemo, se
aprecian los cuatro anillos de pirrol
cada uno con un nitrógeno y enlazados

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PÁGINAS DE INTERÉS Y COMPLEMENTOS.

Biosfera Con montones de ejercicios para comprobar tus conocimientos. Inténtalos.

www.um.es/molecula/indice.htm (universidad de Murcia, ya deberías conocerla)
Otra página magnífica: buen texto e imágenes muy interesantes para ver
estructuras. Y al final de cada unidad hay buenos ejercicios.
http://biomodel.uah.es/model3j/inicio.htm Magnífica. (español) si te hace falta
descarga los programas necesarios para ver las animaciones, merece la pena.
http://www.uwsp.edu/chemistry/pdbs/ Si bajas un poquito en la página
encontrarás todo tipo de moléculas para visualizar su estructura tridimensional.
(inglés).

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EJERCICIOS QUE DEBES REALIZAR

• Preguntas de tipo TEST que han caído en PAEG desde 2002.

• Definiciones que han caído en la PAEG.
• Exámenes publicados por la UCLM.

Trabajo a entregar: busca información: fecha de nacimiento y fallecimiento,

nacionalidad, logros y premios de Lynus Pauling, acompáñalo de una o varias
fotografías y envíamelo en formato pdf a través del correo Papas. El nombre del
archivo debe identificarte. Se valorará la edición, el contenido elaborado (evitando el
corto y pego) y la bibliografía o fuentes documentales citadas y utilizadas.
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PREGUNTAS DE LA PAEG

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OTROS

Responde las cuestiones.

Actividades de la 10 a la 14.

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