Clasificación Enzimática

UNIVERSIDAD NACIONAL
INTERCULTURAL FABIOLA SALAZAR

LEGUIA
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

MECANISMO DE CATALISIS ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA
Docente:
Ms. Sc. Ricardo Tuñoque Valdera
Biólogo – Microbiólogo – Parasitólogo
Especialista en Entomología médica y control de vectores
Maestro en Ingeniería Ambiental
ENZIMAS:
 ¿Qué son las enzimas?:
Las enzimas son:
 Proteínas;
E
 S
Catalíticas;
 Específicas;
 Susceptibles de ser reguladas…
DIFERENCIAS ENTRE ENZIMAS Y
CATALIZADORES:
ENZIMAS: CATALIZADORES:
 Química: Proteínas Inorgánicos
 Termolabilidad: Sí No
 Especificidad: Sí No
 Regulación: Sí No
 Eficiencia: Alta Baja
 Se consumen: No Sí
ANALOGÍAS ENTRE ENZIMAS
Y CATALIZADORES:
 Aceleran la velocidad de la reacción

química por ellos catalizada…
 No modifican la constante de equilibrio

(Keq) de la reacción catalizada…
ENZIMAS:
Características generales:
 Gracias a su carácter proteico, que les
permite adoptar estructura terciaria y
cuaternaria, las enzimas son las únicas
moléculas que pueden adaptarse a la
sustancia o sustrato al cual se unen y
modifican…
 Por ser proteínas, son termolábiles…
CATÁLISIS ENZIMÁTICA:
Estado activado Sin enzima

Energía
de
activación
Estado Con enzima
inicial
G
Estado
Evolución de la reacción final
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA:
 La especificidad enzimática puede ser:

 A) De sustrato (Ej. Glucoquinasa):
Glucosa + ATP Glucosa 6 P + ADP
 B) De reacción (Ej. Fosfatasas):

Glucosa 6 P + H2O Glucosa + Pi
ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
 Las enzimas tienen un sitio específico de
unión al sustrato (S) y algunas poseen un
sitio de unión para moléculas
reguladoras (A) (enzimas alostéricas)…
A
S
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA:
E + S ES
ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO

ENZIMA-
SUSTRATO
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA:
P
ES E +
P
LUGAR DE SUSTRATO:
 El lugar de sustrato posee dos sitios:

 A) de unión;
 B) catalítico (sitio o centro activo).
Sitio de unión:
E S
Reconoce y fija
Sitio catalítico:
transforma
UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO:
E + S
ADAPTABILIDAD INDUCIDA
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
 Transferasas;
 Hidrolasas;
 Oxido-reductasas;
 Isomerasas;
 Liasas;
 Ligasas...
TRANSFERASAS:
 Catalizan la transferencia de un grupo
de átomos de un sustrato a otro.
Ejemplos:
 Las AMINOTRANSFERASAS:
(ó transaminasas)
 transfieren grupos amino…
 Las QUINASAS:
 transfieren grupos fosfato…
1. TRANSFERASAS:
CO.O CO.O
- - CO.O- CO.O-
+
+H3N C H C O C O H3N C H
+
CH2 CH2 CH2 +CH2
CO.O- CH2 - CO.O - CH2
L-aspartato CO.O Oxalacetato
Alfa-ceto-
glutarato L-glutamato
ASPARTATO
AMINOTRANSFERCAOS.AO-
(GOAT)
2. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de un enlace químico
mediante la adición de una molécula de agua.
O
-
CH2.O P O CH2.OH + Pi
-
O
Unión éster H2 O
fosfórico
3. ÓXIDO-REDUCTASAS:
 Catalizan reacciones de transferencia de
átomos de hidrógeno ó electrones. Ej: las
deshidrogenasas…
CO.O- + NAD+ CO.O- + NADH2
OHC H C O
CH3 CH3
LACTATO DESHIDROGENASA
4. ISOMERASAS:
 Son las que interconvierten isómeros de

cualquier tipo, ópticos, geométricos o de
posición…Ej: triosa fosfato isomerasa:
CH2.OH H C O
C O H C OH
CH2O.P CH2O.P
Dihidroxiacetona P Gliceraldehído 3 P
C3 H5 O6 P
5. LIASAS:
 Catalizan la ruptura de enlaces químicos,

excluyendo enlaces peptídicos, por un proceso
distinto al de la hidrólisis. Ej: la aldolasa…
CH2.O.P CH2.O.P
H C OH H C OH Dihidroxi-
acetona P
HOC H CH2.OH
H C OH H C O +
Gliceralde-
H C OH Aldolasa Hg Cg OH hído 3 P
CH2.O.P CH2.O.P
Fructosa 1-6 di P
6. LIGASAS:
 Catalizan la formación de enlaces entre

C y O, N, S ú otros átomos,
generalmente, utilizando energía de
hidrólisis del ATP…
 Ej: Glutamina sintetasa
 L-GLUTAMATO + NH4 + +ATP +H2O
 L-GLUTAMINA + ADP + Pi
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
 Es la cantidad de sustrato transformado

en la unidad de tiempo. La unidad de
medida es la Unidad Internacional.
 Una Unidad Internacional (UI) es la
cantidad de enzima capaz de
transformar un micromol de sustrato en
un minuto…
FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
 Concentración de enzima;
 Temperatura;
 pH;
 Concentración de sustrato…
CONCENTRACIÓN DE ENZIMA:
v
Velocidad
de la
reacción
Concentración de enzima
TEMPERATURA:
Temperatura tºC
óptima
pH:
pH óptimo pH
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO:
v
Vmáx
½ Vmáx
Km Concentración de
sustrato
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA:
 Un inhibidor enzimático es una sustancia

química capaz de bloquear de manera
reversible ó irreversible la acción de una
enzima…
 Clasificación:
 Reversible (competitiva; no competitiva);

 Irreversible…
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
REVERSIBLE COMPETITIVA:
 El inhibidor tiene una estructura
química parecida al sustrato de la
enzima, por lo tanto compite con él por el
sitio activo de la enzima…
Inhibidor competitivo
E
Sustrato
E S S S I
P
E + S ES E +
P
 Sin inhibidor
Con inh.
Vmax 1 i
Sin inh
v
in
Con inh.
1/Vmax
Km Km ap -1/Km 0 1/(S)
-1/Km ap
EJEMPLO DE INHIBICIÓN COMPETITIVA
XANTINO-OXIDASA:
HIPOXANTINA XANTINA AC.URICO
OH OH
N N
N N
H H
OH N N
N N
H H
HIPOXANTINA ALOPURINOL
 CONCLUSIONES:
 Sustrato e inhibidor tienen parecida
estructura química;
 Ambos compiten por el sitio activo de la
enzima;
 Se modifica el Km pero no la Vmax de la
reacción;
 El inhibidor puede ser desplazado
aumentando la concentración del sustrato…
REVERSIBLE NO COMPETITIVA:
 Los inhibidores se unen a la enzima en
un lugar distinto al sustrato y
disminuyen la velocidad máxima de la
reacción, sin modificar el Km…
E + I + S I ES
E+S ES E+P
+ +
I I
EI + S ESI
 Ejemplos:
 Cu, Hg y Ag inhiben enzimas uniéndose
a grupos –SH que son indispensables
para la actividad de algunas enzimas…
 EDTA (etiléndiaminotetraacético):
Quelante de cationes bivalentes…

 CONCLUSIONES:
 Sustrato e inhibidor tienen diferente
estructura química;
 Ambos NO compiten por el sitio activo de la
enzima;
 Se modifica la Vmax de la reacción
(disminuye), pero NO el Km;
 El inhibidor NO puede ser desplazado
aumentando la concentración del sustrato…
IRREVERSIBLE:
ACETILCOLINA ACETATO + COLINA
H2O
ACETILCOLINESTERASA
SH
MALATHION
MUCHAS GRACIAS!!!!

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INTERCULTURAL FABIOLA SALAZAR

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

 Aceleran la velocidad de la reacción

 No modifican la constante de equilibrio

Estado activado Sin enzima

 La especificidad enzimática puede ser:

 B) De reacción (Ej. Fosfatasas):

ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO

 El lugar de sustrato posee dos sitios:

 Son las que interconvierten isómeros de

 Catalizan la ruptura de enlaces químicos,

 Catalizan la formación de enlaces entre

 Es la cantidad de sustrato transformado

 Un inhibidor enzimático es una sustancia

 Reversible (competitiva; no competitiva);

Quelante de cationes bivalentes…

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