La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y proporciona información sobre el mecanismo de reacción y la especificidad del enzima. La velocidad de reacción depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura, presencia de inhibidores y pH. Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la barrera de energía de activación entre los reactivos y productos.
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La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y proporciona información sobre el mecanismo de reacción y la especificidad del enzima. La velocidad de reacción depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura, presencia de inhibidores y pH. Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la barrera de energía de activación entre los reactivos y productos.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y proporciona información sobre el mecanismo de reacción y la especificidad del enzima. La velocidad de reacción depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura, presencia de inhibidores y pH. Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la barrera de energía de activación entre los reactivos y productos.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y proporciona información sobre el mecanismo de reacción y la especificidad del enzima. La velocidad de reacción depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura, presencia de inhibidores y pH. Las enzimas aceleran las reacciones al reducir la barrera de energía de activación entre los reactivos y productos.
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CINETICA ENZIMATICA
Integrantes: Isaías Salomón Tolaba Paola Cordero Aguilera Nicole Cari Ortega Johnny Huanca Sánchez Marisse Bejarano
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax) La velocidad de reacción: es la velocidad a la que la reacción procede hacia el equilibrio. Para una reacción catalizada por una enzima, la velocidad es usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto. La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de energía entre los reactivos y los productos. En general, la energía debe ser añadida a los reactivos para sobrepasar la barrera de energía. Esta energía adicionada se llama "energía de activación", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y desciende al nivel de la energía de los productos. Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacción. Las enzimas son catalizadores biológicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones rebajando la barrera de la energía de activación entre los reactivos y los productos. Para observar un diagrama de la barrera de la energía de activación de una reacción no catalizada y de una reacción catalizada La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de: 1. la concentración de moléculas de sustrato [S] 2. la temperatura 3. la presencia de inhibidores 4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula enzimática
¿Qué son las unidades enzimáticas?
Las cantidades de enzima pueden ser expresadas en moles, como las de cualquier otro compuesto químico, o pueden ser cuantificadas en términos de actividad enzimática. La actividad enzimática es una medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel de actividad de la misma, por lo que la medida de la actividad es dependiente de las condiciones, que deben ser especificadas cuando se dan valores de actividad. La actividad expresa la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen de reacción. Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).