Cinética Enzimática
Cinética Enzimática
Cinética Enzimática
Puede modificar la velocidad de una reacción química pero no su estado de equilibrio. Es decir,
no afecta su termodinámica, solo su cinética, haciendo que el equilibrio se consiga mas rápido.
Además de las enzimas que son proteínas, existen las ribozimas, que son cadenas de ARN con
efecto catalítico.
Son altamente específicas, tanto con el sustrato con el que reaccionarán (pueden reconocer
entre un isómero D y L de la misma molécula) y con la acción a realizar (para cada reacción,
existe una enzima especifica de catálisis).
Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por
la Enzyme Commission (EC) de la IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular
Biology) que evita imprecisiones y ambigüedades. Según este sistema, las enzimas pueden
clasificarse en varios grupos según el tipo de reacciones que catalicen. Existen seas clases
principales, cada una con diferentes subclases.
Transferasas: transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Las quinasas transfieren un
grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.
Hidrolasas: son un tipo especial de transferasas que transfieren un grupo -OH desde el agua a
otro sustrato.
Su nombre suele obtenerse añadiendo el sufijo “asa” al nombre del sustrato o al tipo de
reacción que catalizan. Pero existe un nombre sistemático que indica mas detalles sobre la
reacción. Cada enzima se designa con las letras E.C, con un subíndice de cuatro números:
El NAD+ suele utilizarse como coenzima en las reacciones de oxidación de las rutas catabólicas,
mientras que el NADP+ participa en las reacciones anabólicas de reducción.
Las enzimas (E) llevan a cabo la función de acelerar las reacciones biológicas actuando sobre
sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción (E+S ->
E+P). Esto se da gracias a que poseen una estructura tridimensional característica, el centro
activo, con un entorno químico adecuado que permite la interacción entre la enzima y el
sustrato formando un complejo binario denominado complejo enzima-sustrato (ES) mediante
interacciones débiles (puentes de H, electrostáticas, hidrófobas, etc.). En el sitio activo hay
aminoácidos estructurales, de fijación y catalíticos.
El estado de transición se encuentra en un nivel energético superior al estado del que parte, el
sustrato o estado basal. Esto implica que, aunque la reacción sea espontanea, se tiene que
superar esta barrera energética que se conoce como energía de activación. La catálisis
enzimática se consigue rebajando esta barrera mediante la ventaja energética que supone la
creación del complejo enzima-sustrato.
Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de
activación y lo hacen fundamentalmente por dos
mecanismos:
Los mecanismos por lo que la enzima consigue rebajar la energía de activación mediante la
unión con ciertos residuos se clasifican en cuatro grupos:
Catálisis acido-base general: una forma de estabilizar las cargas que aparecen en un
estado de transición es la transferencia de protones desde o hacia el sustrato.
Participan las cadenas laterales de los aa que pueden aceptar o donar protones. Se da
en muchas proteasas en las que este papel lo desempeña el grupo imidazol de la His.
Catálisis covalente: se crea un enlace covalente transitorio entre la enzima y el
sustrato, que produce catálisis siempre que esa nueva vía para alcanzar el producto
final tenga menor energía de activación que la que se desarrolla en ausencia del
catalizador.
Catálisis por iones metálicos: pueden actuar de diversas formas en la reacción
catalizada:
o Orientando el sustrato de la forma adecuada para que reaccione
o Estabilizando cargas en un estado de transición inestable
o Facilitando reacciones de oxidorreducción gracias al paso reversible de su
estado de oxidación
o Cambiando la polaridad de ciertos enlaces para hacerlos mas susceptibles a
ciertos reactivos
Estudiar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas aporta información sobre
aspectos como la afinidad de la enzima por el sustrato o la eficiencia con la que se transforma
ese sustrato en el producto de la reacción. Se mezcla una concentración concreta de sustrato
con una concentración conocida de enzima y se mide la desaparición de sustrato o la aparición
de producto a lo largo del tiempo, obteniendo la curva de progreso:
En la primera etapa la reacción sigue una cinética de primer orden hasta que la desaparición
de sustrato es suficientemente elevada para que esta relación deje de ser lineal. Por esto las
medidas de velocidad se miden en la primera etapa lineal, se denominan velocidades iniciales
(V0) y se determinan como la pendiente de la curva de progreso al principio de la reacción. La
velocidad a cualquier tiempo se representa como V1.
La velocidad inicial depende de la concentración inicial de sustrato, por lo que es especifica
para cada reacción. La curva de progreso también cambia:
Por la disociación del complejo ES para dar E libre y sustrato, controlada por k-1.
Por la formación de producto y liberación de E libre controlada por k2.
Se llega a la ecuación de Michaelis-Menten: que dice que la velocidad inicial de una reacción es
igual a la velocidad máxima por la concentración de sustrato, sobre Km + la concentración de
S.
Katal: Es una unidad poco utilizada, que indica la cantidad de enzima necesaria para catalizar
un mol de sustrato por segundo. 1Katal = 6.10 elevado a la potencia de 7 UI.