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    HEMOPROTEÍNAS

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    Jechu Neira
    Las hemoproteínas contienen un grupo prostético llamado grupo hemo que les permite transportar oxígeno. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los pulmones a los tejidos, mientras que la mioglobina almacena oxígeno en los músculos. Ambas proteínas contienen grupos hemo compuestos por anillos de pirrol que unen un ión de hierro, les permitiendo unir y liberar oxígeno.

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    HEMOPROTEÍNAS

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    Las hemoproteínas contienen un grupo prostético llamado grupo hemo que les permite transportar oxígeno. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los pulmones a los tejidos, mientras que la mioglobina almacena oxígeno en los músculos. Ambas proteínas contienen grupos hemo compuestos por anillos de pirrol que unen un ión de hierro, les permitiendo unir y liberar oxígeno.

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    Las hemoproteínas contienen un grupo prostético llamado grupo hemo que les permite transportar oxígeno. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los pulmones a los tejidos, mientras que la mioglobina almacena oxígeno en los músculos. Ambas proteínas contienen grupos hemo compuestos por anillos de pirrol que unen un ión de hierro, les permitiendo unir y liberar oxígeno.

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    Las hemoproteínas contienen un grupo prostético llamado grupo hemo que les permite transportar oxígeno. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los pulmones a los tejidos, mientras que la mioglobina almacena oxígeno en los músculos. Ambas proteínas contienen grupos hemo compuestos por anillos de pirrol que unen un ión de hierro, les permitiendo unir y liberar oxígeno.

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    HEMOPROTEÍNAS

    ZEVALLOS ESCOBAR LIZ ELVA


    Hemoproteínas
    • Como parte de sus sitios de unión, algunas proteínas globulares tienen
    cofactores pequeños, moléculas no proteínicas necesarias para que la
    proteína funcione.
    • Algunos cofactores se disocian y reasocian durante el curso de la reacción
    fisiológica. Los cofactores que no se disocian se llaman grupos prostéticos.
    • Las hemoproteínas contienen un grupo prostético HEMO, que en ausencia
    del mismo no cumple con sus funciones normales (captar al oxígeno).
    Hemoproteínas
    • Proteínas globulares con un núcleo de hierro. La mioglobina es el pigmento
    que aparece en el músculo esquelético de los animales, mientras que la
    hemoglobina aparece en la sangre.
    • Las estudiamos conjuntamente porque ambas tiene las misión de transportar
    oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales
    Hemoproteínas
    • La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno
    capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el
    oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al
    músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
    • Ambas contienen grupos hemo , formado por 4 anillos pirrólicos que
    complejan a un ión hierro divalente Fe+2
    Hemoproteínas
    • La síntesis de hemoproteínas se da principalmente el hígado.
    • El catabolismo produce Fe reutilizable y porfirinas sin núcleo metálico que
    pasan a ser degradadas en el hígado, bazo y médula ósea.
    • Fe+++, CO y biliverdina resultan de la oxidación de las hemoproteínas
    Grupo hemo
    • Sistema de 4 anillos pirrólicos enlazados
    (protoporfirina IX) que forma un complejo
    con hierro iónico.
    • Los cuatro anillos están enlazados por
    puentes meteno (-CH=), de modo que es una
    estructura insaturada.
    • Están unidos al sistema anular tetrapirrólico 4
    grupos metilo, 2 grupos vinilo, y 2 grupos
    carboxietilo (o propionato).
    • El Hierro está en forma reducida, o sea en el
    estado de oxidación ferroso (Fe2+).
    Fe en el organismo
    • Contribuye en el transporte de
    oxígeno y participa en mecanismo
    de oxidación-reducción.
    • El hierro inorgánico por HCl se
    reduce, hierro ferroso (Fe2+),
    algunas sustancias como el ácido
    ascórbico, pueden formar quelatos
    de hierro de bajo peso molecular
    que facilitan la absorción intestinal
    de éste.
    HEMOGLOBINA

    La hemoglobina es transportada por los


    eritrocitos. Un eritrocito humano contiene
    aproximadamente 3 x 108 moléculas de
    hemoglobina.

    El color rojo asociado a las formas oxigenadas


    de la hemoglobina se debe al grupo prostético
    hemo.
    HEMOGLOBINA

    Une O2 en los pulmones y lo transporta, vía sangre arterial, a


    los tejidos donde lo libera.

    Además, une CO2 procedente del metabolismo en los tejidos,


    y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser
    eliminado

    La sangre arterial estás aturada prácticamente a 100%; la venosa, un 60%. Por tanto, el paso
    por los tejidos periféricos desprende un 40% del oxígeno combinado con la hemoglobina.
    HEMOGLOBINA
    • La Hb es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta
    constituida por cuatro cadenas polipeptídicas : dos α y dos β (
    hemoglobina adulta- HbA ); dos α y dos δ (forma minoritaria de
    hemoglobina adulta - HbA 2 - normal 2%); dos α y dos γ (
    hemoglobina fetal- HbF ).
    HEMOGLOBINA
    • En la hemoglobina humana de
    adulto, HbA1, 2 de las cadenas de
    un solo tipo se designan como α, y
    las segundas 2 cadenas de un solo
    tipo se denominan β, por lo que la
    composición de HbA1 es α2β2
    Transporte de O2 y CO2
    • Trasnporta: O2, CO2 y H+.
    • Total de 200mL Ox. Por Lt. De
    sangre
    • Hb. Oxigenada-Relajada (R), Hb.
    Desoxigenada Tensa (T).
    • 2,3. bifosfoglicerao, CO2 y H+.
    estabilizan estado T
    HEMOGLOBINOPATIAS
    1. Hemoglobinopatías Estructurales: Hb con
    alteraciones de la secuencia de aminoácidos que causan
    alteraciones de la función o de las propiedades físicas o
    químicas
    A)- Polimerización anómala de la Hb: HbS.
    B)- Afinidad por el O 2 alterada: Alta afinidad: Policitemia,
    Baja afinidad: Cianosis, pseudoanemia.
    C)- Hb que se oxidan fácilmente: Hb inestables: Anemia
    Hemolítica, ictericia. , Hb M: metahemoglobinemia,
    Cianosis.
    HEMOGLOBINOPATIAS
    2. Talasemias : A)- Talasemia alfa B)- Talasemia beta C)-
    Talasemias delta-beta, gamma- delta-beta, alfa-beta.

    3. Variantes de la Hb talasémicas : Hb estructuralmente


    anormal vinculada con la herencia de un fenotipo
    talasémico: A)- Hb E B)- Hb Constant Spring C)- Hb
    Lepore
    HEMOGLOBINOPATIAS
    4. Persistencia hereditaria de la Hb fetal : persistencia en adultos
    de concentraciones altas de HbF
    5. Hemoglobinopatias adquiridas: A)- Metahemoglobinemia debida a
    exposición a tóxicos. B)- Sulfohemoglobina debida a exposición a
    tóxicos. C)- Carboxihemoglobina D)- Hb H en eritro leucemia E)- Hb F
    altas en stado de estrés eritroide y displasia de médula ósea
    MIOGLOBINA (Mb)
    • Almacena oxígeno y facilita su difusión dentro de los músculos. Gracias al
    grupo hemo, su forma oxigenada adquiere el color rojo.
    • Proteína sencilla (153aa), se encuentra en tejido muscular. Almacena oxígeno
    y facilita su distribución dentro de las miofibrillas musculares, liberándolo
    cuando las demandas lo requieren.
    • Posee ocho segmentos a-hélice (De la A a la H).
    • El oxígeno se enlaza en forma reversible.

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