Las Proteínas

Niveles de organización proteica y enlace peptídico
Los aminoácidos se unen a otros aminoácidos cuando el grupo carboxilo de una

molécula reacciona con el grupo amino de otra molécula formando un enlace peptídico -
C(=O) NH- y formando una molécula de agua (H2O). Clasifican en péptido, es un
compuesto de dos o más aminoácidos. Los oligopéptidos tienen diez o menos aminoácidos.
Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de más de diez aminoácidos, pero los
polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos se clasifican como proteínas.
Características del enlace peptídico.
 El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
 El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es más
corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
 Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono
carbonilo y el nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los carbonos
a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está
dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le
permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuración trans.
Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis
y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando
se encuentran en posición cis.
Observa la siguiente imagen y escribe
Características del dipéptido con la configuración Trans

Los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace
Características del dipéptido con la configuración Cis.

Los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace
Busca información y contesta correctamente.

Define los siguientes tipos de Proteínas:
a) Simples:
Las proteínas simples u Holo proteínas son las que están compuestas
exclusivamente por aminoácidos
b) Conjugadas:
Contienen un componente no aminoácido (dentro de las cuales están las
glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, metal proteína, hemoproteína).
c)Oligómeras:
Están formadas por varias cadenas individuales denominadas protómeros o
subunidades.
d) Fibrosas:
Son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una
función estructural
e)Globulares:
Forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones de
naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc.).
¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la

estructura tridimensional de una proteína?
La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran

complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros.
Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se
establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen
como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Los continuos avances
en la comprensión de la estructura y el plegamiento de las proteínas han hecho
necesaria en los últimos años la definición de dos niveles estructurales adicionales:
la estructura supe secundario y el dominio.
Escriba la estructura general de un aminoácido. ¿Cuál es la
importancia del grupo R en la estructura de las proteínas?
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes
de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de
London: básicamente, conforman toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo,
los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas
opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden
formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo.
Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria,
ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el
interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para
interactuar con las moléculas de agua circundantes.
**En cuanto a la desnaturalización proteica:

¿Cuáles son los efectos de la desnaturalización en la proteína?
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusión. También hay una drástica disminución de su
solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie. Y
aumenta la pérdida de las propiedades biológicas.
Explique qué cambios estructurales se producen en la desnaturalización de

una proteína.
La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o irreversible. Esto depende del
grado de cambios estructurales que haya sufrido la proteína durante el proceso de
desnaturalización.
Si la desnaturalización es reversible, la proteína puede volver a su conformación
espacial funcional si el agente desnaturalizante desaparece. Este proceso opuesto se
conoce como renaturalización.
En el caso de desnaturalización irreversible, la reestructuración de la proteína de vuelta
a su conformación espacial funcional puede ser lento, desde horas hasta días, o puede
ser totalmente imposible.
Enuncie y ejemplifique cada uno de los agentes desnaturalizantes. (ejemplo:

calor, pH)
Temperatura, pH o acidez, polaridad del disolvente y fuerza iónica

Las Proteínas

Cargado por

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Cargado por

Niveles de organización proteica y enlace peptídico

Los aminoácidos se unen a otros aminoácidos cuando el grupo carboxilo de una

Características del enlace peptídico.

Características del dipéptido con la configuración Trans

Características del dipéptido con la configuración Cis.

Busca información y contesta correctamente.

¿Cuáles son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran

**En cuanto a la desnaturalización proteica:

Explique qué cambios estructurales se producen en la desnaturalización de

Enuncie y ejemplifique cada uno de los agentes desnaturalizantes. (ejemplo:

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