BIOQUÍMICA

1ER PARCIAL
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL

¿QUÉ ES LA VIDA?

Propiedad intangible teniendo como fin el

movimiento, reproducción, adaptación y
respuesta a estimulos externos.´
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL

Cuerpo humano

Sistemas Corporales

Órganos

Tejidos

Células

Organelos

Biomoléculas o polímeros

Monómeros

Grupos funcionales

Elementos químicos

ORGANIZACIÓN
JERÁRQUICA DEL
SER HUMANO
 BIOQUÍMICA
—Puede definirse como la ciencia que estudia
los componentes químicos de las células vivas,
así como sus reacciones y procesos que
intervienen.
MEDSTUDENTS

LA CÉLULA
Orgánulo Función Orgánulo Función

Contiene la
Protección e
Núcleo información Membrana integridad.
genetica.

Producción de Albergar
energía y orgánulos y
Mitocondria oxidación de
Citoplasma procesos
ácidos grasos. metabólicos.

Modificación
Eliminan
de proteinas
desechos y Aparato
Lisosoma organelos
y lipidos para
de Golgi su
celulares.
transporte.

Participa en
Síntesis de
Ribosoma proteínas. RER la síntesis de
proteínas.
MEDSTUDENTS

BIOMOLÉCULAS

INORGÁNICA ORGÁNICAS
-Agua Carbono, Hidrógeno, Oxígeno,
Iones.- Sodio, Magnesio, Nitrógeno, Fósforo y Azufre.
Potasio, y Calcio.


MEDSTUDENTS

"Medicina
es insistir, persistir, resistir
pero nunca desistir"
MEDSTUDENTS

METABOLISMO
LA SUMA TOTAL DE TODAS LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS DE UN SER VIVO, ES UNA
ACTIVIDAD COORDINADA Y DINÁMICA.
SE ORGANIZA EN RUTAS.
REACCIÓN
QUÍMICA

PARTICIPANTES ENZIMAS REGULACIÓN

MEDSTUDENTS

RUTAS BIOQUÍMICAS
Rutas anabólicas o de biosíntesis
Se sintetizan grandes moléculas
complejas a partir de precursores más
pequeños.
Requieren un aporte de energía.

-génesis
Ejemplo: Glucogénesis, Lipogénesis
Cetogénesis, Gluconeogénesis, etc.

Rutas catabólicas
Se degradan grandes moléculas
complejas a productos más
pequeños y sencillos.
Liberan energía.

-lisis

Glucólisis, Cetólisis, Lipólisis,

glucogenólisis.
MEDSTUDENTS

RUTAS BIOQUÍMICAS
Glucólisis
MAPA METABÓLICO
 REACCIONES
BIOQUÍMICAS
Sustitución nucleófila.- Ejemplo
hidrólisis

La digestión de muchas
moléculas de alimento implica
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas se degradan en el
estómago en una reacción
catalizada por ácido.

Eliminación

En las reacciones de
eliminación, cuando se elimian
los átomos de una molécula se
forma un doble enlace.

Adición

Se combinan dos moléculas

para formar un solo producto.

La hidratación es una de las

reacciones de adición más
comúnes.
 REACCIONES
BIOQUÍMICAS
Isomerización

desplazamiento
La digestión de de átomos
muchaso
moléculas de alimento implica
grupos.
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas Interconversión
Ejemplo.- se degradan en entre
el
estómago
los azúcares
en una aldosas
reacción
y
catalizada por ácido.
cetosas.

Oxidación-Reducción.

Se produce cuando hay una

transferencia de electrones desde
un donador (agente reductor) a un
aceptor (agente oxidante).

Cuando los agentes reductores

donan electrones quedan oxidados.
Cuando los agentes oxidantes
aceptan electrones quedan
reducidos.

Conocer los tipos de

reacciones facilitará
tu aprendizaje.
¡Repasalos!
 VITAMINAS

"LA COMIDA QUE COMES PUEDE SER LA

MÁS PODEROSA FORMA DE MEDICINA O LA
FORMA MÁS LENTA DE VENENO"
.-Ann Wigmore.
MEDSTUDENTS

VITAMINAS
Hidrosolubles
Precursores de coenzimas para
las enzimas del metabolismo
intermediario.
Se metabolizan rápido y no se
almacenan.
MEDSTUDENTS

VITAMINAS
Liposolubles
La vitamina K, tiene función como coenzima.
Se liberan, absorben y transportan con la grasa de
la dieta.
No se excretan con facilidad en la orina.
Se almacenan cantidades significativas en el
hígado y tej. adiposo.
Son tóxicas y en algunos casos teratógenas.


VITAMINAS

MEDSTUDENTS

ÁCIDO FÓLICO
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Hojas verdes🥬, verduras verdes🥑, frutos frescos🍊, frutos secos
🥜, cereales🥣, etc

Forma activa: Ácido Tetrahidrofólico o tetrahidrofolato.

Función: -Dato clínico

MEDSTUDENTS

COBALAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado 🥩 , huevo 🍳 ,
carne🥓 y cereales fortificados🫔.

Forma activa: Metilcobalamina y

Desoxiadenosilcobalamina.

Función:
Síntesis de Metionina y participa en
degradación de ácidos grasos.

Dato clínico:
Anemia Perniciosa
Causa.- Mala absorción de la vitamina
por destrucción de las células
parietales (autoinmune).
MEDSTUDENTS

VITAMINA C
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Cítricos🍊, Frutas🥝 y verduras 🥦.

Forma activa: ácido ascórbico o

ascorbato.

Oxidantes:
Superóxido
Peróxido de Hidrógeno
Radicales hidroxilo
Causan.-
Cáncer, envejecimiento, muerte
celular y estrés celular.

Función:
Hidroxilación del colágeno y actúa
como antioxidante.

Dato clínico: Escorbuto

MEDSTUDENTS

VITAMINA B6
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Hígado 🥩 , pollo 🍗 , papas 🥔 , pescado 🍤 , frutas y
verduras.

Forma activa: Fosfato de piridoxal.

Función:
Metabolismo de aminoácidos.

Dato clínico:
Toxicidad: Alta.
Síntomas neurológicos mayores a 500 mg/día.

Paciente con Tuberculosis.-

Isoniazida.
MEDSTUDENTS

VITAMINA B1 TIAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Pan, arroz, pastas, harinas, etc.

Forma activa: Pirofosfato de tiamina

Función:
Actúa como coenzimas en la degradación de
a-cetoles y descarboxilación oxidativa de a-
cetoácidos.

Dato clínico:
SD. WERNICKE-KORSAKOFF

BERI-BERI
MEDSTUDENTS

NIACINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado 🥩 , pollo 🍗 , pescado 🍱 , queso 🧀 , leche 🥛 ,
verduras verdes🥙, nueces, cerales🍜 y levaduras.

Forma activa:
•Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+).
•Dinucleótido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP+).

Función:
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.

Dato clínico:
Pelagra
Hiperlipidemia
MEDSTUDENTS

RIBOFLAVINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como carnes rojas🥩, verduras verdes🥙, huevo🍳, etc.

Forma activa: Mononucleótido de flavina (FMN) y dinucleótido de

flavina adenina (FAD).

Función:
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.

Dato clínico:
NO hay enfermedad importante.

-Dermatitis, Queilosis y Glositis

 MEDSTUDENTS

BIOTINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como carnes rojas🥩, huevo🍳, leche🥛, etc.

Forma activa: Biotina

Función: Participa en procesos de carboxilación.

Dato clínico:
La clara de huevo tiene avidina.

ÁCIDO PANTOTÉNICO
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado, carnes de res🥩, pollo🍖,
mariscos🍤, huevo🍳, leche🥛 y verduras.

Forma activa: coA

Función: Transportador de acilos.

Succinil-CoA y Acetil CoA

Dato clínico
 Ácido fólico Vitamina B12 Vitamina C
(Ácido ascórbico)
Ácido tetrahidrofólico Metilcobalamina
Transf. unidades Desoxiadenosilcobalamina Antioxidante
monocarbonadas: síntesis Coenzima de hidroxilación
Coenzima para las rx´s
metionina, purinas y del colágeno.
Homocisteína > metionina
monofosfato de timidina Metilmalonil-CoA > succinilCoA Escorbuto
A. megaloblástica Anemia perniciosa Encías esponjosas, inflamadas
Defectos del tubo neural. Dientes sueltos
Anemia megaloblástica
Mala cicatrización de las
Síntomas neuropsiquiátricos
heridas

id ad
xic
To
Vitamina B 6
(Piridoxina, Piridoxal y
Vitamina B1 Niacina
(Tiamina)
Piridoxamina) (Ácido nicotínico)
Fosfato de piridoxal Fosfato de tiamina
NAD+, NADP+
Coenzima que catalizan:
Coenzima para enzimas, en Piruvato > Acetil-CoA Transferencia de 
metabolismo de aminoácidos.  a-cetoglutarato > electrones
Glositis y neuropatía Succinil-CoA. Pelagra
La isoniazida (Tb)puede Beriberi y Síndrome Dermatitis, diarrea
inducir deficiencia. Wernicke-Kórsakoff y demencia

Vitamina B Biotina
(Riboflavina) Ácido pantoténico
Biotina ligada a enzima
2

FMN FAD
Reacciones de Coenzima A
Transferencia de  carboxilación
electrones Transportador de acilos

VITAMINAS
HIDROSOLUBLES
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MEDSTUDENTS
HORARIOS

embriología BIOQUÌMICA
MARTES Y JUEVES MARTES Y JUEVES
21:05-22:50PM 19:30-21:00
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2 MIÉRCOLES POR MES.

¡Contáctanos!
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MEDSTUDENTS

VITAMINA A
Vitaminas Liposolubles

Forma activa: Retinal, retinol, ácido retinoico y b-caroteno.

Función:
Visión, reproducción, crecimiento y mantanimiento de epitelios.

Isotretinoína
Acné
MEDSTUDENTS

VITAMINA D
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: 1,25 dihidroxicolecalciferol

Función: Mantener niveles séricos adecuados de Ca+.

Aumenta la captación de Calcio en intestino, minimiza la perdida
de calcio por os riñones y estimula la reabrosción en el hueso.

Raquitismo
Osteomalacia
MEDSTUDENTS

VITAMINA K
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: Menadiona o menaquinona

Función: Carboxilación de los factores de coagulación.

Deficiencia de la vitamina: Hemorragias.

MEDSTUDENTS

VITAMINA E
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: alfa-tocoferol.

Función: Antioxidante.

Se le administra a recién nacidos CON BAJO PESO AL

NACER.
 VITAMINAS
LIPOSOLUBLES
idad
xic d
To da
x ici
Vitamina A To
Vitamina D
Retinol, retinal y ácido (Calecalciferol Ergocalciferon)
retinoico.
Visión, reproducción, crecimiento, 1,25-dihidroxi-calecalciferol
expresión génica y diferenciación celular en Captación de calcio
mantenimiento de tejidos.
Expresión génica
Impotencia, ceguera nocturna,
retraso del crecimiento y Raquitismo (en niños)
xeroftalmia. Osteomalacia (en adultos)
Isotretinoína.- isómero de ácido retinoico.
Huesos blandos y dúctiles
Acné quístico.
Aumenta TAG y colesterol.

d
i cida
x
a To
oc
P Vitamina K
(Menadiona Menaquiona Vitamina E
Filoquinona) (a-tocoferol)
Carboxilación de los residuos Cualquiera de los
de derivados del tocoferol.
glutamato en los factores de
Antioxidante
coagulación.
Recién nacido La fragilidad eritrocitaria
Poco frecuente en adultos induce anemia hemolítica.
RN con bajo peso al nacer
Hemorragia
para evitar hemolisis.
CASOS
CLÍNCOS
Escribe bajo cada cuadro la
vitamina relacionada.
AGUA Y PH
MEDSTUDENTS

AGUA
Solvente universal

Generalidades
Constituye cerca del 70% de la composición corporal.
Px de 70 kg, 50L de agua.
70% intracelular y 30% extracelular.

Proporción
Embrión 97%
Recién nacido 73%
Hombre adulto 58% ±8%
Mujer adulta 48% ±6%
Adulto mayor 43%

Estructura
Molécula triatómica.
Forma tetraédrica
Un mol de agua liquida tiene un peso
18 g.
El agua es neutra.
Tipos de enlace.
Estructura dipolar.

PUENTE DE HIDRÓGENO
INTERACCIÓN ELECTROSTÁTICA

Se produce cuando los electrones

no compartidos del oxígeno atraen
al hidrógeno de otra molécula de
agua.
MEDSTUDENTS

AGUA

Funciones principales

AGUA COMO REACCIONES ESTRUCTURA

DISOLVENTE QUÍMICAS
Estructura, volumen y
Hidrofilas o hidrosolubles. Reactivo o producto. resistencia.
Hidrófobas. Participa con las hidrolasas -turgencia-

TERMORREGULACIÓ
N Ósmosis
TRANSPORTE Favorece el enfriamiento de la
Fuerza que mueve al agua para
superficie corporal por la
que difunda de manera pasiva

transpiración.
del medio más diluido al más

concentrado.
El agua absorbe el calor y se
evapora.
MEDSTUDENTS

AGUA
Soluciones acuosas y usos.

HIPERTÓNICAS ISOTÓNICAS O HIPOTÒNICAS

ISOOSMÓTICAS

Hipertónicas o
Hipotónicas o Isotónica o
hiperosmóticas.
hipoosmóticas isoosmóticas
Shock hemorrágico
Pacientes diabeticos, para Actividad física

aumentar diuresis o valorar

al riñón.

Solución salina al 3%, 5% y

Dextrosa en agua al %5 Solución salina al .9%
7%.
MEDSTUDENTS

pH
Concentración de iones de
hidrógeno.

Amortiguador intracelular:
Amortiguador extracelular
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AMINOÁCIDOS
Grupos funcionales
 Introducción
Aminoácidos en el ser humano: 20
Estructura de los aminoácidos.-
HIDRÓGENO

CARBONO

GRUPO R

OXIGENO

NITRÓGENO

Péptidos
Proteínas

Enlace peptídico
Se forma un grupo amida.
Se libera agua.
Medstudents

Aminoácidos no polares

Glicina
Alanina
Valina

Leucina
Isoleucina
Fenilalanina

Triptófano
Metionina
Prolina

Aminoácidos polares

Serina
Treonina
Tirosina

Asparagina
Cisteína
Glutamina
Medstudents

Aminoácidos ácidos

Ácido aspártico
Ácido glutámico

Aminoácidos básicos
Histidina
Lisina
Arginina
AMINOÁCIDOS
IMPORTANTES
Glicina

Prolina

Cisteína
Isómeros de los aminoácidos

¿Cuál es la forma que

encontramos en los
seres humanos?
Medstudents

I
Permite conocer la relación
cuantitiva entre el pH de la
solución y la concentración del
ácido débil y su base conjugada.

II
Permite predecir como los
cambios de una concentración
de bicarbonato y CO2 influyen en
el pH fisiológico.

III

Calcula la abundancias de
formas iónicas de fármacos
ácidos y básicos.

Fármacos sin carga favorece su

absorción.
ESTRUCTURA DE
PROTEÍNAS
Introducción

Datos clave
La proteína no es funcional si no se ha plegado.
La conformación nativa es la estructura funcional,
por completo plegada de la proteína.
Las proteínas puedes ser funcionales a partir de
su estructura terciaria que es 3D.
La desnaturalización es el desdoblamiento y
desorganización de la estructura proteina, no se
pierden (hidrolizan) los enlaces peptídicos pero si
la función.
La desnaturalización puede ser reversible.
Las proteínas desnaturalizdas son insolubles y
se precipitan.
Las chaperonas requieren de ATP e interactúan
con la proteína durante el plegamiento.
 RESUMEN
Enlace
Estructura Composición
Estabilizador

Secuencia de
Primaria Peptídicos
aminoácidos

Hélices α,
Puente de
Secundaria Laminas β y
Hidrógeno
Giros β

Super- Puente de
Motivos
Secundaria Hidrógeno

Puente de hidrógeno
Puente disulfuro
Terciaria Dominios Interacciones iónicas
I. Hidrófobas

Interacciones iónicas,
Cuaternaria Subunidades Hidrófobas y Puentes
de Hidrógeno
 💡Conformada por secuencia de aminoácidos.
💡Está especificada por la información genética.
Estructura primaria
💡 La estructura primaria de una cadena
polipeptídica determina la estructura terciaria.
💡Determina la forma de la proteína futura por lo
que es relevante identificar si hay alguna
alteración en la secuencia de aminoácidos.

Se estabiliza por Enlaces peptídicos.

Tipo.-Enlace covalente

Enlace peptídico
Uniones amídicas entre el gpo carboxilo alfa de
un aa y el gpo amino alfa de otro.
Libera agua durante la unión del grupo carboxilo
con el amino.
Se establece un grupo amida, por eso se
denominan uniones AMIDA.
Rígido y plano.
Configuración trans.
NO se rompen en la desnaturalización.
Estructura secundaria ✍🏻 El esqueleto polipeptídico se organiza en
estructuras conocidas como helices α, láminas β y
giros β.

✍🏻 Se estabilizan por PUENTES DE HIDRÓGENO,

cada 4 residuos de aminoácidos.

Helices α
Estructura rígida, en espiral hacia la
derecha. Muy común.
Cadenas laterales hacia el exterior.
Puentes de Hidrógeno: Intracatenario y
paralelos al esqueleto de la proteína.
Ubicación.- Proteína fibrosa como la
queratina en piel y pelo.
Proteína globular como la mioglobina.
Aminoácidos que no facilitan a las
helices: Prolina, glicina, valino,
glutamato y triptófano.

Láminas β
Estructuras un poco plegadas por la
distribución del Carbono alfa. No planas.
Se representan con flechas gruesas.
Los enlaces de H son intercatenarios y
perpendiculares.

Dobleces o giros β
Invierten la dirección de una cadena
polipéptidica, con lo que le ayudan a adoptar
una forma globular compacta.
Están compuestos por lo general por 4 aa´s.
Prolina = Produce el doblez
Glicina
Estructura supersecundaria
Poseen motivos o diseños.

Combinación de elementos como helices,

laminas y giros.
Abundante en proteínas globulares.

✍🏻Unidad básica: DOMINIO, combinación de motivos.

Estructura terciaria
✍🏻La estructura primaria determina su estructura terciaria.
✍🏻Se adquiere la forma tridimensional.
✍🏻 En las proteínas globulares (ambiente acuoso) las cadenas
laterales hidrofobas se organizan en el interior y las hidrofilas en la
superficie de la proteína.

Enlaces que estabilizan

Enlace disulfuro:
Puente de hidrógeno:
Interacciones hidrófobas:
Interacciones iónicas:
Estructura cuaternaria
Poseen SUBUNIDADES
✍🏻 Pueden conformarse por una cadena o
varias de aminoácidos.

✍🏻 Están estabilizadas por enlaces no

covalentes comopuentes de Hidrógeno, enlaces
iónicos e interacciones hidrófobas.
Las subunidades pueden ser independientes.

ISOFORMAS.- Proteínas con misma

función pero estructura primaria
diferente.
Si actúan como enzimas se llaman
ISOZIMAS.
PLegamiento erroneo de las proteínas Enfermedad amiloide: Enfermedad de Alzheimer.

Se acumula el β-amiloide por un defecto en las lámina β plegadas.

Se vuelve neurotóxico y desencadena deficiencia cognitiva, como
mala memoria.
Forma anormal de la proteína Tau, que ayuda a construir y estabilizar
la estructura microtubular.

Enfermedades por priones.

PrPc.- Es una proteína prion que se encuentra en la superficie de

neuronas y células de la glína en mamiferos.
La proteína se vuelve infecciosa PrPSc cuando se modifica su forma
3D y sustituyen las hélices por láminas β.

En humanos, Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.

En ovej,as enfermedad de tembladera.
En ganado , encefalopatía espongiforme.
Proteínas globulares
INTRODUCCION A PROTEÍNAS
GLOBULARES
 MEDSTUDENTS

PROTEINAS
GLOBULARES
Mioglobina ubicación Hemoglobina

Eritrocitos

Músculo Esquelético y
Cardiaco

función
Transporte de OXIGENO, OXIDO
NITROSO, H+, Co2, CO. 

Almacén de oxigeno en
músculo.

estructura
Cuatro subunidades
Estructura cuaternaria

Una cadena polipeptídica

Estructura terciaria
Afinidad

Tiene una afinidad baja por el

oxigeno pero aumenta
conforme se unen O2 a la Hb.
Alta afinidad por el
(INTERACCIÓN HEM-HEM)
oxigeno.

curva de

disociación

Sigmoidea

Hiperbole

otros

Forma Tensa - Menor afinidad Hb-O

Forma Relajada - Mayor afinidad Hb-O
MIOGLOBINA
Propiedades Notas
HEMOGLOBINA
Propiedades Notas
 EFECTORES
ALOSTERICOS

Grandes altitudes Sangre transfundida

Anemias crónicas Envenenamiento

con CO,

EPOC
 TIPOS DE HB
Fracción de
Forma Composición hemoglobina
total

HbA α2, β2 90%

HbA2 α2, δ2 2-3%

HbF α2, γ2 < 2%

α2β2-
HbA1c 4-6%
Glucosa

Hb Gower ζ2,ε2

HB GLUCOSILADA

Se aumenta en pacientes
con Diabetes.
Calcula niveles de glucosa
hasta de 3 meses previos.
HEMOGLOBINOPATÍAS
ANEMIA DE CÉLULAS
SustituciónFALCIFORMES
en la 6ta posición Glutamato por Valina

ENFERMEDAD DE HB C
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina

ENFERMEDAD DE HB SC
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina y Valina.

METAHEMOGLOBINEMIA
El Hierro ferroso (Fe+2) se oxida y se convierte en ferrico (Fe+3)
Mononitrato de isosorbide

TALASEMIAS
Desequilibrio en la síntesis de las globinas alfa o beta.

Portador silenciosa
Rasgo de talasemia
Enfermedad de HB H
Enfermedad de Bart
Conoce los cuerpos de Heinz de la Enf de Hb H.
Si puedes dejar un comentario te lo agradezco mucho.
PROTEÍNAS
FIBROSAS
MEDSTUDENTS

COLÁGENO
Proteína fibrosa

Generalidades
Producida por fibroblastos.
Ubicación: Extracelular.

Estructura
3 Cadenas de aminoácidos con entrecruzamientos.
Se debe hidroxilar por la ascorbato.
Estructura Terciaria.
Se compone por tripletes.

VITAMINA C
Participa en la hidroxilación
de la primera posición.
 BIOSÍNTESIS
DE COLÁGENO
 TIPOS DE
COLÁGENO
Formadores de Fibrillas

I
II
III

Formadores de Redecillas

IV
VIII

Relacionado con Fibrillas

IX
XII
COLAGENOPATÍAS
EHRLES DANLOS
Ausencia de enzimas que hidroxilan.
Prolilhidroxilasa y Lisilhidroxilasa

Procolágeno pepditasa

OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA
Sustitución de Glicina por aminoácidos
voluminosos
MEDSTUDENTS

ELASTINA
Proteína fibrosa elastica.

Generalidades
Producida por fibroblastos.
Es insoluble.
Se encuentra en pulmones, ligamentos, tendones
y arterias.

Pueden estirarse hasta que alcanzan varias veces

su longitud normal, pero recuperan de inmediato
su tamaño original cuando se interrumpe la fuerza
de estiramiento.

Estructura
700 aa´s, primordialmente pequeños y
apolares (Glicina, alanina y valina).

También es rica en prolina y lisina, poco

hidroxiprolina y carece de hidroxilisina.

Síndrome de Marfan
Daño genético en el gen de la fibrilina.
Hiperelasticidad.
Extremidades largas.
 α1-Antitripsina

Neutrófilo

Elastasa

Elastina

α1-Antitripsina

Hepatocito

Hereditaria: Deficiencia de α1-Antitripsina

Inducida: Tabaquismo
"LA CIENCIA DICE
QUE HAY QUE
TENER INTERÉS
PORQUE SI NO,
NO MERECES
SABER"
ENZIMAS
ENZIMA
 ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES
¿QUÉ SON? TIPOS EJEMPLOS

ENZIMAS
 FACTORES QUE
AFECTAN

MICHAELIS -
MENTEN

LINEWEAVER-BURK

INHIBICIÓN
INHIBICIÓN REVERSIBLE
IRREVERSIBLE
Competitiva

No competitiva
 ENZIMAS EN EL
DIAGNÓSTICO CLÍNICO
ALT
AST

CK1-BB

CK2-MB

CK3-MM

Infarto al miocardio
ck2
Aparece 4-8 horas.
Pico 24 horas
Basal 48-72 horas

Troponinas T - I
Aparecen 4-6 horas
Alcanzan pico 24-36 horas
Permanecen altas 3-10 días
BIOENERGÉTICA
MEDSTUDENTS MEDTEAM

BIOENERGÉTICA

GENERALIDADES CAMBIOS DE
La bioenergética describe la transferencia y
utilización de energía en los sistemas ENERGÍA
biológicos.
ΔG Positiva
Reacción no espontánea = Endergónica
Predice si es posible un proceso.

ΔG Negativa
•Cinética, mide la rapidez con que ocurre la
Reacción espontánea = Exergónica
reacción.

ΔG = 0
Se ve afectada por:
Reacción en equilibrio
•Entalpía: Calor liberado y absorbido.
•Entropía: Aleatoriedad o el desorden de los
reactivos y productos.
•Energía libre: Energía disponible para
realizar un trabajo. Sí predice la reacción.

ATP
1 Nucleótido

2
Compuesto que debido a su gran G △
negativo permite que las reacciones
endergónicas se llevan a cabo.
3 Se requiere en Anabolismo
Se genera en catabolismo
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
COMPONENTES

Fijos.- Elemento móviles.-

Complejo I. Coenzima Q o Ubiquinona Q
Lípido quinona
Complejo II
Citocromo C
Complejo III Espacio intermembrana

Complejo IV
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
PROCESO
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
INHIBIDORES
MONÓXIDO DE
CARBONO,
CIANURO Y
AZIDA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112

ANTIMICINA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112

AMITAL Y
ROTENONA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112
MEDSTUDENTS MEDTEAM

FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA

20 BEST ISLANDS
ATP SINTASA PROCESO OLIGOMICINA

Top secret hideaways Surprising retreats &

and exotic escapes | p. 35 local favorites | p. 112
 MEDSTUDENTS MEDTEAM

Fosforilación oxidativa:
Proteínas desacoplantes
•Permiten a los protones reingresen en la matriz
mitcondrial sin que se capture energía en forma
de ATP (energía liberada en forma de calor).

UCP1 = termogenina
•Se encarga de activar la oxidación de los ácidos
grasos y la producción de calor en los adipocitos
pardos.

Sistema de
transporte
membranal
Lanzadera de Glicerol 3-Fosfato
Genera FADH2 - 2 ATP
Lanzadera de Malato Aspartato
GENERA NADH2 - 3 ATP

DEFECTO
HEREDITARIO DE Apoptosis
ADN MITOCONDRIAL:
ENFERMEDAD DE El citocromo C se deseacopla y se une a
factores que ACTIVAN a las enzimas que
LEBER inician la muerte celular prgramada:
CASPASAS.
ENFERMEDAD DE LEBER:
Surprising retreats &
M E D S T U D E N T S
local favorites | p. 112

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local favorites | p. 112