CITOESQUELETO

Descargar como pptx, pdf o txt
Descargar como pptx, pdf o txt
Está en la página 1de 38

CITOESQUELETO

FUNCIONES
-Da forma celular
-Movimiento celular
-Polaridad
-Disposición adecuada de organelos
-Endocitosis y exocitosis
-División celular
-Anclaje de moléculas y organelos
-Transporte de moléculas y organelos
-Resistir presiones mecánicas y
deformaciones
Células eucariontes y en especial ANIMALES
ELEMENTOS
FILAMENTOS DE ACTINA
(Microfilamentos - MF)
Localizados cerca de la membrana
plasmática.

Miden 7 nm de diamétro

Constituidos polimerización de
actina y diversas proteínas
asociadas.

Función:
Movimiento celular (lamelopodios),
división celular (citocinesis), núcleo
estructural de microvellosidades, Células edoteliales de arteria pulmonar en cultivo
anclaje y movimiento de proteínas
de membrana, filopodios y la
fagocitosis.
ACTINA (42 KDa) ESTRUCTURA DE LOS MF
Filamento polarizado
-Proteína intracelular más abundante (20%)
-Hay seis isoformas: β más frecuente
-Existe Actina-G y Actina-F.

Crecimiento lento Crecimiento rápido


POLIMERIZACIÓN-DESPOLIMERIZACIÓN DE ACTINA
Crecimiento y acortamiento de MF
es por polimerización y
despolimerización.

La actina en presencia de ATP tiende


a formar microfilamentos
(nucleación). Arp2/3 y forminas

Polimerización: crecimiento del


microfilamento , predomina en el
extremo +. ATP

Despolimerización: Se da con mayor


frecuencia en el extremo -. ADP
PROTEÍNAS DE UNIÓN A ACTINA (ABP)

Una ventaja de los MF es la versatilidad con la que se crean o se


destruyen, así como su capacidad para asociarse y formar estructuras
tridimensionales muy diferentes.

La organización, el control y la regulación de la velocidad de creación y


destrucción de los MF, depende de la [] de Actina-G y las interacciones
de ABP.
ORGANIZACIÓN DE LOS MF

MF

Haces Redes

No
Contráctiles
Contráctiles
Las proteínas moduladoras se pueden clasificar en diferentes tipos:
Proteínas que favorecen
Proteínas que impiden Proteínas favorecen la
la polimerización y la
la polimerización despolimerización
elongación
• GTPasas (Rac, Rho y • Latrunculina • Cofilina
Cdc42) • Timosina • Gelsolina
• Citocalasina • Profilina
• Ketanina

Proteínas que median Proteínas que


Proteínas que
la interacción de los permiten la formación
estabilizan los MF
MF con otras proteínas de estructuras
• Proteína de • Tropomiosina • Fimbrina
coronación (Cap-Z) • Espectrina • α-actinina
• Tropomodulina • Aductina • Filamina
• Filoidinas • Proteína 4.1 • Fascina
CARIOCINESIS
Movimiento
MICROTÚBULOS (MT)
Adoptan una disposición radial, partiendo
del centrosoma.

Mide de 20- 25 nm de diámetro

Constituido por tubulina (55kDa)

Nucleación a partir de MTOC (Centro de


organización de MT)

Funciones:
Organización espacial del citoplasma,
Transporte vesicular o macromolécular,
huso mitótico, movimiento (cilios y flagelos)
ESTRUCTURA DEL MT
 Son tubos largos relativamente
Filamento polarizado rígidos y no ramificados.

 Están formados tubulinas-G.

 Se asocian en heterodímeros:
β tubulinas α y β.

 Dímero se alinean ordenadamente a


través de enlaces no covalentes, en
fila longitudinales que se denominan
protofilamentos.

 Un MT tiene 13 protofilamentos.
α
NUCLEACIÓN DEL MT EN EL
MTOC
POLIMERIZACIÓN-
DESPOLIMERIZACIÓN
 Requiere de Mg2+ y dímero-GTP

 Equilibrio

 Requiere de proteínas
estabilizadoras

 GTP—previene el desarmado
 GDP– favorece el desarmado

 Remodelado constante --
cambios dinámicos en la longitud
del MT (INESTABILIDAD
DINÁMICA)
CATÁSTROFE
MICROTUBULAR

Cambio de un MT en
crecimiento a
uno en contracción
PROTEÍNAS ASOCIADAS A MICROTUBULOS (MAP´s)
-Favorecen la tubologénesis
-Estabilización del MT y la relación con el túbulo adyacente

MAP de alto peso molecular (> 1300 kDa) MAP de bajo peso molecular (55-62 kDa)
MAPs , 1a, 1b, 1c, 2a, 2b, 3 y 4. proteína Tau
ESTABILIZACIÓN SELECTIVA

Sistema organizado de MT que


vincula organelos y estructuras
periféricas con el MTOC.

Se presenta cuando el MT se
encuentra con MAP´s y lo estabiliza.
FUNCIONES

Microtúbulos

Estables Dinámicos

Formación del huso


Cilios mitótico
Flagelos Movimiento de
organelos
AGENTES QUE REGULAN LA FORMACIÓN DE MT
Favorecen la
Favorecen la formación Impiden la formación
despolimerización del
del MT del MT
MT
Taxol Colchicina
Catanina
Vincristina
Policationes
Vinblastina

Insulina Griseofulina
Catastrofina
Factor de crecimiento nervioso
Temperaturas extremas
(NFG)

Síndrome de Kartagener: Defecto en la organización de MT y sus proteínas asociadas.


FILAMENTOS INTERMEDIOS (FI)

-Forman una red conectada con el núcleo y se


extienden hasta la periferia celular.

-Miden de 8 a 10 nm de diámetro

-70 genes codifican para monómeros que se


polimerizan para formar FI.

-Se ancla a complejos de unión (desmosomas,


hemidesmosomas y uniones focales).

-Función es permitir a las células soportar


tensiones mecánicas (estructurales).

Abundan en células nerviosas, musculares y


epiteliales.
ESTRUCTURA

-Filamentos no polares

-No poseen actividad enzimática

-Filamentos estables y resistentes

-Tiene dominios bastiformes---central


dominios globulares---extremos

-FI---Grupos heterogéneos
Tipos principales de filamentos intermedios

Queratinas Neurofilamentos Gliofilamentos


(Células
Epiteliales) (Neuronas) (Células gliales)

Desmina Vimentina
(músculo liso y (células
estriado) mesinquematosas)
Centros organizadores de FI Proteínas asociadas a los FI (IFAP)

 Vimentina (envoltura nuclear).  Plectina: Une filamentos de


 Queratinas (desmosomas) Vimentina entre sí para formar
haces. FI + otras estructuras (MT,
 Desmina (zonas densas del MF y miosina II)
músculo liso, discos Z músculo
estriado)  Láminas: emerina, nurima
 Placoglobinas: Forman placas de
adhesión a los desmosomas y
hemidesmosomas

También podría gustarte