AMINOÁCIDO

S
ESENCIALES
Y NO
ESENCIALES
¿Que es un aminoácido?
Un aminoácido es una molécula orgánica el cual constituye el componente básico de las proteínas, el cual al combinarse forman
proteínas.
Recordar que las proteínas son fundamentales para un ser vivo.

Características de un aminoácido.
1. Estan constituidos por un carbono alfa perteneciente al grupo amino, un hidrogeno, un carboxilo y un grupo R o lateral.
2. Se clasifican en aminoácidos esenciales y no esenciales.
3. Son compuestos sólidos.
4. Son incoloros.
5. Son cristalizables.
6. Tienen un alto punto de fusión (Habitualmente por encima de los 200 °c)
7. Son solubles en agua.
8. Tiene un comportamiento anfótero.
■ En una disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH (Puede reaccionar como
ácido o como base).
Clasificación de los áminoacidos.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

El organismo no produce los El organismo produce los aminoácidos

aminoácidos esenciales y necesitamos esenciales.
ingerirlas en la comida.
En un niño hay 10 aminoácidos, En total son 10 en el organismo.
mientras tanto en un adulto hay 8
aminoácidos, esto porque los adultos
sintetizan la Histidina y la Arginina.
Son 8, la Histidina y la Arginina pasan
a ser aminoácidos semiesenciales.
 Tabla de clasificación
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Fenilalanina (Phe) Ácido aspártico (Asp)

Isoleucina (Ile) Ácido glutámico (Glu)

Leucina (Leu) Alanina (Ala)

Lisina (Lys) Asparagina (Asn)

Metionina (Met) Cisteína (Cys)

Treonina (Thr) Glicina (Glyx)

Triptofano (Trp) Glutamina (Gln)

Valina (Val) Prolina (Pro)

Arginina (Arg) Serina (Ser)

Histidina (His) Tirosina (Tyr)

NOTA:

Los aminoácidos semiesenciales son los que tienden a agotarse durante la infancia o en condiciones de salud, por
una enfermedad, una lesión o posterior a una cirugía.
Aminoacidos esenciales

fenilalanina Isoleucina
Aumenta la producción de Ayuda en la fomración del tejido muscular,
neurotransmisores, permitiendo el favorece la recuperación despues del ejercicio y
equilibrio de problemas mentales y forma hemoglobina. Se encuentran en la carne de
psicológicos. Se encuentran en el cordero, ternera, pollo, pavo, pescado, huevos y
pescado, lentejas, algunos lacteos y la lacteos.
carne.

Leucina lisina
Ayuda en la construcción y mantenimiento Ayuda a formar el colageno. Se
de tejidos musculares, es decir previene el encuentra en huevos, leche, yogur,
deterioro del organismo. Se encuentra en carne de res, pescado, marisco, pollo y
los productos lacteos. cerdo.
Aminoacidos esenciales

METIONINA Treonina
Ayuda para producir creatina es un Participa en muchas funciones que ivolucran a la
antioxidante potente. Se encuentra en glicina como por ejemplo es importante para el
la carne, pescado, huevos y lacteos..En crecimiento muscular. Se encuentra en las aves, el
vegetales: cebolla, soja, frutos secos, pescado, la carne, el requeson, las semillas de
lecadura de cerveza y semillas. sésamo y las lentejas.

Triptófano Valina
Ayuda a producir melatonina y la serotina. Ayuda a prevenir la descomposición de un músculo, debido
Este se sencuentra en carnes rojas, aves a que suministra una cantidad extra de glucosa. Se encuentra
lácteos y huevos. en carnes, aves, lácteos, pescado, huevos, requeson, arroz
integral, platano, legumbres, cacahuates, levadura de
cerveza, cereales integrales, entre otros
Aminoacidos esenciales

ARGININA HisTidina
Eficaz para disminuir la presión
Conserva en buen estado la mielina que protege las
arterial, reducir los sintomas de argina
células nerviosas, con el fin de garantizar la
en el pecho y enfermedad periférica y
transmisión de mensajes desde el cerebro a los
trata la disfunsión eréctil debida a una
órganos del cuerpo. Se encuentra en Carne, pollo,
causa física. Se encuentra en la carne
productos lácteos, pescado y huevos.
roja, carne de aves, granos enteros,
frijoles, lácteos y soja.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

ÁCIDO ÁCIDO
ASPARTICO GLUTÁMICO ALANINA
Es una aminoácido
Funciona como Es un comodín para el hidrofóbico este incrementa
neurotransmisor y se intercambio de energía en los niveles de carnosina, este
encuentra en sus dos formas los tejidos. Este se sintetiza es un dipéptido que
(Isómeros). en muchos tejidos. neutraliza los protones que
Fundamental en el se forman de más
crecimiento y combatiendo la fatiga.
mantenimiento celular
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

ASPARAGINA CISTEÍNA GLICINA

Principalmente ayuda a Promueve la salud del
Es sintetizada por el higado prevenir la oxidación del sistema digestivo actúa
e interviene en distintas colesterol LDL (colesterol como un antiácido, mantiene
funciones del tejido nervioso malo), reduce el riesgo la próstata sana y repara
y cerebral. cardiovascular y controla los tejidos dañados favoreciendo
niveles de glucosa en la su curación.
sangre.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

GULATAMINA PROLINA SERINA

Ayuda en el tratamiento de Ayuda en el desarrollo y la
Mantiene a las células en enfermedades articulares por recuperación muscular.
buen estado y reparan los su implicación en la síntesis Además tiene la capacidad
tejidos. de colágeno. Algunas son la de convertirse en glucosa, el
artritis, esguinces, lumbago, cual sirve como fuente de
lesiones, luxaciones, entre energía.
otros.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

TIROSINA
Ayuda a mejorar el funcionamiento mental, agudez mental, o la
memoria. También se ha usado para tratar la depresión o trastorno
de déficit de atención.
 AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
Estructura de un aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen
a un mismo átomo de carbono (carbono ), al que también se une una
cadena lateral (cadena ) y un átomo de hidrógeno.
Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan
sus propiedades, como la polaridad o el carácter ácido o básico.
Estructura primaria

Esta estructura consiste en una cadena de las

unidades fundamentales de las proteínas,
los aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos determina la
estructura primaria. Este nivel de la estructura
se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por
convención, se escribe desde el extremo que
tiene el grupo amino terminal hacia el grupo
carboxilo final.
Estructura secundaria

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta

espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la
secuencia interactúan mediante puentes de hidrógeno
Dos tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las
proteínas: la hélice α y la lámina β.
 Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene
mediante puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior.
Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido (n) se une
mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido (n+4).
Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de
interacciones.
 Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone
espacialmente en zigzag formando láminas (hojas plegadas β). La disposición
puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre regiones próximas o
distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos
sentidos, de forma alterna.
 Estructura terciaria

Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando

ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas
Es específica de cada proteína y determina su función. Las características
físicas y químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria.
La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios
que la forman.
Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria: Proteínas
fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua. Las
proteínas que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas.
 Las proteínas fibrosas se forman por repetición de estructuras
secundarias simples. Proteínas globulares: estructuras globulares.
Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas reguladoras tienen
esta forma.
 Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más compleja,
formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las
proteínas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior
(hidrófobos), y los polares hacia el exterior (hidrófilos).
Estructura cuaternaria
Sólo está presente en las proteínas que
constan de más de una cadena de
aminoácidos. La estructura cuaternaria se
refiere a las uniones entre las distintas
cadenas polipeptídicas que forman la
proteína, dando lugar a una estructura
tridimensional.
 PROTEÍNAS

DEFINICIÓN

Son biomoléculas orgánicas cuaternarios que se encuentra formadas principalmente por cuatro elementos químicos
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno (C, H, O, N)
Sin embargo, muchas contienes adicionalmente azufre (S).

Todas las proteínas son macromoléculas, poseen alto peso molecular y son polímeros cuya unidades o monómeros
resulta moléculas simples denominadas aminoácidos.

En las proteínas, los aminoácidos se unen por el medio de enlace peptídicos por ello,
Son considerados polipéptidos.
IMPORTANCIA

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las
proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daños…
Las proteínas son moléculas orgánicas muy importantes porque cumplen diversas funciones en los organismos vivos.

ESTRUCTURAL
Forman estructuras protectoras externas tales como los cuernos, escamas, piel. También se encuentra en el pelo de los mamíferos y
las plumas de aves. Representa el 52% de la estructura de la membrana celular .

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman
tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
MECÁNICA

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el
movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

TRANSPORTES

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras
del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina.
 CATALÍTICA
Las enzimas son proteínas esenciales para el metabolismo pues actúa como catalizador, es decir, acelera las reacción química
que surgen el los seres vivos Favoreciendo la obtención de energía y la regeneración de células a un ritmo impresionante. Se las
enzimas, las reacciones biológicas serian extremadamente lentas y no seria posibles la vida.

Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También
hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y
músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos
de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen
efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina,
proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que
suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión
de ciertos genes.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: según su estructura y
composición
SEGÚN SU ESTRUCTRURA
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas

GLOBULARES
Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en
otros disolventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol.
 Los anticuerpos, proteínas de defensa contra el cuerpo extraño llamado antígenos.
 Las tubulinas, constituyentes de los cilios flagelos y centríolos.
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas. (acelera la reacciones biológicas)
 FIBROSAS
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y
en disoluciones acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
 La fibrina, que constituye los coágulos sanguíneos.

SEGÚN SU COMPOSICIÓN

• Proteínas simples: Homoproteínas compuestas sólo por aminoácidos. Las tubulinas, albúminas y queratinas
• Proteínas conjugadas: contienen moléculas diferentes a los aminoácidos, a las cuales se denomina grupos prostéticos.

Lipoproteínas: Forman parte de las membranas celulares, son responsables del transporte de glicéridos y colesterol en la
sangre y funcionan como emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa de la leche y en la yema de
huevo.
GLICOPROTEÍNAS
Poseen en su estructura azúcares. Generalmente están en las membranas celulares y su función es de reconocimiento
celular. En muchos alimentos son las causantes de las alergias.

METALOPROTEÍNAS
Contienen uno o más iones metálicos. Las mas ampliamente conocidas son la mioglobina y la hemoglobina. En ambas el
Fe se encuentra coordinado en el grupo hemo, que es un tetrapirrol.
Muchas metaloproteínas son enzimas que catalizar reacciones de oxido reducción y el metal (Cu, Zn, Co, Mn) participa
en la reacción.
Algunas de las funciones de las metaloproteinas son el almacenamiento y transporte de los metales u otros compuestos
como Oxígeno y Dióxido de carbono

NUCLEOPROTEÍNAS
Unidas a un ácido nucleico. Se encuentran en el núcleo de las células formando parte del material genético con el ADN y
en el citoplasma con el ARN.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos se
puedan interrelacionar con el medio.

Solubilidad Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso de las proteínas
globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua formando coloides. Las fibrilares son insolubles.

Especificidad Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas son específicas de cada especie e
incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica como consecuencia de su
secuencia de a y esta es el reflejo de la información genética, ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.
Esta propiedad es la responsable de rechazos en trasplantes e injertos. Al introducir una nueva proteína el organismo la reconoce
como extraña y fabrica anticuerpos para su destrucción.

Desnaturalización Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios bruscos de PH, de
temperatura, acción de rayos ultravioletas, detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte… lo que provoca la rotura de los
enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función. No afecta a la estructura primaria. Si la
desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización.
. La desnaturalización provoca generalmente una disminución de la solubilidad y la proteína precipita. Ejemplo: La leche que se
corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias
transformaron la lactosa en ácido láctico provocando un ascenso de PH.
 BIBLIOGRAFÍA

ajinomoto, S. g. (octubre de 2018). Sitio global del grupo ajinomoto . Obtenido de https://www.ajinomoto.com/es/aboutus/amino-acids/what-
are-amino-acids
Albarracín, o. L., Baldeón, M. E., Sangronis, E., Petruschina, A. C., & Reyes, F. G. (2016). L-Glutamato: un aminoácido clave para las funciones
sensoriales y metabólicas. Alan archivos latinoamericanos de nutrición, 66.
Board, E. C. (Septiembre de 2014). Western New York. Obtenido de https://www.wnyurology.com/content.aspx?chunkiid=125065
MedinePlus. (s.f.). MedinePlus. Obtenido de https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002234.htm
nutritienda, B. (1 de enero de 2010). Blog nutritienda. Obtenido de https://blog.nutritienda.com/serina/
Powerblog. (s.f.). Power Gym. Obtenido de https://www.powergym.com/blog/que-efectos-tiene-la-glutamina-en-el-deportista.html
Salud, N. e. (s.f.). Noticias en Salud. Obtenido de https://www.noticiasensalud.com/nutricion-y-dietetica/2020/08/10/que-es-la-glicina/
Tv, S. v. (s.f.). Saver vivir Tv. Obtenido de https://www.sabervivirtv.com/guia-nutricion/triptofano