PROTEINAS

EQUIPO 3
INTEGRANTES
MARTÍNEZ LUQUEÑO ADRIÁN
SAGUILAN CASTRO LUIS GERARDO
VARGAS ROMERO BRANDON HANZEL
MENDOZA CARMONA KARINA
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, forman largas
cadenas compuestas por carbono, hidrogeno, oxígeno y
nitrógeno; por tanto, son moléculas de alto peso molecular o
macromoléculas.

ESTRUCTURA AMINOACIDOS
 ALIMENTOS QUE LO
CONTIENEN

• Las proteínas se encuentran, principalmente, en los alimentos de origen animal, como la carne,
pescado, el huevo, la leche y sus derivados. Dentro de la clasificación de proteínas vegetales se
encuentran leguminosas como la soya, chicharo, el frijol la lenteja, garbanzo, arroz, papa,
frutos secos, trigo y amaranto.
CANTIDAD PROMEDIO QUE DEBE
INGERIRSE
• La cantidad recomendada de proteínas que se han de consumir al día es de 0,8
gramos de proteína por cada kilogramo de peso corporal. Por ejemplo, una persona
que pesa 75 kilogramos debe consumir 60 gramos de proteína.
 CUAL ES SU FUNCION EN EL
ORGANISMO

La principal función de las proteínas en la dieta es la construcción de

las estructuras celulares, participan como catalizadores biológicos, en la
comunicación celular, en la composición de las hormonas, en el trabajo
mecánico, en el transporte, en la defensa celular, forman los músculos,
los tendones la piel e incluso las uñas y de igual manera se emplean
para producir energía.

• FUNCION NUTRICIONAL: fuente de aminoácidos para hacer nuevas

proteínas
• TRANSPORTE: la hemoglobina transporta oxigeno
• DEFENSA: los anticuerpos como la IgG  es el tipo de anticuerpo que más
abunda en el cuerpo. Se encuentra en la sangre y en otros fluidos, y brinda
protección contra las infecciones bacterianas y víricas.
• CATALIZADORES BIOLOGICOS: Como las enzimas digestivas
• TRABAJO MECANICO: La actina y miosina en el musculo
• CONTROL: Hormonas como la insulina y el glucagón
 EFECTOS EN LA SALUD POR UNA DEFICENCIA DE
PROTEINAS
 Disminución de la masa muscular.
 Deficiencia en el crecimiento.
 Metabolismo lento.
 Bajo rendimiento físico e intelectual.
 Sistema inmune debilitado.
 Aumento de la fatiga o agotamiento.
 Falta de concentración.
 Alteración del estado de ánimo.
 EFECTOS EN LA SALUD POR UN EXCESO
DE PROTEINAS

• Enfermedades cardiovasculares
• Obesidad
• Sobrecarga en el organismo
• Cálculos de riñón
• Cansancio y dolores de cabeza
• Descalcificación
• Alteraciones del metabolismo
 CLASIFICACION DE
AMINOACIDOS Y SU FUNCION

Los aminoácidos se clasifican conforme a tres criterios a saber que son,

• acorde a sus propiedades en cadena
• de acuerdo a su obtención
• por su ubicación en el grupo amino
 POR SUS PROPIEDADES EN CADENA.

• NEUTROS: Se trata de aquellos aminoácidos que en su composición química

prescinden de carbónico y amino.

• POLARES: Son aquellos que en su composición química contienen alto grado

de hidrogeno, lo que los hace fácilmente solubles en líquidos, su utilización reside
en la creación de fármacos que deban ser de rápida absorción.

• APOLARES: Son aquellos aminoácidos que no están provistos de gran cantidad

de hidrogeno, lo que incluso los hace impermeables, su uso suele ser extenso en
las compañías farmacéuticas por la utilidad de su encapsulamiento para el
traslado de demás compuestos químicos.
DE ACUERDO A SU OBTENCIÓN.
ESENCIALES.
• Determinados así porque el organismo humano no puede
producir estos, y son requeridos para el desarrollo de las
funciones vitales del mismo, de modo tal que obtención debe ser
por medio de la ingesta de los alimentos que los disponen en
grandes y puras cantidades.
NO ESENCIALES.
• Estos son los aminoácidos que son apreciables en el propio
organismo, y que se obtiene de la unión o desenlace interno de
moléculas que por medio del proceso de sintetización permite la
creación de los mismos.
POR SU UBICACIÓN EN EL GRUPO AMINO
ALFA AMINOÁCIDOS.
• Estos son lo que se ubican en el segundo lugar de la cadena,
de forma subsiguiente a la partícula de carboxilo, siendo
apreciables en la primera molécula de carbono, del cual se
deduce la cadena de amino y carbonos subsiguientes.
BETA AMINOÁCIDOS.
• Ubicados en el segundo grado de la cadena donde se dispone
el carbono; en efecto en su estructura molecular es apreciable
la presencia de dos átomos de carbono.
GAMMA AMINOÁCIDOS.
• Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son perceptibles en
el tercer lugar del átomo de carbono, de forma posterior al
grupo de amino; siendo apreciable en efecto al final de la
cadena química.
AMINOACIDOS ESCENCIALES. CUANTOS
SON Y LA FUNCION DE C/U DE ELLOS
Aunque existen más de 300
aminoácidos en la naturaleza,
sólo veinte forman a las
proteínas, nueve de estos no
pueden ser sintetizados por las
células, por lo tanto, tienen
que ser ingeridos en los
alimentos y se les conoce
como aminoácidos
esenciales, el resto son
los no esenciales, ya que las
células pueden elaborarlos.
 AMINOACIDOS FUNCION
ESCENCIALES

Treonina posee gran efecto en la metabolización de las grasas y

también colabora en la creación de colágeno.
Metionina posee acción antioxidante y eso implica que previene
algunos factores de riesgo cardiovascular. Se utiliza
también en el tratamiento de alguna patología mental.
Lisina participa en la formación de colágeno, elemento
fundamental en las articulaciones. Se relaciona también
con el metabolismo del calcio y en la formación de
anticuerpos por lo que refuerza el sistema inmunitario.
Valina colabora en la reparación y mantenimiento muscular.
También se utiliza en la metabolización hepática de
algunos nutrientes.
Triptófano actúa a nivel nervioso como relajante corporal y facilita
la conciliación del sueño. Además, controla la sensación
de apetito. Se utiliza en el tratamiento de la
hiperactividad.
 AMINOACIDOS FUNCION
ESCENCIALES

Leucina se utiliza en la regeneración muscular y ósea. Asimismo

controla la glucemia (cantidad de glucosa en sangre) aumenta
la cantidad de hormona de crecimiento.
Isoleucina está directamente relacionada con la reparación de los
músculos, huesos y tejido dérmico. Además, participa en la
formación de hemoglobina. También se relaciona con el
control de la glucemia.
Fenilalanina Se relaciona con varios efectos positivos a nivel de mejora del
estado de ánimo, la capacidad de concentración y el
aprendizaje por su estimulación del sistema nervioso.
Asimismo, se está estudiando su posible uso en
enfermedades mentales como el párkinson o el alzhéimer.
Histidina participa en muchos procesos enzimáticos, en la formación de
glóbulos rojos y blancos; es un precursor de la histamina (una
molécula implicada en los procesos inflamatorios utilizados en
los tratamientos alergénicos), y parece tener efectos positivos
en los deportes de resistencia.
 REACCION DE SINTESIS DE PROTEINAS A PARTIR
DE AMINIACIDOS

La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva

a cabo al unirse los aminoácidos individuales hasta
formar cadenas larga; la unión de un aminoácido con
otro se denomina un enlace peptídico; para llevarse a
cabo este tipo de enlace el extremo amino de uno de
los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se
combina con el extremo carboxílico del otro
aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo)
creándose un enlace covalente entre ellos y
formándose al mismo tiempo una molécula de agua. el
compuesto formado recibe el nombre de péptido.
se le conoce como el proceso por el cual se componen
nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos.
 FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
La reacción química más importante que tienen los
aminoácidos es la de poder reaccionar con ellos mismos
para formar estructuras constituidas por la unión de dos
o más aminoácidos. En la formación del enlace peptídico
interviene el carboxilo de un aminoácido, el cual
reacciona con el grupo amino de otro; se produce la
formación de una molécula de agua y los aminoácidos
quedan unidos. La estructura resultante se llama un
dipéptido. Si a éste se le agrega otro aminoácido se
tendrá un tripéptido, etc.

los aminoácidos pueden ser iguales o

diferentes; tres reciben el nombre tripéptido y
una cadena más larga de aminoácidos recibe el
nombre de polipéptido. Cuando la cadena
polipeptídica tiene más de 100 aminoácidos se
denomina proteína.
 Digesti ó n de las prote í nas: reacci ó n de hidrolisis,
importancia del pH, y de las enzimas (catalizadores
biol ó gicos) en el estomago y en el intestino
delgado.
La digestión de las proteínas comienza en el La hidrólisis de proteínas
estómago con la pepsina gástrica, producida en consiste en romper los
las células principales del estómago. La pepsina enlaces peptídicos entre
se libera en forma de proenzimas, se activa en aminoácidos por acción del
presencia de un pH bajo y se inactiva en presencia agua. 
del pH neutro del intestino. Por estas vías los
aminoácidos servirán en la construcción y el
mantenimiento de los tejidos, la formación de
enzimas, hormonas, anticuerpos, en el suministro
de energía y en la regulación de procesos
metabólicos.
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio
químico específico en todas las partes del cuerpo.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales.

Por ejemplo: pueden ayudar a descomponer

los alimentos que consumimos para que el
cuerpo los pueda usar. La coagulación de la
sangre es otro ejemplo del trabajo de las
enzimas.

Se encuentran en cada órgano y célula del

cuerpo, como en:
 La sangre
 Los líquidos intestinales
 La boca (saliva)
 El estómago (jugo gástrico)
El pH en el estómago es muy ácido El
contenido ácido fuerte del estómago,
provee dos beneficios, ambos
ayudando a la degradación de las
proteínas, para una degradación
adicional en el intestino delgado. Para
poner en contexto el pH normal del
estómago es entre 3,5 y 4. Por debajo
de 3,5 se genera la molestia de la
acidez estomacal. El pH en el intestino
delgado aumenta desde pH 6 en el
duodeno hasta pH 7,4 en el íleon.
 CLASIFICACIÓN Y FUNCIÓN DE LAS
pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su
PROTEÍNAS solubilidad.
Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas
tienen una estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de forma
cilíndrica. No son solubles en agua. Un
ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

• Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más

o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos
(hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy
solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro
ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en

asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de
membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen
grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno
no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no
son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de
membrana es la rodopsina.
 Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura
secundaria que tengan.

 Hélice alfa: esta estructura se

desarrolla en forma de espiral
sobre sí misma debido a los giros
producidos alrededor del carbono
beta de cada aminoácido. La
mioglobina es un claro ejemplo de
proteína de hélice alfa.

 Hoja plegada beta: cuando la

cadena principal se estira al
máximo, se adopta una
configuración conocida como
cadena beta. La tenascina es
un ejemplo de las proteínas
hoja plegada beta.
 Alfa/beta: Las proteínas que contienen
una estructura secundaria que alterna
la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un
ejemplo de proteína alfa/beta es la
triosa fosfato isomerasa. Esta
estructura es conocida como un barril
TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta
forman una estructura de barril
cerrado.

 Alfa + Beta: En estas proteínas, la

hélice alfa y la hoja plegada beta se
producen en regiones
independientes de la molécula. La
ribonucleasa A es un ejemplo de
proteína alfa + beta.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
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