UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR

FACULTAD MULTIDISCIPLINARIA
ORIENTAL
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
NATURALES Y MATEMÁTICA
SECCION DE BIOLOGÍA

BIOLOGÍA GENERAL
MTRA. XOCHILT SELENE GONZÁLEZ VANEGAS
UNIDAD IV: BIOENERGETICA
Contenido
1.Bioenergética: concepto
1.1 Primera Ley de la Termodinámica

1.2 Formas importantes de energía para la materia viva

1.3 Transformaciones de energía en la materia viva
2. Enzimas: Estructura y funciones
2.1 Conceptos
2.2 Mecanismos de acción
2.3 Factores que influyen en la actividad enzimática
Objetivos
1. Explicar la primera y segunda ley de la termodinámica
2. Identificar las formas de energía más importantes para la materia viva
3. Explicar el concepto de energía libre
4. Identificar la teoría del acoplamiento inducido y explicar el mecanismo de acción enzimática
5. Establecer los factores que influyen en la actividad enzimática
6. Identificar la estructura y la función de las enzimas
7. Establecer la importancia que las enzimas tienen en los procesos metabólicos
8. Conocer al menos, un sistema de nomenclatura de enzimas
Revisemos…
https://www.youtube.com/watch?v=hM2WCHeIBzs
Energía y trabajo
La energía es la capacidad para realizar un trabajo.
Un trabajo es la transferencia de energía a un objeto para que se mueva.

Ejemplos de trabajo
Energía potencial y cinética
Hay dos tipos fundamentales de energía, la potencial y la cinética, cada una con varias formas.
La energía potencial la energía que está guardada comprende la energía química conservada en
los enlaces que unen a los átomos de las moléculas. Por ejemplo, la energía eléctrica
almacenada en una pila.
La energía cinética es la energía del movimiento. Abarca la luz (movimiento de fotones), calor
(movimiento de moléculas), electricidad (movimiento de partículas con carga eléctrica) y todo
movimiento de objetos grandes.
En las condiciones correctas, la energía cinética se transforma en energía potencial y visceversa.
https://jamboard.google.com/
d/
1n2jFCo0n4iGurfvNMhPdXKJtEkN
HddB0TehysjCx8Ac/edit?
usp=sharing
Energía química y la vida
La energía química, que es energía contenida en las moléculas y liberada por reacciones
químicas, impulsa este trabajo muscular, por ejemplo.
Nuestro cuerpo guarda moléculas que suministran energía química (carbohidratos como el
glucógeno en hígado y músculos y los lípidos como las grasas en tejido adiposo).
Las células utilizan moléculas especializadas, como el ATP, para tomar, guardar brevemente y
transferir energía de una reacción química a la siguiente.
Las contracciones musculares dan por resultado interacciones entre proteínas especializadas,
impulsadas por la energía química que se desprende de las moléculas de ATP.
Las contracciones sincronizadas de las células musculares mueven nuestros cuerpo, un trabajo
que se realiza con la energía química.
Bioenergética
Es la rama de la bioquímica que estudia la transferencia y utilización de energía en los sistemas
biológicos. Comprende el estudio cuantitativo de los cambios de energía de las reacciones
bioquímicas.
Aplica los principios básicos de la termodinámica a los sistemas biológicos.
Revisemos
https://www.youtube.com/watch?v=6FWmdzmcYMg
Las leyes de la termodinámica
Las leyes de la termodinámica describen la cantidad (total) y la cualidad (utilidad) de la energía.
La primera ley de la termodinámica establece que la energía no se crea ni se destruye por
medios ordinarios (reacciones nucleares, en los que la materia se transforma en energía, son la
excepción). Por tanto, la primera ley de la termodinámica se llama también ley de la
conservación de la energía.

La segunda ley de la termodinámica establece que cuando la energía se convierte de una forma
en otra, la cantidad de energía útil decrece. Dicho de otra manera, la segunda ley establece
que todas las reacciones o cambios físicos hacen que la energía se convierta en formas cada vez
menos útiles.
Segunda ley de la termodinámica
La segunda ley de la termodinámica revela también algo de la organización de la materia. La
energía útil se guarda en materia muy ordenada y cuando se usa en un sistema cerrado, hay un
aumento general en el desorden y la aleatoriedad de la materia.
Entropía
En las moléculas de glucógeno almacenadas en los músculos de los corredores, que de ser
cadenas muy organizadas de moléculas de glucosa, se convierten en moléculas más simples de
agua y dióxido de carbono cuando las usan los músculos. Esta tendencia a la pérdida de
complejidad, orden y energía útil (y el aumento consiguiente de aleatoriedad, desorden y
energía menos útil) se llama entropía. Para contrarrestar la entropía, la energía debe ingresar en
el sistema desde una fuente externa.

https://www.youtube.com/watch?v=vXcCB1SzV7Q
Reacciones químicas
Una reacción química es un proceso que forma o rompe los enlaces químicos que mantienen
unidos a los átomos. Las reacciones químicas convierten unas sustancias químicas, los
reactantes, en otras, los productos. Todas las reacciones químicas desprenden energía o
requieren un aporte neto de energía.
Reacciones exergónicas y endergónicas
Una reacción es exergónica (del término griego que significa “energía afuera”) si libera energía;
es decir, si los reactantes iniciales contienen más energía que los productos finales. Todas las
reacciones exergónicas liberan parte de su energía como calor.
Una reacción es endergónica (“energía adentro”) si requiere un aporte neto de energía; es decir,
si los productos contienen más energía que los reactantes. Las reacciones endergónicas
requieren un aporte de energía de una fuente externa.
Exergónica
Endergónica
Energía de activación
Todas las reacciones químicas, incluso las que
continúan de forma espontánea, requieren un
aporte inicial de energía para realizarse. Piensa
en una roca puesta al borde de un precipicio. Se
quedaría allí indefinidamente hasta que algo la
empujara cuesta abajo. En las reacciones
químicas, el “empujón” de la energía se llama
energía de activación.
 Las reacciones químicas requieren energía de
activación para iniciar porque capas de
electrones con carga negativa rodean todos
los átomos y moléculas. Para que dos
moléculas reaccionen una con otra hay que
forzar la unión de sus capas electrónicas, pese
a la repulsión eléctrica mutua. Forzar la unión
de las capas electrónicas requiere energía de
activación.
La velocidad depende de la energía de
activación
En general, la velocidad de una reacción está
determinada por su energía de activación, es
decir, por la cantidad de energía que se necesita
para iniciar la reacción. Algunas reacciones, como
la sal de mesa que se disuelve en agua, tienen
poca energía de activación y ocurren fácilmente
a la temperatura del cuerpo humano (alrededor
de 37 °C). En cambio, se puede mantener azúcar a
la temperatura corporal durante décadas sin que
muestre cambios.
Transporte de energía en las células
las células adquieren la energía química de la molécula de glucosa. Esta energía se usa para
realizar trabajo celular, como la formación de moléculas biológicas complejas y contraer los
músculos. Pero la glucosa no puede usarse directamente para impulsar estos procesos
endergónicos, sino que la energía liberada por la degradación de la glucosa se transfiere
primero a una molécula portadora de energía.
Las moléculas portadoras de energía son moléculas
energéticas e inestables que se sintetizan en el sitio
de la reacción exergónica y captan parte de la
energía liberada.
Estas moléculas portadoras funcionan de manera
parecida a las pilas recargables: toman una carga de
energía en una reacción exergónica, se mueven a
otra parte de la célula y liberan la energía para
impulsar la reacción endergónica.
Como las moléculas portadoras de energía son
inestables, se usan sólo para captar y transferir
energía dentro de las células. No pueden llevar
energía de una a otra célula ni se usan para
almacenamiento de largo plazo.
https://www.youtube.com/watch?
v=P_gA_-jWYzE
Transportadores de electrones
El ATP no es la única molécula portadora de energía en las células. En algunas reacciones
exergónicas, incluyendo la degradación de la glucosa y la etapa de captación de la luz de la
fotosíntesis, se transfiere alguna energía a electrones.
Estos electrones energéticos, junto con iones hidrógeno (H, presente en el citosol) son captados
por moléculas portadoras de energía especiales llamadas transportadores de electrones. Los
transportadores de electrones comunes son la nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) y su
molécula emparentada, la flavina adenina dinucleótido (FADH2).
Los transportadores de electrones cargados donan sus electrones energéticos a otras moléculas
que se encuentran en las vías que generan ATP.
Reacción acoplada
En una reacción acoplada, una reacción exergónica proporciona la energía necesaria para
impulsar una reacción endergónica. Por ejemplo, en la fotosíntesis las plantas aprovechan la
energía solar (de las reacciones exergónicas en el centro del Sol) para impulsar la síntesis
endergónica de moléculas energéticas de glucosa a partir de reactantes de baja energía (dióxido
de carbono y agua). Casi todos los organismos usan la energía liberada por reacciones
exergónicas (como la degradación de la glucosa en dióxido de carbono y agua) para impulsar
reacciones endergónicas (como la síntesis de proteínas a partir de los aminoácidos).
Como se pierde energía como calor cada vez que se transforma, en las reacciones acopladas la
energía liberada por las reacciones exergónicas debe superar la energía necesaria para impulsar
las reacciones endergónicas.
Catalizadores
Son sustancias que sirven para favorecer las reacciones sin intervenir en ellas. Los catalizadores
sirven para favorecer las reacciones que tienen energía de activación elevada.
Los catalizadores son moléculas que aceleran la velocidad de reacción sin consumirse ni quedar alteradas
de manera permanente. Un catalizador acelera una reacción reduciendo la energía de activación de la
reacción.

• Los catalizadores aceleran las reacciones porque disminuyen la energía de activación que se requiere para
que comience la reacción.
• Los catalizadores pueden acelerar reacciones exergónicas y endergónicas, pero no pueden hacer que ocurra
de manera espontánea una reacción endergónica. Las reacciones endergónicas necesitan un aporte de
energía, con o sin catalizador.
• Los catalizadores no se consumen ni cambian de forma permanente en las reacciones que promueven.
Coenzimas
En cambio, las células emplean catalizadores biológicos muy especializados llamados enzimas, proteínas
que están compuestas de aminoácidos. Una enzima cataliza pocas reacciones químicas. Casi todas las
enzimas catalizan una reacción única que abarca moléculas específicas, incluso dejan intactas las moléculas
muy parecidas.
Algunas enzimas necesitan para funcionar ciertas moléculas orgánicas auxiliares pequeñas que no son
proteínas, las coenzimas.
Muchas vitaminas solubles en agua (como las vitaminas B) son esenciales para los seres humanos porque el
organismo las usa para sintetizar coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar varios millones de
reacciones por segundo, usan sus estructuras tridimensionales para orientar, distorsionar y reconfigurar otras
moléculas y salir sin sufrir ningún cambio.
Sitio activo
La función de una enzima está determinada por su estructura. Cada enzima tiene un lugar en forma de
“bolsa” llamada sitio activo, en el que pueden entrar una o más moléculas reactantes llamadas sustratos.
Las proteínas tienen formas tridimensionales complejas.
Su estructura principal está determinada por el orden preciso en que se enlazan los aminoácidos. A
continuación, la cadena de aminoácidos se dobla sobre sí misma en una configuración llamada estructura
secundaria (por lo regular, como una alfa hélice o una lámina beta plegada). La proteína adquiere enseguida
los giros y doblamientos de la estructura terciaria. Algunas enzimas contienen también unidades peptídicas
unidas en una estructura cuaternaria. El orden de los aminoácidos y la manera en que las cadenas de
aminoácidos de una proteína giran y se doblan crea la forma distintiva del sitio activo y una distribución
específica de cargas eléctricas dentro del mismo.
El sitio activo es específico
Como una enzima y su sustrato embonan exactamente, sólo ciertas moléculas pueden entrar en el sitio
activo. Tomemos por ejemplo la enzima amilasa. Ésta degrada por hidrólisis las moléculas de almidón, pero
deja intactas las moléculas de celulosa, aunque las dos constan de cadenas de moléculas de glucosa.
Una forma diferente del enlace entre las moléculas de glucosa de la celulosa evita que entren en el sitio
activo de la enzima (si masticas una galleta salada mucho rato, percibirás el sabor dulce de las moléculas de
glucosa del almidón de la galleta, que rompe la amilasa de la saliva).

https://www.youtube.com/watch?v=uv5DrWtHI5Q
La enzima estomacal pepsina es selectiva para las proteínas y las ataca
en muchos sitios de las cadenas de aminoácidos. Otras enzimas que
digieren proteínas (como la tripsina) rompen sólo los enlaces entre
aminoácidos específicos. El sistema digestivo elabora diferentes
enzimas que colaboran para degradar por completo las proteínas de la
dieta en sus aminoácidos componentes.
¿Cómo cataliza una reacción las
enzimas?
 Todas estas enzimas disminuyen la energía de activación
de la reacción particular de cada una, para que se produzca
con facilidad a temperatura ambiente.
Actividad en clase
Dispón del tiempo de la clase para poder revisar los siguientes recursos:
1. Vídeo en YouTube https://www.youtube.com/watch?v=lrcS8_wukqo
2. Artículo de Khan Academy https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes
Se te sugiere tomar apuntes tanto del vídeo como del sitio web.
La actividad no tiene ponderación de manera directa. Pero, el contenido en los recursos será
evaluado en el próximo parcial. ¡Ánimo!
¿De qué depende la velocidad de una
reacción química?
En un tubo de ensayo que contenga una enzima y su sustrato (en condiciones ideales constantes), la
velocidad de la reacción depende de cuántas moléculas del sustrato encuentren los sitios activos de las
moléculas de las enzimas en cierto tiempo (aunque, como veremos al final también depende de la
temperatura y el pH).
Como es fácil imaginar, si se agregan más enzimas o más moléculas del sustrato, la velocidad de la reacción
se incrementa.
Para una cantidad determinada de enzimas, a medida que se incrementan los niveles del sustrato se acelera
la velocidad de la reacción hasta que los sitios activos de todas las moléculas de la enzima están ocupados
de forma continua por nuevas moléculas del sustrato. Para aumentar de nuevo la velocidad, se necesitarían
más moléculas.
Pero considera las necesidades de una célula. Cuando entran moléculas de glucosa después de comer, no
sería deseable metabolizarlas todas y formar moléculas mucho más inestables de ATP de las que puede usar
la célula.
Por motivos de eficiencia, las reacciones metabólicas de las células deben regularse con exactitud; deben
ocurrir en el momento adecuado y a la velocidad correcta. Esta precisión de las reacciones metabólicas se
logra de varias maneras.
Las células ejercen un control estrecho sobre los tipos de proteínas que producen. Los genes que
codifican determinadas proteínas se activan o desactivan, dependiendo de que se necesitendichas
proteínas
Los genes pueden alterar la producción
de enzimas
Las mutaciones (cambios accidentales) de los genes pueden alterar la producción de enzimas, como se verá
en el apartado la falta de una enzima puede causar intolerancia a la lactosa o fenilcetonuria.

Ejemplo de la lactosa: https://www.youtube.com/watch?v=fnj9MC-oKIk

 Las enzimas son proteínas complejas y muchas
tienen propiedades tales, que las controla su entorno
químico, de modo que se activan donde y cuando se
necesita.
Algunas enzimas son sintetizadas en
formas inactivas
Algunas enzimas son sintetizadas en una forma inactiva que se activa cuando se encuentran las condiciones
en que dichas enzimas son necesarias. Entre los ejemplos se encuentran las enzimas que digieren proteínas
pepsina y tripsina. Las células sintetizan y liberan estas enzimas en forma inactiva para evitar que la enzima
digiera y mate a la célula que la sintetizó.
En el estómago, el ácido modifica la forma de la pepsina y expone su sitio activo para que empiece a
degradar las proteínas ingeridas con la comida. La tripsina, que completa la digestión de las proteínas,
funciona mejor en las condiciones más básicas (mayor pH) del intestino delgado. El intestino delgado
produce una enzima que actúa en la tripsina y altera su configuración para que empiece a funcionar.
 Tipos de inhibición
No es lo mejor para las células que sus enzimas elaboren productos todo el tiempo. Muchas enzimas
necesitan quedar inhibidas para que la célula no consuma todos sus sustratos ni se quede abrumada con
demasiados productos. Para que una enzima catalice una reacción, su sustrato debe unirse al sitio activo de
la enzima. Hay dos maneras generales de inhibir una célula como se verá a continuación. En la inhibición
competitiva, una sustancia que no es el sustrato normal de la enzima se une al sitio activo de ésta y
compite con el sustrato por dicho sitio activo Por ejemplo, junto con la ruta metabólica que degrada la
glucosa, una enzima de la secuencia de reacciones queda inhibida de manera competitiva por la molécula
formada a dos pasos de distancia. Esta molécula entra y sale por difusión del sitio activo, de modo que el
enlace es reversible. Esto significa que el sustrato normal y el inhibidor pueden desplazarse uno al otro si su
concentración es suficiente, lo que sirve para controlar la velocidad a la que se degrada la glucosa.
En la inhibición no competitiva, una molécula se enlaza a un sitio inhibidor no competitivo en la enzima que
es distinto del sitio activo. Como resultado, el sitio activo de la enzima se distorsiona y lo hace menos capaz
de catalizar la reacción. Muchas moléculas inhibidoras no competitivas son venenos, como se verá más
adelante.
Regulación alostérica
Algunas enzimas, llamadas alostéricas, cambian de manera fácil y espontánea entre dos configuraciones
(“alostérica” significa “otro sitio”), una configuración es activa, mientras que la otra es inactiva.
Estas enzimas están controladas por regulación alostérica, que ocurre cuando las moléculas “activadoras
alostéricas” o “inhibidoras alostéricas” se unen reversiblemente en los sitios de regulación de la enzima,
diferentes del sitio activo de ésta.
Una forma importante de regulación alostérica es la inhibición por retroalimentación. Mediante la
inhibición por retroalimentación una ruta metabólica deja de elaborar un producto cuando la
concentración de éste llega a su nivel óptimo, de forma parecida al termostato que apaga el calentador
cuando el agua se calienta. En la inhibición por retroalimentación, la actividad de la enzima que está hacia
el comienzo de la ruta metabólica queda inhibida por el producto final de la ruta. Este producto final actúa
como molécula inhibidora alostérica.
https://www.youtube.com/watch?v=6SK3Bcd_iJw
Funcionamiento de fármacos y venenos
https://www.youtube.com/watch?v=IBA9_d9ec60
Algunos venenos, entre éstos el metanol (un alcohol tóxico usado como disolvente y anticongelante), actúan
como inhibidores competitivos de las enzimas.
El metanol compite por el sitio activo de la alcohol deshidrogenasa, cuyo sustrato normal es el etanol
(presente en las bebidas alcohólicas).
La enzima alcohol deshidrogenasa puede degradar el metanol, pero entre tanto produce formaldehído, que
llega a causar ceguera. Los médicos sacan provecho de la inhibición competitiva cuando administran etanol
a las víctimas de envenenamiento por metanol. Al competir con el metanol por el sitio activo de la enzima
alcohol deshidrogenasa, el etanol bloquea la producción de formaldehído
Algunos fármacos funcionan porque actúan como inhibidores competitivos de las enzimas. Por ejemplo, el
ibuprofeno actúa como inhibidor competitivo de una enzima que cataliza la síntesis de las moléculas que
contribuyen a la inflamación, dolor y fiebre. Algunos anticancerígenos son inhibidores competitivos de las
enzimas.
Las células cancerosas, que se dividen rápidamente, sintetizan continuamente nuevas cadenas de ADN.
Algunos anticancerígenos vuelven a armar las unidades que componen el ADN. Estos fármacos compiten
con las unidades normales y engañan a las enzimas para que acumulen ADN defectuoso, de modo que se
evita la proliferación de las células cancerosas. Por desgracia, estos fármacos interfieren también con el
crecimiento de otras células de división rápida, como los folículos pilosos y el revestimiento del aparato
digestivo. A esto se debe que la pérdida del cabello y las náuseas sean efectos secundarios de algunos
anticancerígenos de quimioterapia. https://www.youtube.com/watch?v=SRoT0NZpI5Q
Inhibición irreversible
Algunos venenos y fármacos se enlazan de manera irreversible a las enzimas. Estos inhibidores irreversibles
pueden bloquear de forma permanente el sitio activo de la enzima, o pueden unirse a otra parte de la enzima
de manera no competitiva y cambiar la forma de la enzima o modificarla de modo que ya no se una a sus
sustratos.
Por ejemplo, algunos gases nerviosos e insecticidas causan bloqueo
permanente en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, una enzima
que degrada la acetilcolina (una sustancia que liberan las células
nerviosas para activar los músculos). Con esto, la acetilcolina se
acumula y como estimula excesivamente el músculo,
lo paraliza. Las víctimas mueren porque no pueden respirar.
La penicilina elimina las bacterias porque es un inhibidor
competitivo irreversible de la enzima con que las bacterias producen
su pared celular, sin la cual estallan. La penicilina es inofensiva para
las células animales, que no tienen paredes celulares.
El entorno influye a las enzimas
Al ser proteínas las enzimas están sujetas a desnaturalización si el entorno no es favorable. Esto
significa que la enzima pierde a estructura tridimensional cuando las condiciones de
temperatura, pH y sales no le son favorables.
En humanos, las enzimas celulares funcionan mejo con un pH alrederdor de 7.4, que es el pH al
interior de la célula. Cabe resaltar que hay enzimas que están adaptadas a condiciones distintas,
por ejemplo hay enzimas digestivas, como la pepsina, funcionan a pH de 2. Por otro lado,
enzimas como la tripsina, que funciona en intestino delgado, prefiere condiciones alcalinas (pH
alrededor de 8).
Además del pH, la temperatura afecta la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas, pues se lentifican a bajas
temperaturas y se activan con las moderadamente altas. Esto se
debe a que la velocidad del movimiento de las moléculas
determina la probabilidad de que encuentren el sitio activo de
una enzima. Enfriar el cuerpo puede desacelerar drásticamente
las reacciones metabólicas humanas.
La salinidad también afecta la actividad
enzimática
Las sales se disocian en iones, que forman enlaces con los aminoácidos de las proteínas
enzimáticas. Demasiada sal (o muy poca) interfiere con la estructura tridimensional de las enzimas y anulan
su actividad.
Los encurtidos se conservan muy bien en una solución de sal y vinagre, que combina a la vez las
condiciones ácidas y muy salinas. Los organismos que viven en entornos salinos, como es de imaginar,
tienen enzimas cuya configuración depende de una concentración elevada de iones de sal.
Nomenclatura
Originalmente, las enzimas se identificaban por la adición del sufijo -asa al nombre de la
sustancia o sustrato que hidrolizaban. De este modo, las lipasas hidrolizaban grasas (lipos, en
griego); las amilasas, almiidón (amylon, en griego) y las proteasas, proteínas. Aunque hasta hoy
persisten numerosos vestigios de esta terminología, demostró ser inadecuada cuando se
descubrieron varias enzimas que catalizaban reacciones diferentes del mismo sustrato.
 Las enzima se nombran de acuerdo a la
reacción que catalizan
Aunque el sufijo -asa sigue en uso, en la actualidad los nombres de las enzimas enfatizan el tipo de reacción catalizada:
•Oxidorreductasas: catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o reducción del sustrato. Son enzimas
propias de la cadena respiratoria. Son las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
•Transferasas: transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.
•Hidrolasas: actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por introducción de los radicales –OH y –H
procedentes de la ruptura de una molécula de agua.
•Liasas: catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con pérdida de grupos y, generalmente, con
la aparición de enlaces dobles.
•Isomerasas: son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el sustrato se transforma en otra
molécula isómera.
•Ligasas o sintetasas: unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por la desfosforilación de una
molécula de ATP.
https://www.youtube.com/watch?v=ckv10T41fJc
Nomenclatura E.C
La Union Internacional de Bioquirnica (IUB, del inglés, Internotional Union of Biochemistry)
adoptó un sistema complejo, pero inequívoco, de la nomenclatura enzimática basado en el
mecanismo de reacción. Aunque su claridad y carencia de ambigüedad recomiendan al sistema
de nomenclatura IUB para trabajos de investigación.
 El parcial será sobre esta
unidad el martes 27. Será en
dos grupos (se les publicará
en el aula). El primer grupo
lo tendrá, A, las 8:00 am y
el B a las 10:00 am en la
misma aula que el anterior