MED1
Proteína mediadora de la transcripción de la subunidad 1 de la ARN polimerasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
Identificadores | ||||
Símbolos | MED1 (HGNC: 9234) PPARBP, PBP; CRSP1, CRSP200, DRIP205, DRIP230, MGC71488, PPARGBP, RB18A, TRAP220, TRIP2 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. 17 q12 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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La proteína mediadora de la transcripción de la subunidad 1 de la ARN polimerasa (MED1) es una enzima que, en humanos, es codificada por el gen med1.[1][2][3]
La activación de la transcripción genética es un proceso complejo que es puesto en funcionamiento por factores que reconocen sitios potenciadores de la transcripción en el ADN. Estos factores actúan en connivencia con proteínas coactivadoras para iniciar directamente la transcripción por medio de la ARN polimerasa II. La proteína MED1 es una subunidad del complejo CRSP (cofactor requerido para la activación de SP1), el cual, junto con TFIID, es requerido para que tenga lugar una activación eficiente de SP1. MED1 también es uno de los componentes de otros complejos, como el que forma el receptor de hormona tiroidea con sus proteínas asociadas, lo cual facilita la función del receptor sobre el ADN, donde actúa en conjunto con otros factores y cofactores de iniciación. MED1 también regula la apoptosis dependiente de p53 y es esencial en el proceso de adipogénesis. Esta proteína es conocida por su capacidad de oligomerizar consigo misma.[3]
Interacciones
[editar]La proteína MED1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
- Receptor de hormona tiroidea alfa[4]
- Receptor androgénico[5]
- Cdk8[6][7]
- Receptor de glucocorticoides[8][9]
- BRCA1[10]
- Factor nuclear de hepatocito 4 alfa[11][12]
- PPARG[13]
- PPARGC1A[14]
- p53[15][16]
- Receptor de estrógeno alfa[17][7]
- TGS1[18]
- Receptor de calcitriol[17][6]
Referencias
[editar]- ↑ Zhu Y, Qi C, Jain S, Rao MS, Reddy JK (Nov de 1997). «Isolation and characterization of PBP, a protein that interacts with peroxisome proliferator-activated receptor». J Biol Chem 272 (41): 25500-6. PMID 9325263.
- ↑ Zhu Y, Qi C, Jain S, Le Beau MM, Espinosa R 3rd, Atkins GB, Lazar MA, Yeldandi AV, Rao MS, Reddy JK (Oct de 1999). «Amplification and overexpression of peroxisome proliferator-activated receptor binding protein (PBP/PPARBP) gene in breast cancer». Proc Natl Acad Sci U S A 96 (19): 10848-53. PMC 17971. PMID 10485914.
- ↑ a b «Entrez Gene: PPARBP PPAR binding protein».
- ↑ Yuan, C X; Ito M, Fondell J D, Fu Z Y, Roeder R G (Jul. de 1998). «The TRAP220 component of a thyroid hormone receptor- associated protein (TRAP) coactivator complex interacts directly with nuclear receptors in a ligand-dependent fashion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 95 (14): 7939-44. ISSN 0027-8424. PMID 9653119.
- ↑ Wang, Qianben; Sharma Dipali, Ren Yunsheng, Fondell Joseph D (Nov. de 2002). «A coregulatory role for the TRAP-mediator complex in androgen receptor-mediated gene expression». J. Biol. Chem. (United States) 277 (45): 42852-8. ISSN 0021-9258. PMID 12218053. doi:10.1074/jbc.M206061200.
- ↑ a b Ito, M; Yuan C X, Malik S, Gu W, Fondell J D, Yamamura S, Fu Z Y, Zhang X, Qin J, Roeder R G (Mar. de 1999). «Identity between TRAP and SMCC complexes indicates novel pathways for the function of nuclear receptors and diverse mammalian activators». Mol. Cell (UNITED STATES) 3 (3): 361-70. ISSN 1097-2765. PMID 10198638.
- ↑ a b Kang, Yun Kyoung; Guermah Mohamed, Yuan Chao-Xing, Roeder Robert G (Mar. de 2002). «The TRAP/Mediator coactivator complex interacts directly with estrogen receptors alpha and beta through the TRAP220 subunit and directly enhances estrogen receptor function in vitro». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States) 99 (5): 2642-7. ISSN 0027-8424. PMID 11867769. doi:10.1073/pnas.261715899.
- ↑ Zilliacus, J; Holter E, Wakui H, Tazawa H, Treuter E, Gustafsson J A (Apr. de 2001). «Regulation of glucocorticoid receptor activity by 14--3-3-dependent intracellular relocalization of the corepressor RIP140». Mol. Endocrinol. (United States) 15 (4): 501-11. ISSN 0888-8809. PMID 11266503.
- ↑ Hittelman, A B; Burakov D, Iñiguez-Lluhí J A, Freedman L P, Garabedian M J (Oct. de 1999). «Differential regulation of glucocorticoid receptor transcriptional activation via AF-1-associated proteins». EMBO J. (ENGLAND) 18 (19): 5380-8. ISSN 0261-4189. PMID 10508170. doi:10.1093/emboj/18.19.5380.
- ↑ Wada, Osamu; Oishi Hajime, Takada Ichiro, Yanagisawa Junn, Yano Tetsu, Kato Shigeaki (Aug. de 2004). «BRCA1 function mediates a TRAP/DRIP complex through direct interaction with TRAP220». Oncogene (England) 23 (35): 6000-5. ISSN 0950-9232. PMID 15208681. doi:10.1038/sj.onc.1207786.
- ↑ Maeda, Yutaka; Rachez Christophe, Hawel Leo, Byus Craig V, Freedman Leonard P, Sladek Frances M (Jul. de 2002). «Polyamines modulate the interaction between nuclear receptors and vitamin D receptor-interacting protein 205». Mol. Endocrinol. (United States) 16 (7): 1502-10. ISSN 0888-8809. PMID 12089346.
- ↑ Malik, Sohail; Wallberg Annika E, Kang Yun Kyoung, Roeder Robert G (Aug. de 2002). «TRAP/SMCC/mediator-dependent transcriptional activation from DNA and chromatin templates by orphan nuclear receptor hepatocyte nuclear factor 4». Mol. Cell. Biol. (United States) 22 (15): 5626-37. ISSN 0270-7306. PMID 12101254.
- ↑ Kodera, Y; Takeyama K; Murayama A; Suzawa M; Masuhiro Y; Kato S (Oct. de 2000). «Ligand type-specific interactions of peroxisome proliferator-activated receptor gamma with transcriptional coactivators». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (43): 33201-4. ISSN 0021-9258. PMID 10944516. doi:10.1074/jbc.C000517200.
- ↑ Wallberg, Annika E; Yamamura Soichiro, Malik Sohail, Spiegelman Bruce M, Roeder Robert G (Nov. de 2003). «Coordination of p300-mediated chromatin remodeling and TRAP/mediator function through coactivator PGC-1alpha». Mol. Cell (United States) 12 (5): 1137-49. ISSN 1097-2765. PMID 14636573.
- ↑ Frade, R; Balbo M; Barel M (Dec. de 2000). «RB18A, whose gene is localized on chromosome 17q12-q21.1, regulates in vivo p53 transactivating activity». Cancer Res. (United States) 60 (23): 6585-9. ISSN 0008-5472. PMID 11118038.
- ↑ Drané, P; Barel M; Balbo M; Frade R (Dec. de 1997). «Identification of RB18A, a 205 kDa new p53 regulatory protein which shares antigenic and functional properties with p53». Oncogene (ENGLAND) 15 (25): 3013-24. ISSN 0950-9232. PMID 9444950. doi:10.1038/sj.onc.1201492.
- ↑ a b Kitagawa, Hirochika; Fujiki Ryoji, Yoshimura Kimihiro, Mezaki Yoshihiro, Uematsu Yoshikatsu, Matsui Daisuke, Ogawa Satoko, Unno Kiyoe, Okubo Mataichi, Tokita Akifumi, Nakagawa Takeya, Ito Takashi, Ishimi Yukio, Nagasawa Hiromichi, Matsumoto Toshio, Yanagisawa Junn, Kato Shigeaki (Jun. de 2003). «The chromatin-remodeling complex WINAC targets a nuclear receptor to promoters and is impaired in Williams syndrome». Cell (United States) 113 (7): 905-17. ISSN 0092-8674. PMID 12837248.
- ↑ Misra, Parimal; Qi Chao, Yu Songtao, Shah Sejal H, Cao Wen-Qing, Rao M Sambasiva, Thimmapaya Bayar, Zhu Yijun, Reddy Janardan K (mayo. de 2002). «Interaction of PIMT with transcriptional coactivators CBP, p300, and PBP differential role in transcriptional regulation». J. Biol. Chem. (United States) 277 (22): 20011-9. ISSN 0021-9258. PMID 11912212. doi:10.1074/jbc.M201739200.
Enlaces externos
[editar]- MeSH: MED1+protein,+human (en inglés)