NAD(P)H oxidasa

NAD(P)H oxidasa 2
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	DUOX2 (HGNC: 13273)
Identificadores; externos	OMIM: 606759 ; EBI: DUOX2; GeneCards: Gen DUOX2; UniProt: DUOX2; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.6.3.1
Locus	Cr. 15 q15.3-q21
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
50506
Q9NRD8	n/a
NM_014080	n/a
[5] ;
[6]
	v; t; e;
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NAD(P)H oxidasa 1
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	DUOX1 (HGNC: 3062)
Identificadores; externos	OMIM: 606758 ; EBI: DUOX1; GeneCards: Gen DUOX1; UniProt: DUOX1; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.6.3.1
Locus	Cr. 15 q21
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
53905
Q9NRD9	n/a
NM_017434	n/a
[3] ;
[4]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

NAD(P)H oxidasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.6.3.1
Número CAS	77106-92-4
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La enzima NAD(P)H oxidasa o dual oxidasa (DUOX), EC 1.6.3.1, cataliza la reacción de oxidación del NADH o NADPH a NAD⁺ o NADP⁺ utilizando para ello oxígeno molecular y produciendo radical superóxido. Utiliza como cofactores calcio, FAD y el grupo hemo.

NAD(P)H + O₂ $\rightleftharpoons$ NAD(P)⁺ + O₂^-

Esta proteína de transmembrana en presencia de calcio genera radical superóxido transfiriendo electrones desde el NAD(P)H intracelular al oxígeno extracelular. El puente de electrones a través de la enzima contiene una molécula de FAD y probablemente dos grupos hemo. La proteína se expresa en la membrana apical de los tirocitos y proporciona peróxido de hidrógeno para la biosíntesis de las hormonas tiroideas catalizada por la tiroides peroxidasa.

También participa en la defensa antimicrobiana mediada por la lactoperoxidasa en la superficie de las mucosas. Tiene su propia actividad peroxidasa a través de su peroxidasa-dominio N-terminal.

DUOX humanas

Existen dos variantes de la DUOX.

NAD(P)H oxidasa 1 (DUOX1). Aparte de en los tirocitos se expresa también en la tráquea, bronquios y en menor medida en la placenta, testículos, próstata, páncreas y corazón. Existen dos isoformas de esta variante.

NAD(P)H oxidasa 2 (DUOX2). Aparte de en los tirocitos se expresa también en el colon, intestino delgado, duodeno y en la superficie de las células epiteliales de la tráquea. También se ha detectado en los riñones, hígado, pulmones, páncreas, próstata, glándulas salivales, recto y testículos. Un defecto en DUOX2 es causa de hipotiroidismo debido a dishormonogénesis tipo 6 (CHDH6). La CHDH6 es debida a un defecto de conversión del yodo acumulado a "yodo orgánico". El defecto de organificación del yodo puede ser parcial o completo.