Andi Tenri Sanda Datu - 14120200169 - B8 - Enzim
Andi Tenri Sanda Datu - 14120200169 - B8 - Enzim
Andi Tenri Sanda Datu - 14120200169 - B8 - Enzim
PENDAHULUAN
Enzim merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem
biologis. Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein. Aktivitas
katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Enzim mengikat molekul
substrat membentuk kompleks enzim substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai
membentuk enzim bebas dan produknya (Lehninger, 1995). Enzim mempunyai kekhususan
aktivitas, yaitu peranannya sebagai katalis hanya terhadap satu reaksi atau beberapa reaksi yang
sejenis saja. Jadi dapat melibatkan beberapa jenis substrat (Poliana dan MacCabe, 2007).
Spesifinitas enzim didefinisikan sebagai kemampuan suatu enzim untuk mendiskriminasikan
substratnya berdasarkan perbedaan afinitas substrat-substrat untuk mencapai sisi aktif enzim.
Sifat spesifinitas ini dapat dimanfaatkan untuk tujuan reaksi atau jenis produk yang diharapkan
(Stryer, 2000). Perkembangan enzim sudah semakin pesat dan menempati posisi penting dalam
bidang teknologi dan industri. Kesadaran masyarakat terhadap masalah lingkungan yang
semakin tinggi serta adanya inisiatif dari para ahli menjadikan teknologi enzim sebagai salah
satu alternatif untuk menggantikan berbagai proses kimiawi dalam bidang industri seperti
industri tekstil, detergen, bahan pangan dan minuman, bahan kimia, obat obatan dan industri
kulit (Muchtadi, Nurleni dan Made,1992). Enzim protease merupakan enzim yang bekerja
sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis (Murray, 2003).
Protease merupakan enzim penting dan memiliki nilai ekonomi yang tinggi karena
penggunaannya sangat luas. Enzim ini memainkan peranan yang penting pada industri makanan,
misalnya dalam proses konversi susu menjadi keju, sebagai bahan pada deterjen maupun pada
pemrosesan kulit (Saefudin, 2006). Oleh karena itu, tidak mengherankan apabila protease yang
digunakan mencapai 60% dari total enzim yang diperjualbelikan di seluruh dunia). Nilai
perdagangan enzim dunia mencapai 3-4 miliar rupiah per tahun, 4-5 juta rupiah diantaranya dari
pasar Indonesia yang keseluruhannya diimpor dari negara-negara produsen enzim (Rajasa,
2003).
Protease merupakan salah satu kelompok enzim yang banyak digunakan dalam bidang industri.
Salah satunya adalah protease asam yang memiliki residu asam aspartat pada sisi aktifnya.
Protease aspartat enzim ini memiliki urutan asam amino yang kaya akan aspartat dan glutamate.
Asam aspartat diperlukan keberadaannya ditempat interaksi dengan molekul. Jika aspartat
ditempat tersebut diubah menjadi amida maka sifat katalitik enzim akan hilang. Protease aspartat
disebut juga protease karboksil bebas dalam residu asam amino tertentu yang ada di bagian
enzim tersebut berinteraksi dengan protein subtrat dan memecahnya. Protease golongan ini
bekerja pada pH rendah yaitu pH berkisar 2-6 dan memiliki titik isolistrik pada selang pH 3-5
(Sadikin,2002).
Protease dihasilkan dari tiga sumber utama, yaitu tanaman, hewan dan mikroba. Enzim protease
yang digunakan dalam bidang industri umumnya dihasilkan oleh mikroorganisme.
Mikroorganisme merupakan sumber terbaik untuk produksi protease secara komersial karena
mudah dikultivasi dan banyak menghasilkan enzim. Salah satu produk tempat berkembangnya
mikroorganisme penghasil enzim protease yaitu dadih. Dadih merupakan susu fermentasi
tradisional khas Sumatera Barat yang dibuat dengan memasukkan susu kerbau segar tanpa
pemasakan ke dalam tabung bambu dan ditutup dengan daun pisang, dibiarkan terfermentasi
pada suhu ruang selama 2 hari (Surono, 2003). Mikroba diperkirakan dapat berasal dari daun
pisang sebagai penutup bambu dan dari susu itu sendiri serta dapat juga dari tabung bambu yang
digunakan (Zakaria ,2002). Berdasarkan riset-riset terdahulu bahwa bakteri yang terdapat pada
dadih yaitu Lactobacilluscasei sub sp casei, Leuconostoc paramesenteroides, Enterococcus
faecalis sub sp liguefaciens, Lactococcus lactis sub sp lactis. Bakteri yang yang menghasilkan
enzim protease yaitu Bacillus subtilis, Pseudomonas aeruginosa, Staphylococcus aures, dan
Enterococcus faecium. Berdasarkan uraian diatas maka akan dilakukan penelitian tentang Isolasi
dan Karakterisasi Bakteri Penghasil Protease Asam dari Dadih.
1.3 Tujuan
1. Pengertian Enzim
Enzim merupakan katalisator pilihan yang diharapkan dapat mengurangi dampak
pencemaran lingkungan dan pemborosan energi karena reaksinya tidak membutuhkan
energi, bersifat spesifik dan tidak beracun. Enzim telah dimanfaatkan secara luas pada
berbagai industri produk pertanian, kimia dan industri obat-obatan. Tiga sifat utama dari
biokatalisator adalah menaikkan kecepatan reaksi, mempunyai kekhususan dalam reaksi
dan produk serta kontrol kinetik (Akhdiya, 2003). Enzim memegang peranan penting
dalam proses pencernaan makanan maupun proses metabolisme zat-zat makanan dalam
tubuh. Fungsi enzim adalah mengurangi energi aktivasi, yaitu energi yang diperlukan
untuk mencapai status transisi (suatu bentuk dengan tingkat energi tertinggi) dalam suatu
reaksi kimiawi. Suatu reaksi yang di katalisis oleh enzim mempunyai energi aktivasi
yang lebih rendah, dengan demikian membutuhkan lebih sedikit energi untuk
berlangsungnya reaksi tersebut. Enzim mempercepat reaksi kimiawi secara spesifik tanpa
pembentukan hasil samping dan bekerja pada larutan dengan keadaan suhu dan pH
tertentu. Aktivitas enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor, seperti konsentrasi
enzim, konsentrasi substrat, suhu dan pH (Pelczar dan Chan, 2005).
Enzim dapat diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja baik untuk reaksi-reaksi yang
terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Pemanfaatan enzim untuk reaksi-reaksi yang
terjadi di luar sel banyak diaplikasikan dalam dunia industri seperti industri makanan,
deterjen, penyamakan kulit, kosmetik, dll (Moon dan Parulekar, 1993). Pemanfaatan
enzim dapat dilakukan secara langsung menggunakan enzim hasil isolasi maupun dengan
cara pemanfaatan mikroorganisme yang dapat menghasilkan enzim yang diinginkan.
Enzim dapat diperoleh dari makhluk hidup seperti hewan, tumbuhan dan
mikroorganisme. Beberapa contoh enzim protease yang bersumber dari tumbuhan yaitu
bromelin dari nanas, papain dari pepaya, lisozim dari putih telur. Meskipun banyak
sumber dapat menghasilkan enzim yang berasal dari hewan dan tumbuhan, namun
pemanfaatan mikroorganisme sebagai sumber enzim lebih banyak diminati, karena enzim
dari mikroorganisme dapat dihasilkan dalam waktu yang sangat singkat, mudah
diproduksi dalam skala besar, proses produksi bisa dikontrol, kemungkinan
terkontaminasi oleh senyawa-senyawa lain lebih kecil, dan dapat diproduksi secara
berkesinambungan dengan biaya yang relatif rendah (Thomas, 1989).
1. Oksidoreduktase
Enzim golongan oksidoreduktase berfungsi mengkatalisis reaksi pemindahan elektron dari
gugus CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2. Dan CH=NH.
2. Transferase
Enzim golongan transferase berfungsi mengakatalis reaksi pemindahan gugus satu karbon,
residu aldehid/keton, gugus yang mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor atau sulfur.
3. Hidrolase
Enzim golongan hidrolase ialah enzim yang mengakatalis hidrolisis ikatan ester, peptide,
glikosil, anhidrida,C-C, C-halida atau P-N.
Liase
Enzim golongan liase adalah enzim yang mengakatalis penarikan gugus dari substrat yang
menyebabkan timbulnya ikatan ganda atau reaksi sebaliknya. Enzim liase berkerja dengan
ikatan C-C, C-O, C-N, C-S dan C- halida.
5. Isomerase
Enzim golongan isomerase mengkatalisis interkonversi isomer-isomer optik, geometrik atau
posisi.
6. Ligase
Enzim golongan ligase mengkatalisis penggabungan 2 senyawa, diikuti oleh pemecahan
ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa sejenis. Golongan ligase adalah enzim yang
mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, dan C-C.
1. Sebagai katalisator
Berfungsi untuk mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi
5. Bekerja bolak-balik
Maksud dari sifat ini, enzim akan terbentuk kembali setelah reaksi seperti yang sudah
dijelaskan sebelumnya
Sifat -sifat enzim adalah sebagai berikut : 1. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit.
Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim yang dibutuhkan untuk mengubah
sejumlah besar substrat menjadi produk hasil. 2. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksiyang
dikatalisnya pada kondisi stabil. Karena sifat protein dan enzim, aktivitasnya dipengaruhi
antara lain oleh pH dan suhu. Pada kondisi yang dianggap tidak optimum suatu enzim
merupakan senyawa relatif tidak stabil dan dipengaruhi oleh reaksi yang dikatalisisnya. 3.
Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak mempengaruhi
kesetimbangan reaksi terse but. Tanpa enzim reaksi dapat balik yang biasa terdapat dalam
sistem hid up berlangsung ke arah kesetimbangan pada laju yang sangat lambat. Suatu
enzim akan menghasilkan kesetimbangan reaksi itu pada kecepatan yang lebih tinggi. 4.
Kerja katalis enzim spesifik. Enzim menunjukkan kekhasan untuk reaksi yang dikatalisnya.
Suatu enzim yang mengkatalisis satu reaksi, tidak akan mengkatalis reaksi yang lain.
Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan
enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa
banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi
kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang
dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-
enzim baru lainnya. Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal
tertentu jenis kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah
ditunjukkan dahwa galur tertenttu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang
tinggi pada permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon
pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan
proses akhir produksi komersial.
Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut: Enzim Sumber α-amilase
Aspergillus oryzae Bacillus amyloliquefaciens Bacillus licheniformis β-glukonase
Aspergillus niger Bacillus amyloliquefaciens Glucoamylase Aspergillus niger Rhizopus
sp Glukosa isomerase Arthobacter sp Bacillus sp Lactase Kluyveromyces sp Lipase
Candida lipolytica Pectinase Aspergillus sp Penicilin acylase Eschericia coli Protease,
asam Aspergillus sp Protease, alkali Aspergillus oryzae Bacillus sp Protease, netral
Bacillus amyloliquefaciens Bacillus thermoproteolyticus Pullulanase Klebsiela aerogenes
Tabel 1. Enzim dan sumbernya (Primrose, 1987: 80)
6. Struktur enzim
Enzim merupakan protein yang dilipat menjadi bentuk 3D yang kompleks. Tiap enzim
memiliki bentuk atau alur tertentu dalam struktur 3D yang mengikat substrat. Bentuk
enzim secara lengkap disebut dengan haloenzim. Haloenzim terdiri dari dua komponen,
yaitu apoenzim dan gugus protestik.
Apoenzim atau komponen protein merupakan sisi aktif enzim. Apoenzim adalah tempat
melekat dan bereaksinya substrat. Sementara itu, gugus prostetik atau komponen
nonprotein tersusun dari kofaktor dan koenzim.
Kofaktor terdiri dari zat anorganik, seperti K, Zn, Fe, Co, dan lain-lain. Sebaliknya,
koenzim adalah zat organik nonprotein, seperti Koenzim A, NADP, NAD, dan lain-lain.
Beberapa kerja enzim membutuhkan baik kofaktor dan koenzim.
Menurut teori gembok dan anak kunci, enzim memiliki sisi aktif yang kosong. Sisi aktif
tersebut merupakan tempat menempelnya substrat agar enzim dapat bekerja. Ketika
substrat menempati sisi aktif enzim, enzim tersebut menjadi kompleks enzim. Sisi aktif
enzim memiliki bentuk yang spesifik dan tidak fleksibel. Karena itu, hanya bentuk
substrat tertentu yang dapat melekat pada enzim.
Sementara itu, hipotesis kecocokan induksi berpendapat bahwa sisi aktif enzim bersifat
fleksibel. Sisi aktif enzim dapat berubah mengikuti bentuk substrat yang menempel
padanya.
Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya
diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif.
Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah
substratnya ada atau tidak. Enzim induktif ( enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk
karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya
pembentukan enzim beta-galaktosida pada Escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa
sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim terse but
walaupun tidak merupakan substamya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau
melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai
hila ditambahkan laktosa atau melibiosa. Enzim bekerja dengan cara menempel pada
permukaan molekul zatzat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses
reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan
sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara
khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau
reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.
Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa.
Ada dua cara kerja enzim, yaitu: model kunci gembok dan induksi pas. a. Model kunci
gembok (block and key). Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah
bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat bagian terse but disebut sisi aktif.
Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif
enzim (gembok).
Enzim merupakan salah satu jenis protein di dalam sel yang memiliki peran penting bagi
tubuh, khususnya dalam proses metabolisme. Ketika produksi atau aktivitas enzim
mengalami gangguan, maka proses metabolisme di dalam tubuh pun ikut terganggu
yang menyebabkan munculnya berbagai macam penyakit serius dalam tubuh kita.
Pada materi sebelumnya telah dijelaskan bahwa enzim merupakan protein atau molekul
berbasis protein yang mempercepat reaksi kimia dalam tubuh organisme. Perannya
adalah sebagai katalis untuk reaksi kimia. Di dalam perjalanannya, ada sejumlah faktor
yang bisa mempengaruhi aktifitas enzim di dalam tubuh kita, diantaranya suhu, derajat
keasaman (pH), Konsentrasi Substrat, Konsentrasi Enzim, Aktivator, dan Inhibitor.
Suhu
Sebagian besar enzim bekerja optimal di suhu tubuh normal. Masing-masing enzim
mempunyai suhu optimum yang berbeda-beda. Pada umumnya enzim bekerja optimum
pada suhu 400C. Apabila suhu di lingkungan enzim sedikit menurun, maka efektifitas
enzim cenderung akan melambat. Kondisi ini terjadi karena energi kinetik yang rendah,
sehingga mereka bergerak lambat dan tidak sering bertabrakan.
Sedangkan jika suhu di lingkungan enzim terlalu tinggi, maka enzim beresiko
mengalami denaturasi yaitu perubahan struktur kimia enzim yang mengakibatkan enzim
rusak dan tidak dapat menjalankan fungsinya. Sisi aktif tidak akan lagi mengikat ke
substrat maka tidak aka nada reaksi yang terjadi.
Seperti halnya suhu, enzim akan bekerja optimum pada kondisi pH tertentu. Pada
umumnya pH optimum enzim berkisar antara 6-8. Namun, terdapat beberapa
pengecualian, sebagai contoh enzim pepsin bekerja optimum pada pH = 2 di lambung
untuk memecah protein menjadi pepton.
Konsentrasi Substrat
Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan penurunan konsentrasi substrat.
Ketika konsentrasi substrat semakin banyak kerja enzim akan menurun, sehingga
dibutuhkan penambahan enzim untuk mengatasinya.
Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim dengan laju reaksi enzim berbanding lurus, artinya laju reaksi enzim
akan bertambah secara konstan seiring dengan adanya penambahan konsentrasi enzim.
Aktivator
Zat pengaktif seperti bahan kimia tertentu mampu meningkatkan kerja enzim.
Contohnya, logam alkali, logam alkali tanah, Co, Mg, Mn, dan Cl.
Inhibitor
Inhibitor kompetitif, merupakan suatu senyawa kimia yang menyerupai struktur substrat
dan akan bersaing dengan substrat untuk menempati sisi aktif enzim. Apabila sisi aktif
enzim sudah ditempati oleh inhibitor kompetitif dari substrat maka substrat tidak dapat
berikatan dengan sisi aktif enzim.
Inhibitor non kompetitif, adalah suatu senyawa kimia yang menghambat kerja enzim
dengan cara melekat pada bagian selain sisi aktif enzim yaitu sisi alosterik. Pengikatan
tersebut menyebabkan terjadinya perubahan sisi aktif enzim, akibatnya substrat tidak
dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.
dapat mempercepat proses reaksi, namun demikian pada titik suhu tertentu kecepatan
reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan mulai menurun bahkan aktivitasnya tidak lagi
nampak. Kondisi suhu dimana enzim dapat menghasilkan aktivitas tertinggi dinamakan
suhu atau temperatur optimum. Oleh karena enzim berstruktur protein, sebagaimana
diketahui bahwa protein dapat dirusak oleh panas, sehingga pada suhu tinggi tertentu
aktivitas enzim mulai menurun dan bahkan aktivitasnya menghilang.
Hal ini sangat dimungkinkan karena terjadinya denaturasi atau kerusakan struktur enzim
yang dapat menyebabkan kerusakan enzim baik secara keseluruhan maupun sebagian
terutama sisi aktifnya. Hubungan antara pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim dapat
digambarkan dengan kurva Reaksi-reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim
dipengaruhi pula oleh jumlah substrat. Jika melakukan pengujian konsentrasi substrat
dari rendah ke tinggi terhadap kecepatan reaksi enzimatis, maka pada awalnya akan
diperoleh hubungan kesebandingan yang menyatakan kecepatan reaksi akan meningkat
seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, namun kemudian akan diperoleh data
yang menyatakan pada konsentrasi substrat tinggi tertentu kecepatan reaksi tidak lagi
bertambah. Pada kondisi ini konsentrasi substrat menjadi jenuh dan kecepatan reaksi
menjadi maksimum yang sering juga disebut sebagai kecepatan maksimum (Vmax).
Hubungan antara pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim Seperti pada
katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Hubungan antara pengaruh
konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dapat digambarkan dengan kurva pada
Gambar 2.4 berikut :
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai
katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dapat dibagi dalam
tiga kelompok, yaitu : gugus prostetik, koenzim dan aktivator. Aktivator pada umumnya
ialah ion-ion logam yang dapat terikat atau mudah terlepas dari enzim. Contoh aktivator
logam adalah K+ , Mn++, Mg++, Cu++ , atau Zn++ (Poedjiadi, 1994). Mekanisme
enzim dalam suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES).
Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim
sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim
mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut
dinamakan inhibitor (Poedjiadi, 1994).
9. Peranan enzim dalam kehidupan
Enzim merupakan protein (biomolekul) yang tersusun atas rantai polipeptida baik
terdiri dari satu atau pun lebih dari satu polipeptida, bentuknya bulat (globular) karena
rantai asam amino menghasilkan struktur melipat, mempunyai sifat-sifat yang khas
salah satunya adalah bersifat katalis. Peranan enzim sebagai katalis, maksudnya adalah
enzim dapat mempercepat suatu proses reaksi namun tidak habis bereaksi. Dengan
kata lain, bentuk/struktur enzim tidak mengalami perubahan.
Dalam proses ini, enzim akan menempel pada substrat spesifik sehingga akan terjadi
reaksi yang cepat dan memungkinkan dihasilkannya senyawa/produk baru dengan
molekul lain yang berbeda. Setelah itu, enzim masih bersifat katalis atau masih dapat
membantu reaksi dengan substrat yang sama (spesifik) lagi.
Karena berupa senyawa organik dan ditemukan dalam sistem biologik, maka enzim
disebut juga sebagai biokatalisator. Enzim mempunyai sifat yang khas bekerja pada
substrat tertentu karena bentuk dan struktur enzim sendiri berbeda-beda tiap jenisnya
dan sesuai dengan substrat namun peranan enzim dalam kehidupan secara umum
tetaplah sama. Pada umumnya, enzim yang mempunyai struktur yang lengkap disebut
holoenzim. Struktur enzim adalah sebagai berikut:
Apoenzim. Apoenzim merupakan protein yang terdapat bagian tidak tahan panas.
Pada bagian ini terdapat sisi aktif yang merupakan tempat melekatnya substrat. Setiap
enzim mempunyai struktur molekul yang berbeda sehingga apoenzim bersifat spesifik
terhadap substrat.
Kofaktor. Kofaktor adalah bagian enzim yang bukan golongan protein, terikat kuat
pada protein yang disebut gugus prostetik dan juga terdapat yang tidak terikat kuat
yang disebut koenzim. Kofaktor dapat diperlukan untuk berikatan dengan enzim
sehingga dapat menjadi aktif. Koenzim berupa molekul organik, contohnya vitamin
dan lainnya. Sedangkan gugus prostetik merupakan bagian yang aktif berupa ion
logam, contohnya besi, tembaga, seng dan lainnya.
Fungsi dan Mekanisme Kerja Enzim
Untuk dapat mengetahui peranan enzim dalam kehidupan, penting untuk kita ketahui
tentang fungsi dan mekanisme enzim. Fungsi enzim pada dasarnya mempunyai tiga
fungsi khusus yaitu:
Adapun mekanisme kerja enzim yaitu enzim akan menempel pada permukaan molekul
substrat. Substrat berikatan pada bagian aktif enzim melalui berbagai ikatan lemah
sampai membentuk kompleks enzim-substrat. Bagian aktif enzim membentuk struktur
tiga dimensi seperti lekukan pada permukaannya sebagai tempat berikatan. Proses
katalisis akan terjadi untuk menghasilkan produk yang berasal dari substrat. Setelah
produk jadi, enzim akan lepas/bebas kembali.
Berkaitan dengan mekanisme kerja enzim, setidaknya terdapat dua model kerja enzim,
yaitu:
Metabolisme atau reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup meliputi reaksi anabolisme
dan katabolisme. Anabolisme merupakan reaksi pembentukan molekul kompleks dari
bahan-bahan sederhana sedangkan katabolisme merupakan reaksi penguraian molekul
kompleks menjadi molekul sederhana. Baca juga mengenai organ-organ pencernaan
manusia.
Industri pangan
Industri Kesehatan
Dalam bidang kesehatan, enzim dalam digunakan sebagai penanda (marker) terhadap
kerusakan yang terjadi di dalam tubuh manusia, mencari senyawa tertentu, digunakan
untuk memperlihatkan terjadinya reaksi antibodi-antigen dan masih banyak lagi. Baca
juga mengenai dampak bioteknologi dalam bidang kesehatan.
Farmasi
Dalam bidang farmasi, enzim sering digunakan sebagai obat yang digunakan untuk
mengkatalisis reaksi-reaksi tertentu dalam tubuh, memodifikasi kerja enzim, dan
interaksi protein-ligan sebagai sasaran pengobatan.
Lingkungan
Pencemaran lingkungan oleh aktivitas manusia baik di sengaja ataupun tidak disengaja
seperti tumpahan minyak dapat ditanggulangi dengan memanfaatkan kemampuan
mikroorganisme yang dapat dijadikan bioremediasi limbah, yang juga
merupakan contoh bioteknologi di bidang lingkungan. Beberapa jenis mikroorganisme
dapat menghasilkan enzim tertentu untuk merombak limbah untuk dapat dimanfaatkan
sebagai sumber karbon atau sebagai bentuk perlindungan diri agar selnya tidak
mengalami kerusakan.
Masih banyak peranan enzim dalam kehidupan lainnya. Kemajuan teknologi dan
berkembangnya ilmu pengetahuan membuat makin banyak orang berlomba-lomba
memanfaatkan enzim. Peranan enzim dalam kehidupan itu sangatlah kompleks untuk
dikaji. Semoga artikel ini dapat menambah wawasan kita.
DAFTAR PUSTAKA
Akinc, A., Maier, M. A., Manoharan, M., Fitzgerald, K., Jayaraman, M., Barros, S., Ansell, S.,
Du, X., Hope, M. J., Madden, T. D., Mui, B. L., Semple, S. C., Tam, Y. K., Ciufolini, M.,
Witzigmann, D., Kulkarni, J. A., van der Meel, R., & Cullis, P. R. (2019). The Onpattro
story and the clinical translation of nanomedicines containing nucleic acid-based drugs.
Nature Nanotechnology, 14(12), 1084–1087. https://doi.org/10.1038/s41565-019-0591-y
Bakharieva, G., Falalieieva, T., Petrov, S., Mezentseva, I., Kobylianskyi, B., Tolkunov, I., &
Bondarenko, O. (2019). Construction of a generalized model of the harmful substances
biochemical destruction process kinetics under conditions of substrate inhibition using the
methods of simulation modeling. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies,
3(10–99). https://doi.org/10.15587/1729-4061.2019.166571
F, K. Ge. (1967). 済無 No Title No Title No Title. Angewandte Chemie International Edition,
6(11), 951–952., 1–7.
Govindaraju, R., Putra, K., Franz, E., Erler, F., Langer, T., Schlegel, A., Stoldt, J., Richter, M.,
Putz, M., مریم اقا امیری, Aramja, A., Kamach, O., Chafik, S., Kangoye, S., Productivity, P.,
Suite, T., Cottyn, J., Landeghem, H. Van, Stockman, K., … Kletti, J. (2007). No 主観的健
康感を中心とした在宅高齢者における 健康関連指標に関する共分散構造分析 Title.
Procedia Manufacturing, 30(22 Jan), 588–595.
Harahap, F. (2012). Fisiologi Tumbuhan: Suatu Pengantar. Universitas Stuttgart, 1–54.
Kusmiyati, M. (2010). Sel Dan Senyawa-Senyawa Kimia Sebagai Dasar Kehidupan. Biokimia,
1–228. http://bppsdmk.kemkes.go.id/pusdiksdmk/wp-
content/uploads/2017/08/FARS3212_BIOKIMIA_BAB1-6.pdf
Noviasari, D. (2013). PENGARUH SUHU DAN pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM
PROTEASE DARI Bacillus mycoides YANG DITUMBUHKAN DALAM MEDIA
CAMPURAN LIMBAH CAIR TAHU DAN DEDAK. 100, 8–38. http://etheses.uin-
malang.ac.id/653/6/09620067 Bab 2.pdf
Putri, Y. S. (2012). Skrining dan Uji Aktivitas Enzim Protease Bakteri Dari Limbah Rumah
Pemotongan Hewan. Perpustakaan Universitas Airlangga, September, 1–21.
Rahmadina. (2019). Biokimia DALAM KEHIDUPAN. 18–28.
Setiadi, R. (2013). Pengantar Biokimia. Biokimia, 1–42.
Song, X., & Reif, J. (2019). Nucleic Acid Databases and Molecular-Scale Computing. ACS
Nano, 13(6), 6256–6268. https://doi.org/10.1021/acsnano.9b02562
UII, K. (2017). Asam Nukleat Nomenklatur Nukleotida dan Asam Nukleat. 36–44.
Wulandari, Endah & Annisa Hendarmin, L. (2010). Integrasi Biokimia dalam Modul
Kedokteran. Integrasi Biokimia Dalam Modul Kedokteran, 1, 62.
http://repository.uinjkt.ac.id/dspace/handle/123456789/38256
Xu, L., Jiang, S., Wu, J., & Zou, Q. (2021). An in silico approach to identification, categorization
and prediction of nucleic acid binding proteins. Briefings in Bioinformatics, 22(3).
https://doi.org/10.1093/bib/bbaa171
原 % 著 ’. (n.d.). 7.