TUGAS KEPERAWATAN IDK (BIOKIMIA)

Diajukan Untuk Melengkapi Tugas Mata Kulih IDK (Biokimia)

Dosen Pembimbing :

Mustiah Yulistiani, S.Kep., M.Kep

Disusun Oleh Kelompok 2 :

Nama NIM
Anggit Muktiadi 2211020167
Halimatus Sya’dyah 2211020144
Kuat Widodo 2211020173
Puput Jeni A 2211020135
Sigit Paryadi 2211020145

ALIH JENJANG PROGRAM STUDI ILMU KEPERAWATAN S1

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH PURWOKERTO

2022
 METABOLISME PROTEIN

A. METABOLISME
Metabolisme berasal dari bahasa Yunani metabolismos yang berarti
perubahan. Sebagaimana asal namanya, metabolisme semua reaksi kimia
yang terjadi dalam organisme termasuk pada tingkatan sel.

1. Metabolisme memiliki tiga tujuan, yaitu :

1) Konversi makanan menjadi energi untuk melakukan proses seluler;
2) Konversi makanan/bahan bakar menjadi bahan penyusun protein, lipid,
asam nukleat dan beberapa karbohidrat;
3) Pembuangan limbah nitrogen. Reaksi yang dikatalis oleh enzim ini
memungkinkan organisme dapat tumbuh dan berkembang biak,
mempertahankan strukturnya, dan merespons lingkungannya,
mempertahankan strukturnya, dan merespons lingkungannya.

2. Metabolisme memiliki fungsi sebagai berikut :

1) Mengganti sel atau jaringan yang rusak
2) Respirasi jaringan pada tubuh
3) Pertumbuhan jaringan tubuh
4) Penyusun unit pembangun sel
5) Menghasilkan energi, dari perubahan zat-zat makanan yang ada pada
tubuh

3. Berdasarkan tujuannya, metabolisme dibagi menjadi dua bentuk, yaitu

anabolisme dan dan katabolisme.
1. Anabolisme terjadi ketika reaksi kimia menyusun senyawa sederhana
menjadi senyawa kompleks. Anabolisme membutuhkan energi untuk
menyusun senyawa tersebut menjadi senyawa kompleks dan bersifat
eksergonik. Salah satu bentuk anabolisme adalah proses fotosintesis
yang terjadi pada tumbuhan.
 2. Katabolisme terjadi ketika reaksi kimia mengurai senyawa kompleks
menjadi senyawa sederhana. Katabolisme akan menghasilkan energi
ketika mengurai senyawa kompleks tersebut menjadi senyawa
sederhana dan bersifat endergonik. Salah satu bentuk katabolisme
adalah proses respirasi pada makhluk hidup.

4. Proses metabolisme pada makhluk hidup terdiri atas tiga bagian.

1. Metabolisme Karbohidrat
2. Metabolisme Lemak
3. Metabolisme Protein

B. PENGERTIAN PROTEIN
Kata protein berasal dari bahasa Yunani proteios yang berarti "barisan
pertama". Kata yang diciptakan oleh Jons J. Barzelius pada tahun 1938 untuk
menekankan pentingnya golongan ini. Struktur protein merupakan sebuah
struktur biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap protein, khususnya
polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk
dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu).
Perjanjiannya, suatu rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut
sebagai polipeptida, bukan sebagai protein.1
Protein memegang peranan penting dalam hampir semua proses
biologi. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel
hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita,
maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama
dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Untuk dapat melakukan fungsi
biologis, protein melipat ke dalam satu atau lebih konformasi spasial yang
spesifik, didorong oleh sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan
hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals dan sistem kemasan hidrofobik.
Struktur tiga dimensi perotein sangat diperlukan untuk memahami fungsi
protein pada tingkat molekul.
C. FUNGSI PROTEIN
Fungsi protein dalam sistem biologis dibedakan menjadi 8 fungsi, yaitu:
1. Sebagai biokatalis: enzim ialah katalis biologi utama dalam semua sistem
kehidupan bahkan hingga yang terkecil seperti virus. Tidak ada satu
langkah pun reaksi-reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim, hal ini
disebabkan semua reaksi-reaksi tersebut terjadi pada suhu yang relatif
rendah (30 oC), enzim berperan juga menurunkan energi aktivasi suatu
reaksi.
2. Sebagai pengangkut: hemoglobin merupakan contoh protein yang
berfungsi sebagai pengangkut. Oksigen dan CO2 dalam darah diangkut
dalam bentuk oksihemoglobin (berwarna merah cerah) dan
karboksihemoglobin (warna merah gelap), begitu pula lipoprotein plasma
yang beratanggung jawab mengangkut lipida dalam darah.
3. Sebagai reseptor: berbagai pesan biologis seperti protein yang terdapat di
permukaan sel mampu menerima pesan dari protein lain seperti hormon.
Rhodopsin adalah protein khusus sebagai fotoreseptor pada sel retina mata.
4. Sebagai pembawa pesan: hormon merupakan salah satu contoh. Banyak
hormon berfungsi sebagai pembawa pesan biokimiawi yang strukturnya
berupa protein seperti insulin dan hormon pertumbuhan. Protein kinase
merupakan pembawa pesan (pesan skunder).
5. Sebagai pembangun/struktural: ini merupakan protein dongan peran
khusus sebagai pembangun jaringan. Kolagen dan elastin merupakan
contoh yang membentuk jaringan ikat bahkan tulangpun dibangun oleh
protein yang berinteraksi dengan mineral.
6. Sebagai pelindung: contoh protein yang terdapat di saliva, dan lendir-
lendir tubuh yang terdapat dalam saluran cerna, saluran pernafasan,
saluran urin dan endometrium rahim.
7. Pertahanan tubuh: contoh molekul imunoglobulin (antibodi) yang bertugas
melindungi tubuh dari serangan mikroba. Fibrinogen, trombin sebagai
pertahanan agar darah tidak banyak terbuang dari tubuh saat mengalami
luka.
 8. Beraneka ragam fungsi yang sebenarnya merupakan integrasi dari fungsi-
fungsi di atas.

D. PENCERNAAN PROTEIN
Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri
atas selulosa, yang tidak dapat dicerna oleh cairan Pencernaan, sehingga daya
cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan
dengan sumber protein hewani.
Memasak makanan dengan memanaskannya akan merusak dan
memecahkan dinding sel tersebut, sehingga protein yang terdapat didalam sel
menjadi terbuka dan dapat dicapai oleh cairan pencernaan saluran
gastrointestinal.
Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilaigizi) lebih
tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Namun demikian campuran
beberapa bahan makanan sumebr protein nabati dapat menghasilkan
komposisi asam amino yang secara keseluruhannya mempunyai kualitas
cukup tinggi .bahan makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih
mahal di banding dengan sumber protein nabati.
Sebagian besar nitogen dalam makanan dikonsumsi dalam bentuk
protein, biasanya berjumlah dari 70-100 g/hari. Protein biasanya terlalu besar
untuk di absorpsi di usus halus. Kecuali pada neonatus yang dapat mengambil
antibodi ibu didalam air susu ibu. Karena itu, protein harus dihidrolisis untuk
menghasilkan di- dan tripeptidase demikian juga kandungan asam amino
yang dapat diserap. Enzim proteolitik yang berperan dalam mendegradasi
protein dihasilkan oleh 3 organ berbeda: lambung, pankreas, dan usus halus

1. Pencernaan protein oleh sekresi lambung.

Pencernaan protein dimulai di lambung, yang mensekresi getah. Larutan-
larutan unik yang mengandung asam hidroklorat dan
ekoenzim,pepsinogen.
a. Asam Hidroklorat: asam terlalu cair (pHnya 2 sampai 3) untuk
 menghidrolisis protein. Fungsi asam selain untuk membunuh bakteri
dan mendenaturasi protein, juga membuat bakteri menjadi lebih rentan
terhadap hidrolisis berikutnya oleh protease.
b. Pepsin : asam endopeptidase yang stabil ini disekresi oleh sel serosa
lambung dalam bentuk zimogen yang tidak aktif (proenzim),
pepsinogen. Secara umum zimogen mengandung asam amino tambahan
didalam rangkaiannya, yang mencegah katalisasi zat ini secara aktif.
Pepsinogen diaktifkan menjadi pepsin. Baik oleh HCl atau secara
autokatalik oleh molekul pepsin lain yang sebelumnya telah diaktivasi.

2. Pencernaan Protein oleh enzim Pankreas

Ketika memasuki usus halus, polipeptida besar yang dihasilkan di
lambung melalui kerja pepsin selanjutnya akan dipecah menjadi
oligopeptida dan asam amino oleh sekelompok protease pankreas yang
meliputi endopeptidase (pemecahan disebelah dalam), maupun
eksopeptidase (pemotongan pada ujung).
a. Spesifisitas : setiap enzim ini memiliki spesifisitas yang berbeda untuk
gugus R asam amino yang berdekatan dengan ikatan peptida yang
rentan. Misalnya tripsin hanya terurai jika gugus karbonil ikatan peptida
didapatkan dari ariginin dan lisin. Enzim ini seperti pepsin yang telah
dijelaskan diatas,disintesis dan disekresi sebagai zimogen yang tidak
aktif.
b. Pelepasan zimogen: pelepasan dan aktivasi zimogen pankreas
diperantai oleh sekresi oleh kolesistokinin dan sekretin. Dua hormon
polipeptida saluran cerna.
c. Pengaktifan zimogen: Entiropeptidase enzim yang disintesis dan
ditemukan dimembran brush border permukaan lumen sel mukosa usus
halus mengubah zimogen tripsinogen pankresan menjadi tripsin dengan
cara membuang heksapeptida dari ujung-N tripsinogen. Tripsin
selanjutnya mengubah molekul tripsinogen lainnya menjadi tripsin
 dengan memecah ikatan peptida yang spesifik di zimogen dalam jumlah
terbatas.

3. Pencernaan Protein dalam Usus Halus

Polipeptida yang dihasilkan dari reaksi sebelumnya akan bercampur
dengan enzim protease atau erepsin dalam usus halus. Enzim ini
berasal dari pankreas yang disalurkan melalui dinding membran.
Protease mengandung beberapa prekursor antara lain prokarboksipeptida,
kimotripsinogen, tripsinogen, proelastase, dan collagenase. Masing masing
prekursor protease ini akan menghidrolisis polipeptida menjadi jenis asam
amino yang berbeda-beda. Tripsin dan kimotripsi memecah molekul
protein menjadi polipeptida kecil, proelastase dikeonversi menjadi elastase
yang mendigesti serat elastin pada daging (Vahdatpour, et all., 2016).
Setelah protein berhasil diurai menjadiasam amino, selanjutnya jonjotusus
yang terdapat pada dinding ususpenyerapanakan menyerap asam amino
yang dihasilkan dari prosespencernaan protein untuk dikirimkan melalui
aliran darah ke seluruh sel- sel tubuh. Penjelasan mengenai
keterkaitannya dengan sistem peredaran darah akan d iperinci dalam
pembahasan selanjutnya

E. ABSORPSI DAN TRANSPOR

Di dalam usus halus protein makanan dicerna total menjadi asam-
asam amino, yang kemudian diserap melaiui sel-sel epithelium dinding usus.
Semua asam amino larut di dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif
melaiui membran sel. Ternyata bahwa kecepatan dan mudalinya asam amino
menembus membran melebihi hasil difusi pasif, dan untuk berbagai asam
amino tidak sama, ada yang lebih mudah dan cepat, tetapi ada yang lebih
lambat penyerapanya. Bahkan asam-asam amino tersebut dapat diserap
menentang suatu gradient konsentrasi (concentration gradient). Yang tidak
mungkin terjadi pada difusi pasif.
 Penverapan asam-asam amino telah banyak sekali dipelajari, baik in
vivo maupun in vitro, (metoda cincin usus, kantong intestine bagi penelitian
in vitro; intestinal loop,balance technique bagi invivo) Penelitian-penelitian
tersebut menunjukkan bahwa asam-asam amino diserap secara aktif. Ada
tanda-tanda bahwa masing-masing kelompok asam amino (asam amino
netral, asam amino basa daan asam amino asam), diserap secara aktif
mempergunakan satu transport carrier untuk masing-masing kelompok
tersendiri-sendiri.
Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan aktif :
a. Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi
b. Memeriukan energi
c. Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu
d. Menunjukkan gejaia persaingan antara para anggota dari satu kelompok
yang mempergunakan carrier yang sama,
e. Dihambat oleh zat-zat penghambat oksidasi
Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara sempurna, sehingga
di dalam tinja praktis tak tersisa protein makanan. Memang di dalam tinja ada
protein,tetapi bukan berasal dari makanan, melainkan dari cairan pencernaan,
dari sel-sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari mikroflorausus
yang terbawa ke dalam tinja tersebut.
Pada gangguan pencernaan dan penyerapan, protein makanan dapat
terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. Pemecahan protein
oleh microflora usus menimbulkan proses pembusukan (putrefaction); hasil
pemecahan protein dan asam amino diantaranya gas H2S, idol dan skatol,
yang berbau busuk. Dekarboksilasi asam amino menghasilkan berbagai ikatan
amino yang toksik. Kumpulan ikatan-ikatan ini di'oeri nama ptomaine; aua
anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. Zat-zat toksik ini dapat
diserap oleh tubuh dan memberikan keluhan-keluhan, seperti demam dan
gatal-gatal
Ada pula polypeptida atau molekul-molekul protein bengan berat
molekul rendah yang dapat menembus lapisan epitel usus dan masuk diserap
ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. Polypeptida dan protein asing (bukan
asli dibuat di dalam metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam
melalui interior, bersifat antigenik, merangsang alat pertahanan tubuh untuk
menggerakkan upaya-upaya perlawanan, diantaranya dengan membuat
badan-badan anti (antibodies). Antibody bereaksi melawan antigen, dan
reaksi demikian disebut reaksi allergik, menimbuikan gejala-gejala alergik.
Pada dasarnya gejala-gejala ini menyangkut pembuluh darah dan otot-otot
polos. Manifestasi reaksi alergik dapat berupa kontraksi otot-otot polos pada
saluran pernafasan, sehingga terjadi serangan asmatik. Dapat pula reaksi
tersebut berupa permeabilitas kapiler darah meningkat, sehingga terjadi
oedema lokal, terutama pada permukaan kulit, sehingga terjadi urticaria
(biduran).
Atas dasar inilah terdapat orang-orang yang allergis terhadap beberapa
jenis makanan sumber protein,terutama jenis ikan laut, kerang dan udang.
Malah ada pula kasus allergik terhadap air susu. Setelah asam-asam amino
diserap ke dalam jaringan dinding usus, terus dialirkan ke dalam kapiler darah
dan melaiui vena protae ke dalam hati. Postprandial kadar asam amino di
dalam darah terteria! meningkat lebih tinggi daripada di dalam darah vena.
Kenaikan kadar asam amino di dalam plasma darah ini tidak menyolok,
karena asam-asam amino sangat cepat ditangkap oleh sel-sel tubuh, sehingga
kadarnya di dalam aliran daran tidak sampai memuncak tinggi. Meskipun
demikian, dengan teknik penentuan yang cukup sensitif dapat diperlihatkan
kadar asam-asam amino yang berbeda antara darah arterial dan darah vena.
Kaaar protein7% di daiam makanan sudah sanggup menyebabkan perbedaan
kaaar asam amino dalam darah, sebelum dan setelah pemoerian dosis.
Didalam rongga intestine, campuran asam-asam amino hasil
pencernaan protein makanan itu ditambah dengan asam-asam amino endogen
sehingga konsentrasinya menjadi 3-4 kali yang berasal dalam makanan.
Penambahan ini menyebabkan komposisi asam - asam amino menjadi lebih
seimbang, yang meningkatkan penyerapan. Dalam aliran darah, asam amino
di transport bersama albumin, tetapi ikatannya sangat longgar sehingga
 dianggap sebagai asam amino bebas. Dengan menambahkan alkohol kepada
sampai plasma, ikatan asam amino dengan albumin ini terputus dan
terdapatlah asam amino bebas di dalam plasma tersebut, yang dapat
ditentukan kuantitasnya. Plasma amino acid pattern dapat ditentukan dengan
metoda khromatographi kertas atau TLC. Khromatogram yang terdapat
demikian disebut fingerprinting dari asam amino bebas di dalam plasma.

F. SIKLUS UREA
a. Reaksi Di dalam Siklus
Dua reaksi petama terpenting pada sintesis urea terjadi di matriks
mitokondria, sedangkan sisa enzim di dalam siklus terletak didalam sitosol
1. Pembentukan Karbamoil fosfat: pembentukan karbamoil fosfat oleh
karbamoil fosfat sintetase 1(CPS1) dilakukan melalui pemecahan dua
molukel ATP. Amonia yang digabungkan dengan karbamoil fosfat
terutama disediakan melalui deaminasi oksidasi glutamat dehidrogenase
mitokondria. Pada akhirnya atom nitrogen yang berasal dari amonia ini
menjadi salah satu nitrogen urea.
2. Pembentukan Sitrulin: bagian karbamoil fosfat akan ditransfer ke
ornitin oleh enzim ornitin transkarbamoilase (OTC) ketika fosfat
berenergi tinggi dilepas sebagai fosfat anorganik. Pada reaksinya, yaitu
sitrulin dibawa kedalam sitosol.
3. Sintesis arginosuksinat: arginosuksinat sintetasi menggabungkan
sitrulin dengan aspartat untuk membentuk arginosuksinat, gugus α-
Amino dari aspartat menyediakan nitrogen kedua, yang pada akhirnya
bergabung dengan urea. Pembentukan arginosuksinat dilakukan melalui
pemecahan ATP menjadi AMP dan pirofosfat (Ppi). ATP tersebut
merupakan molekul ATP ketiga dan terakhir yang dipakai dalam
pembentukan urea.
4. Pemecahan arginosuksinat: Arginosuksinat dipecah oleh arginosuksinat
liase untuk menghasilkan arginin dan furamat. Arginin yang dibentuk
 melalui reaksi ini berperan sebagai prekursor antara urea. Fumarat
yang dihasilkan dari siklus urea akan dihidrasi menjadi malat sehingga
membentuk hubungan dengan beberapa jalur metabolisme. Misalnya
malat dapat diangkat kedalam mitokondria melalui shuttle malat dan
masuk kembali kedalam siklus TCA dan mengalami oksidasi untuk
membentuk oksaloasetat (OAA) yang digunakan untuk untuk
glukoneogenesis.(catatan: oksidasi malat menghasilkan NADH dan
selanjutnya ATP). Alternatif lain, OAA dapat diubah menjadi aspartat
melalui transaminasi dan dapat masuk kedalam siklus urea.
5. Pemecahan arginin menjadi ornitin dan urea: arginase memecah arginin
menjadi ornitin dan urea, dan hanya terjadi didalam hati. Jadi sementara
dijaringan lain seperti ginjal, dapat mensintesis arginin melalui reaksi
ini, hanya hati yang dapat memecah argini, dengan demikian akan
mensintesis urea.
6. Nasib urea: Urea berdifusi dari hati dan diangkut melalui darah ke
ginjal yang akan difiltrasi dan diekskresikan ke dalam urine. Sebagian
urea berdifusi dari darah kedalam usus dan dipecah menjadi 𝐶𝑂2 dan
𝑁𝐻3 oleh urease bakteri. Amonia ini sebagian akan menghilang melalui
feses, dan sebagian lagi akan direabsorpsi kembali kedalam darah. Pada
pasien gagal ginjal, kadar urea di dalam plasma meningkat, sehingga
meningkatkan pemindahan urea yang lebih besar dari darah ke dalam
usus. Kerja urease usus pada urea ini secara klinis penting menjadi
sumber amonia sehingga berperan dalam hiperamonemia yang sering
ditemukan pada pasien ini. Pemberian neomisin oral akan mengurangi
bakteri usus yang berperan dalam pembentukan 𝑁𝐻3 ini
b. Pengaturan Siklus Urea
N-Asetilglutamat (NAG) merupakan aktivator yang penting untuk
karbomoil fosfat sintease I (CPS I) tahapan yang membatasi laju siklus
urea. N-Asetil glutamat disintesis dari asetil KoA dan glutamat oleh N-
Asetilglutamat sintase dalam reaksi dengan arginin sebagai aktivatornya.
 Siklus tersebut juga diatur oleh ketersediaan substrat (pengatur jangka
panjang-pendek) dan induksi enzim (jangka-panjang).

G. PEMBENTUKAN AMONIA
Amonia dihasilkan oleh semua jaringan selama metabolisme berbagai
senyawa dan terutama dibuang melalui pembentukan urea dihati. Walaupun
demikian, kadar amonia didalam darah harus dipertahankan sangat rendah,
karena konsentrasi yang meningkat sedikit saja (hiperamonemia) bersifat
toksik terhadap sistem saraf pusat. Karena itu, harus terdapat mekanisme
metabolisme untuk membuang nitrogen dari jaringan perifer ke hati untuk
kemudian dibuang sebagai urea, sementara pada waktu bersamaan kadar
amonia yang terdapat disirkulasi harus tetap rendah.
a. Sumber Amonia
Asam amino secara kuantitatif merupakan sumber amonia yang terpenting,
karena sebagian besar makanan mengandung banyak protein dan
menyebabkan kelebihan asam amino yang akan menuju ke hati dan
mengalami transdeaminasi: suatu reaksi gabungan aminotransferase dan
glutamat dehidrogenase yang menghasilkan amonia. Meskipun demikian,
sejumlah amonia dapat juga diperoleh dari sumber lainnya.
1. Dari Glutamin: sumber glutamin plasma yang penting berasal dari
katabolisme asam amino rantai-cabang di dalam otot skeletal.
Glutamin ini akan diambil oleh sel usu, hati dan ginjal. Hati dan
ginjal membentuk amonia dari glutamin melalui kerja glutaminase
(lihat gambar 1.7) dan glutamat dehidrogenase. Sebagian besar
4
amonia diginjal ini akan diekskresikan kedalam urine sebagai 𝑁𝐻+
yang merupakan suatu mekanisme penting untuk mempertahankan
keseimbangan asam basa didalam tubuh melalui ekskresi proton.
Didalam hati akan terjadi detoksifikasi amonia menjadi ureum yang
kemudian diekskresikan keluar.
2. Dari kerja bakteri usus: amonia dibentuk dari urea melalui melalui
kerja urease bakteri di dalam lumen usus. Amonia ini diabsorpsi
 dari usus melalui jalur vena porta dan hampir sebagian besar
dibuang oleh hati melalui pengubahan menjadi urea.
3. Dari Amina: Amina yang diperoleh dari makanan dan monoamin
yang berperan sebagai hormon atau neotransmiter, akan
meningkatkan jumlah amonia melalui kerja monoamin oksidase.
4. Dari purin dan pirimidin: Pada katabolisme purin dan pirimidin,
gugus amino yang menempel pada cincin atom yang akan
dilepaskan sebagai amonia.
b. Pengangkutan Amonia di dalam sirkulasi
Meskipun amonia secara konstan dihasilkan dijaringan, kadarnya didalam
darah sangat rendah. Hal ini terjadi karena pembuangan amonia darah
sangat cepat oleh hati, pada kenyataannya sebagian besar jaringan
terutama otot akan melepaskan nitrogen asam amino dalam bentuk
glutamin atau alanin, dan bukan sebagai amonia bebas.
1. Urea : pembentukan urea di hati secara kuantitatif merupakan jalur
pembuangan amonia yang terpenting. Urea bersirkulasi di dalam
darah dari hati ke dalam ginjal tempat zat tersebut melewati filtrasi
glomerulus.
2. Glutamin: Amida dari asam glutamat ini memfasilitasi
penyimpanan dan transport bentuk amonia yang tidak toksik
yangmemerlukan ATP untuk pembentukan glutamin dari glutamat
dan amonia oleh glutamin sintetase, yang terjadi terutama di otot
dan hati tetapi juga penting di dalam sistem saraf yang merupakan
tempat bagi mekanisme pembuangan amonia yang utama di dalam
otak. Glutamin ditemukan didalam plasma dengan konsentrasi
yang lebih tinggi dari asam amino lainnya temuan sesuai dengan
fungsi pengangkutnya. Glutamin yang bersirkulasi dibuang oleh
hati dan ginjal serta dideaminasi oleh glutaminase

H. EKSKRESI PROTEIN
 Pada umumnya orang sehat tidak mengekskresikan protein, melainkan
sebagai metaboiitnya atau sisa metaboisme (metabolic wasta product). Selain
CO2 dan H20 sebagai hasil sisa metaboiisma protein, terjadi pula berbagai
ikatan organ yang mengandung nitrogen seperti urea dan ikatan lain yang
tidak mengandung nitrogen.
Nitrogen yang dilepaskan pada proses deaminasi masuk ke dalam
siklus Urea dari KREBS-HEINSLET dan diekskresikan urea melalui ginjal di
dalam air seni. Bila air seni dibiarkan di udara terbuka, ureum akan dipecah
oleh mikroba, menghasiikan amonia (NH3) yang menguap dan memberikan
bau khas air seni (pesing).
Nitrogen yang dilepaskan pada proses transaminasi tidak dibuang ke
luar tubuh, tetapi dipergunakan lagi dalam sintesa protein tubuh. Nitrogen
juga ada yang ikut terbuang di dalam tinja, karena terbuang di dalam cairan
pencernaan atau di dalam sel-sel epithel usus yang terlepas dan terbuang aus.
Pada keadaan sakit ginjal, ada proteinyang terbuang di dalam air seni, yang
disebut pro-teinuria. Protein Benz-Jones terdapat di daiam urine pada kondisi
sakit tertentu, Juga mungkin ada asam amino atau metabolitnya yang
terbuang di dalam air seni pada kondisi abnormal tertentu

I. KERUSAKAN GENETIK PADA SIKLUS UREA

a. Hiperamonemia
Kemampuan siklus urea dihati melebihi laju normal pembentukan urea dan
kadar amonia didalam serum normalnya rendah (5-35 mikromol). Namun
bila fungsi hati terganggu, baik akibat defek genetik siklus urea ataupun
karena penyakit hati, kadarnya didalam darah dapat meningkat hingga
diatas 1000 mikromol. Hiperamonemia seperti ini merupakan kedaruratan
medis karena amonia memiliki efek toksik yang langsung terhadap sistem
saraf pusat. Dua jenis hiperamonemia yang utama adalah:
1. Hiperamonemia didapat: penyakit hati merupakan penyebab
hiperamonemia yang paling sering pada orang dewasa. Hal ini mungkin
terjadi akibat proses yang akut, misalnya hepatitis virus, iskemia, atau
 hepototoksin seperti alkohol. Sirosis hati yang disebabkan oleh alkohol,
hepatitis atau penyumbatan saluran empedu dapat menyebabkan
pembentukan sirkulasi kolateral di sekitar hati. Akibatnya darah porta
akan dipintas langsung ke sirkulasi sistemik dan tidak memiliki akses
untuk masuk ke dalam hati. Karena itu, detoksifikasi amonia menjadi
sangat terhambat yang akan menimbulkan peningkatan kadar amonia
yang bersirkulasi.
2. Hiperamonemia kongenital: defiensi genetik pada masing- masing
kelima enzim dalam siklus urea telah dijelaskandengan keseluruhan
prevalensinya yang diperkirakan mencapai 1 dari 25000 kelahiran
hidup. Defiensi ornitin transkarbamoilase yang terkait kromosom
X,merupakan kerusakan yang paling sering ditemukan terutama pada
laki- laki walaupun pembawa wanita juga dapat terkena secara klinis.
Semua gangguan siklus urea lainnya mengikuti pola yang diturunkan
secara autosomalresesif. Secara historis, defek siklus urea memiliki
angka morbiditas (manifestasi neurologik) dan mortalitas yang
tinggi.Penatalaksanaannya meliputi pembatasan protein dalam makanan
dan memberikan senyawa yang berikatan secara kovalen dengan asam
amino, sehingga menghasilkan molekul yang mengandung
nitrogen,yang akan diekskresikan kedalam urine. Misalnya, fenilbutirat
yang diberikan per oral akan diubah menjadi fenilasetat. Senyawa ini
akan berkondensasi dengan glutamin untuk membentuk
fenilasetilglutamin, yang akan diekskresikan.
 DAFTAR PUSTAKA

Annisa Laifa: wulandari Endah 2014 Integrasi Biokimia dalam Modul Kedokteran
Jakarta: Penerbit BukuKedokteran EGC.

Burris RH, Wilson PW (Juni 1945). "Fiksasi Nitrogen Biologis". Review Tahunan
Biokimia . 14 (1): 685– 708. . ISSN 0066-415

Ferrier, D. R. (2014). Lippincontt's ilustrated reviews Biokimia edisi ke-6 jilid

kedua (kedua ed.). (e. yerizel, a. hartono, harliansyah, Penyunt., & w. Rudharso,
Penerj.) Tanggerang Selatan, Pamulang: Binarupa Aksara.

Ferrier, Denise R, Lippincott dan Wilkins. 2013. Lippincott’s Illustrated

Reviews:Biochemistry, 6th Edition. Wolters Kluwer.

K. Murray, Robert, dkk. 2003. Biokimia Harper. Jakarta: Penerbit

BukuKedokteran EGC.

Nelson DL, Cox MM.2005. Lehninger Principles of Biochemistry 4th

edition.W.H. Freeman and Company. New York.

Poedjiadi, A .,Supriyanti,T., ,Soemodimedjo, P.2006. Dasar- dasar

Biokimia.Penerbit Universitas Indonesia. Jakarta.

Postgate J (1998). Nitrogen Fixation(edisi ke-3rd). Cambridge: Cambridge

University Press.

Sapountzis P, de Verges J, Rousk K, Cilliers M, Vorster BJ, Poulsen M (2016).

Potensi Fiksasi Nitrogen dalam Simbiosis Rayap Tumbuh Jamur . Batasan dalam
Mikrobiologi . 7 : 1993.

Slosson E (1919). Kimia Kreatif . New York, NY: The Century Co. hlm. 19 –37

Zahran HH (Desember 1999). "Simbiosis kacang-kacangan Rhizobium dan fiksasi

nitrogen dalam kondisi parah dan dalam iklim kering" . Tinjauan Mikrobiologi
dan Biologi Molekuler . 63 (4): 968–89,