Glicolisi: differenze tra le versioni
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La '''glicolìsi'''<ref>{{Cita web|url=https://www.dipionline.it/|titolo=DiPI Online - Dizionario di Pronuncia Italiana|sito=www.dipionline.it|accesso=2022-12-28}}</ref> è un processo [[metabolismo|metabolico]] attraverso il quale, in condizioni di [[anaerobiosi|anaerobiosi non stretta]], una molecola di [[glucosio]] viene scissa in due molecole di [[piruvato]] al fine di generare molecole a più alta energia, come 2 molecole di [[Adenosintrifosfato|ATP]] e 2 molecole di [[NADH]] per ogni molecola di glucosio utilizzata. Il termine deriva dal [[lingua greca|greco antico]], γλυκύς (''glykýs''), che significa «dolce», e λύσις (''lýsis''), che significa «scissione».<ref name="NelCox531">{{Cita |Nelson e Cox |p. 531}}.</ref>
La glicolisi o via di [[Gustav Georg Embden|Embden]]-[[Otto Fritz Meyerhof|Meyerhof]]-[[Jakub Karol Parnas|Parnas]] è il mezzo per ottenere [[Energia chimica|energia]] più sfruttato in natura, soprattutto grazie alla sua anaerobioticità, sebbene non sia il più [[Rendimento (termodinamica)|efficiente]].<ref name="Marini-1985">{{Cita pubblicazione |nome=F. |cognome=Marini |coautori=S. Radin; P. Tenchini |anno=1985 |mese=aprile |titolo=[The story of oxygen (2)] |rivista=Chir Ital |volume=37 |numero=2 |pp=129-38 |lingua=en |PMID=4017137}}</ref> Probabilmente esso si sviluppò con i primi [[Prokaryota|procarioti]]<ref name="Kasting-1993">{{Cita pubblicazione |nome=JF. |cognome=Kasting |coautori=DH. Eggler; SP. Raeburn; JF. Kasting |anno=1993 |mese=marzo |titolo=Mantle redox evolution and the oxidation state of the Archean atmosphere. |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-geology_1993-03_101_2/page/245 |rivista=J Geol |volume=101 |numero=2 |pp=245-57 |lingua=en |PMID=11537741}}</ref><ref name="Ronimus-2003">{{Cita pubblicazione |nome=RS. |cognome=Ronimus |coautori=HW. Morgan |anno=2003 |mese=ottobre |titolo=Distribution and phylogenies of enzymes of the Embden-Meyerhof-Parnas pathway from archaea and hyperthermophilic bacteria support a gluconeogenic origin of metabolism. |rivista=Archaea |volume=1 |numero=3 |pp=199-221 |lingua=en |PMID=15803666}}</ref> circa 3,5 miliardi di anni fa.<ref>Romano AH, Conway T. (1996) Evolution of carbohydrate metabolic pathways. ''Res Microbiol.'' 147(6-7):448-55 PMID 9084754</ref><ref name="Fothergill-Gilmore-1993">{{Cita pubblicazione |nome=LA. |cognome=Fothergill-Gilmore |coautori=PA. Michels |anno=1993 |titolo=Evolution of glycolysis. |url=https://archive.org/details/sim_progress-in-biophysics-and-molecular-biology_1993-03_59_2/page/105 |rivista=Prog Biophys Mol Biol |volume=59 |numero=2 |pp=105-235 |lingua=en |PMID=8426905}}</ref>
In una prima fase del processo, composta da cinque passaggi, viene consumata energia (fase di consumo energetico) per ottenere dal glucosio molecole di un derivato del glucosio a più alta energia ([[gliceraldeide-3-fosfato]]), che verranno poi trasformate nella fase successiva, composta di altri cinque passaggi, in molecole nettamente meno energetiche di [[piruvato]], con produzione di energia superiore a quella consumata nella prima fase. Il processo nel suo insieme è quindi di tipo [[catabolismo|catabolico]], cioè in cui molecole più complesse ed energetiche, vengono trasformate in altre più semplici e meno energetiche, con accumulo di energia.
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[[File:Glicolisi.png|thumb|upright=1.6|Il processo glicolitico visto nel suo insieme]]
L'individuazione della via di degradazione dei [[glucidi]] fu uno dei primi grandi temi affrontati nell'[[XIX secolo|Ottocento]] dalla nascente [[biochimica]].<ref name="Coley-2004">{{Cita pubblicazione |nome=NG. |cognome=Coley |anno=2004 |mese=maggio |titolo=Medical chemists and the origins of clinical chemistry in Britain (circa 1750-1850). |url=https://archive.org/details/sim_clinical-chemistry_2004-05_50_5/page/961 |rivista=Clin Chem |volume=50 |numero=5 |pp=961-72 |doi=10.1373/clinchem.2003.029645 |PMID=15105362}}</ref><ref name="Mani-1981">{{Cita pubblicazione |nome=N. |cognome=Mani |anno=1981 |mese=giugno |titolo=The historical background of clinical chemistry. |rivista=J Clin Chem Clin Biochem |volume=19 |numero=6 |pp=311-22 |PMID=7024459}}</ref><ref name="Büttner-1980">{{Cita pubblicazione |nome=J. |cognome=Büttner |anno=1980 |mese=ottobre |titolo=From chemistry of life to chemistry of disease: the rise of clinical biochemistry. |rivista=Clin Biochem |volume=13 |numero=5 |pp=232-5 |PMID=6780238}}</ref> Si può dire che la disciplina si sia sviluppata di pari passo con la scoperta progressiva di dettagli sempre maggiori sulle [[fermentazione|fermentazioni]], di cui la glicolisi è parte integrante.
I primi studi su questi processi iniziarono nell'anno [[1860]], quando [[Louis Pasteur]]<ref name="www.pasteurfoundation.org">{{Cita web |url=http://www.pasteurfoundation.org/index.shtml |titolo=:: Pasteur Foundation - The U.S. nonprofit affiliate of the Institut Pasteur :: |accesso=11 ottobre 2010 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20101014093437/http://www.pasteurfoundation.org/index.shtml |dataarchivio=14 ottobre 2010 |urlmorto=sì}}</ref><ref name="Haas-1998">{{Cita pubblicazione |nome=LF. |cognome=Haas |coautori=L. Pasteur |anno=1998 |mese=marzo |titolo=Louis Pasteur (1822-95). |rivista=J Neurol Neurosurg Psychiatry |volume=64 |numero=3 |p=330 |PMID=9527143}}</ref><ref name="Joaquín Izquierdo-1973">{{Cita pubblicazione |nome=J. |cognome=Joaquín Izquierdo |anno=1973 |mese=luglio |titolo=[A flash of genius and the work of Louis Pasteur (1822-1895)] |rivista=Gac Med Mex |volume=100 |numero=1 |pp=79-80 |PMID=4583346}}</ref><ref name="Martínez-Palomo-2001">{{Cita pubblicazione |nome=A. |cognome=Martínez-Palomo |coautori=L. Pasteur |anno=2001 |mese=marzo |titolo=The science of Louis Pasteur: a reconsideration. |url=https://archive.org/details/sim_quarterly-review-of-biology_2001-03_76_1/page/37 |rivista=Q Rev Biol |volume=76 |numero=1 |pp=37-45 |PMID=11291570}}</ref> individuò i [[microorganismi]] come responsabili delle fermentazioni.<ref name="gallica.bnf.fr">{{Cita web |url=http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k7357p |titolo=Oeuvres de Pasteur. Tome 2 / réunies par Pasteur Vallery-Ra... - Gallica |accesso=11 ottobre 2010 |dataarchivio=4 maggio 2012 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20120504144722/http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k7357p |urlmorto=no }}</ref> Nel [[1897]] [[Hans Buchner (medico)|Hans]] e [[Eduard Buchner]]<ref name="Jaenicke-2007">{{Cita pubblicazione |nome=L. |cognome=Jaenicke |coautori=E. Buchner |anno=2007 |titolo=Centenary of the award of a Nobel prize to Eduard Buchner, the father of biochemistry in a test tube and thus of experimental molecular bioscience. |rivista=Angew Chem Int Ed Engl |volume=46 |numero=36 |pp=6776-82 |doi=10.1002/anie.200700390 |PMID=17600804}}</ref><ref name="Kohl-1998">{{Cita pubblicazione |nome=F. |cognome=Kohl |coautori=E. Buchner |anno=1998 |mese=giugno |titolo=[A milestone of biochemistry and enzyme research. 100 years ago the German physiologist and chemist Eduard Buchner demonstrated "cell-free fermentation" in yeast extracts] |rivista=Dtsch Med Wochenschr |volume=123 |numero=25-26 |pp=814-7 |doi=10.1055/s-0029-1233241 |PMID=9672490}}</ref><ref name="Kyle-">{{Cita pubblicazione |nome=RA. |cognome=Kyle |coautori=MA. Shampo; E. Buchner |titolo=Eduard Buchner. |rivista=JAMA |volume=245 |numero=20 |p=2096 |PMID=7014942}}</ref> scoprirono per puro caso che le fermentazioni possono avvenire anche solo in presenza di semplici estratti cellulari<ref>Per ''estratto cellulare'' si intende la raccolta del [[citoplasma]] e di tutto il contenuto di una [[cellula]] in seguito alla sua lisi.</ref>, smentendo il ''dogma'' ipotizzato da Pasteur, secondo cui i processi metabolici fossero possibili solo all'interno di una struttura ''vivente'', come una cellula.<ref name="gallica.bnf.fr" />
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La reazione completa della glicolisi è la seguente:<ref name="NelCox534">{{Cita |Nelson e Cox |p. 534.}}</ref>
:'''
In tutti gli organismi, che non prevedono ulteriori degradazioni del [[piruvato]], il processo ha una resa energetica di due molecole di [[adenosintrifosfato|ATP]] per ogni molecola di glucosio (Glc) o per qualsiasi altro zucchero esoso degradabile da questa [[via metabolica]].<ref name="Tett298">{{Cita |
Per gli organismi superiori, come ad esempio i [[mammifero|mammiferi]], la glicolisi è invece solo il ''primo passaggio'' della degradazione degli zuccheri.<ref name="NelCox533">{{Cita |Nelson e Cox |p. 533.}}</ref> Le due molecole di [[Adenosina trifosfato|ATP]] da essa ottenute sono solo una piccola parte del totale delle molecole di [[Adenosina trifosfato|ATP]] ottenibili a partire da una molecola di glucosio, che possono arrivare fino a
La glicolisi può essere suddivisa in due fasi: la prima fase è detta ''fase di investimento'', la seconda è la ''fase di rendimento''.
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:''Glucosio + 2 NAD<sup>+</sup> + 2 ADP + 2 P<sub>i</sub> → 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H<sub>2</sub>O + 2 H<sup>+</sup>''
tale via metabolica si verifica incessantemente nel citosol, pertanto si richiede nel citosol continua disponibilità di glucosio, ADP, Pi e NAD; di glucosio c'è continua disponibilità (via GLUT o dalla glicogenolisi o dalla gluconeogenesi) così pure di ADP e Pi (da varie vie anaboliche) non c'è invece disponibilità di NAD che deve perciò essere rigenerato dall'ossidazione del NADH, che può avvenire grazie al metabolismo mitocondriale, GLICOLISI AEROBICA, o tramite la riduzione del piruvato a lattato, GLICOLISI ANAEROBICA.
== Tappe della glicolisi ==
=== Prima parte (Fase di investimento) ===
La prima parte della glicolisi consiste anzitutto nella conversione del [[glucosio]] in glucosio-6-fosfato, tramite l'aggiunta di un gruppo fosfato al carbonio 6, per impedire alla
==== Reazione 1: esochinasi ====
{{vedi anche|Esochinasi}}
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Il glucosio intracellulare viene fosforilato per azione dell'enzima esochinasi e trasformato in glucosio-6-fosfato con consumo di una molecola di [[Adenosina trifosfato|ATP]].<ref name=NelCox535/> Questo passaggio è uno dei tre passaggi chiave dell'intero ''pathway'', dal momento che la molecola di glucosio fosforilato, oltre a non poter più uscire dalla membrana cellulare, si destabilizza, diventando più prona a proseguire la via [[catabolismo|catabolica]].
La esochinasi è un enzima la cui attività dipende dalla presenza di [[ione|ioni]] [[magnesio]] ([[Cofattore (biologia)|cofattore]] metallico). Uno ione magnesio bivalente è presente nel [[sito attivo]] dell'enzima ed agisce formando un complesso ternario ''esochinasi-ATP-Mg<sup>2+</sup>''. Ma a differenza di altri enzimi specifici questo ha un'affinità anche per altri zuccheri, come il [[mannosio]] (la sua [[Cinetica di Michaelis-Menten#Costante di Michaelis-Menten|K<sub>M</sub>]] è di circa 10<sup>−6</sup>).<ref name="Garfinkel-1985">{{Cita pubblicazione |nome=L. |cognome=Garfinkel |coautori=D. Garfinkel |anno=1985 |titolo=Magnesium regulation of the glycolytic pathway and the enzymes involved. |rivista=Magnesium |volume=4 |numero=2-3 |pp=60-72 |PMID=2931560}}</ref>
Il glucosio-6-fosfato intracellulare può avere differenti destini. Infatti, nel fegato e nei muscoli può prendere la via della [[glicogenosintesi]] per sintetizzare [[glicogeno]], rispettivamente epatico e muscolare. Inoltre circa il 3% del glucosio intracellulare viene ossidato nella [[via dei pentoso-fosfati]] che è principalmente preposta alla sintesi del [[NADPH]] (NAD-fosfato-ridotto) ed alla sintesi del ribosio-5-fosfato. Il [[Nicotinammide adenina dinucleotide fosfato|NADPH]] viene utilizzato dalla cellula per i propri processi biosintetici; il ribosio-5-fosfato viene utilizzato per la sintesi di tutti i nucleotidi.
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In seguito all'isomerizzazione, il fruttosio 6-fosfato viene sottoposto ad un'altra fosforilazione. L'enzima [[6-fosfofruttochinasi|fosfofruttochinasi1]] catalizza tale reazione fino alla produzione di [[fruttosio-1,6-bisfosfato]]<ref>Il prefisso bis- si riferisce alla presenza di due gruppi fosfato in posizioni diverse; il prefisso di- (usato ad esempio per la molecola di [[Adenosindifosfato|ADP]]) è invece da evitare in questo caso, perché si riferisce alla presenza di due fosfati nella stessa posizione della molecola.</ref>, trasferendo un fosfato dall'[[Adenosina trifosfato|ATP]] alla posizione 1 della molecola di fruttosio.<ref name="NelCox536">{{Cita |Nelson e Cox |p. 536.}}</ref>
Anche questa reazione, a causa dell'idrolisi di [[Adenosina trifosfato|ATP]], non è reversibile. La fosfofruttochinasi è un enzima [[allosteria|allosterico]], Mg<sup>2+</sup> dipendente.<ref name="Garfinkel-1985" /> Esso può essere inibito dall'[[Adenosina trifosfato|ATP]],<ref name="Tett288">{{Cita |
Proprio a causa di questa finissima regolazione, anche la terza fase della glicolisi è uno dei tre passaggi chiave dell'intera via metabolica.
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[[File:Glicolisi 10,2.jpg|thumb|''ΔG'°=-31,4 kJ/mole'']]
Nell'ultima tappa il [[fosfoenolpiruvato]], ad opera della [[piruvato chinasi]], [[Magnesio|Mg]]<sup>2+</sup> dipendente,<ref name="Garfinkel-1985" /> viene anzitutto idrolizzato in enolpiruvato. Il gruppo fosfato viene ceduto ad un [[Adenosindifosfato|ADP]] per formare [[Adenosina trifosfato|ATP]]. L'energia necessaria alla produzione di ATP proviene dalla conversione dell'enolpiruvato in piruvato, reazione fortemente esoergonica. La forma enolica del piruvato possiede infatti un potenziale energetico alto ma è molto instabile, quindi tramite una [[tautomeria cheto-enolica]], con la dislocazione degli elettroni dall'atomo di ossigeno all'atomo di carbonio, viene trasformato in piruvato.
La piruvato chinasi è un enzima fortemente regolato: esso viene infatti inibito da acidi grassi, citrato e [[Adenosina trifosfato|ATP]], ovvero i suoi prodotti ([[Retroazione (natura)|feedback]]).<ref name="Tett294">{{Cita |
Il piruvato è il prodotto finale della glicolisi e, a seconda degli organismi e delle condizioni fisiologiche, può andare incontro a diversi destini, tra cui la sua trasformazione in [[acetil-CoA]] tramite la [[Decarbossilazione ossidativa del piruvato|decarbossilazione ossidativa]].
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=== Ingresso del fruttosio ===
La maggior parte del fruttosio ingerito con la dieta<ref name="Lustig-2010">{{Cita pubblicazione |nome=RH. |cognome=Lustig |anno=2010 |mese=settembre |titolo=Fructose: metabolic, hedonic, and societal parallels with ethanol. |rivista=J Am Diet Assoc |volume=110 |numero=9 |pp=1307-21 |doi=10.1016/j.jada.2010.06.008 |PMID=20800122}}</ref> è metabolizzato a livello [[fegato|epatico]], attraverso il cosiddetto ''pathway del fruttosio-1-fosfato''. L'enzima [[fruttochinasi]], infatti, [[fosforilazione|fosforila]] il fruttosio, producendo una molecola di ''fruttosio-1-fosfato''.<ref name="Tett344">{{Cita |
Un'altra via per l'ingresso del fruttosio può essere la sua [[fosforilazione]] a [[fruttosio-6-fosfato]] attraverso l'enzima [[esochinasi]].<ref name=Tett344/> In ogni caso, l'affinità del glucosio per l'enzima è 20 volte maggiore del fruttosio. Nel fegato viene prodotta una ridottissima quantità di fruttosio-6-fosfato,<ref name=Tett344/> perché il glucosio che vi si trova è molto più abbondante del fruttosio. Allo stesso modo, il glucosio viene immediatamente ''intrappolato'' anche nei muscoli, sempre attraverso la [[esochinasi]]. Per questi motivi, tessuti meno metabolicamente attivi come il [[tessuto adiposo]] si trovano a metabolizzare maggiormente il [[fruttosio]], l'[[esoso]] a cui sono maggiormente esposti. La formazione di fruttosio-6-fosfato, non più inibito competitivamente dal glucosio, è così maggiormente favorita in questi tessuti.<ref name=Tett344/>
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La [[6-fosfofruttochinasi|fosfofruttochinasi]]<ref name="Bolaños-2010">{{Cita pubblicazione |nome=JP. |cognome=Bolaños |coautori=A. Almeida; S. Moncada |anno=2010 |mese=marzo |titolo=Glycolysis: a bioenergetic or a survival pathway? |rivista=Trends Biochem Sci |volume=35 |numero=3 |pp=145-9 |doi=10.1016/j.tibs.2009.10.006 |PMID=20006513}}</ref> è probabilmente il più importante sito di controllo del ''pathway'', dal momento che si trova immediatamente a valle del punto di ingresso nella via metabolica degli [[esosi]] alternativi al glucosio (come [[fruttosio]] e [[galattosio]]).<ref name="Michels-2006">{{Cita pubblicazione |nome=PA. |cognome=Michels |coautori=DJ. Rigden |anno=2006 |mese=marzo |titolo=Evolutionary analysis of fructose 2,6-bisphosphate metabolism. |rivista=IUBMB Life |volume=58 |numero=3 |pp=133-41 |doi=10.1080/15216540600688280 |PMID=16766380}}</ref><ref name="Wegener-2002">{{Cita pubblicazione |nome=G. |cognome=Wegener |coautori=U. Krause |anno=2002 |mese=aprile |titolo=Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle. |rivista=Biochem Soc Trans |volume=30 |numero=2 |pp=264-70 |doi=10.1042/bst0300264 |PMID=12023862}}</ref>
Alti livelli di [[Adenosina trifosfato|ATP]]<ref name=Tett288/> inibiscono la fosfofruttochinasi, riducendone l'affinità per il [[fruttosio-6-fosfato]]. Questo effetto viene raggiunto attraverso il legame dell'[[Adenosina trifosfato|ATP]] a specifiche regioni di [[allosteria|regolazione allosterica]] (distinte dai siti catalitici). L'[[Adenosinmonofosfato|AMP]] ha invece l'effetto opposto, attivando l'enzima.<ref name=Tett288/> Per questo motivo, l'attività della fosfofruttochinasi è saldamente legata al bilancio cellulare di [[Adenosina trifosfato|ATP]]/AMP,<ref name="Tett289">{{Cita |
Dal momento che la glicolisi è anche una fonte di scheletri carboniosi per la biosintesi, un controllo a ''[[feedback negativo]]'' della glicolisi viene anche da molecole come il [[citrato]]: questa molecola, infatti, è in grado di aumentare l'effetto inibitorio esercitato dall'[[Adenosina trifosfato|ATP]] sull'enzima.<ref name=Tett288/> Il citrato, infatti, è un intermedio precoce del [[ciclo di Krebs]]: un alto livello di citrato, dunque, implica un'alta quantità cellulare di precursori biosintetici.
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Anche i bassi livelli di [[pH]] inibiscono l'attività della fosfofruttochinasi, prevenendo così una eccessiva produzione di [[acido lattico]], in grado di generare un crollo ulteriore del pH, condizione molto grave per l'organismo.
Il fruttosio 2,6-bisfosfato è infine un potente attivatore della fosfofruttochinasi (in particolare della fosfofruttochinasi-1).<ref name=Tett289/> Tale molecola viene prodotta dalla [[fosforilazione]] del [[fruttosio-6-fosfato]] da parte della fosfofruttochinasi-2. Questo secondo enzima è inattivo qualora i livelli di [[Adenosina monofosfato ciclico|cAMP]] siano alti, correlando così la via glicolitica al sistema [[ormone|ormonale]].<ref name=Tett289/> Sia il [[glucagone]] che l'[[adrenalina]], infatti, generano alti livelli di cAMP e bassi di fruttosio 2,6-bisfosfato: ciò conduce nel fegato ad una elevata [[gluconeogenesi]], in grado di rendere disponibile per l'organismo grandi quantità di glucosio.<ref name="Tett290">{{Cita |
=== Controllo della piruvato chinasi ===
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Recentemente è stato visto che nei soggetti diabetici v'è un aumento dell'incidenza dei tumori per un incremento della produzione di chetoni, che insieme al lattato si comportano da combustibile per le cellule tumorali e le metastasi per un ''effetto Warbur inverso''.<ref>{{Cita pubblicazione |nome=G. |cognome=Bonuccelli |coautori=A. Tsirigos; D. Whitaker-Menezes; S. Pavlides; RG. Pestell; B. Chiavarina; PG. Frank; N. Flomenberg; A. Howell; UE. Martinez-Outschoorn; F. Sotgia |anno=2010 |mese=settembre |titolo=Ketones and lactate "fuel" tumor growth and metastasis: Evidence that epithelial cancer cells use oxidative mitochondrial metabolism. |rivista=Cell Cycle |volume=9 |numero=17 |pp=3506-14 |PMID=20818174}}</ref>
Il vantaggio biologico che le cellule tumorali acquisiscono con questo tipo di metabolismo non è del tutto chiaro, ma sembra che l'''effetto Warburg'' serva in realtà tutte le cellule proliferanti come adattamento per agevolare la diffusione e l'incorporazione di sostanze nutritive nella biomassa (ad esempio, i nucleotidi, aminoacidi e [[lipidi]]) necessari per produrre una nuova cellula.<ref name="Vander Heiden-2009">{{Cita pubblicazione |nome=MG. |cognome=Vander Heiden |coautori=LC. Cantley; CB. Thompson |anno=2009 |mese=maggio |titolo=Understanding the Warburg effect: the metabolic requirements of cell proliferation. |rivista=Science |volume=324 |numero=5930 |pp=1029-33 |doi=10.1126/science.1160809 |PMID=19460998}}</ref>
Questo effetto ha delle conseguenze molto rilevanti in alcune applicazioni biomediche. L'elevata glicolisi delle cellule tumorali, infatti, può essere utilizzato come fattore diagnostico di un tumore, come fattore per la valutazione di efficacia del trattamento, nonché per una esatta localizzazione della massa tumorale attraverso tecniche di [[Imaging biomedico|imaging]]<ref name="www.ncbi.nlm.nih.gov">{{Cita web |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=micad&part=DOTA-pHLIP64Cu |titolo=64Cu-1,4,7,10-Tetraazacyclododecane-1,4,7-Tris-acetic acid-10-maleimidoethylacetamide-ACEQNPIYWARYADWLFTTPLLLLDLALLVDADEGTG -- Molecular Imaging and Contrast Agent Database (MICAD) -- NCBI Bookshelf |accesso=12 ottobre 2010 |dataarchivio=27 settembre 2009 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20090927050501/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=micad&part=DOTA-pHLIP64Cu |urlmorto=no }}</ref> mediate da un radiotracciante per [[Tomografia a emissione di positroni|PET]]<ref name="Robey-2008">{{Cita pubblicazione |nome=IF. |cognome=Robey |coautori=RM. Stephen; KS. Brown; BK. Baggett; RA. Gatenby; RJ. Gillies |anno=2008 |mese=agosto |titolo=Regulation of the Warburg effect in early-passage breast cancer cells. |rivista=Neoplasia |volume=10 |numero=8 |pp=745-56 |PMID=18670636}}</ref><ref name="Kelloff-2005">{{Cita pubblicazione |nome=GJ. |cognome=Kelloff |coautori=JM. Hoffman; B. Johnson; HI. Scher; BA. Siegel; EY. Cheng; BD. Cheson; J. O'shaughnessy; KZ. Guyton; DA. Mankoff; L. Shankar |anno=2005 |mese=aprile |titolo=Progress and promise of FDG-PET imaging for cancer patient management and oncologic drug development. |rivista=Clin Cancer Res |volume=11 |numero=8 |pp=2785-808 |doi=10.1158/1078-0432.CCR-04-2626 |PMID=15837727}}</ref> come il [[fluorodesossiglucosio]]<ref name="Bustamante-1977">{{Cita pubblicazione |nome=E. |cognome=Bustamante |coautori=PL. Pedersen |anno=1977 |mese=settembre |titolo=High aerobic glycolysis of rat hepatoma cells in culture: role of mitochondrial hexokinase. |rivista=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=74 |numero=9 |pp=3735-9 |PMID=198801}}</ref> (un substrato modificato della [[esochinasi]]).
== Malattie metaboliche ==
Nell'[[aciduria combinata malonica e metilmalonica]] (CMAMMA) dovuta alla carenza di [[ACSF3]], la glicolisi è ridotta del -50%, che ha la sua causa nella ridotta [[Modificazione post traduzionale|lipolilazione]] degli enzimi mitocondriali, tra cui il [[Piruvato deidrogenasi (complesso enzimatico)|complesso della piruvato deidrogenasi]] e il [[Ossoglutarato deidrogenasi|complesso della alfa-chetoglutarato deidrogenasi]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Zeinab|cognome=Wehbe|nome2=Sidney|cognome2=Behringer|nome3=Khaled|cognome3=Alatibi|data=2019-11-01|titolo=The emerging role of the mitochondrial fatty-acid synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids|volume=1864|numero=11|pp=1629–1643|doi=10.1016/j.bbalip.2019.07.012|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388198119301349}}</ref>
== Note ==
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== Bibliografia ==
* J. W. Baynes e M. H. Dominiczak, ''Biochimica per le discipline biomediche'', Casa Editrice Ambrosiana, 2006 ISBN 88-408-1353-5.
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko e Lubert Stryer ''Biochimica'', Bologna, Zanichelli, 2003 ISBN 88-08-07893-0.
* {{cita libro|autore=Mary K. Campbell|autore2=Shawn O. Farrell|titolo=Biochemistry|editore=Cengage Learning|anno=2007|ISBN=978-0-495-39041-1|lingua=en|cid=Campbell e Farrell}}
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== Voci correlate ==
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== Altri progetti ==
{{interprogetto|wikt=glicolisi|wikt_etichetta=glicolisi|preposizione=sulla}}
== Collegamenti esterni ==
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* {{Cita web |url=http://www.whfreeman.com/stryerbiochem5/ |titolo=Berg Jeremy M., Tymoczko John L. and Stryer Lubert ''Biochemistry - Fifth Edition'' - W. H. Freeman and Company |lingua=en |accesso=29 luglio 2006 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20061029114500/http://www.whfreeman.com/stryerbiochem5/ |dataarchivio=29 ottobre 2006 |urlmorto=sì}}
{{Metabolismo}}
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