Apostila Gliclise Ciclo Do Cido Ctrico Cadeia Transportadora de Eletrons
Apostila Gliclise Ciclo Do Cido Ctrico Cadeia Transportadora de Eletrons
Apostila Gliclise Ciclo Do Cido Ctrico Cadeia Transportadora de Eletrons
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
APOSTILA:
Areia, 2020.
GLICÓLISE
Quando o oxaloacetato é regenerado ele pode reagir com uma nova molécula
de Acetil-CoA e iniciar um novo ciclo do ácido cítrico.
Figura: Visão geral do ciclo do ácido cítrico
Observe que para cada molécula de glicose (6 C) que iniciou seu metabolismo na
via glicolítica, foram produzidos dois piruvatos (3 C), e a partir destes 2 piruvatos que se
encaminharam para o Ciclo do Ácido Cítrico foram produzidas 6 moléculas de CO2. Ou
seja, ao final do Ciclo do Ácido Cítrico uma molécula de glicose foi completamente
oxidada, e cada um dos seus carbonos foram transformados em CO2, sendo
posteriormente transportados das células para a corrente sanguínea para serem
eliminados no processo fisiológico de respiração. Observe que, se uma molécula de
glicose foi completamente oxidada, outras moléculas precisam ter sido reduzidas.
Complexo I:
É o maior dos 4 complexos, formado por 26 cadeias polipeptídicas, incluindo 7 centros
de ferro/enxofre e a flavoproteína ligada ao FMN. Seu sítio de ligação com o NADH
está voltado para a matriz mitocondrial, favorecendo a transferência de elétrons. É
neste complexo que o NADH transfere seus elétrons. A ubiquinona reduzida pelo
complexo I é lipídica suficiente para se difundir pela bicamada lipídica da membrana
mitocondrial levando os elétrons até o complexo III, sem passar pelo complexo II. Os
prótons (H+) que acompanham os elétrons trazidos pelo NADH são lançados para o
espaço intermembrana, para cada NADH são bombeados 4 H+.
Complexo II:
Formado principalmente pela desidrogenase do succinato, a única enzima do ciclo de
Krebs que está embebida na membrana mitocondrial interna. Possui 4 subunidades,
incluindo 2 proteínas com grupos ferro/enxofre, e uma delas ligada ao FAD, a exemplo
do complexo I, seus sítios de oxirredução do succinato também estão voltados para a
matriz mitocondrial. É neste complexo que o FADH2 transfere seus elétrons. Este
complexo não tem capacidade de bombear prótons para o espaço intermembrana, por
isso não contribui com o gradiente de prótons.
Complexo III:
Formado por 2 tipos de citocromo b, pelo citocromo c1, uma proteína ferro/enxofre e
entre 4 a 6 proteínas adicionais. O caminho dos elétrons através do complexo III é
sinuoso e complexo: o citocromo c que os recebe está localizado no lado do espaço
intermembranas da mitocôndria. O citocromo c, por ser hidrossolúvel, tem baixa
afinidade com a bicamada lipídica da membrana mitocondrial interna e se dissocia
desta, transportando os elétrons entre os complexos III e IV. O processo leva ao
bombeamento de 4 prótons (H+) da matriz mitocondrial para o espaço
intermembranas.
Complexo IV:
Contém cerca de 13 subunidades polipeptídicas e 2 átomos de cobre, além dos grupos
heme característicos dos citocromos a e a3. Os elétrons doados pelo citocromo c são
transportados através dos átomos de cobre e ferro até o lado da matriz mitocondrial,
onde vão ser recebidos pelo O2, produzindo H2O, produto final das vias metabólicas
estudadas. Neste complexo são bombeados 2 prótons (H+) da matriz mitocondrial para
o espaço intermembranar.
a) NADH/NAD+ – baixa – nesta situação o poder redutor é baixo e existe uma baixa
concentração de doadores de elétrons para a CTE.
b) ATP/ADP – alta – nesta situação a carga energética da célula é alta, e, portanto,
a síntese de ATP não precisa ser estimulada.
c) O2 – baixo – o oxigênio é o aceptor fi nal dos elétrons e, na ausência dele, os
transportadores fi cam saturados e não são mais capazes de aceitar novos
elétrons, paralisando a cadeia transportadora. É por isso que precisamos respirar
oxigênio.
REFERÊNCIAS
LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica. 5 ed. Artmed,
2011.
CAMPBELL, M. K.; Bioquímica Metabólica. Porto Alegre: Artmed, 2007.
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica Ilustrada. 3 ed. Porto Alegre:
Artmed, 2006.