라멜리포듐

Lamellipodium
'라멜리포디아'가 여기로 방향을 바꾼다. 동의어 "라멜리포디아"가 있는 요각류 속은 에피슈라를 참조하십시오.

라멜리포듐(Lamellipodium, Ramellipodium, 라틴 라미나에서 온 "씬 시트"; 포드, "풋")은 세포의 앞 가장자리에 세포골격계 단백질 액틴 투영법이다. 그것은 준 2차원 액틴 망사를 포함하고 있다; 전체 구조는 기질을 가로질러 세포를 밀어낸다.[1] 라멜리포디아 안에는 마이크로스파이크라고 불리는 액틴의 갈비뼈가 있는데, 그것들이 라멜리포듐 경계선을 넘어 퍼지면 필로포디아라고 한다.[2] 라멜리포듐은 세포의[1] 플라스마 막에 있는 액틴 핵에서 태어나며 액틴 결합이나 세포의 마이크로필라멘트 형성의 일차적인 영역이다.

설명

라멜리포디아는 주로 상처의 빠른 회복에 관여하는 물고기와 개구리의 각질세포와 같은 모든 이동 세포에서 발견된다. 이들 각질세포의 라멜리포디아는 상피 표면 위로 10~20μm/min의 속도로 이동할 수 있게 한다. 세포의 주요 부분에서 분리되었을 때, 라멜리포듐은 여전히 스스로 자유롭게 기어 다닐 수 있다.

라멜리포디아는 운동세포의 앞쪽 가장자리, 앞쪽 가장자리에 있는 특징이다. 그것들은 세포 이동 과정에서 세포를 앞으로 끌어당기는 실제 모터로 여겨진다. 라멜리포듐의 끝부분은 쇄석 매개 내포세포 순환의 일부로서 포유류 세포의 이동에서 외세포증이 발생하는 지점이다. 이것은 거기에 작용하는 폴리머화와 함께 라멜라를 앞으로 확장시켜 세포의 전면을 전진시키는 데 도움을 준다. 따라서 그것은 화학적 축의 과정에서 세포의 조향장치 역할을 한다. 그것은 또한 캡 형성이라 알려진 과정에서 세포 표면에 부착된 입자나 골재가 이동하는 장소다.

구조

구조적으로 마이크로필라멘트의 철조망(ATP경계 형태의 국부적 액틴 모노머)은 세포의 "찾아가는" 가장자리를 향하고, 뾰족한 끝(ADP경계형에서의 국부적 액틴 모노머)은 뒤에 있는 라멜라를 향한다.[3] 이것은 라멜리포듐 전체에 트레드밀링을 생성하며, 이는 전체 입자의 역류 흐름을 돕는다.[3] 아르p2/3 단지는 라멜리포디아에 있는 마이크로필라멘트-마이크로필라멘트 접합부에 있으며 액틴 메쉬워크를 조성하는데 도움을 준다. Arp 2/3은 기존 마이크로필름에만 결합할 수 있지만, 일단 결합하면 새로운 마이크로필름의 증설 부지를 만들어 분기를 만든다.[4] 아르p2/3와 중합한 액틴에서 흔히 발견되는 또 다른 분자는 코르텍틴으로, 이것은 티로신 키나아제 신호 전달을 라멜리포듐과 그 관련 구조에서 세포골격계 재구축과 연결시키는 것으로 보인다.[4]

Rac과 Cdc42는 두 개의 Rho-family GTPases로, 보통 세포질 자극적이지만 특정 조건 하에서는 세포막에서도 발견될 수 있다.[2] Cdc42가 활성화되면 위스코트-알드리히 신드롬 단백질(WASP) 계열 수용체와 상호작용할 수 있으며, 특히 N-WASP는 이후 Arp2/3을 활성화한다. 이것은 분기를 자극하고 세포 운동성을 증가시킨다.[2] Rac1은 코르텍틴이 세포막으로 국소화되도록 유도하고, 여기서 F-actin과 Arp2/3를 동시에 결합한다. 그 결과 라멜리포듐의 구조적인 재구성과 그에 따른 세포 운동성이 나타난다.[4] 라마는 라멜리포디아를 촉진하는 반면 cdc42는 필로포디아를 촉진한다.[5]

에나/VASP 단백질은 라멜리포디아의 최전방 가장자리에서 발견되는데, 여기서 라멜리포디알 돌출과 화학적 축에 필요한 액틴 중합화를 촉진한다. 또한, ENA/VASP는 액틴 중합작용을 중지시키는 단백질을 캡핑하는 작용을 방지한다.[6]

참조

  1. ^ a b Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York, NY: Garland Science. pp. 908, 931, 973–975. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  2. ^ a b c Small, J. Victor; Stradal, Theresia; Vignal, Emmanuel; Rottner, Klemens (2002). "The lamellipodium: where motility begins". Trends in Cell Biology. 12 (3): 112–120. doi:10.1016/S0962-8924(01)02237-1. PMID 11859023.
  3. ^ a b Cramer, Louise P. (1997). "Molecular mechanism of actin-dependent retrograde flow in lamellipodia of motile cells" (PDF). Frontiers in Bioscience. 2 (4): d260–270. doi:10.2741/a189. PMID 9206973.
  4. ^ a b c Weed, Scott A.; Karginov, Andrei V.; Schafer, Dorothy A.; Weaver, Alissa M.; Kinley, Andrew W.; Cooper, John A.; Parsons, J. Thomas (2000). "Cortactin localization to sites of actin assembly in lamellipodia requires interactions with F-actin and the Arp2/3 complex". Journal of Cell Biology. 151 (1): 29–40. doi:10.1083/jcb.151.1.29. PMC 2189811. PMID 11018051.
  5. ^ Hall, Alan (1998). "Rho GTPases and the actin cytoskeleton". Science. 279 (5350): 509–514. Bibcode:1998Sci...279..509H. doi:10.1126/science.279.5350.509. PMID 9438836.
  6. ^ Bear, James E.; Gertler, Frank B. (2009). "Ena/VASP: towards resolving a pointed controversy at the barbed end". Journal of Cell Science. 122 (12): 1947–1953. doi:10.1242/jcs.038125. PMC 2723151. PMID 19494122.

외부 링크