N 종단

N-terminus
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녹색으로 강조 표시된 N말단α-아미노산(예: L-발린)과 청색으로 표시된 C말단α-아미노산(예: L-알라닌)을 가진 테트라펩타이드(예: Val-Gly-Ser-Ala).이 테트라펩타이드는 mRNA 시퀀스 5'-GUGUGUGCU-3'로 부호화될 수 있다.

N 말단(아미노 말단, NH2 말단, N 말단 또는 아민 말단이라고도 함)은 단백질 또는 폴리펩타이드의 시작이며, 폴리펩타이드의 말단에 위치한 유리 아민기(-NH2)를 참조한다.펩타이드 내에서 아민기는 다른 아미노산의 카르본기에 결합되어 사슬이 된다.그러면 펩타이드의 한쪽 끝에는 C-말단이라고 불리는 활성 카르본기가, 다른 한쪽 끝에는 N-말단이라고 불리는 활성 아민기가 남습니다.관례상 펩타이드 배열을 왼쪽에서 오른쪽으로(LTR 쓰기 시스템에서)[1] N 말단에서 C 말단으로 쓴다.이것은 전달 RNA에서 단백질이 번역될 때, 단백질의 카르복실 끝에 아미노산이 추가되면서 N 말단에서 C 말단으로 생성되기 때문에 번역 방향과 텍스트 방향의 상관 관계가 있습니다.

화학

각 아미노산은 아민기와 카르본기를 가진다.아미노산은 하나의 아미노산의 카르복실기와 다음 아미노산의 아민기를 머리끝에서 꼬리끝으로 결합하는 탈수반응을 통해 형성되는 펩타이드 결합에 의해 서로 결합되어 폴리펩타이드 사슬을 형성한다.사슬은 두 개의 말단, 즉 N-말단과 결합되지 않은 카르복실기,[2] C-말단을 가지고 있습니다.

단백질이 메신저 RNA에서 번역될 때, 그것은 N 말단에서 C 말단으로 만들어집니다.번역의 신장 단계 동안 아미노산의 아미노 말단은 성장 사슬의 카르복실 말단에 부착됩니다.아미노산 메티오닌에 대한 유전자 코드의 시작 코돈 이후, 대부분의 단백질 배열은 메티오닌(또는 박테리아, 미토콘드리아 및 엽록체에서는 변형된 N-포르밀메티오닌, fMet)으로 시작합니다.그러나 일부 단백질은 예를 들어 단백질 전구체로부터의 분열에 의해 번역 후 변형되므로 N 말단에 다른 아미노산을 가질 수 있다.

기능.

N단자 타겟팅 신호

N-말단은 단백질 생합성 중에 리보솜을 빠져나가는 단백질의 첫 번째 부분입니다.그것은 종종 적절한 소기관으로 단백질을 직접 전달하는 "세포 내 우편 번호"인 신호 펩타이드 서열을 포함합니다.신호 펩타이드는 일반적으로 신호 펩티드가 목적지에서 제거된다.단백질의 N 말단 아미노산은 단백질의 반감기의 중요한 결정 요인이다(분해 가능성).이를 N 엔드 규칙이라고 합니다.

시그널펩티드

주요 기사 : 시그널 펩타이드

N-말단 신호 펩타이드는 신호 인식 입자(SRP)에 의해 인식되어 단백질을 분비 경로로 표적화한다.진핵세포에서 이들 단백질은 거친 소포체에서 합성된다.원핵세포에서 단백질은 세포막을 통해 수출된다.엽록체에서 신호 펩타이드는 단백질을 틸라코이드로 표적화한다.

미토콘드리아타겟팅펩티드

N 말단 미토콘드리아 표적화 펩타이드(mtTP)는 단백질이 미토콘드리아로 유입되도록 한다.

엽록체표적펩타이드

N 말단 엽록체 표적화 펩타이드(cpTP)는 단백질이 엽록체 안으로 유입되도록 한다.

N단말기

단백질 N-termini는 동시 또는 사후 번역될 수 있다.아미노펩티드가수분해효소에 의한 개시제 메티오닌(iMet) 제거, 아세틸, 프로피오닐기 프로피오닐], 메틸기 등의 작은 화학기 부착, 팔미토일기 및 미리스토일기[3] 등의 막앵커의 첨가가 변경된다.

N말단 아세틸화

주요 문서: N 단자 아세틸화

N 말단 아세틸화는 원핵생물 및 진핵생물 모두에서 발생할 수 있는 단백질 변형의 한 형태이다.N 말단 아세틸화는 단백질이 분비 경로를 [4]따르는 것을 막을 수 있다고 제안되었다.

N-미리스토일화

주요 기사:미리스토일화

N 말단은 myristoyl anchor를 추가하여 변경할 수 있습니다.이렇게 변형된 단백질은 변형 신호로서 N 말단에 컨센서스 모티브를 포함한다.

N-아실화

주요 기사: Palmitoylation

N 말단은 또한 지방산 앵커 첨가에 의해 변형되어 N-아세틸화 단백질을 형성할 수 있다.이러한 수정의 가장 일반적인 형태는 팔미토일기를 추가하는 것이다.

「 」를 참조해 주세요.

  • C 종단
  • TopFIND는 단백질 분해효소, 분해 부위 특이성, 기질, 억제제 및 활성에서 유래한 단백질 말단을 다루는 과학적 데이터베이스입니다.

레퍼런스

  1. ^ Reusch, William (5 May 2013). "Peptides & Proteins". Michigan State University Department of Chemistry.
  2. ^ Voet, Donald; Voet, Judith G.; Pratt, Charlotte W. (2013). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (4th ed.). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 978-0470547847.
  3. ^ Varland (April 21, 2015). "N-terminal modifications of cellular proteins:The enzymes involved, their substrate specificities and biological effects". Proteomics. 15 (14): 2385–401. doi:10.1002/pmic.201400619. PMC 4692089. PMID 25914051.
  4. ^ Arnesen, Thomas (May 31, 2011). "Towards a Functional Understanding of Protein N-Terminal Acetylation". PLOS Biology. 9 (5): e1001074. doi:10.1371/journal.pbio.1001074. PMC 3104970. PMID 21655309.