Integralni membranski protein
Integralni membranski protein (IMP) je tip membranskih proteina koji su permanentno privezani za biološke membrane. Ovdje su uključeni svi transmembranski proteini, ali svi IMP nisu transmembranski proteini.[1] IMPs comprise a significant fraction of the proteins encoded in an organism's genome.[2] Proteini koji prolaze kroz membranu su okruženi "prstenastim" lipidaima (pogledajte prstenasta lipidna ljuska), koji se definiraju kao lipidi u direktnom kontaktu sa membranskim proteinima. Takvi proteini mogu biti odvojeni od biološke membrane samo pomoću deterdženata, nepolarnih otapala ili ponekad denaturirajućim agensima.[3][4][5][6]
Struktura
[uredi | uredi izvor]Određene su trodimenzijske strukture ~160 različitih integranih membranskih proteinsa have, na atomskoj rezoluciji, pomoću X-zrakovne kristalografije nuklearno-magnetne rezonansne spektroskopije. One su izazovan predmet za proučavanja vezana za izdvajanje i kristalizaciju. Osim toga, strukture mnogih u vodi rastvorljivih proteinskih domena IMP dostupne su u Proteinskoj banci podataka. Njihova membranska vezanja α-heliksa su uklonjena, kako bi se olakšalo izdvajanje i kristalizacija. Traži integralni membranski proteini u PDB (na osnovu klasifikacije ontologije gena).[7][8][9][10]
IMP mogu se podijeliti u dvije grupe:
- Politopski proteini (Transmembranski proteini)
- Integralni monotopski proteini
Integralni politopski protein
[uredi | uredi izvor]Najčešći tip IMP je transmembranski protein (TM), koji se proteže čitavom biološkom membranom. Jednostruko-prelazeći proteini prelaze membranu samo jednom, dok multi-prelazeći proteini tkaju, izlaze i prelaze po nekoliko puta. Jenostruko prelazeći TM proteini mogu se svrstati kao tip I, koji su postavljeni tako da je njihov karboksilni kraj usmjeren prema citosolu, ili tip II, koji imaju amino, odnosno N-krajeve prema citosolu. Proteini tipa III imaju više transmembranskih domena u jednom polipeptidu, a tip IV se sastoji od nekoliko različitih polipeptida koji se okupljaju zajedno u kanalu kroz membranu. Proteini tipa V su usidreni u lipidni dvosloj preko kovalentno povezanih lipida. Konačno, proteini tipa VI imaju i transmembranski domen i lipidna sidra.
Integralni monotopski proteini
[uredi | uredi izvor]Integralni monotopski proteini su vezani za membranu sa jedne strane, ali se ne protežu duž kompletnog lipidnog dvosloja.
Određivanje strukture proteina
[uredi | uredi izvor]Inicijativa proteinske strukture (PSI), finansirana iz Američkog nacionalni instituta za opće medicinske nauke (NIGMS), dio je Nacionalnog nistituta zdravlja (NIH), ima među svojim ciljevima da se utvrdi tridimenzijska struktura proteina i razviju tehnike za upotrebu u strukturnoj biologiji, uključujući i membranske proteine. Homologno modeliranje može se koristiti za izgradnju modela atomske rezolucije kao "meta" integralnih proteina iz sekvence aminokiselina i eksperimentalnih trodimenzijskih struktura, povezanih homolognih proteina. Ovaj postupak se u velikoj mjeri koristi za ligande, receptore spregnute sa G-proteinom (receptore) i njihove komplekse.[11]
Funkcija
[uredi | uredi izvor]Integralni membranski proteini (IMP) uključuju transportere, linkere, ionske kanale, receptore, enzima, strukturne domene membranskih vezanja, proteine koji su uključeni u akumulacije i prenos energije i proteine koji su odgovorni za ćelijsku adheziju. Klasifikacija transportera mogu se naći u Baza podataka transporterske klasifikacije.[12]
Kao primjer odnosa između IMP (u ovom slučaju bakterijskih fotoprihvatajućih pigmenata, bakteriorodopsina) i membrane koja formira fosfolipidni dvosloj. U ovom slučaju integralni membranski protein obuhvata fosfolipidni dvosloj sedam puta. Dio proteina koji je ugrađen u hidrofobnim regijama dvosloja su alfa spiralni i sastoje se od pretežno hidrofobnih aminokiselina. Terminalni amino protein je u citosolu, dok je regija C-kraja izvan ćelije. Membrana koja sadrži ovaj protein ima sposobnost da funkcionira u fotosintezi.[13]
Perimjeri
[uredi | uredi izvor]Primjeri integralnih membranskih proteina su:
- Insulinski receptor,
- Neki tipovi proteina ćelijske adhezije ili molekula ćelijske adhezije (CAM) kao što su integrini, kaderini, NCAM ili selektini,
- Neki tipovi proteinskih receptora
- Glikoforin,
- Rodopsin,
- Band 3
- CD36
- GPR30
- Glukozna permeaza,
- Ionski kanali i izlazi
- G protein upareni receptori (tj. Beta-adrenerginski receptor)
- Seipin
Također pogledajte
[uredi | uredi izvor]- Membranski protein
- Transmembranski protein
- Prstenbasta lipidna ljuska
- Orientations of Proteins in Membranes database
- ITM2A
Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ Steven R. Goodman (2008). Medical cell biology. Academic Press. str. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0.
- ^ Wallin E, von Heijne G (1998). "Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms". Protein Science. 7 (4): 1029–38. doi:10.1002/pro.5560070420. PMC 2143985. PMID 9568909.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u:
|author=(pomoć) - ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Alberts B.; et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9. Eksplicitna upotreba et al. u:
|author=(pomoć) - ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Atkins P., de Paula J. (2006). Physical chemistry, 8th Ed. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-8759-8.
- ^ Whitten K.W., Gailey K. D. and Davis R. E. (1992). General chemistry, 4th Ed. Philadelphia: Saunders College Publishing. ISBN 0-03-072373-6.
- ^ Petrucci R. H., Harwood W. S., Herring F. G. (2002). General Chemistry, 8th Ed. New York: Prentice-Hall. ISBN 0-13-014329-4.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Laidler K. J. (1978). Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings. Menlo Park. ISBN 0-8053-5680-0.
- ^ Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B (septembar 2011). "Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor". J Biol Chem. 286 (36): 31661–75. doi:10.1074/jbc.M111.261404. PMC 3173127. PMID 21685390.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (januar 2009). "The Transporter Classification Database: recent advances". Nucleic Acids Res. 37 (Database issue): D274–8. doi:10.1093/nar/gkn862. PMC 2686586. PMID 19022853.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ "Integral membrane proteins". academic.brooklyn.cuny.edu. Arhivirano s originala, 1. 2. 2015. Pristupljeno 29. 1. 2015.
Vanjski linkovi
[uredi | uredi izvor]