Saltu al enhavo

Alfa-helico: Malsamoj inter versioj

El Vikipedio, la libera enciklopedio
[nekontrolita versio][nekontrolita versio]
Enhavo forigita Enhavo aldonita
VolkovBot (diskuto | kontribuoj)
e roboto aldono de: fa:مارپیچ آلفا
Rescuing 1 sources and tagging 0 as dead.) #IABot (v2.0.8.7
 
(16 mezaj versioj de 12 uzantoj ne montriĝas)
Linio 1: Linio 1:
La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco
La ĉefa trajto de la '''alfa-helico''' estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco


\ /
\ /
Linio 9: Linio 9:


Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo.
Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo.



Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.
Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.
Linio 16: Linio 15:
Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la [[flanka-grupo|flankajn-grupojn]] direktitaj al la ekstero de la helico.
Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la [[flanka-grupo|flankajn-grupojn]] direktitaj al la ekstero de la helico.


Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe [[hidrofila|hidrofilaj]] kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe [[hidrofoba|hidrofobaj]].
Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe [[hidrofila]]j kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe [[hidrofoba]]j.


Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.
Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.

[[Kategorio:Biokemio]]
<gallery>
<gallery>
Dosiero:AlphaHelixBALL.png|<!-- thumb|left|180px|de:Alpha-Helix innerhalb eines Proteins, Darstellung der Atome und Zylinder-Darstellung. de->eo:Alfa-helico _innerhalb_ _eines_ _Proteins_, _Darstellung_ _der_ _Atome_ _und_ _Zylinder_-_Darstellung_. -->
Dosiero:AlphaHelixBALL.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Alpha-Helix innerhalb eines Proteins, Darstellung der Atome und Zylinder-Darstellung. de->eo:Alfa-helico _innerhalb_ _eines_ _Proteins_, _Darstellung_ _der_ _Atome_ _und_ _Zylinder_-_Darstellung_. -->
Dosiero:Alpha1.png|<!-- thumb|left|180px|de:Wasserstoffbrücken -->
Dosiero:Alpha1.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Wasserstoffbrücken -->
Dosiero:Alpha2.png|<!-- thumb|left|180px|de:Helixrad -->
Dosiero:Folding proteine 1EFN focussing on alpha helix.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Helixrad -->
Dosiero:Alpha3.png|<!-- thumb|left|180px|de:coiled Coil -->
Dosiero:AlphaHelix Coiled-Coil.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:coiled Coil -->
</gallery>
</gallery>
{{-}}
<br clear=all>

== Eksteraj ligiloj ==
== Eksteraj ligiloj ==
{{Projektoj}}
{{el}} http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207
* http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207 {{Webarchiv|url=https://web.archive.org/web/20060227102018/http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207 |date=2006-02-27 }}
{{el}} http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm <!-- en:Interactive model of an &alpha;-helix en->eo:_Interactive_ modelo (da, de) (an, _) &_alpha_;-(helico (apartigilo), helico) -->
* http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm {{Webarchiv|url=https://web.archive.org/web/20120716201839/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm |date=2012-07-16 }} <!-- en:Interactive model of an &alpha;-helix en->eo:_Interactive_ modelo (da, de) (an, _) &_alpha_;-(helico (apartigilo), helico) -->


[[de:Α-Helix]]
[[Kategorio:Proteomiko]]
[[el:Άλφα έλικα]]
[[en:Alpha helix]]
[[es:Hélice alfa]]
[[fa:مارپیچ آلفا]]
[[fi:Alfa-kierre]]
[[fr:Hélice alpha]]
[[he:סליל אלפא]]
[[it:Alfa elica]]
[[ja:Αヘリックス]]
[[lt:Alfa spiralė]]
[[nl:Alfa-helix]]
[[no:Alfaheliks]]
[[oc:Eliç alfa]]
[[pl:Helisa alfa]]
[[pt:Alfa-hélice]]
[[ru:Альфа-спираль]]
[[simple:Alpha helix]]
[[sr:Алфа хеликс]]
[[sv:Alfahelix]]
[[uk:Альфа-спіраль]]
[[zh:Α螺旋]]

Nuna versio ekde 00:15, 25 apr. 2022

La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco

                \       /
                 N-H:O=C
                /       \

povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvar aminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo).

Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo.

Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.

En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj). Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la flankajn-grupojn direktitaj al la ekstero de la helico.

Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe hidrofilaj kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe hidrofobaj.

Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.

Eksteraj ligiloj

[redakti | redakti fonton]