Alfa-helico: Malsamoj inter versioj
[nekontrolita versio] | [nekontrolita versio] |
konvertilo (diskuto) e Aŭtomata konvertado |
Rescuing 1 sources and tagging 0 as dead.) #IABot (v2.0.8.7 |
||
(43 mezaj versioj de 29 uzantoj ne montriĝas) | |||
Linio 1: | Linio 1: | ||
La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco |
La ĉefa trajto de la '''alfa-helico''' estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco |
||
\ / |
\ / |
||
N-H:O=C |
N-H:O=C |
||
/ <nowiki>\</nowiki> |
/ <nowiki>\</nowiki> |
||
povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvar |
povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvar |
||
aminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 [[aminoacida restaĵo|restaĵojn]]/volviĝo de spiralo). |
aminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 [[aminoacida restaĵo|restaĵojn]]/volviĝo de spiralo). |
||
Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo. |
|||
Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º. |
|||
En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj). |
En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj). |
||
Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la [[flanka-grupo|flankajn-grupojn]] direktitaj al la ekstero de la helico. |
Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la [[flanka-grupo|flankajn-grupojn]] direktitaj al la ekstero de la helico. |
||
Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe [[hidrofila |
Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe [[hidrofila]]j kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe [[hidrofoba]]j. |
||
Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj. |
Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj. |
||
<gallery> |
|||
Dosiero:AlphaHelixBALL.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Alpha-Helix innerhalb eines Proteins, Darstellung der Atome und Zylinder-Darstellung. de->eo:Alfa-helico _innerhalb_ _eines_ _Proteins_, _Darstellung_ _der_ _Atome_ _und_ _Zylinder_-_Darstellung_. --> |
|||
Dosiero:Alpha1.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Wasserstoffbrücken --> |
|||
Dosiero:Folding proteine 1EFN focussing on alpha helix.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:Helixrad --> |
|||
Dosiero:AlphaHelix Coiled-Coil.png|<!-- thumb|maldekstra|180px|de:coiled Coil --> |
|||
</gallery> |
|||
{{-}} |
|||
== Eksteraj ligiloj == |
|||
{{Projektoj}} |
|||
* http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207 {{Webarchiv|url=https://web.archive.org/web/20060227102018/http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207 |date=2006-02-27 }} |
|||
* http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm {{Webarchiv|url=https://web.archive.org/web/20120716201839/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm |date=2012-07-16 }} <!-- en:Interactive model of an α-helix en->eo:_Interactive_ modelo (da, de) (an, _) &_alpha_;-(helico (apartigilo), helico) --> |
|||
[[Kategorio:Proteomiko]] |
Nuna versio ekde 00:15, 25 apr. 2022
La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco
\ / N-H:O=C / \
povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvar aminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo).
Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo.
Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.
En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj). Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la flankajn-grupojn direktitaj al la ekstero de la helico.
Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe hidrofilaj kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe hidrofobaj.
Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.
Eksteraj ligiloj
[redakti | redakti fonton]- http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/20/11207 Arkivigite je 2006-02-27 per la retarkivo Wayback Machine
- http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame_helixen.htm Arkivigite je 2012-07-16 per la retarkivo Wayback Machine