TRIPSINA

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TRIPSINA

La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptdicos de


las protenas mediante hidrlisis para formar pptidos de menor tamao y aminocidos. La
tripsina es producida en el pncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde
es esencial para la digestin. El pH ptimo es 8 y la temperatura ptima es 37 C. Es una
enzima especfica ya que liga al pptido en las posiciones del carboxilo de residuos
Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminocidos con grupos R cargados
positivamente, fragmentando al pptido inicial.
La tripsina es producida por el pncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y
luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa)
mediante corte proteoltico.
La tripsina es secretada en el pncreas, actua en el duodeno hidrolizando pptidos en sus
componentes estructurales bsicos conocidos como aminocidos (stos pptidos a su vez
son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada protenas en el
estmago). Esto es necesario para el proceso de absorcin de las protenas presentes en
la comida, ya que a pesar de que los pptidos son mucho ms pequeos con respecto a
las protenas, son an demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del
intestino. La tripsina realiza la hidrlisis de los enlaces peptdicos. El mecanismo
enzimtico es igual al de las otras Sern proteasas: una trada cataltica convierte a la
serina del sitio activo en nucleoflica. Esto se logra modificando el ambiente electrosttico
de la serina. La reaccin enzimtica catalizada por las tripsinas es termodinmicamente
favorable pero tiene una alta energa de activacin (es cinticamente desfavorable). Las
tripsinas tienen un pH ptimo de operacin de 8 y una temperatura ptima de operacin de
37 C.
LAS ENZIMAS PANCREATICS MAS IMPORTANTES, TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA Y
ELASTASA SON CINETICAMENTE MUY SIMILARES, HIDROLIZANDO PEPTIDOS Y
SUSTRATOS TIPO ESTER. Sus actividades son mximas a un pH cercano a 7,8,
disminuyendo a bajo pH con un pK
a
de aproximadamente, 6,8. En los tres casos se forma
un acilenzima durante la reaccin en la que la porcin carboxlica del sustrato esterifica el
hidroxilo de la serina reactiva.
La principal diferencia entre las tres es la especificidad. La tripsina es especfica para
pptidos y esteres de los aminocidos lisina y arginina; la quimotripsina para las cadenas
laterales hidrfobas y voluminosas de la fenilalanina, tirosina y triptfano; la elastasa para
los hidrofbicos pequeos como la alanina.

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