UNIVERSIDAD NACIONAL JOSÉ MARÍA ARGUEDAS

FACULTAD DE INGENIERÍA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

MONOGRAFÍA : PROTEINAS

DOCENTE : Ing. Dianeth Buleje Campos

ESTUDIANTES : Pardo Centeno, Ivan Junior

: Yaliendo Huamán, Luis Alberto

ANDAHUAYLAS – PERÚ

2016

1
 Índice

Introducción -----------------------------------------------------------------------------------------------3

Proteínas ---------------------------------------------------------------------------------------------------4

Clasificación-----------------------------------------------------------------------------------------------12

Funciones --------------------------------------------------------------------------------------------------17

Importancia en el organismo---------------------------------------------------------------------------20

Metabolismo------------------------------------------------------------------------------------------------22

Derivados----------------------------------------------------------------------------------------------------25

Alimentos y su acción-------------------------------------------------------------------------------------27

Propiedades-------------------------------------------------------------------------------------------------29

Ensayos de reconocimiento-----------------------------------------------------------------------------31

ENZIMAS-----------------------------------------------------------------------------------------------------39

Breve historia -----------------------------------------------------------------------------------------------42

Tipos y fuentes de obtención----------------------------------------------------------------------------43

Como trabajan ----------------------------------------------------------------------------------------------44

Clasificación--------------------------------------------------------------------------------------------------45

Nomenclatura-------------------------------------------------------------------------------------------------49

Reconocimiento----------------------------------------------------------------------------------------------52

Bibliografía-----------------------------------------------------------------------------------------------------59

2
Introducción
Por noción sabemos que las biomoléculas son: carbohidratos, lípidos, proteínas.

Estos últimos de gran importancia en nuestro organismo, son compuestos químicos

muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la
leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos
químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen
en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así
como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en
algunas fósforo y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más
simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las
sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas;
el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen
animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los
aminoácidos que se conocen, que son veinte, hay ocho que son imprescindibles para la
vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

Aparte están las enzimas, grandes proteínas, moléculas de suma importancia que aceleran
las reacciones químicas. Catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas. Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas,
que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con exactitud.

3
 Proteínas
1. HISTORIA

En el primer siglo de nuestra vida Plinio E Viejo acuñó el término albumen haciendo
referencia a la clara de huevo

En 1747, lacopo Beccari describió como obtener gluten a partir de la harina de trigo,
solo con amasar ésta con agua para eliminar el almidón. También se sabía cómo la
separación de la sangre coagulada del suero daba lugar a un material rojo, insoluble
en agua, llamada fibrina. Por Furcroy. El último de los materiales proteicos
estudiados intensamente durante esa época fue el cuajo obtenido tras tratar la leche
con ácidos. Este material fue el que se denominó caseína

En 1827 William Prout, clasificó las sustancias que formaban los alimentos en tres
categorías: las sacarinas (los azúcares actuales), las oleaginosas (los actuales
lípidos) y las albuminosas (las que hoy llamamos proteínas)

Luego las proteínas fueron descritas por primera vez por el químico sueco Jöns
Jakob Berzelius en 1838. Posteriormente en 1902 Hermann Emil Fischer y Hermann
Emil Fischer proponen la existencia del enlace peptídico. Sin embargo, el papel
central de las proteínas en los organismos vivos no se aprecia plenamente hasta
1926, cuando James B. Sumner mostró que la enzima ureasa es una proteína. La
primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de insulina, por Frederick
Sanger, quien ganó el Premio Nobel por este logro en 1958.

Las primeras estructuras de proteínas resueltas fueron la hemoglobina y la

mioglobina, por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente, en
1958. Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas fueron determinadas por
análisis de difracción de rayos-x; Perutz y Kendrew comparten el Premio Nobel de
1962 de Química por sus descubrimientos.

4
2. DEFINICIÓN

Proteína deriva del griego proteuo que significa “En primer lugar o yo primero”
o del Dios Proteo, por la cantidad de formas que puede adoptar. Sugiere que todas
las funciones básicas de las células dependen de proteínas específicas; entonces
se puede decir que no existe vida sin proteínas. Están presentes en cada célula y
en cada organoide celular pudiendo ser estructurales o enzimáticas.

Las proteínas son sustancias complejas nitrogenadas a las cuales se le une

azufre y fósforo (biomoléculas), formadas por la unión de ciertas sustancias más
simples llamadas aminoácidos. Son los más sólidos, más abundantes en el
protoplasma celular.

La formación de estos polímeros o macromoléculas se da cuando un aminoácido

cede al OH del carboxilo y un H del grupo amino de otro aminoácido liberándose
una molécula de agua, dando origen al puente o enlace peptídico resultando un di
péptido, si se unen 3 aminoácidos se les llama tripéptido, 5 es un pentapéptido, (la
distancia entre las uniones peptídicas es de 3.5 A), el aminoácido terminal de la
cadena que tiene el grupo carboxilo se denomina aminoácido C terminal y el que
lleva el grupo amino libre aminoácido N terminal.

5
 …….

3. ESTRUCTURA

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de
la anterior en el espacio.

A. ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos (aa) que conforman la

proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aminoácidos se encuentran, determinando así su función. La primera
estructura primara determinada fue de la insulina por Singer (Nobel - 1957)

Presentan enlace dusidulfuro por aminoácidos que tienen azufre, como la cisteína.

6
 Estructura primaria de
la insulina

B. ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio. Los aminoácidos (aa), a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

 La alfa hélice, forma de cilindro, aquí la cadena peptídica se enrolla alrededor

de un cilindro imaginario y se halla estabilizada por enlaces puentes de
hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo de los aminoácidos
situados cuatro residuos más adelante en la misma cadena polipeptídica. Es
la más estable, dextrógira ser repite cada 5.4 A. presentan esta estructura
colágeno, prolina

 La conformación beta, forma de hoja plegada, aquí la molécula adopta la

conformación de una hoja de papel plegada, y se halla estabilizada por
puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de los tramos
apareados de la cada polipeptídica. Presentan esta estructura la queratina
de la seda o fibroína.

7
 Estructura secundaria
(Alfa hélice)

Estructura secundaria
(Hoja plegada)

C. ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la más común de las proteínas. La estructura terciaria informa sobre la

disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular o filamentosa, los globulares son solubles en
agua y soluciones salinas y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, etc.,
se mantienen unidos por enlaces puente disulfuro, puente de hidrógeno, fuerza de
Vander Walls y puente salino; presentan esta estructura, la Mioglobina, ésta posee
153 aminoácidos. Los de conformación filamentosa son insolubles en agua y
disoluciones salinas.
8
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y
por tanto la terciaria.

D. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Resulta de la combinación de dos o más cadenas polipeptídica con estructura

terciaria, para formar un complejo proteico, cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero, el número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como
la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

Están unidas por fuerzas de tipo físico, químico, enlaces de hidrógeno y puente
disulfuro. Presentan esta estructura virus mosaico, la hemoglobina.

9
10
11
 CLASIFICACIÓN

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:

Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina,

tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido

aspártico y ácido glutámico.

1. Según su composición:

Pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".

 Las "simples" o "Holoproteínas"

Son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.

Tenemos:

Globulares

 Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

 Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

 Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

12
  Las proteínas conjugadas, complejas o heteroproteinas

 Se sub clasifican de acuerdo con la

naturaleza de sus grupos prostéticos.

 Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son

proteínas que al hidrolizarse producen

también, además de los aminoácidos,

otros componentes orgánicos o

inorgánicos.

 La porción no protéica de una proteína

conjugada se denomina "grupo prostético".

La siguiente tabla muestra la clasificación completa:

CONJUGADAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Ácidos nucléicos

Lipoproteínas Lípidos

Fosfoproteínas Grupos fosfato

Metaloproteínas Metales

Glucoproteínas Monosacáridos

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Glucoproteínas

 Ribonucleasa

 Mucoproteínas

 Anticuerpos

 Hormona luteinizante

Lipoproteínas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas

 Nucleosomas de la cromatina

 Ribosomas

Cromoproteínas

 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

 Citocromos, que transportan electrones

2. Según su conformación

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos

característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre

los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que difieren en sus

conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".

Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma

paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se

trenzan sobre sí mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en

el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es

14
la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales

soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas

y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.

Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan

sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado”. El resultado es

una macro-estructura de tipo esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones

de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones

bioquímicas, son proteínas globulares.

3. Según su función:

La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá las más extensas

que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.

Enzimas:

Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de

estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos

complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan

la velocidad de una reacción, al menos un millón de veces.

Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son

proteínas conjugadas.

Proteínas de transporte:

Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por

15
ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y

hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie

de proteínas que transportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración

aeróbica.

Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de

proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con

cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de

una contracción muscular.

Proteínas estructurales o de soporte:

Las proteínas fibrosas como el colágeno y la a-queratina constituyen la estructura de

muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.

Anticuerpos:

Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar su sustancias

extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.

Proteoreceptores:

Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos

nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del

ojo.

Hormonas y Proteínas represoras:

Son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas

represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información

genética en la biosíntesis de otras moléculas.

16
 FUNCIONES

Las proteínas determinan la

forma y la estructura de las

células y dirigen casi todos

los procesos vitales. Las

funciones de las proteínas

son específicas de cada una

de ellas y permiten a las

células mantener su

integridad, defenderse de

agentes externos, reparar

daños, controlar y regular

funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión

selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la

misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen

a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al

oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las

hormonas a sus receptores específicos, etc...

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

17
Función estructural

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

 Las histonas, forman parte de los cromosomas que

regulan la expresión de los genes.

 Ciertas glucoproteínas forman parte de las

membranas celulares y actúan como receptores o

facilitan el transporte de sustancias.

Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.

 La queratina de la epidermis.

 Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña

y los capullos de seda, respectivamente.

Función enzimática

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan

como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan

los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del

crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la

calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función reguladora

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular

18
(como la ciclina).

Función homeostática

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores

para mantener constante el pH del medio interno.

Función defensiva

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar

hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las

mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o

venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con

funciones defensivas.

Función de transporte

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

 Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

 Los citocromos transportan electrones.

Función contráctil

19
  La actina y la miosina constituyen las

miofibrillas responsables de la contracción

muscular.

 La dineina está

relacionada con el movimiento

de cilios y flagelos.

Función de reserva

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de

la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

 La lactoalbúmina de la leche.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO

Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar

proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de
20
ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.

Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir

dicha cantidad.

Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de

sintetizarlos si no se ingieren.

Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores

limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.

Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).

Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en

triptofano.

El pescado, pollo, vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas, etc) son

deficitarias en cisteína y metionina.

El huevo es deficitario en metionina para el adulto.

La mal nutrición provoca:

Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y

de glóbulos blancos disminuye.

La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.

La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de

nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus

precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.

Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los

microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando el

daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una

21
infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos

inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.

La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que

se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.

En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las

sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de

microrganismos infecciosos que pudieron entrar.

Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de

secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en

cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el

mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

METABOLISMO

Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente

una pequeña cantidad de componentes individuales.

Agua, para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a través de

los pulmones, y como vehículo en la eliminación de solutos a través de la orina.

Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las

pérdidas por evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden

verse muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor. Los alimentos preparados

normalmente aportan algo más de un litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en

la destrucción de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el

resto se toma directamente como bebida.

Necesitamos energía para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y

22
realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de

"metabolismo basal"

Metabolismo basal

En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la síntesis de proteínas (que

es la actividad que más energía consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte

activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazón y la respiración

(alrededor del 10 %).

Existen grandes diferencias en el consumo de energía por los distintos órganos. El cerebro

consume el 20 % de la energía utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular,

aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energía que una persona

precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del número de células

metabólicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como

ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporción de energía (el esqueleto

y el tejido adiposo son poco activos metabólicamente, por ejemplo), pero en una primera

aproximación, pueden considerarse las necesidades energéticas de una persona no

especialmente obesa como una función de su peso. La estimación que se utiliza

generalmente es de 1 kilocaloría por kilogramo de peso corporal y por hora.

Necesidades en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en función

de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento de las

necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por

siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energético de casi cualquier actividad

humana, utilizando como sistema de medida el consumo de oxígeno y la producción de

CO2. Los valores exactos dependen de las características de la persona (peso sobre todo,

pero también sexo y edad).

23
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energético según

la actividad:

Actividad ligera:

Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo doméstico, conducir un

tractor.

Actividad moderada:

Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.

Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería, jugar al futbol.

Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.

Las proteínas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones

orgánicas, actúan como combustible productores de energía. Estos últimos tienen la

tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de

energía son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy

lentamente en comparación con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa

eliminación o que se metabolice adecuadamente.

El organismo obtiene las grasas de dos fuentes: La exógena (alimentación) y la Endógena

(metabolismo).

24
DERIVADOS

 Proteínas citosólicas.

Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se

distinguen:

Las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y

entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan

alrededor de un 25% de las proteínas totales de las neuronas.

Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.

 Proteínas citosólicas

Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal,

cuando el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En relación a estas proteínas

hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina

de las proteínas para su posterior degradación.

 Proteínas nucleares y mitocondriales

También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las

mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al

organelo, por el proceso de traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las

proteínas después de su síntesis, es la importación post-transducción.

Hay dos categorías de proteínas de membranas:

1.- Las proteínas integrales:

25
Se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a neurotransmisores, a

factores de crecimiento). Ellas están insertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están

unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que

atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extra neuronal,

es designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo

N-terminal se ubica en el citosol.

2.- Las proteínas periféricas:

Se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que

hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o

con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).

Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los

polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material

de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta

de cresilo y el azul de metileno) que al microscopio óptico se han identificado como la

substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior

del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continúan

en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son

destinadas (vesículas de secreción).

Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una

variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las

neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son
26
enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.

ALIMENTOS Y SU ACCION

Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el

resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a

su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula

proteica, estos aminoácidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas

por enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El

número casi infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas

helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas, permiten

explicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan en los seres

vivos.

Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte

aminoácidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus

aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y otros compuestos por medio de la

fotosíntesis, casi todos los demás organismos sólo pueden sintetizar algunos. Los

restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano

necesita incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse sano: leucina,

isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos ellos se

encuentran en las proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser

pobres en lisina y triptófano, los especialistas en nutrición humana aconsejan complementar

la dieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que

contienen todos los aminoácidos esenciales.

27
En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales en exceso, por lo

que no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que

afecta a los niños del África tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente

infantil, generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas

recomendada para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para los niños y

lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse

por dos y por tres, respectivamente.

Las proteínas son de difícil asimilación y no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva

no está excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una

sola comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).

Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe

ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como el 15% de la ración calórica diaria) y

sobre todo a partir de alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos adicionales a los

ya señalados son el atún, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne

de soya.

Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas proteínas, o nada, debido en parte

porque los alimentos que las proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje impropio

(tarros) y de rápida descomposición (carnes).

¿Cuáles son las fuentes alimentarias de proteínas?

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Fuentes de origen animal:

 Carne.

 Leche y derivados.

 Huevos.

 Pescados y mariscos.

Fuentes de origen vegetal:

 Leguminosas.

 Cereales.

 Soja.

 Frutos secos.

 Raíces y tubérculos.

 Frutas y hortalizas.

PROPIEDADES

 Especificidad

Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio

acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que

constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior,

29
ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.

Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño

cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria,

secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.

 Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en agua,

debido a que sus radicales polares o hidrófilos

se sitúan hacia el exterior, formando puentes de

hidrógeno con el agua, constituyendo una capa

de solvatación. Esta solubilidad varía

dependiendo del tamaño, de la forma, de la

disposición de los radicales y del pH.

 Desnaturalización

Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad

biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto

provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y

terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son

suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.

30
 ENSAYOS DE RECONOCIMIENTOS

Los métodos utilizados en este caso, químicos o

de coloración, se basan esencialmente en poner

de manifiesto ciertos aminoácidos componentes

de las proteínas, algunos de sus radicales o de

sus enlaces. De esta manera los colorantes que

tiñen a las proteínas al unirse a ciertos radicales

que intervienen en sus constitución (radical

indolico, fenólico, sulfhídrico, etc.), o a las

ligaduras peptídicas, pero sin lograr por ello

caracterizar a la proteína presente.

Es frecuente recurrir a la caracterización de algunos grupos de los aminoácidos que

concurren a la formación de una proteína para poder así determinarla. Mencionemos aquí

unas pocas reacciones de este tipo usadas más generalmente y sus fundamentos.

A. Reacción de la nihidrina

Tiene como objetivo detectar y cuantificar cantidades de aminoácidos libres. Los

aminoácidos, en general reaccionan con la ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno

descubierta en el año de 1954; es un oxidante energético, cuando son calentados con un

exceso de la misma. Todos los aminoácidos que poseen un grupo amino libre y uno

31
carboxilo libre reaccionaran y forman dióxido de carbono, amoníaco, un aldehído que

contiene un átomo de carbono menos que el compuesto original y formación de la ninhidrina

reducida o hidridrantina. Esta reacción da lugar a la formación de un producto color azul o

púrpura (que posteriormente puede ser utilizado para cuantificar el aminoácido).

La molécula de hidridantina, en presencia de otra de ninhidrina, condensa a través del

amoniaco produciendo una estructura denominada indanona o púrpura de Ruhemann,

manifestando un color rojizo, excepto para la prolina, hidroxiprolina y en menor medida para

la histidina En el caso de la prolina, que estructuralmente no posee el grupo amino libre,

sino un grupo imino, la coloración final es amarilla. El amoníaco, la mayoría de los

polipéptidos y las proteínas pueden desarrollar coloración en esta reacción, pero a

diferencia de los aminoácidos, no liberan CO2

La ninhidrina, un agente oxidante poderoso, reacciona con todos los a-aminoácidos a un

pH entre 4 y 8 para dar un compuesto de color violeta.

Las reacciones implicadas son las siguientes:

NINHIDRINA + AMINOACIDO --------------- HIDRINDANTINA + ALDEHIDO + CO2+ NH3

HIDRINDANTINA + NH3 + NINHIDRINA ------------- COMPLEJO DE COLOR VIOLETA + AGUA

32
B.Reacción de Biuret

 El uso de la reacción de Biuret

como método para la estimación

de proteínas en el plasma la

introdujo por primera vez

Reigler. Gornall y colaboradores

modificaron el procedimiento al

agregar tartrato de sodio potasio

en cual actúa con un agente que

forma un complejo para producir

un complejo de proteína-cobre

estable. este método utiliza la reacción de Biuret donde la proteína reacciona con el

reactivo a pH alcalino para formar un complejo colorido azul-violeta.

 El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos

cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de

composición desconocida

33
 El método de Biuret permite determinar la concentración de proteínas de una

muestra.

 Se basa en la reacción que tiene lugar entre los iones de cobre del reactivo de Biuret

y los nitrógenos de los enlaces peptídicos de las proteínas.

 Consiste en tratar una proteína o péptido con Cu++ en medio alcalino, produciéndose

una coloración violácea por formación de un complejo de coordinación entre el Cu++

y los pares electrónicos libres de los nitrógenos de los grupos imino de la unión

peptídica. Son necesarias por lo menos dos uniones peptídicas para que tenga lugar

la reacción.

 La reacción del biuret no es una reacción específica para proteínas. Eso hace que

un resultado positivo con este reactivo deba ser cuidadosamente evaluado para

descartar los resultados falsos positivos.

 Las determinaciones de proteína total son útiles en el diagnóstico y tratamiento de

una diversidad de enfermedades que afectan el hígado, riñones, médula ósea así

como otros trastornos metabólicos o nutricionales.

 Un resultado negativo de la reacción del biuret sobre una muestra problema no

necesariamente indica la ausencia de proteínas, ya que puede ocurrir:

a) que no existan proteínas o péptidos en la muestra (ni tampoco otras sustancias

no proteicas biuret positivas).

b) que existan una o más sustancias interferentes en la muestra que impidan que

se produzca la reacción (lo que daría lugar a un resultado falso negativo). Esto

puede descartarse (o evitarse) si conozco de antemano la composición aproximada

de la muestra. Por ejemplo, si deseo determinar el contenido de péptidos generados

34
 por una reacción de hidrólisis ácida, los H+ del medio interferirán con la reacción del

biuret, ya que ésta necesita de un medio alcalino para la formación del complejo con

Cu++. En este caso la interferencia puede eliminarse alcalinizando el medio antes de

realizar el ensayo (en caso contrario obtendría un falso negativo como resultado).

c) Que existan péptidos, pero a una concentración inferior al límite de sensibilidad

del método. Todo método permite determinar la presencia de un compuesto sólo si

la concentración del mismo es superior a cierto valor. Existen métodos mucho más

sensibles que el biuret.

C.Reacción de Xantoproteica

Está basada en el empleo del ácido nítrico que desarrolla color amarillo, el cual pasa al

anaranjado por acción de vapores de NH3.

Esta prueba caracteriza a los aminoácidos aromáticos. Esta reacción se debe la presencia

de un grupo fenilo en la molécula proteica. Los complejos de la molécula proteica que son

de importancia en esta reacción son la tirosina y el triptófano. La fenilalanina no reacciona

en las condiciones que se realiza en el laboratorio.

Para esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos

obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjado en medio

fuertemente alcalino (formación de ácido picrámico o trinitrofenol). No puede realizarse esa

reacción para identificar albúmina en orina, por el color anaranjado de la reacción final.

D.Reacción de millón

35
  La reacción del Millón se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la molécula

proteica. Cualquier compuesto fenólico que no esté sustituido en la posición 3,5

como la tirosina, el fenol y el timol producen resultados positivos en esta reacción.

De estos compuestos, sólo la tirosina está presente en las proteínas, de manera que

sólo las proteínas que tienen este aminoácido ofrecen resultados positivos.

 En esta prueba los compuestos mercúricos en medio fuertemente ácido (ácido

nítrico del reactivo) se condensan con el grupo fenólico formando un compuesto de

color rojo ladrillo o rojizo. La prueba no es satisfactoria para soluciones que

contienen sales inorgánicas en gran cantidad, ya que el mercurio del reactivo del

Millón es precipitado y se vuelve negativo, razón por la cual este reactivo no se usa

para medir albúmina en orina.

 Debe tomarse en cuenta que en el caso de que la solución a examinar sea muy

alcalina, debe ser previamente neutralizada, ya que el álcali precipitaría al ion

mercurio en forma de óxidos amarillos. Además, proteínas como la ovoalbúmina

producen un precipitado blanco que progresivamente por acción del calor se torna

rojo; pero, las peptonas, dan solamente una solución de color rojo.

E .Reacción de sakaguchi

Utiliza el α_naftol y el hipoclorito de sodio en solución alcalina que comunican color

rojo a las proteínas que contienen el aminoácido arginina (proteínas básicas:

protaminas e histonas presentes en los núcleos).

F. Reacción de diazonio

36
Al tratar los cortes con una solución alcalina de una sal de diazonio, las proteínas que

contienen grupos tirosina, triptófano o histidina se colorean de amarillo o rojo según la

técnica empleada.

G. Reacción de nitroprusiato de sodio

En medio amoniacal las proteínas que poseen grupos sulfhidrilos o disulfuros (-SH o S-S)

toman color rojo o violáceo.

H. Reacción del azul de Prusia

Los grupos antes mencionados producen una coloración azul cuando se tratan de cortes

histológicos con el ferricianuro ferrico, que se transforma en ferrocianuro férrico o azul de

Prusia mediante una técnica adecuada.

Existen otros métodos destinados a la localización de las proteínas que contienen grupos

sulfhidrilos, como la cisteína y el glutatión que intervienen activamente en el metabolismo

celular y en los fenómeno de crecimiento y multiplicación celular, así como en los procesos

de queratinización .las células de los islotes de langerhans del páncreas y las células del

lóbulos anterior de la hipófisis poseen también proteínas caracterizadas por su alto tenor

en grupos SH y S-S.

I .Metodo histoespectrometrofotometrico

Se ha recurrido a este método utilizando la luz ultravioleta para descubrir, localizar y dosar

los aminoácidos aromáticos que absorben la radiación ultravioleta en una zona limitada del

espectro .es un método completo, y por lo tanto poco práctico.

J .Metodo inmunohistoquimico

37
Ciertas proteínas pueden ser localizadas e identificadas utilizando anticuerpos específicos

marcados, generalmente fluorescentes .también puede seguirse el curso del transporte

proteico en la células y tejidos utilizando anticuerpos copulados con ferritina con otra

proteína con capacidad enzimática , por ejemplo la peroxida .en el primer caso , al fijarse el

anticuerpo al anfígeno correspondiente , se habar fijado también la ferritina que lleva

acoplada , y como esta es electrodensa (por su riqueza de hierro), será fácil localizarla con

microscopio electrónico .en el segundo caso deberá procederse a localizar al peroxidasa

fijada en el antígeno mediante uno de los procediemintos que se mencionaran

oportunamente y que da lugar a la formación de un precipitado electrodendo fácilmente

reconocible .

38
 Enzimas

Los organismos vivos se constituyen de una enorme cantidad de moléculas complejas que

participan en procesos cuidadosamente controlados, que van desde la transmisión del

impulso nervioso, la digestión de un alimento o la coagulación sanguínea. Estos procesos

consisten en series de reacciones químicas altamente ordenadas, ejecutadas a velocidades

vertiginosas. El motor de estas reacciones (la vida misma) es un grupo de "micromáquinas"

llamadas enzimas.

Las enzimas, sintetizadas por células activas, son un grupo especial de proteínas que

controlan miles de transformaciones bioquímicas en el mundo vivo. Se dice que la

especialización de órganos y sistemas en microbios, animales y plantas está íntimamente

ligada a lo más exquisito de las enzimas, su especificidad. Esta característica se refiere a

la capacidad que tienen de interactuar en forma íntima con una molécula determinada y

generar el producto deseado.

Trabajos relevantes de investigación han ayudado a conocer los secretos de las enzimas

ligados a su estructura y función. Actualmente, como consecuencia del progreso en la

investigación y desarrollo biotecnológico, se ha logrado un mayor entendimiento del papel

que juegan las enzimas en múltiples procesos industriales, ya sea en forma libre,

inmovilizada o cristalizada, confirmando ampliamente lo fino y exquisito de las propiedades

catalíticas asociadas a estas "micromáquinas".

El empleo de enzimas en la industria no es nuevo: ha estado implicado en muchos procesos

tradicionales relativamente poco conocidos. Estos procesos se caracterizaban por

39
velocidades bajas.

La Biotecnología debe superar los problemas económicos que conlleva su desarrollo

aprovechando las ventajas que presente cada proceso en particular.

Los problemas que presenta el uso de la Biotecnología son:

 bajas concentraciones de los productos formados

 inestabilidad de éstos

 mezclas complejas que se producen (sustratos no empleados + productos de

reacciones secundarias).

Las ventajas que presenta la biotecnología son:

 propiedades nutritivas y organolépticas de la cerveza, queso y pan

 tratamiento de aguas residuales

 alto valor en bajo volumen de los antibióticos

En las últimas décadas el conocimiento adquirido respecto a la capacidad catalítica de las

enzimas ha permitido la aparición de nuevos productos y procesos desarrollados

basándose en estos conocimientos.

Las enzimas se emplean frecuentemente para:

 mejorar los procesos

 mejorar las propiedades físicas de un material con el fin de poder procesarlo más

fácilmente

 mejorar el producto (cambios de color, aroma, textura...)

Los productos obtenidos a partir de enzimas deben tener ventajas frente a los que no son

elaborados a partir de ellas, por ello deben cumplir los siguientes requisitos:
40
  su calidad debe ser superior a la del producto tradicional

 su rango de aplicación debe ser mayor (mayor utilidad)

 debe tener menor precio

 respecto al producto tradicional

 mediante las enzimas se puedan obtener productos imposibles de obtener

empleando otro método o que se puedan obtener productos escasos

Los productos obtenidos a partir de enzimas pueden dividirse en tres grupos:

 que los productos obtenidos mediante enzimas sean iguales a los obtenidos en otro

procedimiento

 que sean parecidos a los obtenidos empleando otro método

 que el producto no estuviese disponible hasta que fue posible su producción

mediante enzimas

Para ser útiles comercialmente, las enzimas no deben ocupar una posición centrada

durante el proceso, deben producir el compuesto de interés

41
 BREVE HISTORIA DE LAS ENZIMAS

Desde hace cientos de años se han venido empleando enzimas en procesos de

fermentación tales como la fabricación de quesos, fabricación del pan, vino y cerveza.

Fue en 1860 cuando Luis Pasteur comunicó que las enzimas estaban íntimamente ligadas

con la estructura vital de las células de la levadura.

En 1876, William Kuhne propuso el nombre de enzima. Este término deriva de las palabras

griegas en (en) y zyme (levadura).

En 1897, Eduard Buchner probó que las enzimas podían ser extraídas de las células de

las levaduras y ser usadas por sí mismas.

A partir de este descubrimiento y de diversos substratos se empezaron a extraer enzimas

muy diversas y con destinos diferentes que hicieron que su empleo se extendiera a diversas

ramas de la industria, tales como detergentes, fabricación del papel, fabricación textil,

tratamiento de cueros, farmacia, destilería, aceites y grasas, almidones y azúcares, etc.

etc.

En 1982 la compañía finlandesa Cultor comienza a desarrollar enzimas alimenticias para

nutrición animal quien pone en el mercado finlandés el primer producto enzimático y en

1.986 cuando empieza a comercializarse una enzima específica para aves.

Hasta 1988 no se desarrolla una enzima específica para cerdos que mejora la producción

y la absorción de nutrientes. Esta enzima comienza a emplearse en piensos de lechones

para arranques muy precoces y destetes más rápidos.

42
 TIPOS Y FUENTES DE OBTENCIÓN DE ENZIMAS

Enzimas microbianas: Las enzimas producidas por la fermentación de microorganismos

representan aproximadamente el 90% de todas las enzimas producidas para los procesos

industriales.

Enzimas vegetales: La mayoría de las enzimas vegetales se encuentran disponibles en

forma de polvo sin una purificación muy elevada, si bien las papaínas y bromelaínas están

disponibles en estado purificado. También se encuentran disponibles líquidos de papaína

de baja actividad. El aumento de la disponibilidad de las enzimas vegetales depende de

diversos factores.

Enzimas animales: Aquí se incluyen lipasas pancreáticas y proteasas, pepsinas, estereasas

pregástricas y rennets. Son producidas ultrapuras en cantidades industriales.

Las células microbianas son la fuente usual de enzimas para uso industrial para algunas de

las enzimas provenientes de animales y plantas utilizadas tradicionalmente como las

proteasas de la papaína, ficina y bromelaína, que se utilizan para el ablandamiento de la

carne, y la quimosina, empleada en la manufactura del queso. La inmensa mayoría de las

enzimas microbianos se producen a partir de aproximadamente 25 organismos, incluyendo

una docena de hongos, pero se ha calculado que sólo aproximadamente el 2% de los

microorganismos existentes en el mundo han sido estudiado como fuente de enzimas.

Las enzimas microbianas son más útiles que los derivados de las plantas o animales por la

gran variedad de actividades catalíticas de que disponen, y porque usualmente pueden

obtenerse en cantidades abundantes, baratas, de forma regular y de calidad uniforme.

Además las enzimas microbianas son generalmente más estables que sus homólogos

animales y vegetales, y su proceso de producción es más fácil y seguro. La manipulación

43
genética y ambiental para incrementar el rendimiento o la actividad enzimática de las

células puede llevarse a cabo fácilmente utilizando células microbianas debido a su corto

periodo de regeneración, a sus relativamente simples exigencias nutritivas y a que los

procedimientos de screening para las características deseadas son más fáciles.

¿COMO TRABAJAN LAS ENZIMAS?

 Las enzimas son proteínas que son producidas de manera natural por todos los seres

vivos.

 Las enzimas aceleran las reacciones químicas del organismo.

 La digestión es una reacción química en la cual diferentes enzimas se unen a

moléculas de alimento de alto peso molecular (substratos) para formar complejos

enzimáticos.

 Las enzimas aceleran la ruptura de esas moléculas grandes en moléculas más

pequeñas las cuales son absorbidas a través de la membrana intestinal para ser utilizadas

por el animal para el crecimiento.

 Cada enzima es especialmente específica a su substrato, sería como una llave que

solamente encajara en su cerradura.

44
 La llave y la cerradura (Fisher, 1890) -

Centro activo y sustrato son

perfectamente complementarios.

Ajuste inducido (Koshland, 1958) -La unión del

sustrato induce un cambio en el centro activo

que aumenta la complementariedad.

Reconocimiento molecular dinámico

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

1. Óxido-reductasas (Reacciones de óxido-reducción).

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)

4. Liasas (Adición a los dobles enlaces)

45
5. Isomerasas (Reacciones de isomerización)

6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP)

1. Oxido-reductasas:

Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que

intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las

oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión

46
enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía.

Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas

orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son

cedidos a algún captor.

En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y

oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores,

alcoholes, oxácidos aldehídos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros

compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.

2.Las Transferasas:

Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra

(aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la

del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos,

transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucósido, amina, sulfató, sulfúrico, etc.

3.Las Hidrolasas:

Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma,

como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la

escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxígeno (C-

O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de

una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen

respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.

La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el

que actúan.

A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico,

y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial

en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
47
4. Las isomerasas:

Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica

pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización,

sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.

Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la

epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas

para los dos isómeros y que producen un solo producto común.

Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble

ligadura. Los óxidos – reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas

y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como

en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis; en otros

casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa,

indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las transferasas

intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una

parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 – lisolecitina

en 3 – lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas,

como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa.

Estas últimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido

reductasa intramoleculares) sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y

reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de

carbono y sus derivados.

5. Las Liasas:

Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien

entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados

48
de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.

Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos;

otros separan el carbono de numerosos sustratos.

6. Las Ligasas:

Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede

simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para

llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y

recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción

conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A y una

transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B . A este grupo pertenecen

enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas conocidas

habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras

de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas,

y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil

coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A;

las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o

sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación

sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

NOMENCLATURA DE ENZIMAS
Ha sido común designar a las enzimas agregando el sufijo asa a la raíz el nombre del

sustrato sobre el cual ejerce su acción .Así, si actúan sobre las proteínas fragmentando

sus moléculas , se denominan proteinasas , si lo hacen sobre lípidos , lipasas y si ejercen

su acción sobre esteres fosfóricos , fosfatasas .otras veces han recibido nombres arbitrarios
49
:ptialina , pepsina , tripsina ,etc., sin relación con su actividad química .hasta que el sistema

de nomenclatura de la unión internacional de bioquímica para obviar estos inconvenientes

, que se acrecientan con el número de enzimas conocidos , se ha propuesto una

clasificación sistemática que las agrupa en seis clases (con subdivisiones )cuya

denominación informa cual es la relación química catalizada por la enzima estas clase son

las anteriormente mencionadas .

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:

 nombres particulares

 nombre sistemático

 código de la comisión enzimática (enzyme comission)

Nombres particulares

 Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su

descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria

una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada

enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

Nombre sistemático

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

 el sustrato preferente

 el tipo de reacción realizado

50
  terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la

glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para

fijar cuál de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato

isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo

componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama

simplemente lactasa. Además de los nombres sistemáticos, aún persisten otros

consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama

habitualmente glucoquinasa.

Nomenclatura de la comisión enzimática (International encyme comission enzyme)

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado

por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por

puntos. El primer número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, el segundo

se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los

grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

Así, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número

2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor

es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo

fosfato.

51
 CONCLUSIONES

 Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes.

Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para

muchos procesos vitales. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se

producen en las células del cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas

plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son

esenciales para el cuerpo en la producción de las proteínas necesarias.

 Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requisitos

para impulsar nuevas industrias químicas.

 La tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de

alimentos, los progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y

la biotecnología permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las

enzimas.

 La utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas,

además de las de índole económico y tecnológico.

 Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.

 se puede manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar los

procesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.

 La producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la

industria de la fermentación.

 Tanto las enzimas como las proteínas constituyen moléculas importantes de la

constitución del cuerpo humano, que permiten la realización de diversas

reacciones o funciones, que mantienen la actividad metabólica del hombre.

52
 Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en el

cuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo

pueden hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio, alimentos

energéticos como los carbohidratos.

Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales que

necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita

un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos.

Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que los adultos.

Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo desarrollado, sin embargo,

si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo echará mano

de las proteínas como combustible y no quedarán bastantes para fabricar

convenientemente el tejido corporal.

Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales para

los seres vivientes.

53
Bibliografía

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 Internet: http://www. Ecomedic.com.

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