PROTEÍNAS

Las proteínas son biopolímeros o biomoléculas de elevada masa molecular. Son macromoléculas resultantes de la
unión de largas cadenas polipeptídicas formadas por aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos.
Los aminoácidos que forman una proteína se unen de una única manera de modo de dar especificidad a los tejidos
dentro de cada organismo.
Las proteínas constituyen la estructura fundamental del cuerpo animal y también de algunos vegetales.
Se encuentran en los músculos, piel, pelo, huesos. Forman parte de las enzimas y éstas catalizan los procesos
bioquímicos que tienen lugar en los organismos vivos. Se encuentran también como hormonas regulando los procesos
del metabolismo o como anticuerpos haciendo frente y anulando los efectos de sustancias tóxicas. El cuerpo humano
contiene cerca de 30 mil proteínas diferentes.
Se necesitan aproximadamente 0,8 g de proteínas por kg de peso corporal.

2) Clasificación de acuerdo a su estructura:

Fibrosas: Son insolubles en agua, resistentes al ataque por ácidos y bases y no sufren alteraciones por
calentamiento moderado. Están constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo
largo de un eje , formado por fibras o láminas largas.
Ejemplos: queratina del cabello y uñas, colágeno de los tendones y matriz del hueso.
Globulares: Son solubles en agua, sensibles a cambios de pH, se desnaturalizan a temperaturas elevadas.
Están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente de modo que adoptan formas
aproximadamente esféricas.
Ejemplos: hemoglobina y ovoalbúmina
3) Clasificación de proteínas por su origen:
De origen animal: en general contienen los aminoácidos esenciales para el hombre y son de alto valor
biológico. Ejemplo: ovoalbúmina
De origen vegetal: en general son deficientes en algún aminoácido esencial y por tanto poseen menor valor
desde el punto de vista biológico y nutritivo.
Ejemplo: glutenina del trigo (gluten), zeína del maíz.

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CLASIFICACIÓN DE ACUERDO A SUS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

EJEMPLOS “A” AMINOÁCIDOS NEUTROS

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CLASIFICACIÓN DE AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL
Aminoácidos esenciales
Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es
necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para
obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas.
Histidina ; Isoleucina ; Leucina ; Lisina ; Metionina ; Fenilalanina ; Treonina ; Triptofano ; Valina.
Aminoácidos no esenciales Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de
otros aminoácidos existentes.
Alanina ; Acido aspártico ; Glicina ; Serina ; Asparagina ; Acido glutámico ; Arginina ; Cistina ; Tirosina; Cisteina ;
Glutamina ; Prolina.

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El carácter eléctrico de un aminoácido, en solución acuosa, dependerá del pH del medio en que se encuentre

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 PEPTIDOS

Los aminoácidos pueden unirse entre sí formando péptidos, en la reacción se produce una molécula de agua por cada
dos moléculas de aminoácidos involucrados. Un péptido formado a partir de dos aminoácidos se denomina dipéptido,
si está formado por muchos aminoácidos se denomina polipéptido.

Los péptidos se nombran como derivados del aminoácido C-terminal, que es el que aún posee el grupo carboxilo libre.
Se utilizan los nombres de los aminoácidos componentes, en la secuencia en que se encuentran en la molécula,
cambiando las terminaciones por “il”, excepto en el aminoácido C-terminal que es el último comenzando desde la
izquierda.

Tetrapéptido: Glicil – alanil – lisil – tirosina ( Gly-Ala-Lys-Tyr)

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura de una proteína se puede estudiar en cuatro niveles de complejidad llamadas: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria de una proteína
consiste en una cadena de aminoácidos en un
orden específico y propio de cada proteína el
cual está determinado genéticamente.
Comprende dos aspectos:
A) el tipo de aminoácidos que la forman
B) la secuencia en la que los aminoácidos
están unidos. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendrá la proteína.
Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos podría ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y
afectará la función biológica de la proteína. En la Figura se muestra la estructura primaria de las dos cadenas
polipeptídicas que componen la insulina. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, cada uno de los
cuales está representado en el diagrama por un óvalo. Las tres letras en el interior de los óvalos son los símbolos que
indican el nombre de los aminoácidos. La insulina es una proteína muy pequeña.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA:
A medida que la cadena de aminoácidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar interacciones entre los diversos
aminoácidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el
oxígeno del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles
configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura secundaria de una proteína.
Estas dos configuraciones son las llamadas α – hélice, β - hoja plegada y estructura de colágeno.
Estas conformaciones no son las únicas que pueden adoptar las proteínas ya que en realidad cada proteína adopta una
forma característica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones antes mencionadas son las
más frecuentes.
La α - hélice es un tipo de espiral cilíndrico estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenario.
La β - hoja plegada está formada por cadenas polipeptídicas paralelas, mantenidas por puentes de hidrógeno
intercatenarios.

Estructura α hélice: La cadena peptídica se enrolla en forma helicoidal. Los grupos R de los aminoácidos se
proyectan hacia afuera. Esta ordenación se mantiene por medio de puentes de hidrógeno entre el hidrógeno unido al
nitrógeno y el oxígeno del carbonilo del aminoácido que se enfrente al primero en su arrollamiento. Presentan este tipo
de disposición la queratina del cabello, el fibrinógeno, la miosina.
Estructura β plegada: Las cadenas peptídicas adoptan una disposición estirada, paralela que queda estabilizada
por puentes de hidrógeno.

Estructura de colágeno: esta importante proteína de la piel, tendones y cartílagos,

presenta una estructura particular formada por tres cadenas peptídicas retorcidas
hacia la izquierda y entre si, como un cordón. En una misma proteína se puede encontrar
una zona de estructura secundaria en α hélice, otra zona en hoja β plegada y alguna zona
donde no hay una forma específica.
La estructura secundaria de una proteína se rompe muy fácilmente (ej.por calentamiento a 60ºC)
Existen porciones de la cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria bien definida, y suelen denominarse
enroscamientos aleatorios o ad random. La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varían de una
proteína a otra, sin embargo podemos decir que en la mayoría de las proteínas las formas α y β suelen constituir entre
el 60 y el 70 % del polipéptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios.

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ESTRUCTURA TERCIARIA: Proteínas Fibrosas y Globulares
Las proteínas se pueden doblar y curvar formando estructuras que pueden ser largas y fibrosas como el pelo y los
huesos o más compactas, es decir, globulares, como la clara de huevo (albúmina). Las cadenas laterales “R” participan
en las interacciones tanto covalentes como no covalentes con el propósito de estabilizar la proteína en su estructura
tridimensional.
El enlace covalente común de cadena lateral capaz de mantener unidas entre sí regiones remotas de la proteína es el
“enlace de disulfuro” que se forma entre dos residuos de cisteína.
Los grupos -SH de dos cisteínas se oxidan para formar un enlace covalente o puente de disulfuro. Son tres las
interacciones no covalentes presentes en la estructura terciaria: puentes de hidrógeno, puentes salinos (interacciones
iónicas) e interacciones hidrofóbicas. Los grupos “R” que tienen un átomo de Hidrógeno unido a Oxígeno o Nitrógeno,
como la histidina o serina pueden formar puentes de hidrógeno con un grupo electronegativo como el oxígeno de un
carbonilo o el nitrógeno de una amina. Se trata del mismo tipo de fuerzas que se ve en la estructura secundaria, pero
ahora está ocurriendo entre cadenas laterales “R” sin que intervenga el enlace peptídico. Otra interacción no covalente
es la de los puentes salinos entre cadenas laterales que presentan carga opuesta: COO- y NH3+ que presentan los
aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo y/o más de un grupo amino.
Casi todas las proteínas se encuentran en contacto con el agua, las superficies de estas macromoléculas deben desplegar
cadenas laterales de aminoácidos que forman puentes de hidrógeno con el agua o se asocian en interacciones ion-agua.
Las cadenas laterales hidrocarbonadas (valina, leucina, fenilalanina) no interaccionan con agua ni con iones,sino que
tienden a agregarse en un entorno hidrofóbico y suelen formar un núcleo céreo en una proteína soluble en agua.Si bien
existen interacciones muy débiles entre los átomos de estos grupos, la fuerza que prevalece es la que evita la polaridad
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas
por su forma (globulares, fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o
menos solubles en soluciones acuosas (forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el
interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la
atracciones dipolo-dipolo con el solvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.
La proteínas fibrosas o escleroproteínas forman largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica.
Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas se forman como agregados debido a la hidrofobia de
las cadenas laterales que sobresalen de las moléculas. Las escleroproteínas no se degradan tan fácilmente como lo
hacen les proteínas globulares.

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Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína.
El funcionamiento de las proteínas depende del plegamiento de sus moléculas que da lugar a configuraciones
específicas y forma centros que pueden reconocer a la molécula con la cual la proteína se asocia o reacciona durante el
metabolismo
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos
o más cadenas polipeptídicas unidas generalmente mediante enlaces débiles.
Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la hemoglobina.
Cada una de las subunidades proteicas, tienen su propia estructura terciaria.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes ( radiación UV, acción de
solventes orgánicos, ácidos y bases fuertes, sales de metales pesados, agitación mecánica, solución de urea) ocurre a
varios niveles:
a) En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial
se rompe.
b) La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
b1) Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
b2) Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
b3) Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
c) En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares
como las alfa hélices y adoptan formas aleatorias.
TEMPERATURA
El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-química, la energía cinética contenida en los átomos,
dota de reactividad a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas. No obstante, existe un límite, a unos 50 °C,
sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan.

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RADIACIÓN ULTRAVIOLETA Parece que funciona de la misma manera que el calor
pH El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitterión o ión dipolo en definitiva, que no tienen implicado su
grupo amino ni carboxilo en el enlace peptídico y, especialmente, a aquéllos polares, con algún grupo cargado en su
cadena lateral. El estado de ionización de éste afecta a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace
químico
ÁCIDOS Y BASES FUERTES Rompen los enlaces de hidrógeno.
La acción prolongada de ácidos o bases en solución acuosa y con calor conduce a la hidrólisis de las proteínas
SALES DE METALES PESADOS ( Hg2+ ; Ag+ ; Pb2+ ) Los iones se combinan con los grupos -SH.
Habitualmente estos iones precipitan las proteínas.
SOLVENTES ORGÁNICOS ( Etanol, Alcohol isopropílico, etc ) Pueden interferir con los enlaces de hidrógeno en
las proteínas, puesto que las moléculas de alcohol poseen grupos OH son capaces de formar puentes de hidrógeno.
Desnaturalizan rápidamente las proteínas de las bacterias, matándolas de este modo ( por ejemplo, la acción
desinfectante del alcohol etílico, etanol, en solución al 70 %)
SOLUCIÓN DE UREA Rompe los puentes de hidrógeno. Como funciona como una amida, puede formar puentes de
hidrógeno propios
AGITACIÓN MECÁNICA Agitar o batir violentamente puede formar películas superficiales de proteínas
desnaturalizadas a partir de soluciones proteínicas (ejemplo: la albúmina de huevo batida forma merengue)
Hidrólisis de una proteína
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las
desnaturalización. La hidrólisis de proteínas es un proceso en el cual se produce la ruptura de la estructura primaria, es
decir la ruptura de la secuencia normal de una proteína; lo cual termina por fragmentar las proteínas para convertirlas
en aminoácidos.

EJERCICIOS DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

1) Formule el dipéptido alanil - aspártico (aspártico = 2 - amino butanodioico).
2) a) Formule un dipéptido que produzca por hidrólisis fenilalanina y glicina indicando el enlace peptídico.
b) Elija uno de los aminoácidos y explique mediante ecuaciones su carácter anfótero.
3) Formule el dipéptido alanil - aspártico (aspártico = 2 - amino butanodioico).
4) Por hidrólisis de un tripéptido se obtiene alanina , glicina y lisina .
a) ¿Cuántos compuestos diferentes podrán corresponder a dicho tripéptido? Formule uno posible.
b) ¿Qué debería hacer para liberar los aminoácidos de un proteína?
5) Escribir la ecuación de hidrólisis del tripéptido alanil - tirosil - glicina
6) Un mol de péptido produce por hidrólisis un mol de fenilalanina, un mol de glicina y un mol de
serina (ácido - 2 - amino - 3 - hidroxi propoanoico )
a) ¿qué tipo de péptido es?
b) Formule y nombre dos posibles.
7) Un dipéptido se hidroliza, uno de los aminoácidos obtenidos, da positiva las reacciones de Millon y Xantoproteica
mientras que el otro solo la Xantoproteica, formule un compuesto posible que cumpla con dichas características.