Tipos de Colágeno Características Función – Ubicación Órgano

Colágeno tipo I Forma predominante en los Proporciona rigidez a la tensión y en el hueso, Dermis, vasos sanguíneos,
organismos vertebrados es responsable de las propiedades tendones, huesos, dentina,
maduros; El colágeno tipo I es biomecánicas relacionadas con la resistencia a córnea, aponeurosis, arterias y
un heterotrímero formado por la carga y la tensión. En la lámina propia de útero
dos cadenas α1 (I) y una cadena todas las mucosas
α2 (I), con 300 nm de longitud.
Contiene poca hidroxilisina e
hidroxilisina glucosilada.
Colágeno tipo II Es un homotrímero formado Forma una red de fibrillas de moléculas de Cartílagos hialinos, tejidos
por tres cadenas α1 (III). proteoglicanos, y el aumento de la hidratación embrionarios y linfáticos. En las
Muestran un contenido en del cartílago articular posiblemente se deba a vellosidades coriales se localiza
hidroxilisina mayor, así como un debilitamiento de esta red. Se encuentra debajo del trofoblasto y en el
residuos de glucosa y galactosa en tejidos que necesitan más elasticidad y estroma de la placenta
que median la interacción con menor rigidez
proteoglicanos, otro
componente típico de la matriz
del cartílago hialino. Triple
hélice de colágeno, molécula
homotrimérica.
Colágeno tipo III Homotrímero formado por tres Su función es la de sostén de los órganos Piel, arterias, tejido conjuntivo
cadenas α-1 (III). Es sintetizado expandibles. Se encuentra en los tejidos que laxo, paredes de los vasos
por las células del músculo liso, necesitan más elasticidad y menor resistencia sanguíneos, estroma de varias
fibroblastos, glía. Contenido glándulas, hígado y útero
alto de hidroxiprolina; contiene
enlaces disulfuro entre las
cadenas
Colágeno tipo IV Contenido alto de Su función principal es la de sostén y filtración. Membrana basilar
hidroxiprolina e hidroxiprolina Formar una trama filamentosa en forma de
glucosilada; contiene enlaces una malla conocida como «tela de corral de
disulfuro entre las cadenas y gallina» y se localiza en las membranas
puede presentar importantes basales
zonas globulares. No se
polimeriza en fibrillas, sino que
forma un fieltro de moléculas
orientadas al azar, asociadas a
 proteoglicanos y con las
proteínas estructurales
laminina y fibronectina. Es
sintetizado por
Colágeno tipo V Heterotrímero, presenta tres Contribuye a la formación de la matriz Hueso, córnea, músculos, hígado,
cadenas α-1 (V), α-2 (V), α-3 orgánica del hueso, el estroma de la córnea y pulmones, placenta.
(V). Presente en la mayoría del la matriz intersticial de músculos, hígado,
tejido intersticial. Se asocia con pulmones y placenta.
el tipo
Colágeno tipo VI Heterotrímero formado por Sirve de anclaje de las células en su entorno. Tejido intersticial, tendones, piel,
tres cadenas genéticamente Forma reticulados filamentos que rodean los cartílago elástico, espacio peri
distintas: α-1 (VI), α-2(VI) y α-3 nervios y los vasos sanguíneos. sinusoidal del hígado.
(VI). Posee dos dominios
globulares de igual diámetro,
separados por un dominio
helicoidal corto de 110 nm;
tiene una secuencia de 335 a
336 residuos de aminoácidos,
donde la cisteína forma
puentes que estabilizan la
molécula.
Colágeno tipo VII Fibras de anclaje, estructuras Se encuentra muy próximo las membranas Membranas basales
simétricas de 750 nm de Long. basales, bajo el epitelio escamoso
Mayor región de triple hélice estratificado. Formar estructura de anclaje.
de colágeno de vertebrados, la
región triple helicoidal
contiene varias interrupciones
no helicoidales
Colágeno tipo VIII Está constituida por tres Este colágeno es producido por células Pared vascular y células
cadenas de polipéptidos que endoteliales y se ensambla formando redes endoteliales
aparecen entrelazadas hexagonales como en la membrana de
formando una triple hélice, Descemet del endotelio de la cornea
constituyendo una unidad
macromolecular denominada
tropocolágeno. El colágeno
 tipo VIII destaca por la
abundancia de hidroxiprolina
Colágeno tipo IX La molécula de colágeno es Se distribuye con el colágeno tipo II en el Cartílago y cuerpo vítreo
relativamente corta, 200nm de cartílago y en el cuerpo vitreo
Long. Y consiste en tres
dominios de triple hélice
salpicados entre cuatro
dominios globulares. Las tres
cadenas son diferentes y están
conectadas mediante puentes
disulfuro. Este colágeno del
cartílago humano se encuentra
covalente unido al colágeno
tipo II. La característica más
inusual del colágeno es que a
veces aparece como
proteoglicano
Colágeno tipo X X Colágenos de cadena corta. Sus fibras se asocian formando redes Cartílago hipertrófico y
Es un componente hexagonales. En costillas y vertebras. mineralizado
característico del cartílago
hipertrófico de la placa de
crecimiento fetal y juvenil, Es
homotrimétrico con un largo
extremo carboxilo terminal y
un corto dominio amino
terminal.
Colágeno tipo XI El colágeno tipo XI es un Parece formar el núcleo del hetero fibras de Cartílago, humor vitreo
heterotrímero formado por las colágeno tipo II. En el centro de las fibras y no
cadenas α-1 (XI), α2 (XI) y α-3 en su superficie.
(XI).
Colágeno tipo XII Molécula formada por tres Es el colágeno de mayor tamaño en los Pericondrio, tendones y
cadenas α I (XII), cada una tiene vertebrados hasta el momento. ligamentos
dos dominios de triple hélice,
uno de ellos fuertemente
homologo al colágeno tipo IX y
también posee un dominio
 globular similar al NC4 del
colágeno tipo IX
Colágeno tipo XIII Es ampliamente encontrado Interactúa con los tipos I y III. Epidermis, folículos pilosos,
como una proteína asociada a endomisio, intestino, condrocitos,
la membrana celular. pulmones, hígado.
Colágeno tipo XIV Es un homotrímero con Está ubicado en la superficie de las fibras Dermis, tendones, pared vascular,
características de FACIT que colágenas tipo I, junto con V y XII para placenta, pulmones, hígado
interactúa con el colágeno I. Es modular las propiedades biomecánicas de la
parecido al colágeno tipo XII en fibrilla; tiene la propiedad de mediar una
la triple hélice y en los dominos adherencia célula-célula firme.
no colágenos cercanos.
Colágeno tipo XV Presente derivados de la Participa en la adhesión de la lámina basal al Fibroblastos, células musculares
mesénquima; expresado en tejido conjuntivo subyacente. lisas, riñón, páncreas
músculo cardiaco y
esquelético.
Colágeno tipo XVI Intima asociación con Contribuye a la integridad estructural del Fibroblastos, queratinocitos,
fibroblastos y células tejido conjuntivo. amnión
musculares lisas arteriales; no
se asocia fibrillas colágenas
tipo I.
Colágeno tipo XVII Colágeno de Transmembrana Interacciona con las integrinas para estabilizar Uniones dermis epidermis
no se halla habitualmente en la la estructura de la hemidesmosoma
membrana plasmática de las
células epiteliales
Colágeno tipo XVIII Representa un proteoglucano se cree que inhibe la proliferación celular Pulmones, hígado, membranas
de heparán sulfato de la endotelial y la angiogénesis basales, epiteliales y vasculares
membrana basal.
Colágeno tipo XIX Descubierto a partir de la La pronunciada interacción vascular y Rabdomiosarcosoma humano,
secuencia del cDNA del estromal indica una participación en la fibroblastos y en el hígado
rabdomiosarcoma humano. angiogénesis.
Colágeno tipo XX Descubierto a partir de tejido Se une a la superficie de otras fibrillas Epitelio corneal, piel embrionaria,
embrionario de pollo. colágenas cartílago esternal, tendones
Colágeno tipo XXI Con fibrillas de colágeno tipo I. Desempeña algún papel en el mantenimiento Pared de los vasos sanguíneos,
de la arquitectura tridimensional de los tejidos encías, musculo cardíaco y
conjuntivos densos. esquelético
Síntesis del Colágeno
ESTRUCTURA DEL COLAGENO El colágeno, proteína constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los tendones y el
hueso, es la proteína más abundante del organismo. Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una fibra de 1
mm de diámetro puede soportar una carga de 10 a 40 kg. El colágeno está constituido por un conjunto de tres cadenas
polipeptídicas (1.000 aminoácidos por cadena), agrupadas en una estructura helicoidal. La glicina constituye la tercera parte de
los aminoácidos de cada cadena, hecho único entre todas las proteínas del organismo. La repetición de 333 tripletes de forma
Gli-X y preside la estructura de cada una de las cadenas.
En posición X se encuentra, en la mayoría de los casos, la prolina; en posición Y, se encuentran la hidroxi- prolina y la
hidroxilisina, dos aminoácidos que no abundan en la constitución de las otras proteínas del organismo. Existen como mínimo
cuatro tipos de colágeno genéticamente distintos, en función de la estructura de las cadenas polipeptídicas o cadenas alfa. La
estructura helicoidal, responsable de la rigidez y la resistencia de las fibras, es específica de la molécula de colágeno.
BIOSINTESIS Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la particularidad de que experimenta una serie
de modificaciones antes de llegar a su estructura definitiva. La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retículo
endoplasmático constituye la fase inicial de la biosíntesis. A continuación, los polisomas se encargan de ensamblar los
aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas, precursoras de las cadenas alfa (cadenas pro-
alfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos. Las cadenas pro-alfa van a sufrir una hidroxilación en
el seno del retículo endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina se transforman en hidroxiprolina y
una veintena de grupos peptidil-lisina se convierten en hidroxilisina. Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas
de galactosa y glucosa, mientras que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean puentes
disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula de procolágeno. La molécula de
procolágeno transita por las vesículas de Golgi y pasa al medio extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una
escisión de los grupos N-terminal y C terminal. Después de esta escisión, las moléculas de colágeno se constituyen en fibras. Se
piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la formación de la triple hélice. Lo más probable es que
intervengan para evitar que la formación de las fibras colágenas se realice antes de la secreción de la proteína. Por último, la
creación de enlaces transversales entre las cadenas polipeptídicas asegura la gran solidez de la molécula.
Doctores D. J. Prockop y N. A. Guzmán, Educación Médica Continuada, pág. 55 – 63.