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    Inmovilización de Enzimas

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    La inmovilización de enzimas combina la actividad de las enzimas con la estabilidad de un soporte, permitiendo la reutilización de las enzimas. Existen métodos irreversibles que unen permanentemente la enzima al soporte, como enlaces covalentes, y métodos reversibles como la adsorción que permiten desprender la enzima. La inmovilización puede aumentar la estabilidad de las enzimas pero también puede reducir su actividad. La inmovilización es una técnica prometedora para la industria que puede mejorar

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    Inmovilización de Enzimas

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    La inmovilización de enzimas combina la actividad de las enzimas con la estabilidad de un soporte, permitiendo la reutilización de las enzimas. Existen métodos irreversibles que unen permanentemente la enzima al soporte, como enlaces covalentes, y métodos reversibles como la adsorción que permiten desprender la enzima. La inmovilización puede aumentar la estabilidad de las enzimas pero también puede reducir su actividad. La inmovilización es una técnica prometedora para la industria que puede mejorar

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    Enzimas

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    La inmovilización de enzimas combina la actividad de las enzimas con la estabilidad de un soporte, permitiendo la reutilización de las enzimas. Existen métodos irreversibles que unen permanentemente la enzima al soporte, como enlaces covalentes, y métodos reversibles como la adsorción que permiten desprender la enzima. La inmovilización puede aumentar la estabilidad de las enzimas pero también puede reducir su actividad. La inmovilización es una técnica prometedora para la industria que puede mejorar

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    Inmovilización de Enzimas

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    La inmovilización de enzimas combina la actividad de las enzimas con la estabilidad de un soporte, permitiendo la reutilización de las enzimas. Existen métodos irreversibles que unen permanentemente la enzima al soporte, como enlaces covalentes, y métodos reversibles como la adsorción que permiten desprender la enzima. La inmovilización puede aumentar la estabilidad de las enzimas pero también puede reducir su actividad. La inmovilización es una técnica prometedora para la industria que puede mejorar

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    INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS

    En la actualidad, la industria requiere gran cantidad de enzimas con el fin de obtener


    productos con mejores características y menor costo. Por ello, la implementación de
    procedimientos que aumenten la estabilidad de las enzimas y permitan su reutilización ha
    sido por muchos años el objetivo de diversos laboratorios alrededor del mundo. La
    preparación y estabilización de enzimas ha sido un tema de estudio desde hace casi 50
    años (Piug- Muset, 1964) y es de interés tanto científico como económico.

    La inmovilización combina la actividad elevada y específica de las biomoléculas activas,


    como las enzimas o anticuerpos, con la estabilidad química y mecánica del soporte.
    Consiste en mantener la biomolécula unida o atrapada en un soporte físico, conservando
    su actividad catalítica y permitiendo el flujo de sustratos y productos. Las enzimas pueden
    ser inmovilizadas en sustratos naturales y/o sintéticos por medios químicos (uniéndolas al
    sustrato mediante enlaces covalentes) o físicos (fuerzas electrostáticas o membranas), y
    pueden además ser encapsuladas mecánicamente la adición de agentes que formen una
    película protectora alrededor de la enzima inmovilizada, permitiendo el paso de reactivos
    y productos de pequeño tamaño, pero no de proteínas (Heering et al., 2004; Wang y
    Caruso, 2005).

    Las ventajas del proceso: a) aumento de la estabilidad b) reutilización de los componentes


    c) la enzima no permanece en la solución al finalizar el tratamiento y d) diseño de
    reactores adaptables para cada enzima inmovilizada, permitiendo un reciclado de
    producto que aumente su pureza. Básicamente un reactor comprende un recipiente o
    tanque con agitación con las enzimas inmovilizadas, una vía de entrada para sustrato y
    otra de salida para el producto. Las desventajas a) alteración de la enzima respecto de su
    estado nativo b) heterogeneidad del sistema enzima-soporte donde pueden existir
    distintas proteínas inmovilizadas c) pérdida de actividad d) el sistema puede ser más caro
    que la enzima nativa.
    Clasificación de métodos de inmovilización

    Los métodos de inmovilización de enzimas se clasifican en dos rubros: métodos


    reversibles y métodos irreversibles (Gupta y Mattiasson, 1992).

    Métodos de Inmovilización Irreversibles

    El concepto de inmovilización irreversible implica el enlace del biocatalizador a un soporte


    de manera permanente, por lo cual el biocatalizador no puede ser liberado sin destruir o
    modificar su actividad biológica o el soporte. Los procedimientos más comunes de
    inmovilización irreversible son el enlace covalente, enlace cruzado, atrapamiento y micro
    encapsulado.

     Formación de enlaces covalentes


     Formación de enlaces cruzados
     Atrapamiento

    Métodos de Inmovilización Reversible


    En el método de inmovilización reversible, las enzimas inmovilizadas pueden ser
    desprendidas del soporte bajo condiciones no extremas. El uso de métodos reversibles
    para la inmovilización de enzimas es altamente atractivo, principalmente por razones
    económicas debido a que el soporte puede regenerarse y recargarse con enzimas nuevas
    cuando la actividad enzimática decae. Existen distintos método de inmovilización
    reversible, que a continuación se describen:

    Por adsorción

     Adsorción no específica
     Adsorción hidrofóbica.
     Quelación o enlace metálico
     Formación de enlaces disulfuro
    EFECTOS DE LA INMOVILIZACIÓN

    La inmovilización altera el comportamiento de las enzimas. Generalmente se


    incrementa la estabilidad conformacional de las mismas (métodos de uniones de tipo
    covalente y aun más, con la adición de grupos bifuncionales), se aumenta la
    protección frente a proteasas y se evita la agregación intermolecular. Se produce una
    alteración del microentorno de la enzima debido a su interacción con el soporte,
    haciendo por ejemplo que enzimas sensibles al oxígeno, como nitrogenasas ó
    hidrogenasas, vean favorecida su actividad cuando están inmovilizadas, debido a que
    la fuerza iónica que tiene el entorno disminuye la concentración efectiva de oxígeno en
    el medio. Pueden perder total o parcialmente la actividad por interacciones con el
    soporte, por impedimento del paso del sustrato al sitio activo, por interacción con
    grupos cargados del soporte o por cambios conformacionales que den formas
    inactivas. Otros cambios que afectan la actividad enzimática, aumentándola o
    disminuyéndola, son producidos por efectos de difusión del sustrato al sitio activo (por
    insolubilidad del soporte en el medio de reacción, por impedimentos estéricos o por
    efectos electrostáticos entre el sustrato y el soporte) y por efectos en el microentorno
    enzima-soporte.

    CONCLUSIONES
    En conclusión, la inmovilización de células y enzimas es un proceso prometedor en la
    industria, con las ventajas y desventajas antes mencionadas, y bajo condiciones que
    pueden ser optimizadas en el laboratorio, pero sobre todo con un enorme campo de
    aplicación. Este proceso puede ayudar a mejorar la producción de alimentos,
    fármacos, químicos y bioproductos de interés científico y económico.

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