PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

1- A)
PROTEÍNAS FUNCIONES
Estructurales o Forman la estructura de varias partes del cuerpo.
Ejemplos:
 Colágeno e el hueso y otros tejidos conectivos.
 Queratina en la piel, pelos y uñas.
Regulatorias o Regulan diversos procesos fisiológicos
o Controlan el crecimiento y el desarrollo.
o Median respuestas del sistema nervioso.
Ejemplos:
 Insulina: regula la glucemia.
 Sustancia P (neurotransmisor): media la sencación de dolor en
el cuerpo.
Contráctiles o Permiten el acortamiento de las células musculares, lo que
provoca el movimiento.
Ejemplos:
 Miosina.
 Actina.
Inmunológicas o Colaboran en las respuestas que protegen el cuerpo contra
sustancias extrañas y patógenos.
Ejemplos:
 Anticuerpos.
 Interleucinas.
De transporte o Transportan sustancias vitales por todo el cuerpo.
Ejemplo:
 Hemoglobina: transporta el oxígeno y parte del dióxido de
carbono en la sangre.
Catalíticas o Actúan como enzimas que regulan reacciones bioquímicas.
Ejemplos:
 Amilasa salival.
 Sacarasa.
 ATPasa.

B) Las proteínas son moléculas grandes formadas por átomos de carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, y también pueden contener azufre. Sus grupos funcionales son el
amino (-NH2), el carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (grupo R).

C) Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un hidrógeno
y tres grupos funcionales, los cuales están unidos a un átomo de carbono central. En un pH
de 7, el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados. Las cadenas laterales le confieren
a cada aminoácido su identidad química característica.
 Si se combinan dos aminoácidos, se forma un dipéptido; si se unen tres, se forma un
tripéptido; si se unen de 4 a 9, se forma un péptido; y si se unen de 10 a 2000 o más, se
forma un polipéptido.
Ejemplos de aminoácidos:

 Glicina: es el aminoácido más simple.

 Cisteína: es uno de los dos aminoácidos que contienen azufre.
 Lisina: tiene un segundo grupo amino al final de su cadena lateral.
 Tirosina: su cadena lateral contiene un anillo de seis carbonos.

D) El enlace peptídico es el enlace covalente que une cada par de aminoácidos. Este, se
forma entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amino. Cuando se forma
el enlace peptídico se elimina una molécula de agua, por lo tanto, este proceso es una
síntesis por deshidratación. La ruptura de un enlace peptídico, es una reacción de hidrólisis.

2- A)
Estructura primaria: secuencia única de aminoácidos unidos por enlaces covalentes
peptídicos para formar una cadena polipeptídica. Esta determinada genéticamente y
cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos puede tener consecuencias graves para las
células.
Estructura secundaria: giro repetido o plegamiento de aminoácidos adyacentes de la
cadena polipeptídica. Dos estructuras comunes son: alfa hélices (espirales en sentido
horario) y hojas beta plegadas. Esta estructura está estabilizada por enlaces de hidrógeno,
que se forman a intervalos regulares a lo largo del esqueleto polipeptídico.
Estructura terciaria: forma tridimensional de la cadena polipeptídica. Cada proteína tiene
una estructura terciaria singular que determina su función. El patrón de plegamiento
terciario permite que aminoácidos de extremos opuestos, estén cerca. Los enlaces más
resistentes que forman a estas estructuras son los enlaces covalentes S-S, denominados
puentes disulfuro, los cuales se forman entre los grupos sulfhidrilos de dos monómeros del
aminoácido cisteína. Los enlaces débiles (enlaces e hidrógeno, enlaces iónicos e
interacciones hidrófobas) también pueden determinar el patrón de plegamiento. Algunas
partes de un polipéptido son hidrofílicas y otra son hidrófobas. La mayoría de las proteínas
del cuerpo están en un medio acuoso, por eso, el proceso de plegamiento coloca a la parte
hidrófoba en el centro. Existen moléculas auxiliares llamadas chaperonas, las cuales ayudan
en el proceso de plegamiento.
Estructura cuaternaria: en las proteínas que contiene más de una cadena polipeptídica, la
disposición de las cadenas individuales entre sí es la estructura cuaternaria. Los enlaces que
mantienen juntas las cadenas, son similares a los de la estructura terciaria.

B) Proteínas fibrosas:
 Son insolubles en agua.
 Forman cadenas largas, paralelas entre sí.
  Cumplen funciones estructurales.
Ejemplos:
o Colágeno: refuerza huesos, ligamentos y tendones.
o Elastina: confiere elasticidad a la piel, los vasos sanguíneos y al tejido
pulmonar.
o Queratina: forma la estructura del pelo y las uñas, e impermeabiliza la
piel.
o Distrofina: refuerza partes de células musculares.
o Fibrina: forma coágulos sanguíneos.

Proteínas globulares:

 Son más o menos solubles en agua.

 Poseen cadenas polipeptídicas con forma esférica.
 Cumplen funciones metabólicas.
Ejemplos:
o Enzimas: actúan como catalizadores.
o Anticuerpos y complemento: ayudan a proteger contra la
enfermedad.
o Hemoglobina: transporta oxígeno.
o Lipoproteínas: transportan lípidos y colesterol.
o Albúminas: ayudan a regular el pH de la sangre.
o Proteínas de membrana: transportan sustancias al interior y exterior
de las células.
o Insulina: hormona que ayuda a regular el nivel de glucemia.

C)
 Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación
globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al
ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua. Así, cuando una proteína se solubiliza, queda recubierta de una capa de
moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría
su insolubilización. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos
de los seres vivos.
 Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, esto
quiere decir que, en solución acuosa, son capaces de ionizarse. Esto las hace capaces
de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
 Desnaturalización y renaturalización: cuando una proteína se encuentra en un medio
alterado, se despliega y pierde su forma. Cuando esto ocurre, algunas no pueden
 volver a su estado normal, pero existen otras que pueden revertir la
desnaturalización y volver a su estado original.
 Especifidad: una de las propiedades más características y que se refiere a que cada
una de las especies de seres vivos, es la capacidad de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. La enorme diversidad protéica, es
la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.

3- A) Las enzimas están formadas por dos partes:

 Cofactor: parte no proteica. Puede ser un ion metálico o una molécula orgánica,
denominada coenzima, las cuales derivan de vitaminas.
 Apoenzima: parte proteica.
Las enzimas se pueden agrupar de acuerdo a las reacciones químicas que catalizan:
 Oxidasas: agregan oxígeno.
 Cinasas: agregan fosfato.
 Deshidrogenasas: eliminan oxígeno.
 ATPasas: descomponen ATP.
 Anhidrasas: eliminan agua.
 Proteasas: degradan proteínas.
 Lipasas: degradan los triglicéridos.
Las tres propiedades de las enzimas son las siguientes:
o Son muy específicas: cada enzima se una a sustratos específicos, los cuales son
moléculas reactivas sobre las que actúa la enzima. Cada una tiene una forma
tridimencional con una configuración superficial específica, que permite reconocer a
los sustratos y unirse a ellos. La parte de la enzima que cataliza se denomina sitio
activo, el cual encaja en el sustrato. Se denomina ajuste inducido a la modificación
que sufre el sitio activo para ajustarse bien al sustrato. Cada enzima cataliza una
reacción específica, ya que debe reconocer al sustrato correcto, separarlo o
fusionarlo con otro y formar uno a o más productos.
o Son muy eficientes: las enzimas catalizan las reacciones a velocidades muchísimo
más elevadas que reacciones que se producen sin enzimas. El número de moléculas
de sustrato que una sola enzima puede convertir en moléculas de producto varía de
1 a 10.000, incluso hasta 600.000.
o Están sujetas a controles celulares: la velocidad de síntesis y la concentración, están
bajo el control de los genes de una célula. Las sustancias dentro de la célula pueden
aumentar o inhibir la actividad de una enzima. Estas, tienen formas activas e
inactivas. La velocidad a la que se transforma de activa a inactiva, depende del
medio químico interno de la célula.

B) Las enzimas actúan de la siguiente manera:

 1. Cuando los sustratos hacen contacto con el sitio activo, se forma un complejo
intermedio llamado complejo enzima-sustrato.
2. Las moléculas de sustrato son transformadas por el reordenamiento de los átomos
existentes, la degradación de la molécula de sustrato o la combinación de varias
moléculas de sustrato en los productos de la reacción.
3. Después de que finaliza la reacción y los productos se alejan de la enzima, la enzima
no modificada puede unirse a otras moléculas de sustrato.

NUCLEÓTIDOS
1- A) Están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y fósforo.
B) Los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Algunos de ellos son:
 Ribonucleótido: está formado por un mososacárido (ribosa), una base nitrogenada
(citosina, timina, adenina o guanina), y por un grupo fosfato.
 Desoxirribonucleótido: está formado por un monosacárido (desoxirribosa), una base
nitrogenada (citosina y uracilo, guanina o adenina), y por un grupo fosfato.
 ATP: está formado por una base nitrogenada (adenina), un monosacárido (ribosa), y
tres grupos de ácido fosfórico enlazados consecutivamente.
 ADP: está formado por una base nitrogenada (adenina), un monosacárido (ribosa), y
dos ácidos fosfóricos.

C) Los nucleótidos cumplen con tres funciones:

 Forman a los ácidos nucleicos (desoxirribonucleótido y ribonucleótido).
 Actúan como moléculas especializadas en la transferencia de energía química (ATP y
ADP).
 Forman parte de moléculas que colaboran en la tarea catalítica de las enzimas, las
llamadas coenzimas. Por ejemplo:
o NAD (nicotinamida - adenina - dinucleótido).
o NADP (nicotinamida - adenina - dinucleótido - fosfato).
o FMN (flavina - mononucleótido).
o FAD (flavina - adenina - dinucleótido).