Ejercitario de Proteinas

BIOQUIMICA I 2021
1- Define Proteínas
2- Indica cómo se forma el enlace peptídico, ¿qué características tiene?
3- Indica las propiedades de los aminoácidos.
4- Clasifica los aminoácidos según su radical.
5- Explica el hecho que un aminoácido sea anfótero.
6- Que significa Punto isoeléctrico.
7- Clasifica los aminoácidos según su requerimiento.
8- Clasifica y da ejemplos de las proteinas.
9- Cita algunos péptidos de importancia y que hacen en el cuerpo.
10- Cita las funciones de las proteínas, ejemplos.
DESARROLLO
1. Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de
los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las
proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
2. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2) del aminoácido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de
agua.
3. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado

punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua;
con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la
asimetría del carbonoALPHA.gif (842 bytes), ya que se halla unido (excepto en
la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la
derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero.
BIOQUIMICA I 2021
4. Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y
glicina (Gly, G).
5. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan
un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
6. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
7. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp,
His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Los aminoácidos que pueden sintetizarse en el
propio organismo son denominados no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser,
Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl.
8. Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en
función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas
(alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina),
globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua.
9.
 Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la

angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de
una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene
actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la bradiquinina, un
nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
 Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por la glándula
mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en
el riñón (hormona antidiurética).
Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la
hormona del crecimiento
Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por
parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre).
Fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
10. Funciones de las proteínas:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan
como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
BIOQUIMICA I 2021
 La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.
BIOQUIMICA I 2021
BIOQUIMICA I 2021

Ejercitario de Proteinas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Ejercitario de Proteinas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Ejercitario de Proteinas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

BIOQUIMICA I 2021

3. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado

 Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la

10. Funciones de las proteínas:

También podría gustarte