Infografia Proteosoma

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EL PROTEOSOMA POR: I.F.

NANCY CECILIA RAMIREZ GUERRERO

FUNCIÓN ESTRUCTURA
Extremos (tapas)
Complejo proteico 19S, reconocen y controlan la entrada y
que degrada salida de proteínas que se degradan
proteínas no Cámara proteolítica
necesarias o dañadas 20S
ayudando de esta Complejos multi-enzimáticos
manera a mantener el Formados por 4 anillos: 2α y 2β cada uno
equilibrio de formado por 7 subunidades proteicas

proteínas en la célula DENTRO DE LA CAMARA


Las moléculas de ubiquitina son
desconectadas de las proteínas

CONFORMACIÓN VIA UBIQUTINA-PROTEOSOMA SEÑAL


La proteína ubiquitinada es
✓ Consiste en un reconocida por el proteosoma
cilindro central
hueco que ACTIVACION
degrada la De la enzima E1
proteína blanco
(parte catalítica).
✓ En los extremos
del cilindro se TRANSFERENCIA
encuentra otro De la proteína + ubiquitina
complejo proteico a la enzima E2 conjugada
DEGRADACION
(parte reguladora) Residuos de
MARCAJE aminoácidos
De la proteína a degradar
mediante ubiquitinas

IMPORTANCIA UBIQUITINA DEGRADACIÓN


Su actividad esta regulada
por el estrés oxidativo Las proteínas a ser Las degradación de proteínas comienza cuando la
intracelular degradadas se seleccionan ubiquitina es reconocida por el proteosoma, esta activa
por la unión de la ubiquitina a la subunidad 19S (tapa) de éste removiendo la cadena
En las células cancerosas, que cada residuo de lisina que se %
de poliubiquitina (que será reciclada para otro proceso)
se están dividiendo sin encuentra en la proteína. e internalizando la proteína diana a la cámara catalítica
control, la inhibición de la
actividad proteolítica de los
% del proteosoma para ser degradada
proteosomas puede
ralentizar o incluso detener la
progresión del cáncer al
interferir con la degradación
ordenada de las proteínas
que regulan el ciclo celular.
%
%
ACTIVACIÓN
Para que un proteasoma
degrade una proteína , esta
debe tener una cadena de
ubiquitinas

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