2º Bachille Presentacion Enzimas

Enzimas
 Biomolećulas que catalizan las reacciones químicas:

 BIOCATALIZADORES
 → disminuyendo la energía de activación
 → aumentando la velocidad de la reacción.
La Energía de la reacciones metabólicas
Energía de activación:
→ energía necesaria para que un sustancia A se transforme en una sustancia B.

Características generales
de las enzimas

1. Son altamente específicas de sustratros y productos.
2. Efectividad: aceleran las reacciones metabólicas.
3. Tienen una alta actividad a temperatura biológicas.
4. No cambian el punto de equilibrio de una reacción.
5. No se consumen en las reacciones que promueven.

Funciones de las enzimas
ANIMALES PLANTAS
 Respiración
 Circulación  Fotosíntesis
 Digestión  Fijación del nitrógeno
 Nutrición  Desaminación
 Impulsos eléctricos  Crecimiento
 Contracciones
musculares
 Excreción
Estructura y actividad enzimática
 La sustancia sobre la cual actúa la enzima se llama sustrato.
 El sustrato se une de forma específica al sitio o centro activo.
 El sustrato y la enzima forman un complejo enzima-sustrato.
Esquema de una reacción enzimática
E + S  ES  E + P
Complejo enzima-
sustrato (ES)
Enzima (E) Enzima (E)

Sustratos (S)
Productos (P)
ESPECIFICAS - DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACIÓN DE UNA

REACCION
AUMENTAN VELOCIDAD DE UNA REACCION - NO SE COSUMEN

ENZIMA
Enzimas
 Biomolećulas que catalizan las reacciones bioquímicas:
 BIOCATALIZADORES
 → disminuyendo la energía de activación.
 → aumentando la velocidad de la reacción.
 → no se consumen durante la reacción.
 → ESPECÍFICAS DEL SUSTRATO
Complejo enzima-sustrato (ES)
Enzima (E) Enzima (E)

Sustratos (S)
Productos
(P)
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
1 SUSTRATO:
REACCIÓN
DEGRADACIÓ
N
E ES E
2 SUSTRATOS:
REACCION
TRANSFORMACIO S Productos
N
2
SUSTRATOS:
REACCION
SINTESIS
Video 1 y 2
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Sustrato Sustrato
Enzima
Enzima
Complejo enzima-
sustrato
CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Saturación de la enzima por el sustrato
E + Sustrato  ES  E + Producto
La velocidad de una reacción enzimática indica el número de moléculas

de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo.
E + Sustrato  ES  E + Producto
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
E ES E
S Productos
Concentración de la ENZIMA
concentración del SUSTRATO
concentración del PRODUCTO
TEMPERATURA
pH
INHIBIDORES
TEMPERATURA pH
Pepsina Tripsina
pH óptimo pH óptimo
Tª óptima
Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. Cada enzima actúa a un pH óptimo.
Las variaciones de temperatura provocan cambios en Los cambios de pH alteran la estructura terciaria
la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la y por tanto, la actividad de la enzima.
actividad del enzima.
PROCESO DE DESNATURALIZACIÓN DE LAS ENZIMAS
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROTEÍNA NATIVA
PERDIDA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Secuencia de reacciones en las que una PROENZIMA INACTIVA pasa a su FORMA ACTIVA,
la cual cataliza la activación de una segunda proenzima inactiva, que activa a una tercera...
proceso que tiene lugar sucesivamente hasta que la última enzima da lugar al producto final.
→ LA CASCADA DE ENZIMAS AMPLIFICA LA RESPUESTA FINAL

E ES E
S Productos
Concentración de la ENZIMA
concentración del SUSTRATO
concentración del PRODUCTO
TEMPERATURA
pH
INHIBIDORES
Inhibición de la Actividad Enzimática
 * Inhibición irreversible:
 → las sustancias inhibitorias se unen permanentemente al sitio activo
 → el enzima queda inutilizado → sin actividad enzimática.
 Ejemplos: venenos, insecticidas organofosforados.
 * Inhibición reversible:

 → el inhibidor ocupa temporalmente el centro activo de la enzima

 → el enzima queda sin actividad enzimática TEMPORALMENTE.
 Ejemplos: fármacos y drogas.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
Sustrato
Inhibidor unido
a la enzima
Inhibidor
El sustrato no
pueden unirse al
centro activo
Enzima
Inhibidor y sustrato: estructura espacial similar.
El inhibidor se une al centro activo de la enzima.
Existe competencia entre SUSTRATO e

INHIBIDOR
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA O ALOSTÉRICA
MODIFICACION
CENTRO ACTIVO
ENZIMA
SUSTRATO
EL SUSTRATO NO PUEDE
UNIRSE AL CENTRO ACTIVO
INHIBIDOR INHIBIDOR SE UNE

AL CENTRO
CENTRO
REGULADOR
REGULADOR
El INHIBIDOR se une a un sitio distinto al centro activo de la enzima.
La unión MODIFICA la conformación espacial de la enzima y del centro

activo.

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Enzimas

 Biomolećulas que catalizan las reacciones químicas:

→ energía necesaria para que un sustancia A se transforme en una sustancia B.

1. Son altamente específicas de sustratros y productos.

2. Efectividad: aceleran las reacciones metabólicas.

3. Tienen una alta actividad a temperatura biológicas.

4. No cambian el punto de equilibrio de una reacción.

5. No se consumen en las reacciones que promueven.

Enzima (E) Enzima (E)

ESPECIFICAS - DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACIÓN DE UNA

AUMENTAN VELOCIDAD DE UNA REACCION - NO SE COSUMEN

Enzima (E) Enzima (E)

Saturación de la enzima por el sustrato

La velocidad de una reacción enzimática indica el número de moléculas

concentración del SUSTRATO

concentración del PRODUCTO

PERDIDA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

→ LA CASCADA DE ENZIMAS AMPLIFICA LA RESPUESTA FINAL

concentración del SUSTRATO

concentración del PRODUCTO

 → el inhibidor ocupa temporalmente el centro activo de la enzima

Inhibidor y sustrato: estructura espacial similar.

El inhibidor se une al centro activo de la enzima.

Existe competencia entre SUSTRATO e

INHIBIDOR INHIBIDOR SE UNE

El INHIBIDOR se une a un sitio distinto al centro activo de la enzima.

La unión MODIFICA la conformación espacial de la enzima y del centro

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