Enzimas y Control Metabólico

 La enorme variedad de reacciones bioquímicas que se llevan a cabo

en una sola célula, hace que sea virtualmente imposible que éstas se
desarrollen libremente y al azar.
 Dada la natural tendencia de los sistemas complejos al caos, esto
llevaría a una complejidad creciente de las reacciones, y a la
pérdida de control de las mismas.
 Toda forma de vida, necesita permanecer ordenada, y gasta mucha
energía en luchar contra esta tendencia universal (Entropía).
 Aparece entonces el concepto de Catálisis Biológica.

 Las células mantienen un estricto control de sus propios

metabolismos, a través de las Enzimas, que actúan como
Catalizadores Biológicos.
•Las moléculas sobre las que actúan las enzimas se llaman SUSTRATOS y las
que resultan de dicha acción se llaman PRODUCTO.
 •Todas las reacciones químicas, tanto
exergónicas como endergónicas, necesitan para
iniciarse una cierta BARRERA ENERGÉTICA

Está relacionada con la T°, a Cantidad mínima de E necesaria para

Energía de ACTIVACIÓN
mayor T° se acelera la que se realice una reacción química
velocidad de las reacciones.
 y pH por ser de naturaleza proteica

•Son altamente específicas, reconocen y actúan sobre un sustrato particular, es

decir, que es necesario una gran cantidad de enzimas para cubrir los distintos
tipos de reacciones.
Clasificación de las Enzimas

SIMPLES La parte proteica actúa

Parte proteica activa por sí sola.

ENZIMAS APOENZIMA
(Inactiva)
+ Con una Molécula
Orgánica
(Coenzima)
CONJUGADAS
Parte proteica
+
unida a una parte
Con un Ion inorgánico
no proteica
(Cofactor)

Apoenzima + Parte No Proteica

HOLOENZIMA (forma activa)

Propiedades de las Enzimas

 Son eficientes en pequeñas cantidades.

 Se recuperan luego de una reacción, es decir que una

molécula de enzima puede actuar sobre varias
moléculas de sustrato.

 No alteran el equilibrio de las reacciones que

catalizan, es decir que el estado inicial y final quedan
inalterados.
 Especificidad Enzima-Sustrato

Reconocimiento del sustrato 1° paso necesario para el

proceso catalítico

Formación del complejo

ENZIMA - SUSTRATO
•La región de la enzima que se une al sustrato se llama SITIO ACTIVO, es
una pequeña porción de aminoácidos.
•Es fundamental que se conserve la estructura terciaria de la proteína para que
conserve la función catalítica.
•La unión ENZIMA – SUSTRATO es débil y por lo tanto REVERSIBLE, las
Enzimas se recuperan al final de la reacción.
Especificidad Enzima-Sustrato
Hay 2 Modelos de Interacción ENZIMA – SUSTRATO:

1 - Modelo Llave-Cerradura
Enzima y sustrato poseen complementariedad
geométrica: sus estructuras encajan
exactamente una en la otra. La región de la
enzima donde se une el Sustrato se llama Sitio
Activo.
2 - Modelo Encaje Inducido
 Efecto de la temperatura en la
actividad enzimática

Las enzimas tienen una temperatura óptima que coincide con la fisiológica
Esta es una condición que depende de la especie.
•A menor T° las enzimas están inactivas, a altas T° se desnaturalizan
 Efecto del pH en la actividad
enzimática

El pH es una medida del grado de acidez. Cada enzima tiene un pH óptimo

para su actividad. Dentro del mismo organismo pueden encontrarse
diferentes valores de pH: en estómago pH=2, en plasma
sanguíneo pH=7,4 etc.
Las enzimas: catalizadores biológicos

La reacción
catalizada es
catabólica y
exergónica

La reacción
catalizada es
anabólica y
endergónica
 Puede tomar dos
caminos

•Al Aumentar la concentración de Sustrato

todos los sitios activos de las enzimas están
ocupados SATURACIÓN

AFINIDAD: la concentración de sustrato a la que la

Enzima alcanza la mitad de la Velocidad Máxima

•Cuanto menor sea la Km, mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato, es decir, con una
concentración baja del sustrato se alcanza la saturación de la enzima
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Efecto de la Concentración de Soluto sobre la Cinética Enzimática:

ENZIMAS MICHAELIANAS
SATURACIÓN: Cuando todos
Curva hiperbólica los sitios activos de las
enzimas están ocupados por
el sustrato. En ese momento
la actividad enzimática
alcanza la velocidad máxima.

KM: concentración de sustrato a la que la enzima

alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Indica la afinidad de la enzima por el sustrato.

•La velocidad aumenta en forma proporcional

al aumentar el sustrato. Cuando las enzimas
son bajas.
Cuando la concentración de sustrato es alta la
velocidad es independiente y tiende a alcanzar
la Máxima Velociadd
 •La actividad enzimática puede ser
Inhibición Competitiva disminuída o suprimida por completo
por acción de los INHIBIDORES
ENZIMÁTICOS.

 Una molécula ajena al

organismo, con estructura
similar a la del sustrato
compite con éste por el sitio
activo de la enzima.

 Se une solo a la enzima libre. “ES” “EI”

•Son mutuamente excluyentes
 VMAX no se altera y Km cambia. Si aumentara la cantidad de
Disminuye la afinidad de la
SUSTRATO el inhibidor competitivo es
Ya que se alcanza igual a alta desplazado y se forma producto.
concentración de sustrato enzima por el sustrato
(aumenta el Km)
Algunos antibióticos son
inhibidores competitivos de
enzimas bacterianas
 Inhibición No Competitiva

 Una molécula ajena se une

a un lugar diferente del
sitio activo la enzima.

 Por acción del inhibidor la

VMAX disminuye ( no “ES” “ESI”
puede revertirse
aumentando la Cuando el inhibidor se une a la enzima,
impide la formación de producto.
concentración de
Algunos iones metálicos actúan como
sustrato), pero el valor de inhibidores no competitivos, como por
KM no se altera. ejemplo el Cu2+ , el Hg2+ y la Ag+ ya
que se unen al grupo sulfidrilo del
aminoácido.
Inhibición Irreversible
 Se produce inactivación permanente de la enzima. El
inhibidor se une a la enzima en forma permanente e
irreversible. Ej: organofosforados, penicilina.
 Se interfiere con el normal desarrollo de una reacción o
vía metabólica

Ej.: Organos Fosforados inhiben a la

Acetilcolinesterasa
Introducción a la biología celular.
Cátedra Capitelli
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
-MODULADOR ALOSTERICO POSITIVO:
Molécula que se une a la enzima y
aumenta la afinidad de la enzima por el
sustrato, acelera la reacción.

Curva sigmoidea
Poseen, además del Sitio Activo,
Sitios Alostéricos a los que se
unen moléculas Moduladoras.

MODULADOR ALOSTERICO NEGATIVO:

Disminuye la afinidad de la enzima por el
sustrato, la reacción se hace más lenta.
Modulación Alostérica

Los Moduladores modifican la

afinidad de la Enzima por el
Sustrato y, por lo tanto, la
velocidad de la reacción.
Curva con modulador negativo:
la velocidad de la reacción es la
más baja.

Curva sin modulador: la velocidad

de la reacción es media (estado
basal).
Curva con modulador positivo:
la velocidad de la reacción es la
más alta.

Con enzimas alostéricas se pueden regular las velocidades de las

reacciones metabólicas de acuerdo a las necesidades de las células.
 Regulación
de Vías Metabólicas
• La eficacia de la vida se debe en gran medida a la existencia de
mecanismos de regulación de las enzimas, que contribuyen a la
homeostasis.
Las vía metabólicas en las células ocurren en simultáneo, y las
enzimas las controlan.
 Sistemas Multienzimáticos
El metabolismo presenta una gradualidad a través de las vías metabólicas

E1 E2 E3

Los puntos de control se

En una vía metabólica el producto de encuentran en las enzimas
la actividad de una enzima es sustrato alostéricas. El producto final
de la siguiente. Con lo cual, las de la Vía puede actuar como
reacciones están “encadenadas” y si modulador negativo de la E1
una de las enzimas se inactiva o está cuando está en exceso. A su
modulada negativamente, toda la vía vez, un exceso del sustrato
se ve afectada. inicial puede actuar como
modulador positivo de E1,
Las transformaciones que sufre un compuesto en el
activando la Vía.
organismo se produce por una serie de etapas, cada una de
ellas catalizada por una enzima diferente Esta
Introducción a la biología celular.
Cátedra Capitelli
Enzimas Michaelianas

Son enzimas de Estructura terciaria.

Monomericas.
1 solo Sitio Activo por molécula.
Regulación On/Off

Introducción a la biología celular.

Cátedra Capitelli
Enzimas Alostericas

Son enzimas de Estructura Cuaternaria.

Multi - mericas.
Varios Sitios Activos por molécula.
Regulación Compleja (Alosterismo).
Enzimas Clave de Nudos Metabólicos.

Introducción a la biología celular.

Cátedra Capitelli
Introducción a la biología celular.
Cátedra Capitelli