TALLER NO 5.

REACTIVIDAD DE AA Y PROTEINAS

Presentado por:
Andres Miguel Murcia
Guarin
030150462018

Presentado a:
Guillermo Salamanca Grosso

Facultad de Ingeniería Agronómica

Universidad del Tolima
Ibagué, Colombia
B-2020
 INTRODUCCION

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos y

compuestos por Carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Además, suelen tener
pequeñas cantidades de fosforo y azufre. Son moléculas esenciales en la
constitución de los organismos. La mayoría de las tareas que realizan las células
necesitan proteínas. Entre sus múltiples funciones tenemos su papel como
componentes estructurales, su participación en la regulación metabólica, el
transporte de otras moléculas, la defensa inmunitaria. Por otra parte, los
aminoácidos Son polímeros formados por la unión de unidades de menor masa
molecular. Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada (6000
– 106 Da), es decir, son macromoléculas. Son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas.
Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también
S. Algunas tienen, además, otros elementos químicos: P, Fe, Zn o Cu.
1.Clasifíquense los aminoácidos estándar según si sus estructuras como no polares,
polares, ácidas o básicas. Justifique su respuesta.

Ácidas: El grupo R lleva un

Aminoácidos
grupo ácido (carboxilo), de
No polares: cadena lateral manera que a pH neutro,
hidrocarbonada hidrófoba, menos tienen carga negativa, ya que
solubilidad en agua ese grupo desprende H+
Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), leucina Ácido aspártico (Asp, D),
(Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina ácido glutámico (Glu, E).
(Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina
(Phe, F) , Triptófano (Trp, W)
Polares: Cadena lateral con grupos
hidrofílicos, puede formar puentes de
Básicas: Cuando el grupo R
hidrogeno, solubilidad en agua
lleva un grupo básico (amino), de
Serina (Ser, S) , treonina(Thr, T),
tal modo que a pH neutro, tienen
glutamina(Gln, Q), asparagina(Asn, N),
carga eléctrica positiva (toma
tirosina (Tyr, Y), cisteína(Cys, C),
H+).
glicina(Gly, G)
lisina (Lys, K), arginina (Arg, R),
histidina (His, H).

1. 2. Considérese el aminoácido ácido glutámico y sus valores de pKa:

(pKal = 2.19, pKa2 = 9.67, pKaR = 4.25), en cada caso:

a). Dibujar la estructura del aminoácido al cambiar el pH de la disolución de muy

ácido a muy básico.
 Los hidrógenos que se ionizan se pierden en su orden con la acidez, y se ionizan
primero los ácidos.

b). ¿Qué forma del aminoácido se observa en el punto isoeléctrico?

En el aminoácido se presenta la forma eléctricamente neutral.

c). Calcúlese el punto isoeléctrico.

d). Represéntese la curva de titulación del aminoácido.

El punto isoeléctrico lo encontramos en el punto medio del aumento entre el pKal

Y el pKaR.

e.) ¿En qué dirección se mueve el aminoácido cuando se coloca en un campo

eléctrico a los valores de pH de: 1,3, 5, 7, 9 y 12?

En los valores de pH por encima del pI, el aminoácido se mueve hacia el

electrodo positivo y está cargado negativamente; en los valores que están por
debajo se mueven hacia el cátodo y están cargados positivamente.

Cuando está en el punto isoeléctrico el aminoácido no tiene carga neta y por lo

tanto no se desplaza en el campo.
3. Los polipéptidos son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. El orden de los aminoácidos en el polipéptido se denomina secuencia de
aminoácidos. Los puentes disulfllro. formados por la oxidación de residuos de
cisteína, son un elemento estructural importante en los polipéptidos y en las
proteínas. Las bases de Schiff son iminas que se forman cuando grupos amino
reaccionan de manera reversible con grupos carbonilo. Proyecte la estructura del
tripéptido glutatión a partir de Acido glutamico, cisteina y la glicicina. Proponga un
nombre para este arreglo en virtud a la composición de Aminoácidos.

R/

y-glutamil-L-cisteinilglicina

4. Considérese el siguiente péptido: Gly-Ile-Glu-Trp-Thr-Pro-Tyr-Gln-Phe- Arg-

Lys¿Qué aminoácidos y qué péptidos se produccn cuando el péptido anterior se
trata con cada uno de los reactivos siguientes? : a) Carboxipeptidasa y b).
Quimotripsina, c). Tripsina. Tener en cuenta que la quimiotripsina rompe los enlaces
peptídicos de aminoácidos aromáticos y la carboxipeptidasas en extgremos de
grupos carboxilo. Justifique su respuesta y acompañe la explicacion con reacciones
moleculares.

R/
Carboxipeptidasa

Cómo la carboxipeptidasa rompe en el extremo carboxilo de los péptidos, los

productos son: Gly-lle-Glu-Top-Ths-Pro-Tyr-Gln-Phe-Aig yLy

B)Quimiotripsma

la quimiotripsina rompe los enlaces peptídicos en los que los aminoácidos

aromáticos (es decir, Phe, Tyry Tm) contribuyen con un grupo carboxilo, los
productos son: Gly-lle-Glu-Tip. Thr-Pro-Tyr. Gln-Phe y Arg-Lys.

C)Tripsina

La tripsina rompe en el extremo carboxilo de la lisina y de la arginia Los productos

son: Gly-IleGlu-Tip-Thr- Pro-Tyr-Gln-Phe-Arg y Lys

5. Las proteínas se clasifican en grupos principales según su morfología. Como su

nombre sugiere son fibrosas, son insolubles en agua y físicamente correosas de
una parte y de otra las proteínas globulares de ejemplos de estos grupos.

R/

Proteínas fibrosas: Las proteínas fibrosas o escleroproteínas están formadas por

cadenas polipeptídicas que están dispuestas en paralelo a lo largo de un eje y
forman capas o fibras largas. Son estables e insolubles en medios acuosos.
Son elementos estructurales básicos del tejido conectivo de animales superiores, es
decir, queratina, colágeno, elastina, fibrosina, actina y miosina.

Proteínas Globulares: Las proteínas globulares o esferoteínas están formadas por

cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente que adquieren formas esféricas o
globulares compactas, por lo que tienen estructuras terciarias y cuaternarias. Son
solubles en agua, por lo que los aminoácidos con cadenas polares están en contacto
con el exterior y los que tienen cadenas hidrofóbicas no polares están orientados
hacia el interior. Estos son: albúminas, globulinas, histonas, mioglobina,
hemoglobina.

6. Según la composición las proteínas se clasifican en simples o conjugadas. Una

molécula proteínica combinada con su grupo protésico se denomina holoproteína.
Los grupos protési- cos desempeñan una tarea importante, a veces crucial, en el
funcionamiento de las proteínas. Ademas existen las glucoproteínas lipoproteínas,
metaloproteínas, fosfoproteínas y hemoproteínas. Elabore un cuadro de
clasificación de tipos de proteínas con ejemplos.

7. La desnaturalización es la pérdida de la función de una proteína por un cambio

estructural o por una reacción química. ¿En qué nivel de la estructura proteínica o
mediante qué reacción química actúan cada uno de los siguientes agentes
desnaturalizantes? .a). calor. b). ácido fuerte c). solución salina saturada, d).
solventes orgánicos (alcoholo el cloroformo).

R/

A) ) La alta temperatura aumenta la energía cinética de las moléculas, por lo

que la capa acuosa de las proteínas se destruye y se desnaturalizan. Un
aumento de temperatura también destruye las interacciones débiles y altera
la estructura de la proteína.
 B) Los cambios en el pH provocarán la protonación de ciertos grupos laterales
de la proteína, cambiando así el patrón de enlaces de hidrógeno y puentes
salinos. Cuando una proteína se acerca a su punto isoeléctrico, se vuelve
insoluble y se precipita fuera de la solución.

C) Aumentan las interacciones proteicas. Si la concentración de sal es lo

suficientemente alta, casi ninguna molécula de agua puede interactuar con
los grupos ionizables, de modo que desaparecen las esferas solvatadas
alrededor de los grupos ionizados de proteína. Las moléculas de proteína se
agregan y luego precipitan.

D) Interacciones hidrofóbicas porque interactúan con grupos R no polares y

forman enlaces de hidrógeno con agua y grupos polares de proteínas.

8. Indíquese el nivelo los niveles de la estructura proteínica en los que contribuyen cada uno
de los siguientes conceptos: a). secuencia de aminoácidos b).lámina plegada c). enlace de
hidrógeno y d). enlace disulfuro.

R/

A. Primaria
B. Secundaria
C. Terciaria
D. terciaria
Referencias
alimentación, D. (2020). ¿Qué son las Proteínas? Tipos, Alimentos y Beneficios.
Retrieved 21 November 2020, from
https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html#:~:text=
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Aranda Gallego, I. (2020). Aminoácidos y proteínas. Retrieved 20 November 2020,
from https://irenearanda2000.wordpress.com/aminoacidos-y-
proteinas/#:~:text=Amino%C3%A1cidos%20%C3%A1cidos%3A%20el%20gr
upo%20R,positiva%20(toma%20H%2B).
Clasificación de los aminoácidos. Retrieved 20 November 2020, from
http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPamm3.html