La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo

más antiguo, lo primero”.

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos
que se encuentran en todas las células vivas.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en
las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o
más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes,
pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de
muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según
su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por
• Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas
pequeñas con un grupo amino (NH₂) y un grupo
carboxilo (COOH)
• en su estructura.
La gran cantidad de proteínas que se conocen
están formadas únicamente por 20 aa diferentes.
Se conocen otros 150 que no forman parte de las
Grup
proteínas.
Grupo
o carboxil
amin o
o

Grupo variable que diferencia los 20

aminoácidos que forman las proteínas y
determina sus propiedades
Son sólidos y cristalinos
Elevado punto de fusión y solubles en agua
Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico) Comportamiento anfótero
(funcionan como bases o ácidos en función del pH del
medio)
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir en la dieta, son
los aminoácidos esenciales
Triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e
histidina
Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan isómeros espaciales o
esteroisómeros
La forma D tiene el –NH₂ a la derecha La forma L tiene el –NH₂ a la
izquierda

pH pH
disminuye aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7
presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en
equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH
alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO⁻) y el grupo amino no. A pH
ácido, el grupo amino está ionizado (NH₃⁺) y el grupo carboxilo no.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra,
con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto
isoeléctrico. Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito.

Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un

ácido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.
Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de
las proteínas, se clasifican, dependiendo de las
propiedades de su grupo R, en los siguientes 4
grupos:

1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R

hidrófobo).

1. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga.

(Grupo R hidrofílico).

1. Aminoácidos con grupo R cargado

negativamente. (Aminoácidos ácidos).

1. Aminoácidos con grupo R cargado

AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS
R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso)

Alanina (Ala o Valina (Val o Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o

A) V) I)

Prolina (Pro o Metionina (Met o Fenilalanina (Phe o Triptófano (Trp o

P) M) F) W)
AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS
R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H₂O)

Serina (Ser o S) Treonina (Thr o

T)
Glutamina (Gln o
Q)

Glicocola o
glicina (Gly o G)

Cisteína (Cys o C) Asparagina (Asn o

Tirosina (Tyr o N)
Y)
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS
R polares con carga (+) o (-)
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
(carga positiva a pH 7) AMINOÁCIDOS ÁCIDO
(tienen un grupo amino) carga negativa a pH
7
(tienen un grupo ácido)

Lisina (Lys o Ácido aspártico sp

K) (A o D)

Arginina (Arg o
Ácido glutámico
R)
(Glu o E)

Histidina (His o
H)
 EN ADULTOS: 8
• Son aquellos que los – Fenilalanin
organismos deben tomar – a
–
de su dieta ya que no –
Isoleucina
pueden sintetizarlos en su Leucina
–
Lisina
• cuerpo. –
Metionina
Las rutas metabólicas para –
Treonina
su obtención suelen ser –
Triptófano
largas y energéticamente •
ENValina
NIÑOS los
costosas, por lo que los anteriores y:
vertebrados las han ido – Arginin
perdiendo a lo largo de la – a
evolución (resulta menos Histidi
AMINOÁCIDOS PROTEICOS
INFRECUENTES
No forman parte de proteínas, sino que aparecen
solubles, como intermediarios metabólicos o
formando parte de las paredes bacterianas.
Son   o -aminoácidos, y formas D o L (D-Ala, D-
Ser)
 Se unen aas entre
el grupo carboxilo de uno y
el amino del siguiente

Se forman cadenas peptídicas o péptidos

de longitud variable

Cada proteína es una

macromolécula formada por una o
varias cadenas peptídicas

En cada célula existen miles de

proteínas distintas con funciones
específicas

Cualquier alteración en la
secuencia de aminoácidos,
incluso la sustitución de un solo
aa por otro, proporciona una
proteína diferente
 Grupo
H carboxilo Grupo R
amino
O
C H Entre el grupo carboxilo
H2N C OH + N C COOH de un aminoácido y el
H grupo amino del
H siguiente, desprendiendo
R una molécula de agua.

H₂O
H O R

H₂N C C N C COOH

R H H
Enlace peptídico DIPÉPTIDO
 Es un enlace covalente más corto
que la mayoría de los enlaces C - N.

Posee cierto
carácter de doble
enlace.

Los cuatro átomos

del enlace se
encuentran sobre el
mismo plano.

Los únicos enlaces que pueden girar

son los formados por C-C y C-N
 Los ᵍʳᵘᵖᵒˢ NH₂ ʸ COOH ˡᶦᵇʳᵉˢ ᵉⁿ ˡᵒˢ ᵉˣᵗʳᵉᵐᵒˢ ˢᵉ C-
ˡˡᵃᵐᵃⁿ N-terminal terminal

N-terminal ENLACE C-terminal

(amino PEPTÍDIC (carboxilo
terminal) O terminal)
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-
 PÉPTIDOS
Amino-
terminal carboxilo-
terminal

Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante

enlaces denominados peptídicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser)
Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos,
tripéptidos,…) Entre 10 y 80 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima
de 80 aminoácidos, se denominan PROTEÍNAS.
Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo
carboxilo terminal
Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición
carboxilo terminal. En el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA
PTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS
BIOLÓGICO
XITOCINAXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero
ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua
INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre
GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula
GRAMICIDINA y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs
biológicas
Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados
aminoácidos. Los a.a son moléculas anfóteras; es decir, pueden actuar
como ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas
importantes, además de su función primaria como componentes de las
proteínas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar
con
el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases:
apolares, polares, ácidos y bases.
La mayoría de los  a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia
tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se
encuentran enantiómeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que
proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura. Todas
las
las proteínas son polipéptidos
Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces
peptidicos. El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia
de a.a.
El enlace peptidico es casi planar.
Niveles Estructurales de las Proteínas

• Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la

cadena polipeptídica, y establece la secuencia de
aminoácidos. Enlace Peptídico (EP).
• Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica
de la cadena polipeptídica en el espacio (Hélice-a,
Lámina β) Puentes H entre los EP.
• Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena
polipeptídica se curva o se pliega para formar
estructuras estrechamente plegadas y compactas como
la de las proteínas globulares, participan las
atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno
entre cadenas laterales, puentes 2S, interacción
• hidrofóbica, interacción electrostática.
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las
subunidades de una proteínas, para conformar la
estructura global; hay acompañamiento paralelo de las
cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de
las proteínas. Las fuerzas anteriores más las Fuerzas
de Van der Walls.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
•Está representada por la secuencia lineal de aminoácidos que
forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se
encuentran.
Es de gran importancia pues la secuencia de aminoácidos
determina el resto de niveles estructurales y, por tanto, la
funcionalidad de la proteína.
Una cadena peptídica consta de una parte repetida
regularmente, llamada la cadena principal o esqueleto, y una
parte variable por las cadenas laterales características.

El esqueleto polipeptídico es potencialmente rico, en capacidad

de formar puentes de hidrógeno, entre los grupos carbonilo
(C=O) de cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de
hidrógeno, a excepción de la prolina, con un grupo NH que es
dador de puentes de hidrógeno.
 Una proteína sería como una sucesión de planos
formados por los enlaces peptídicos con los grupos
R alternando a un lado y otro.

Los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos

semejantes se dice que son homólogos: trazadores de
relaciones genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la
función de la molécula se denominan invariables.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que
la cadena polipeptídica se pliega en el espacio.
En una proteína, cada tramo de cadena
polipeptídica tiene distinta estructura
secundaria. Existen varias formas definidas de
estructura secundaria, las más importantes de
las cuales son las llamadas hélice α y hoja
plegada β.
Las estructuras secundarias definidas están
mantenidas por puentes de hidrógeno
formados exclusivamente entre los grupos
amino y carboxilo que constituyen el esqueleto
de la cadena polipeptídica. Consecuentemente,
Estructura secundaria de las proteínas:  -hélice

La cadena se va enrollando en espiral.

Los enlaces de hidrógeno intracatenarios

mantienen la estructura.

La formación de estos enlaces determina

la longitud del paso de rosca.

La rotación es hacia la derecha. Cada

aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

Los grupos -C=O se orientan en la misma

dirección y los -NH en dirección
contraria. Los radicales quedan hacia el
exterior de la
-hélice.
 Estructura 2ª Lámina beta
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre
sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición paralela
pueden unir de antiparalel
dos formas a
distintas.
Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas
llamadas hebras β unidas por puentes de hidrógeno.

Estructura de una hebra β. Las cadenas laterales alternan por encima y por
debajo del plano de la hebra.

La distancia entre aminoácidos adyacentes es

aproximadamente 3.5 Å.
Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en
direcciones opuestas
Una hoja β paralela

Una hoja β antiparalela

Estructura de una hoja β mixta
 Hélice de colágeno
• El colágeno (de tendones y tejido
conectivo) posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
Hidroxiprolina abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
Prolina

Hélice más
extendida (por el Glicina
tamaño de prolina e
hidroxiprolina)
Hélice levógira
3 aa por vuelta
La estabilidad se
produce al
formarse tres • Estos aa poseen una
hélices para dar
estructura que dificulta la
una superhélice
formación
enlaces de
de hidrógeno, por lo que
se forma
una hélice más extendida, con
sólo tres
aminoácidos por
vuelta.
Hélice de colágeno
Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.

síndrome de Marfán
Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan
que
síndromes
padecía como el de el hombre de goma o el que
Paganini
y
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles

Superhélice de
colágeno
 Estructura terciaria

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se

organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hélices u hojas o no tenerla.
Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura
primaria se acercan entre sí y permiten interacciones entre
sus cadenas laterales.
La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y
de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes
disulfuro.
En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que
sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus
cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.Las
proteínas que atraviesan membranas son excepciones, ya
estructura terciaria
Existen dos tipos de
conformaciones
tridimensionales:
Conformación filamentosa;
Estructura secundaria alargada
Insolubles en agua y disoluciones
salinas.
Suelen tener función estructural,
de protección o ambas a la
vez .Ej α y β- queratina,
Conformación globular:
La estructura secundaria se
pliega adoptando formas que Est 3ª de la
parecen esféricas . ribonucleasa α-hélice
en rojo
Solubles en agua y disoluciones
β-hélice en verde
salinas Puentes disulfuro en
Realizan funciones de transporte amarillos
La estructura terciaria se
estabiliza por las
siguientes interacciones:
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrógeno
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el
espacio.
Enlaces de
La estructura se estabiliza por uniones hidrógeno.
Atracciones
entre
radicales de aminoácidos alejados unos de otros. electrostáticas.
Atracciones hidrofóbicas.
Puentes disulfuro.

En las proteínas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria está constituida por dominios.

En la estructura terciaria se pueden encontrar

subestructuras repetitivas llamadas motivos.
Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria de una

proteína es la forma en la que se asocian
las distintas subunidades constituyentes,
si es que existen. Es decir, para poder
hablar de estructura cuaternaria es
necesario que la proteína esté formada
por varias subunidades. Como ejemplos
de proteínas con estructura cuaternaria
se puede considerar la hemoglobina, las
inmunoglobulinas o la miosina.
Las subunidades se mantienen unidas por
enlaces covalentes y no covalentes.
La hemoglobina es una
proteína oligomérica:
un tetrámero
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación
Hélice Hoja Globula Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos.
Plegada r Subunidades
Fibrosa distintas
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógen hidrofóbicas, salinas, covalentes.
Secuencia o electrostáticas Asociación
Conformació
n
 DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
• precipita.
Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del
huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede
volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
Desnaturalizació
n

Renaturalizació
n

PROTEÍNA PROTEÍNA
NATIVA DESNATURALIZADA
La desnaturalización es un
fenómeno que involucra la
transformación de una
estructura plegada, bien
definida de una proteina,
formada bajo condiciones
fisiologicas, a una estructura
no plegada bajo condiciones
no fisiologicas.
Ocurre repentina y
completamente en un amplio
rango de condiciones.
Puede ser lentamente
reversible. Consecuencias:
Perdida de actividad
enzimatica.
Destruccion de toxinas.
 Agentes desnaturalizados

i. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60
ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían
por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones

i. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la
proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH. Dodecilsulfato sódico (SDS)
ESPECIFICIDAD
Referente a su función; cada una lleva a cabo
•
una determinada función y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y
una conformación espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en
• todos los organismos, cada individuo posee
proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de
órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas son un grado de parentesco entre
individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos”.
Especificidad de las proteínas

Las proteínas son específicas

Cada especie posee Dentro de una misma especie,

proteínas diferentes cada individuo tiene
a las de otras proteínas exclusivas que le
especies diferencian de otros
Una misma proteína tiene individuos
secuencias peptídicas
distintas en distintos
individuos Cada ser vivo tiene
unas características
determinadas,
porque tienen unas
El grado de diferencia proteínas
dependerá de su parentesco determinadas
evolutivo
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas

Holoproteína
s Proteínas
globulares
Cromoproteína
s
Glucoproteína
PROTEÍNAS
s
Lipoproteína
Heteroproteína
s
s
Nucleoproteína
s

Fosfoproteínas
Clasificación de
Proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS
PROTEÍNAS FIBROSAS: Generalmente, los polipéptidos que las forman se
se constituyen por cadenas dimensión.
encuentran dispuestos a lo largo de una sola

polipeptídicas alineadas en Son proteínas insolubles en agua.

forma paralela; esto puede COLÁGENO
Tienen funciones estructurales o protectoras.
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago,
producir fibras que se hueso, tendones y córnea.
trenzan sobre si mismas MIOSINA
Responsables

ACTINA
Y de la contracción muscular.

formando una Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

QUERATINAS

"macrofibra", como en el Interviene en la coagulación sanguínea.

caso del colágeno de los FIBRINA
tendones o la a-queratina
del cabello; o produce la ELASTINA

formación de láminas Proteína

como en el caso de las b- elástica.

queratinas de las sedas

naturales
 Clasificación
de Proteínas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS GLOBULARES
Más complejas que las fibrosas.
Plegadas en forma más o menos
GLOBULARES: esférica.

cadenas polipeptídicas que

ALBÚMINAS

se Realizan transporte de moléculas o

enrollan sobre si mismas reserva de aminoácidos.

en

GLOBULINAS
formas intrincadas como Diversas funciones, entre ellas las
inmunoglobulinas que forman los
un anticuerpos.
"nudillo de hilo enredado”,

como una macroestructura

HISTONAS Y PROTAMINAS
de tipo esférico. Se asocian al ADN permitiendo su
empaquetamiento.
Clasificación
de Proteínas
PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: son aquellas que al hidrolizarse
producen únicamente aminoácidos.
Globulares·
Prolaminas: Zeína (maíz) , gliadina (trigo) ,
hordeína (cebada) · Gluteninas: Glutenina
(trigo), orizanina (arroz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche) · Hormonas:
Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina · Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Fibrosas ·
Colágenos: en t ejidos conjuntivos,
cartilaginosos · Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos. · Elastinas: En tendones y
vasos sanguineos · Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos).
 Clasificación de
Proteínas
• PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: son proteínas
que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros
componentes orgánicos o inorgánicos.
• La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina
"grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de
acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos:
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a. Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b. No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO₄H₃ en el grupo prostético. La caseína de la
leche.
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo
y reparación de tejidos)
Glucoproteínas  forman parte de membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias
Histonas  forman parte de cromosomas que regulan la expresión de
genes
Colágeno  del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
Elastina  del tejido conjuntivo elástico
Queratina  de la epidermis
Fibroina  segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas
de araña y capullos de seda, respectivamente
 FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible
las reacciones químicas)

Son las más numerosas y especializadas

Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular

Ácido graso sintetasa  cataliza síntesis de ácidos grasos

 FUNCIÓN HORMONAL
Insulina y glucagón  regulan niveles de glucosa en la
sangre
Hormona del crecimiento
Adrenocorticotrópica  regula síntesis de corticosteroides
Calcitonina  regula metabolismo del calcio