2-08-2021-Cinetica Enzimatica-Ing. Quimica

CATALISIS ENZIMATICA
• El avance de una reacción química no ocurre en forma

directa de Reactantes ---- Productos.
• Según la teoría del Estado de transición, se forman
productos solo después de que los reactantes se unen a
la enzima.
S === S* ----- Producto
S* = estado de transición
La energía de activación
disminuye en presencia
de catalizador, la Energía
neta no sufre cambios.
CATALISIS ENZIMATICA
• a
• Reacciones de Primer orden : A-----P
-d[A]/ dt = K [A]
• Reacciones de Segundo orden : A + B --- Q
-d[A]/dt = K[A][B] ; -d[B]/dt = K [A][B]
K = constante de velocidad
• a
CINETICA ENZIMATICA
• Estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas.
• Proporciona información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la
especificidad
de las enzimas.
CINETICA ENZIMATICA
• La capacidad catalítica de las enzimas radica en las

propiedades del centro activo, en el cual las enzimas
son altamente sensible a cualquier modificación de
las características del medio como pH, temperatura y
la fuerza iónica.
• La velocidad es proporcional a la concentración de
un reactante [A] por unidad de tiempo. Reacción de
primer orden, el paso limitante de la velocidad es
una reacción unimolecular.
A ----- P velocidad = -d[A] / dt = K1 [A]
CINETICA ENZIMATICA
Si la velocidad es independiente de la concentración
de A, el exponente es cero y la reacción se describe
como una reacción de orden cero, cuya velocidad es:
Velocidad = ko [A] o= Ko
En la reacción: E + S ==== ES ------ P + E
V= -d[S] /dt = -d [P] / dt
Esta variación se determina en
diferentes rangos de tiempo
y concentraciones como
10-12 a 10-8 Molar
CINETICA ENZIMATICA
• En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten,

propusieron un modelo sencillo que explica las
características cinéticas de las enzimas, se necesita
un complejo especifico enzima-sustrato (ES),
intermediario en la catálisis.
• Es la hipótesis de aproximación al equilibrio.
E + S ==== ES ---- P + E
Implica que la transformación de S en P ocurre en el
nivel del complejo intermediario ES
CINETICA ENZIMATICA
• Briggs y John Haldane propusieron la hipótesis del

estado estacionario, tomaron en cuenta las
constantes de velocidad.
• Existe un equilibrio entre la velocidad de formación
del complejo ES y la velocidad de descomposición del
complejo ES.
Vformacion= k1 (E) (S)

Vdescomposición= K2(ES) + K-1(ES) donde: Vf=Vd
CINETICA ENZIMATICA
• K1[E][S] = [ES] (K2 + k-1), dividiendo por K1

[E][S] = [ES] (K2 + K-1) / K1
[E][S] = [ES] Km ----- 1
• [Et] = [ES] + [E] libre ------2
k2
• ES ------E + P V = K2 [ES]
Vmax = K2 [Et] --- 3
K2 = Kcat= N°recambio de enzima = Vmax/[Et]
GRAFICA ECUACION DE MICHAELIS MENTEN
V = Velocidad de catálisis.
Vmax = Es la velocidad a la cual la enzima se encuentra
saturado por el sustrato , bajo condiciones de pH, fuerza
ionica, temperatura y concentración de enzima.
Km= ( constante de Michaelis-Menten) = Es aquella
concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se
hace la mitad de la velocidad máxima.
GRAFICA ECUACION DE MICHAELIS MENTEN
ECUACION DE LINEWEAVER BURK
• Es conveniente transformar la ecuación de Michaelis-
Menten en otra que represente gráficamente una
línea recta, se consigue tomando los valores inversos
de la ecuación de Michaelis-Menten :
V = Vmax [ S ] / Km + [ S ]
La ecuación de Lineweaver Burk :

1 / V = Km / Vmax x 1 / [S] + 1 / Vmax
y = mx + b Ecuacion linea recta
GRAFICA ECUACION DE LINEWEAVER BURK
• La representación de los datos experimentales

mediante la ecuación de una recta permite obtener
un valor de Vmax y de Km.
SIGNIFICADO DE Km
• Km es la concentración de sustrato a la cual la mitad
de los centros activos de las moléculas de enzima
están ocupados por moléculas de sustrato (en el
estado estacionario) .
• Cuando Km es relativamente grande (10-1 a 10-3)
indica una unión débil del complejo ES.
Enzima Sustrato Km ( M )
Catalasa H2O2 2.5 x 10-3
Anhidrasa carbónica H2CO3 9 X 10-3
Piruvato carboxilasa piruvato 4 x 10 -4
UNIDADES ENZIMATICAS
• La actividad catalítica de una enzima se expresa en
unidades estandarizadas por la Comisión de Enzimas.
• Unidad de Actividad Enzimática (U)
Es la cantidad de enzima capaz de transformar 1,0
umol de sustrato por minuto a 25 oC en condiciones
estándar.
U = umol de sustrato / minuto
Se expresa en unidades catalíticas por unidad de
volumen ( U / mL )
• Katal.- Es la cantidad de enzima que cataliza la

conversión de un mol de sustrato por segundo.
Catal = transformación de 1 mol de sustrato / seg
1U= 16.67 x 10 -8 catales
• Actividad Especifica.- Es el numero de unidades

enzimáticas por miligramo de proteína purificada.
AE = U / mg de proteína.
• El numero de recambio, es una constante de
velocidad que describe la rapidez con la que una
enzima puede catalizar una reacción.
• Número de recambio de enzima= Vmax / [Et]
• El numero de recambio, es el numero de moles (o
moléculas) de sustrato transformado en producto
por moles (o molécula) de enzima en un tiempo
determinado (seg)
N°recambio =Moléculas de sustrato/ molécula de
enzima/seg

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CATALISIS ENZIMATICA

• El avance de una reacción química no ocurre en forma

• Estudia la velocidad de las reacciones

• La capacidad catalítica de las enzimas radica en las

• En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten,

• Briggs y John Haldane propusieron la hipótesis del

Vformacion= k1 (E) (S)

• K1[E][S] = [ES] (K2 + k-1), dividiendo por K1

La ecuación de Lineweaver Burk :

• La representación de los datos experimentales

• Katal.- Es la cantidad de enzima que cataliza la

• Actividad Especifica.- Es el numero de unidades

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