ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 1

CONTENIDO

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ........................................................................ 2

OBJETIVO ................................................................................................. 2
INTRODUCCIÓN ....................................................................................... 2
CUESTIONARIO ....................................................................................... 4
MATERIALES ........................................................................................... 8
METODOLOGÍA ........................................................................................ 8
RESULTADOS .......................................................................................... 9
OBSERVACIONES ................................................................................. 11
DISCUSIÓN ............................................................................................. 12
CONCLUSIONES .................................................................................... 14
BIBLIOGRAFÍA ....................................................................................... 15
 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
OBJETIVO

1. Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos

animales y vegetales.
2. Comprobar la acción de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.

INTRODUCCIÓN

El presente trabajo busca demostrar

la presencia de la enzima “catalasa” de
forma experimental en tejidos animales y
vegetales, además de ver como los
factores de temperatura, concentración y
desnaturalización afectan la reacción con el
peróxido de hidrógeno, por lo que es
importante aclarar qué es una enzima y
enfocarnos precisamente en la catalasa,
mencionar sus funciones, clasificación e
importancia.
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener
lugar sin la presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente
son proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los
sustratos se conviertan en los productos que necesita la célula y al igual que los
catalizadores inorgánicos, aumentan la velocidad para alcanzar el equilibrio de
la reacción. Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las
reacciones, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las
reacciones que catalizan son muy específicas (sólo interaccionan con
determinados sustratos), y facilitan el curso de estas.
Una enzima que podemos encontrar
en todos los seres vivos es la catalasa, que
es necesaria para descomponer el peróxido
de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se
produce durante el metabolismo celular. El
mecanismo por el cual las enzimas
incrementan la velocidad de la reacción es
reduciendo la energía libre de activación
requerida para transformar un sustrato al
producto correspondiente, sin afectar la
constante de equilibrio.
 INTRODUCCIÓN 3

La actividad de una enzima se evalúa en función de la velocidad de la

reacción, en cambio, la cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción,
los factores que la modifican y el mecanismo de esta. Los factores fisicoquímicos
que modifican la actividad de la enzima son: concentración del sustrato,
concentración de la enzima, pH,
temperatura, fuerza iónica, inhibidores. En
1913, Leonor Michaelis y Maud Menten,
propusieron un modelo clásico para el
estudio de la cinética enzimática el cual
consiste en graficar la velocidad de la
actividad enzimática y la concentración del
sustrato, esta representación gráfica permite
determinar la constante de Michaelis-
Menten (KM) al interpolar la mitad de la Gráfica. Cinética enzimática de Michaelis-Menten.
velocidad máxima (Vmax).
En esta práctica se empleará la enzima catalasa para analizar algunos
aspectos de la cinética enzimática. La catalasa utiliza una molécula de peróxido
de hidrógeno (H2O2) como sustrato donador de electrones y otra molécula de
H2O2 como oxidante o aceptor de electrones.

𝟐𝑯𝟐 𝑶𝟐 → 𝟐𝑯𝟐 𝑶 + 𝑶𝟐

La catalasa está contenida en los peroxisomas de eritrocitos, médula

ósea, mucosas, riñón e hígado y su función es la descomposición del H2O2
formado por acción de las oxidasas.

Huang, H. (2014).

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad enzimática es una manera de expresar la cantidad de la
enzima presente en un momento determinado e indica la cantidad de sustrato
transformado en producto por la acción catalítica de la enzima por unidad de
tiempo. Es influenciada por las condiciones en que tiene lugar la reacción
enzimática, razón por la cual se suele referir a la temperatura a la cual se mide.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima
son: pH, temperatura y cofactores.
 INTRODUCCIÓN 4

Los procesos que llevan a cabo los organismos que tienen un intercambio
con el medio generan radicales libres, los cuales se caracterizan por tener un
electrón desapareado y por ser altamente reactivos, dichos radicales son muy
importantes para las especies reactivas que se derivan del oxígeno,
denominadas EROS, gracias a la estructura de esa molécula. Los principales
EROS son: el anión superóxido (O2-1), el radical hidroxilo (OH+), el oxígeno
singlete y el peróxido de hidrógeno (H2O2). Estas EROS causan daño celular a
modo que las agresiones oxidantes producen carcinogénesis, enfermedades
inflamatorias, neurodegenerativas, entre otras. Existe un sistema protector
antioxidante para los organismos que se forma por enzimas y compuestos de
bajo peso molecular, una de esas enzimas que intervienen en la protección y
balance oxidante/antioxidante es la catalasa.
La catalasa es una enzima antioxidante muy abundante que se encuentra
en casi todos los organismos aerobios y se encarga de catalizar la
descomposición de (H2O2) en oxígeno y agua. En el hígado y riñones se
encuentra en gran cantidad, en el tejido conectivo se encuentra en menor
cantidad, a nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas,
excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol y en el tejido nervioso
prácticamente no se encuentra. La catalasa consta de 4 subunidades idénticas
que se mantienen unidas por interacciones no covalentes; cada subunidad
contiene un grupo prostético de protoporfirina IX y el contenido proto-hémico y el
de hierro representan un 1.1% y 0.09% del peso molecular total de la enzima,
respectivamente.
Las enzimas requieren condiciones específicas para operar a niveles
óptimos, lo cual varía según las condiciones ambientales en las que se
encuentre. Los organismos extremófilos, por ejemplo, tienen enzimas
especializadas para hacer funcionar el organismo en condiciones extremas de
temperatura o disponibilidad de oxígeno (Ahuja S., Ferreira, G. & Moreira A.,
2004).

Philip Ferralli, John Duick Egan, & Floyd Lester Erickson. (2007).
 CUESTIONARIO 5

En esta práctica se empleará la enzima catalasa para analizar algunos

aspectos de la cinética enzimática. La catalasa utiliza una molécula de peróxido
de hidrógeno (H2O2) como sustrato donador de electrones y otra molécula de
H2O2 como oxidante o aceptor de electrones.

CUESTIONARIO

1. ¿Cuál es la función de las enzimas?

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los
seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad, esto sucede
debido a que las enzimas modifican los
sustratos que participaran en la reacción de
tal manera que reducen la cantidad de
energía requerida para iniciar la reacción.
Una enzima facilita entonces la
formación de reacciones que sin catalizador
requerirían de llevarse a condiciones de
temperatura, presión y pH extremas.

2. Clasificación de enzimas de acuerdo con sus funciones

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS. Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e- ) de un sustrato a otro,
según la reacción general:

Clase 2: TRANSFERASAS. Catalizan la transferencia de un grupo químico

(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

Clase 3: HIDROLASAS. Catalizan reacciones de hidrólisis

 CUESTIONARIO 6

Clase 4: LIASAS. Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos un

ejemplo es la acetacetato descarboxilasa.

Clase 5: ISOMERASAS. Catalizan la interconversión de isómeros, son ejemplos

la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.

Clase 6: LIGASAS. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea

de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.), un ejemplo es el piruvato
carboxilasa.

3. ¿Cuál es la importancia de las enzimas en los procesos de suelo,

agua y aire?
Suelo: en el suelo hay una gran variedad de macro y microorganismos que
interactúan con las rices y soluciones de este. Los microorganismos tienen
células que producen enzimas que expulsan al medio. El suelo tiene fases
acuosas e las cuales estas enzimas pueden sobrevivir y cumplir sus funciones,
pero también puede adherirse a las paredes de las raíces de las platas o ser
absorbidas por arcillas e integrarse en el humus del suelo.
 CUESTIONARIO 7

Su principal función es ayudar

en el movimiento de nutrientes ya que
convierten las sustancias del suelo en
compuestos más simples facilitando
su absorción por parte de las raíces.
La actividad enzimática forma
compuestos orgánicos estables que
brindan estabilidad al ecosistema del
suelo e intervienen en los ciclos de los
elementos. (+ideagro, s.f.).
Agua: en los cuerpos de agua existen diferentes microorganismos que se
nutren de la materia orgánica que llega al medio, para llevar a cabo el proceso
cada organismo produce enzimas que facilitan la absorción de los nutrientes.
Por otra parte, las enzimas también son
una alternativa para la biorremediación de aguas
contaminadas. Un ejemplo son las enzimas del
hongo Pleurotus ostreatus, llamado comúnmente
“seta ostra”, esta enzima proviene de un hongo y
tiene la capacidad de destruir la lignina, la lignina
es una capa vegetal y de igual manera puede
degradar otros contaminantes en el agua.
Aire: el aire está formado por diferentes gases, algunos de estos gases son
producto de la descomposición de la materia orgánica como el metano. Los
organismos metanógenos cuentan con una enzima llamada metil-coenzima M
reductasa la cual interfiere en el metabolismo de microorganismos que generan
metano como producto final. Otro gas que surge de la descomposición de la
materia orgánica es el ácido sulfhídrico.

4. Da 2 ejemplos de enzimas capaces de degradar hidrocarburos:

MONOOXIGENASAS: es una hemoproteína que, reducida y asociada a CO,
exhibe un máximo de absorción de luz a los 450 nm. Presentes en animales,
plantas, levaduras y bacterias en mamíferos, algunas enzimas están
involucradas en síntesis de esteroides.
Hidroxilación de compuestos aromáticos y alifáticos.

• BORKUMENSIS: es producida por la bacteria Alcanivorax borkumensis

que habita en el mar. En una semana degradan hasta el 80% de petróleo
y el 74% del hexadecano, el principal componente del combustible diésel.
DIOXIGENASAS U OXÍGENO TRANSFERASAS: que transfieren al sustrato
ambos átomos de oxígeno de la molécula.
 MATERIALES 8

MATERIALES

Gradilla 7 vasos de precipitado Trocitos de papa

Pipetas Agua oxigenada Trocitos de jitomate
6 tubos de ensayo Baño María Trocitos de hígado (res/pollo)
Mechero Baño de hielo Hielo

METODOLOGÍA

1. Reconocimiento de la catalasa

La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos

animales y vegetales. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria
porque durante el metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que es el
peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada). Esta enzima, la catalasa, lo
descomponen en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema. La
reacción de la catalasa sobre el H2O2, es la siguiente:

H2O2 → 2H2O + O2
catalasa…

Así se demuestra su existencia

1.1. Colocar en un tubo de ensayo unos trocitos de hígado, en otro tubo un

trozo de papa y en un tercero, un trozo de jitomate.
1.2. Añadir 5 mililitros de agua oxigenada.
1.3. Se observará un intenso burbujeo
debido al desprendimiento de
oxígeno (como se muestra en la
figura).
1.4. Contar el tiempo que tarda en ceder
el burbujeo.

2. Desnaturalización de catalasa.

Será para determinar la desnaturalización (la catalasa químicamente es una

proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas). Al perder
la estructura terciaria, perderá también su función y como consecuencia, su
función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se
observará ningún tipo de reacción cuando hagamos la experiencia anterior con
muestras de tejidos hervidos.
 RESULTADOS 9

2.1. Colocar en un tubo de ensayo

varios trocitos de hígado.
2.2. Añadir agua para hervir la muestra.
Hervir durante unos minutos.
2.3. Después de este tiempo, retirar el
agua sobrante.
2.4. Añadir el agua oxigenada.
2.5. Observar el resultado (figura).

Llevar a cabo de manera simultánea para la papa y el jitomate.

3. Efecto de la temperatura como catalizador de reacción.

En este apartado se comprobará el efecto que tiene la temperatura sobre la

reacción.

3.1. Rotular 3 vasos de precipitado: temperatura alta (50°C), ambiente

(25°C) y baja (5°C).
3.2. Machacar una papa en medio vaso de agua y dividirla en los 3 vasos
en partes iguales.
3.3. Agregar 40 mililitros de agua oxigenada a cada vaso y tomar el tiempo
que tarda en subir la “espuma”.

Desarrollar de manera simultánea con hígado y jitomate.

4. Efecto de la concentración del catalizador

4.1. Rotular 5 vasos del 1 al 5.
4.2. Colocar 5, 10, 15, 20 y 25 gramos de papa (hígado o jitomate).
4.3. Agregar 10 mililitros de agua oxigenada a cada vaso.
4.4. Medir el tiempo que tarda la “espuma” en alcanzar la altura máxima.

RESULTADOS

Como sabemos la principal función de las enzimas es descomponer,

acelerar o decelerar la reacción que se produce en las células de los tejidos
animales y vegetales. La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los
organismos, se demostró con el experimento realizado, se tomó un trozo de
hígado, papa y jitomate, se colocó en el fondo de un tubo de ensayo, luego se
calentamos una muestra de cada tejido, otras se colocaron para enfriarlas y las
otras se dejaron a temperatura ambiente, después se añadió un poco de
 RESULTADOS 10

peróxido de hidrógeno (agua oxigenada). Inmediatamente se observó un intenso

burbujeo, que se debe al desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada
por la enzima.
1. Reconocimiento de la catalasa
Al agregar la misma cantidad de agua oxigenada (H2O2) en cada tubo
podemos observar cómo burbujas de oxígeno comienzan a liberarse, lo que
indica la presencia de catalasa. Aunque la velocidad con la que se liberan las
moléculas de 𝑂2 varía dependiendo de la cantidad de esta presente.

2. Desnaturalización de la catalasa
Al someter los cuerpos que en teoría contienen catalasa al calentamiento
y después probando nuevamente agregando agua oxigenada podremos notar
que la reacción vista anteriormente no podrá suceder de nuevo, ya que la
catalasa al ser sometida a altas temperaturas es desactivada. Entonces el
calentamiento es un método de inactivación de enzimas.

Desnaturalización de la catalasa a Temperatura ambiente, a 100 °C y a una temperatura baja.

Como se observa en la imagen a temperatura ambiente será más rápida

la descomposición (tubo 3), cuando la temperatura fue de 100 °C no hubo
reacción debido a la desnaturalización completa de la Catalasa (tubo 2), y
mientras más fría este nuestra sustancia, será más lenta la reacción (tubo 1).

3. Efecto de la temperatura como catalizador de la reacción.

En la ilustración anterior podemos mencionar que el tubo de ensaye que
aparenta tener una mejor reacción (por así decirlo) es el tubo 3, este estuvo a
temperatura corporal en baño maría, así que se puede suponer que las enzimas
tienen una temperatura ideal para catalizar mejor y de forma más eficiente una
reacción, en el caso de la catalasa sería a 36°C.
 OBSERVACIONES 11

4. Efecto de la concentración del catalizador.

Descomposición del peróxido de hidrogeno, por la acción de la enzima catalasa.

Se puede suponer que no se presenta la misma concentración de catalasa

en la papa y en el hígado de pollo ya que son cosas muy distintas. Podemos
observar que las burbujas de oxígeno liberadas por la acción de la catalasa que
contiene la papa son más pequeñas mientras que las burbujas de oxígeno que
libera la catalasa del hígado de pollo son más grandes, así podemos decir que
se libera en mayor medida el oxígeno con la ayuda del hígado de pollo, entonces
podemos decir que si influye la concentración de la enzima a la velocidad de
reacción.

OBSERVACIONES

A) RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
1. Reconocimos la catalasa en la papa cruda debido a que, cuando
agregamos 5ml de agua oxigenada, comenzó a burbujear a los dos
segundos y la espuma (densa y muy blanca) subió hasta dos tercios del
tubo aproximadamente.
2. Al agregar agua oxigenada a los trozos de jitomate, este comenzó a
burbujear, pero muy poco.
3. Al agregar agua oxigenada a los trozos de hígado, las burbujas subieron
hasta derramarse por el tubo de ensayo, lo cual nos indica la presencia
de la catalasa.
UN EQUIPO INTENTÓ: comprobar la existencia de catalasa en una muestra
de mandarina y, en efecto se desprendieron unas pocas burbujas.

B) DESNATURALIZACION DE CATALASA
 DISCUSIÓN 12

1. Para el caso de varios equipos, el test en el hígado cocido resultó como

se esperaba: un nulo efecto de la reacción, debido a que, en el hígado
cocido, la catalasa se había desnaturalizado.
Para un segundo caso, contrario a lo que esperábamos que sucediera con el
hígado de pollo, la catalasa reaccionó y pudimos ver el burbujeo subir por el tubo,
aunque en mayor medida que con hígado crudo, suponemos que la proteína no
se desnaturalizó por completo y que el hígado estaba parcialmente cocido.
2. Por otro lado, la papa y el jitomate estaban bien cocidos, la catalasa se
desnaturalizó y no descompuso el agua oxigenada.

C) EFECTO DE LA TEMPERATURA COMO CATALIZADOR DE

REACCIÓN
Pudimos observar que la velocidad del burbujeo varió con base en la
temperatura a la que se encontraba la muestra, sin embargo, observamos que
la muestra más fría reaccionó más rápido que aquella a temperatura ambiente y
esta a su vez fue más rápida que la muestra a 50°C algo desnaturalizada.
Ordenadas por velocidad de reacción:
Frío(5°c) > T. ambiente > Caliente (50°)

D) EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL CATALIZADOR.

Utilizamos papa como muestra, colocamos cuatro muestras de mayor a
menor volumen, aumentando la cantidad de papa, sin embargo, la cantidad de
agua oxigenada agregada fue la misma para los cuatro tubos, notamos que, en
efecto entre mayor era la concentración del catalizador, mayor era la velocidad
de reacción.

DISCUSIÓN

En el trabajo de Díaz (2002) donde estudio la estructura de las catalasas,

la autora menciona que hay varias enzimas capaces de degradar el peróxido de
hidrógeno: las catalasas, las peroxidasas y las peroxirredoxinas.
Espontáneamente, el agua oxigenada se descompone en agua y oxígeno de
acuerdo con la siguiente ecuación:
H2O2 (ac) → 2H2O (l) + O2 (g)
Durante la reacción se liberan burbujas de oxígeno. En condiciones
normales esto ocurre muy lentamente.
 DISCUSIÓN 13

Los catalizadores disminuyen la energía de activación, que deben superar

los reactivos para transformarse en productos. Cuando la energía de activación
es grande la reacción ocurre lentamente. Un catalizador aumenta la velocidad
porque hace que la reacción ocurra mediante un mecanismo que requiere una
energía de activación menor. Estas sustancias pueden combinarse con los
reactivos y modificar la densidad electrónica en la unión química que se rompe
durante la reacción. De esta manera se reduce la energía de activación y se
facilita la reacción. Argumento que se pudo demostrar en la primera parte de la
práctica, donde se vio la velocidad de reacción, pues fue más rápida la
descomposición del peróxido de hidrógeno al agregar la enzima catalasa
proveniente de dos tipos de tejidos (vegetal y animal) en la que también difirió el
tiempo según el tejido, debido a la concentración de la enzima en este; además
fueron muy visibles los productos de la reacción, que fue el agua al fondo del
tubo de ensayo y el oxígeno como espuma.
Un estudio realizado por Millán (2015) sobre el efecto del alcohol sobre la
actividad enzimática de la catalasa hepática, establece que el aumento de la
concentración de etanol en el hígado afecta de forma negativa a la actividad de
metabolización del peróxido de hidrógeno de la catalasa hepática. Esto es
corroborado por la información extraída tras el procedimiento llevado en la
segunda parte de la práctica, donde el trozo de hígado se expone a distintos
reactivos, siendo uno de estos, alcohol etílico 96° y posteriormente reaccionando
con el peróxido de hidrógeno, teniendo un tiempo menor en comparación a la
muestra natural, exponiendo estos datos en tablas y siendo estos analizados
conjuntamente con los datos cualitativos observados.
Por tanto, el etanol es para la enzima
catalasa un sustrato, al igual que el peróxido de
hidrógeno. Si ambos sustratos comparten un
mismo espacio (hígado) podemos hablar de la
existencia de una inhibición competitiva por
parte del etanol hacia el peróxido de hidrógeno.
En el caso de un exceso crónico de etanol en
el hígado, podrían ocuparse los sitios activos
de la catalasa por parte de este sustrato, lo que
se traduciría en que, a mayor cantidad de
inhibidor (el etanol) para producir acetaldehído
y agua, menor es la producción de oxígeno ya
que a su vez menor es la descomposición del peróxido de hidrógeno. Esto
provoca una menor actividad oxidorreductasa por parte de la catalasa, lo que
significa una acumulación del peróxido de hidrógeno en mayor cantidad y tiempo
en el hígado (Millán, 2014).
Villén (2012) menciona que la temperatura es fundamental, por eso
nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42ºC un tiempo prolongado
 CONCLUSIONES 14

y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan, al igual que Coto (2010), quien
explica que un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad
de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de
aproximadamente 450°C se comienza a producir la desnaturalización térmica.
Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima de 370°C,
por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen, lo cual
pudimos observar en la tercer parte de la práctica, donde las muestras se
colocaron a distintas temperaturas, siendo la segunda muestra (alta
temperatura) que no reaccionó con el peróxido de hidrógeno pues la catalasa
fue desnaturalizada al sufrir una alta temperatura.

CONCLUSIONES

Después de realizar la práctica y buscar información extra pudimos llegar

a la siguiente conclusión, al usar el pedazo de hígado, papa y jitomate, se logró
observar cómo salían burbujas en el momento en el que se añadió un poco de
peróxido de hidrógeno, esto quiere decir que se cumplió con el primer objetivo.
En la desnaturalización se logró observar que se obtuvo una mayor
velocidad y se logró identificar una disminución de temperatura, teniendo como
resultado una reacción más lenta, gracias a esto se entiende que, la temperatura
es un importante factor al hablar de catalizadores.
Al entender bien los resultados nos podemos dar cuenta que la
temperatura puede ayudar de forma exponencial o puede afectar de forma
negativa, llevando así a un mal resultado en la práctica.
Pudimos llegar a estas conclusiones debido a que se realizó la práctica
de forma presencial, virtual y se hizo uso del material proporcionado por la
profesora como apoyo para la realización de esta.
Las enzimas son catalizadores potentes, operables y respetuosos con el
medio ambiente. Hoy en día, gracias a los avances en diferentes campos
científicos, las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales como la industria
alimentaria, la alimentación del ganado, los detergentes, los textiles y la
curtiduría, así como en otros campos como el farmacéutico, el diagnóstico y la
química fina (Ramírez & Ayala, 2014).
 BIBLIOGRAFÍA 15

BIBLIOGRAFÍA

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Environmental Applications. Crit Rev Biotech. Vols. 2-3, 125-54.

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Química Biológica, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales,
Universidad de Buenos Aires, Argentina. SSN: 1666-7948
Díaz, A. (2002). La estructura de la catalasas. Departamento de
Bioquímica, Instituto de Fisiología Celular, UNAM. México. Vol. 22, No.
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Huang, H. (2014). Insight into two antioxidants binding to the catalase
NADPH binding site from traditional Chinese medicines. RSC Advances
(RSC Publishing).
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Millán, E. (2014). El efecto del alcohol sobre la actividad enzimática de la
catalasa hepática. Monografía de biología- Colegio de San Francisco de
Paula. Vol. 1.
Philip Ferralli, John Duick Egan, & Floyd Lester Erickson. (2007). Making
Taq DNA Polymerase in the Undergraduate Biology Laboratory. Bios,
78(2), 69–74.

Ramírez, J. & Ayala M. (2014). "Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?".

UNAM Revista Digital Universitaria. Vol. 15, No. 11. ISSN: 1607-6079.
Villén, M. (2012). ¿Qué son las enzimas?. CONASI. Recuperado de:
https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/