4 Proteínas

IES MIGUEL HERNÁNDEZ.
ALHAMA DE MURCIA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA Y GEOLOGÍA
TEMA 2: BIOMOLÉCULAS QUE FORMAN LAS CÉLULAS
UNIDAD 3: PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES
CONTENIDOS CRITERIOS DE EVALUACIÓN ESTÁNDARES DE APRENDIZAJE

Las moléculas orgánicas:  Reconocer los diferentes tipos de 1. Reconoce y clasifica los diferentes tipos de
Prótidos. macromoléculas que constituyen biomoléculas orgánicas, relacionando su
Enzimas o catalizadores la materia viva y relacionarlas con composición química con su estructura y su
biológicos: Concepto y sus respectivas funciones función.
función. biológicas en la célula. 2. Diseña y realiza experiencias identificando en
Vitaminas: Concepto. muestras biológicas la presencia de distintas
Clasificación moléculas orgánicas.
3. Describe la composición y función de las
principales biomoléculas orgánicas.
 Identificar los tipos de 4. Identifica los monómeros y distingue los

monómeros que forman las enlaces químicos que permiten la síntesis de
macromoléculas biológicas y los las macromoléculas: enlace peptídico
enlaces que les unen.
 Determinar la composición 5. Contrasta los procesos de diálisis,

química y describir la función, centrifugación y electroforesis interpretando
localización y ejemplos de las su relación con las biomoléculas orgánicas.
principales biomoléculas
orgánicas.
 Comprender la función 6. Contrasta el papel fundamental de los

biocatalizadora de los enzimas enzimas como biocatalizadores, relacionando
valorando su importancia sus propiedades con su función catalítica.
biológica.
 Señalar la importancia de las 7. Identifica los tipos de vitaminas asociando su

vitaminas para el mantenimiento imprescindible función con las enfermedades
de la vida. que previenen.
PRIMERA PARTE: PROTEÍNAS
CONTENIDOS
1. Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena

lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos esenciales
(concepto).
2. Enlace peptídico. Péptidos, oligopéptidos y proteínas.
3. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos),
secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura, proteínas
globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
4. Propiedades de las proteínas: solubilidad, desnaturalización y renaturalización.
5. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora,
reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa y contráctil).
TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

PRIMERA PARTE: PROTEÍNAS Página 1
IES MIGUEL HERNÁNDEZ. ALHAMA DE MURCIA
ORIENTACIONES
 Conocer el concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos.

 Identificar y describir el enlace peptídico.
 Concepto de péptido, oligopéptido y proteína.
 Describir la estructura de las proteínas.
 Relacionar solubilidad con proteínas globulares y funciones varias, e insolubilidad con proteínas
fibrosas y funciones estructurales.
 Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas, y condiciones en las
que se producen.
1. INTRODUCIÓN
Las proteínas, cuyo nombre significa “el primero”, o “en primer lugar”, son las moléculas
más abundantes en las células y constituyen casi la mitad del peso de la mayor parte de los
organismos.
Son, además, los instrumentos mediante los cuales se expresa la información genética, ya
que cada uno de los genes de la célula se corresponde con una proteína que lleva a cabo
funciones determinadas.
2. ORGANIZACIÓN MOLECULAR
Todas las proteínas de todas las células vivientes están constituidas por el mismo conjunto
básico de 20 aminoácidos unidos por enlace covalente. Estos aminoácidos originan
secuencias características y propias de cada individuo.
Este grupo de moléculas sillares puede considerarse como el alfabeto de la estructura

proteica. Las células pueden reunir los veinte aminoácidos originando muchas
combinaciones y secuencias diferentes, con lo que se forman proteínas de actividades y
propiedades notablemente distintas.
3. LOS AMINOÁCIDOS.
Los 20 aminoácidos que se encuentran en las

proteínas tienen como denominador común un grupo
carboxilo y un grupo amino, unidos al mismo átomo
de carbono. Se diferencian unos de otros por la
presencia de diferentes cadenas laterales que varían
de estructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en
el agua.
3.1. CLASIFICACIÓN
Basándonos en la polaridad de las cadenas laterales podemos clasificar los aminoácidos en

5 grupos:

3.1.1. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS ALIFÁTICOS NO POLARES (HIDROFÓBICOS)
3.1.2. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS AROMÁTICOS (NO POLARES, HIDROFÓBICOS)
3.1.3. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS POLARES SIN CARGA
3.1.4. AMINOÁCIDOS CARGADOS POSITIVAMENTE
3.1.5. AMINOÁCIDOS CARGADOS NEGATIVAMENTE

3.2. CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
 Presentan bajos pesos moleculares.

 Son sólidos cristalinos a temperatura ambiente.
 Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos.
 Conducen la corriente eléctrica en disolución.
 Poseen un carbono asimétrico por lo que son capaces de desviar el plano de la luz
polarizada. Este átomo de carbono de carbono se denomina alfa y es un centro quiral
que da lugar a isómeros espaciales o estereoisómeros. Los aminoácidos presentes en las
moléculas de proteína son L – aminoácidos.
 Son sustancias anfotéricas, es decir, son capaces de actuar como ácidos o como bases
dependiendo del pH del medio en el que se encuentran:
Los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y por lo tanto pueden desprender
protones (H+), por lo que tienen carácter ácido. Por otro lado, presentan un grupo
amino que es capaz de aceptar protones y por tanto también tienen carácter básico.
En el pH de la célula ambos grupos están ionizados, lo que se denomina forma

dipolar o zwitterion1.
En un pH ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva. Los protones del
medio serán captados por el grupo carboxilo, neutralizando su carga (queda en
forma COOH) y quedando solamente la carga positiva del grupo amino.
En un pH básico el aminoácido quedará con carga negativa puesto que el grupo

amino (–NH3 +) cederá un H+ al medio (queda en forma – NH2). La carga negativa es
la que aporta el grupo carboxilo (en forma COO-).
1 Zwitterion: del alemán, híbrido, hermafrodita.

La cadena lateral también puede tener grupos ionizables que participan en la carga
eléctrica del aminoácido.
El valor del pH para el cual un aminoácido tiene carga eléctrica 0, es decir, contiene
tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isoeléctrico.
El comportamiento de los aminoácidos en función del pH del medio tiene aplicación

práctica porque se pueden separar los diferentes aminoácidos de una mezcla a pH
conocido cuando se coloca en un campo eléctrico.
Este método de separación de aminoácidos se denomina electroforesis y consiste

en colocar una disolución de los aminoácidos que se quieren separar en un campo
eléctrico. Los aminoácidos que tengan carga neta positiva se desplazarán hacia el
cátodo, mientras que los que tengan carga neta negativa se desplazarán hacia el
ánodo. Los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se moverán, pero
podremos separarlos al ir modificando el pH de la disolución.
3.3. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, histidina y

arginina (ésta sólo en etapas de crecimiento) son aminoácidos que la especie humana es
incapaz de sintetizar y tiene que ingerirlos en la dieta. Son los llamados AMINOÁCIDOS
ESENCIALES.
4. EL ENLACE PEPTÍDICO
Dos moléculas de aminoácido pueden unirse mediante un enlace amida sustituido llamado
enlace peptídico y se origina un dipéptido. El enlace se forma por eliminación de agua a partir
del OH- del grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y del H+ del grupo amino del otro
aminoácido, mediante la acción de agentes condensantes.

Tres aminoácidos pueden unirse de forma semejante y dar un tripéptido, cuatro formarán un
tetrapéptido, etc. Hablamos entonces de oligopéptidos. Cuando se reúnen muchos
aminoácidos unidos de este modo, la estructura recibe el nombre de polipéptido. Si el número
es muy elevado (superior a 100) entonces hablamos de proteínas.
4.1. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
Pauling y Corey, en la década de los 40 analizaron imágenes de difracción de rayos X de cristales

de aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos simples y dedujeron la estructura del enlace
peptídico:
 Los átomos de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno se encuentran en el mismo

plano.
 Los ángulos de enlace entre los átomos son aproximadamente de 120º.
 El enlace C – N que une los dos aminoácidos es más corto que la mayor parte de los
enlaces C – N.
 Por otra parte el oxígeno que une al carbono es muy electronegativo, con lo que la
distribución de electrones en torno a los átomos varía y el enlace C – N adquiere cierto
carácter de enlace doble. Esta característica impide la rotación del enlace.
Las cadenas laterales hidrocarbonadas y los grupos H quedan por arriba y por debajo del plano,
con lo que se dice que los restos van en trans.
4.2. PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS
 Son sólidos cristalinos.

 Presentan puntos de fusión elevados.
 Poseen actividad óptica.
 Tienen propiedades ácido – base semejantes a las de los aminoácidos.
4.3. PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Además de los péptidos formados por la hidrólisis parcial de las

moléculas de proteína, aparecen muchos péptidos en forma libre en la
materia viva, muchos de los cuales poseen actividad biológica intensa:
 La hormona insulina, segregada por el páncreas, contiene dos

cadenas polipeptídicas, la A de 21 residuos y la B de 30 residuos.

 La oxitocina, hormona segregada por la neurohipófisis que interviene en las contracciones
del útero durante el parto es un péptido de 9 aminoácidos
 Las endorfinas son péptidos de efecto analgésico de estructura semejante a la morfina,
segregados por las propias células.
 También son péptidos la bradiquinina y otros factores de liberación de hormonas en
hipotálamo e hipófisis.
 La penicilina que es una condensación de dos aminoácidos: L-cisteina y L- valina.
ACTIVIDADES
1. Los aminoácidos son compuestos anfóteros que se caracterizan por tener un grupo
amino y otro carboxilo. ¿Se podrían separar los aminoácidos de una mezcla en función
de su carga eléctrica? Razone la respuesta.
2. Escriba la fórmula de la alanina en un medio a pH=10. ¿Cuál sería en un medio a
pH=4?
3. Se dispone de una disolución acuosa de alanina y treonina cuyos puntos isoeléctricos
son 6,02 y 6,6 respectivamente. Explique razonadamente qué aminoácido se irá hacia
el ánodo y cuál hacia el cátodo si el pH de la disolución es 6,3.
4. A la vista de las siguientes secuencias de aminoácidos, analice si se trata del mismo
péptido o de péptidos distintos:
Secuencia A: Pro – Glu – Ala – Cys – Tyr – Ser
Secuencia B: Ser – Tyr – Cys – Ala – Glu – Pro
5. ¿Qué son los aminoácidos esenciales? Nómbralos.
6. La molécula de la derecha se halla en un medio acuoso:
a. ¿Qué tipo de molécula es?
b. ¿Cómo es el pH del medio en el que se encuentra?
Razona tu respuesta.
c. ¿Cuál será el comportamiento de la molécula en un
campo eléctrico?
7. Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas:
a. Explique las características químicas de los aminoácidos.
b. Escriba la fórmula y el nombre de cuatro aminoácidos diferentes.
c. Construya un péptido con los aminoácidos del apartado anterior.

5. LAS PROTEÍNAS. NIVELES DE ORGANIZACIÓN
 Las proteínas son macromoléculas constituidas por un número elevado de aminoácidos

unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos de una proteína varía entre 100
y 300.
La actividad biológica de cualquier proteína depende de la disposición en el espacio de su
cadena polipeptídica. Esta cadena presenta una serie de plegamientos que la capacitan para
llevar a cabo su función biológica y le proporcionan una extraordinaria complejidad estructural
para la que se consideran hasta 4 niveles de organización, cada uno de los cuales se constituye
a partir del nivel anterior. Son las llamadas estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas.
5.1. ESTRUCTURA PRIMARIA
A la secuencia de aminoácidos unidos por enlace peptídico que componen una proteína
se le denomina ESTRUCTURA PRIMARIA.
La cadena de aminoácidos que forman una proteína permite un número casi infinito de
secuencias. (Un polipéptido de 20 aminoácidos admite un número de 20! secuencias
posibles, es decir, 2 · 1018 secuencias), por lo tanto, cada proteína se diferencia de otras
por poseer un número, tipo y orden característicos de los aminoácidos que constituyen
la estructura primaria.
Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran desde el extremo amino libre,
que se sitúa a la izquierda.
Como los enlaces peptídicos son rígidos, la estructura primaria se consideraría una
cadena de “planos articulados”.

La secuencia de aminoácidos condiciona los restantes niveles de organización de la

proteína ya que ésta tiende a adoptar espontáneamente la estructura más estable, de
modo que diferentes secuencias implican distintas estructuras estables.
5.2. ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Las cadenas polipeptídicas de las proteínas se hallan plegadas en las direcciones del
espacio, de un modo característico para los distintos tipos de proteína.
A esta conformación en el espacio de la cadena de aminoácidos se le denomina

estructura secundaria.
Podemos diferenciar dos tipos de estructura secundaria: alfa hélice y conformación beta
laminar o de hoja plegada. En unas proteínas aparece una de las estructuras y en otras, la
otra. En algunas pueden aparecer las dos estructuras, en lo que se llama dominios
conformacionales.
5.2.1. ESTRUCTURA EN HÉLICE
La ordenación más sencilla es una estructura helicoidal denominada -hélice. En esta

estructura el esqueleto polipeptídico está enrollado en espiral en torno al eje mayor de la
molécula, mientras que los grupos R de los residuos aminoácidos se encuentran
proyectados al exterior del esqueleto helicoidal.
Este tipo de estructura la presenta la  - queratina, muy abundante en las células de la

epidermis.
 Esta estructura resulta estable porque se forma un enlace por

puente de hidrógeno entre cada átomo de H unido al N de un
aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo carboxilo del cuarto
aminoácido que le sigue en la serie. La rotación se produce hacia
la derecha, de forma que cada aminoácido gira 100º respecto al
anterior. Esto implica la presencia de 3,6. aminoácidos por cada vuelta completa.
5.2.1.1. LIMITACIONES DE LA HÉLICE ALFA
 Aunque la hélice alfa es la conformación de la cadena polipeptídica en proteínas como

las queratinas, no todos los polipéptidos pueden plegarse para dar una hélice alfa.
 Si en una cadena polipeptídica hay muchos residuos con cargas positivas o negativas en
un bloque largo, la cadena no formará hélice alfa porque a pH 7 las cargas se repelerían
entre sí tan fuertemente que anulan el efecto de los puentes de hidrógeno.
 Los aminoácidos con grupos R muy voluminosos, como asparagina, treonina o leucina,
que no caben en la hélice.
 La estabilidad de la hélice depende de la abundancia de aminoácidos formados por
anillos rígidos que no pueden rotar, de modo que la cadena sufre una desviación. Esto
se puede observar en el colágeno, el cual presenta un paso de vuelta de 3 aminoácidos,
en vez de los 3,6 de las queratinas debido a la abundancia de prolina o hidroxiprolina en
su molécula.
 ESTRUCTURA EN LÁMINA 
Existen otras proteínas fibrosas como la fibroína que forma la seda o las telarañas y la -
queratina, muy abundante en pelo, uñas y plumas, que presentan una estructura secundaria
diferente denominada conformación 
En esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se halla extendido en forma de zig

– zag y los grupos R se proyectan perpendicularmente hacia fuera.
Las cadenas polipeptídicas adyacentes se encuentran orientadas en direcciones opuestas o

antiparalelas, lo que permite la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que dan
estabilidad a la estructura. La estructura beta puede formarse sólo si los grupos R no son muy
voluminosos porque se estorbarían.
5.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Ciertos tipos de proteínas, las proteínas globulares, poseen un tercer nivel en la organización de
la cadena polipeptídica.
Además de la secuencia de aminoácidos que determina la estructura primaria y de las

conformaciones en alfa hélice o en hoja plegada, la proteína aparece plegada sobre sí misma en
forma compacta y globular. Esta estructura es fundamental para el desempeño de su actividad
biológica y se denomina estructura terciaria.
Las características y las funciones biológicas de una proteína vienen determinadas por la
estructura terciaria que tenga.
La estructura terciaria también está determinada por su secuencia de aminoácidos, ya que la

formación de curvaturas, su desviación y el ángulo de esas desviaciones vienen determinados
por la localización precisa de los residuos de aminoácidos específicos como prolina, treonina o
serina.
Para el mantenimiento de la estructura terciaria dentro de unas condiciones de pH y

temperatura intervienen cuatro tipos de interacciones que cooperan a mantener reunidos los
lazos de las cadenas polipeptídicas :
1. Enlaces por puente de hidrógeno entre los grupos R de residuos situados en lazos
adyacentes de la cadena.
2. Atracciones iónicas entre grupos R de cargas opuestas.
3. Interacciones hidrofóbicas entre grupos R que repelen el entorno acuoso y se asocian
dentro de la estructura globular, separados del agua.
4. Enlaces covalentes transversales entre residuos de cisteina de la cadena.

5.3.1. DOMINIOS ESTRUCTURALES
La estructura terciaria de las proteínas, especialmente aquellas de elevado peso molecular, está
constituida por varios dominios estructurales, es decir, secuencias altamente estables que se
mantienen en proteínas distintas. Estos dominios pueden estar formados tanto por hélice
como por láminas  y quedan unidos entre sí mediante aminoácidos más flexibles que no
presentan ni una ni otra estructura. Algunas proteínas presentan un solo dominio y otras
pueden presentar muchos.
5.3.2. TIPOS DE ESTRUCTURAS TRIDIMENSIONALES
Podemos considerar dos tipos de estructuras tridimensionales en las proteínas:
 Estructuras globulares: Presentan un alto grado de plegamiento

y dan lugar a formas esferoidales, compactas y solubles en agua.
Estas proteínas se encuentran normalmente en medios acuosos,
de manera que los aminoácidos hidrófobos se situarán en las
zonas más internas de la estructura (predominan los dominios
con formas ), mientras que los aminoácidos polares se situarán
en las zonas más periféricas (predominan las hélices). En este
grupo encontramos la mioglobina y numerosas enzimas.
 Estructuras fibrosas: El plegamiento de la cadena es menor y dan lugar a estructuras
con formas alargadas. En este grupo incluimos la queratina del pelo y la fibroína de la
seda, así como el colágeno. Se trata de proteínas alargadas constituidas por
aminoácidos con pocos grupos polares, es decir, hidrófobos, lo que las hace muy
resistentes e insolubles en agua.
El colágeno, que podemos ver en la imagen, está formado por

tres  hélices, trenzadas entre sí y unidas por enlaces de
puente de hidrógeno

5.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
El último nivel de organización de las proteínas viene representado por las proteínas
oligoméricas, aquellas que poseen varias cadenas polipeptídicas unidas por puentes de
hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas o enlaces disulfuro entre
cisteínas. Son proteínas que realizan funciones más complejas y poseen pesos moleculares
mayores.
En estas proteínas, cada una de las cadenas polipeptídicas de una subunidad posee su propia
conformación secundaria y terciaria en el espacio. Estas subunidades se ordenan y se
empaquetan en relación mutua en el espacio.
El ejemplo más conocido de una proteína

oligomérica es la hemoglobina. Su función como
proteína transportadora de oxígeno está
regulada por el pH de la sangre y su
concentración de oxígeno. Contiene cuatro
cadenas polipeptídicas y cuatro grupos hemo. La
porción proteica se denomina globina y está
constituida por dos cadenas de 141
aminoácidos y dos cadenas de 146
aminoácidos.
La forma de la molécula es aproximadamente esférica. Las 4 cadenas se adaptan

conjuntamente y adoptan una disposición aproximadamente tetraédrica. Los grupos hemo se
disponen en una depresión de la cadena polipeptídica rodeada de grupos hidrofóbicos.
Otras proteínas con estructura cuaternaria son las proteínas musculares (actina y miosina), los
complejos multienzimáticos que intervienen en el metabolismo y las inmunoglobulinas.
ACTINA
Estructura de una
inmunoglobulina
6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas dependen, sobre todo de los radicales que sobresalen de la
molécula y por tanto tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

6.1. SOLUBILIDAD:
La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se encuentran

localizados sobre la superficie externa de la proteína y establecen enlaces por puente de
hidrógeno con las moléculas de agua. La proteína se rodea de una capa de agua que impide
que pueda unir a otras proteínas y precipitar. En general las proteínas fibrilares son
insolubles en agua mientras que las globulares son solubles.
6.2. DESNATURALIZACIÓN:
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado

nativo de la molécula perdiéndose las estructuras secundaria,
terciaria o cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por los
que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar
una forma filamentosa.
La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o
en la temperatura o bien por el tratamiento con sustancias
desnaturalizantes como la urea.
Las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad

biológica y tienden a precipitar, ya que las atracciones entre los
grupos hidrofóbicos, que en una proteína nativa se encuentran
encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre
sí.
En determinadas condiciones (si el agente desnaturalizante actúa

durante poco tiempo o su acción es poco intensa), se han
encontrado algunas proteínas desnaturalizadas que recuperan su
estructura nativa y su actividad biológica cuando cesan las
condiciones desfavorables. Este proceso se denomina
renaturalización.
Un ejemplo de desnaturalización irreversible lo podemos encontrar en la coagulación de la

albúmina del huevo por cocción, que pasa de tener una estructura globular y soluble en
agua a adoptar una estructura fibrosa e insoluble.
6.3. ESPECIFICIDAD:
Es la propiedad más característica de las proteínas. En su secuencia de aminoácidos

aparecen regiones variables y regiones estables. En las regiones variables algunos

aminoácidos pueden ser sustituidos por otros sin que se altere la funcionalidad de la
molécula. Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de
moléculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso aparezcan diferencias entre individuos de una misma especie.
A las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies, con una
composición y estructura similares, se las llama proteínas homólogas. Es el caso de la
insulina, que se encuentra exclusivamente en vertebrados. La cadena A es idéntica en la
especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.
7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Podemos clasificar las proteínas en dos grandes grupos: holoproteínas, si están formadas
exclusivamente por aminoácidos o heteroproteínas, si los aminoácidos se encuentran unidos a
otras moléculas.
7.1. HOLOPROTEÍNAS:
7.1.1. PROTEÍNAS FIBROSAS:
Poseen estructuras simples. En la mayoría de los casos, los polipéptidos que las integran
se hallan ordenados o enrollados a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas
insolubles en agua y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras.
Dentro de este grupo encontramos:
 El colágeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo y aparece en la
matriz extracelular de piel, cartílago hueso, tendones y córnea.
 La miosina y la actina. Son proteínas fibrosas responsables de la contracción
muscular.
 Las queratinas. Amplio grupo de proteínas animales que forman cuernos, uñas,
pelo y lana de muchos animales.
 La fibrina, que interviene en la coagulación sanguínea.
 La elastina que forma parte del tejido conjuntivo.
7.1.2. PROTEÍNAS GLOBULARES
Las cadenas polipeptídicas que las integran se encuentran plegadas formando una
estructura más o menos esférica. Son solubles en agua y en disoluciones polares y son
las principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Pertenecen a este
grupo:
 Albúminas: Proteínas encargadas de transportar otras moléculas o con

funciones de reserva, como la ovoalbúmina, de la clara de huevo o la
seroalbúmina, de la sangre.
 Globulinas: Proteínas con forma globular y solubles en soluciones salinas.
Pertenecen a este grupo las gamma-globulinas de la sangre que forman los
anticuerpos.

 Histonas: Son proteínas asociadas al ADN, para estabilizar la molécula que

forma la cromatina.
7.2. HETEROPROTEÍNAS
Se incluyen proteínas que presentan una parte proteica, formada por aminoácidos, que
se denomina grupo proteico y una parte no proteica denominada grupo prostético.
Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético encontramos los siguientes grupos:
7.2.1. CROMOPROTEÍNAS:
Tienen como grupo prostético una proteína coloreada denominada pigmento.

Encontramos los siguientes grupos:
 Cromoproteínas porfirínicas: Tienen como grupo prostético una
metalporfirina, formada por un anillo tetrapirrólico en cuyo centro aparece
un catión metálico.
En este grupo encontramos:
a. Hemoglobina y mioglobina: Presentan un grupo prostético

denominado grupo hemo en cuyo centro aparece un catión
ferroso. Se encargan del transporte de oxígeno en la sangre y en
el músculo respectivamente.
b. Peroxidasas, catalasas y citocromos: También presentan un
grupo prostético denominado hemino, en cuyo núcleo aparece
un catión férrico. Las dos primeras son enzimas y las terceras
son proteínas transportadoras de electrones en la cadena
respiratoria.
 Cromoproteínas no porfirínicas: Las más importantes son:
a. Hemocianina, pigmento de color azul que lleva cobre. Forma parte de
la sangre de moluscos y crustáceos.
b. Rodopsina: Tiene como grupo prostético al retinal, derivado de la
vitamina A. Interviene en los procesos químicos de absorción de la luz
que permite la visión.
7.2.2. GLUCOPROTEÍNAS
Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica.

 Intervienen en la formación de las membranas celulares, donde participan

activamente en el transporte de sustancias a través de la membrana y en
procesos de reconocimiento celular.
 Son muy importantes las inmunoglobulinas, el fibrinógeno y las localizadas en las
membranas de los eritrocitos.
7.2.3. LIPOPROTEÍNAS:
Su grupo prostético es un lípido. Muchas lipoproteínas forman parte de las membranas

plasmáticas; sin embargo, existe un grupo particular de lipoproteínas presentes en el
plasma que se encargan de transportar lípidos insolubles como colesterol o triglicéridos
entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.
7.2.4. NUCLEOPROTEÍNAS:
Son proteínas cuyo grupo prostético es un ácido nucleico. Se consideran

nucleoproteínas las asociaciones de histonas o protaminas2 con moléculas filamentosas
de ácidos nucleicos.
7.2.5. FOSFOPROTEÍNAS
Son proteínas cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico. Pertenecen a este grupo la
caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo.
8. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
8.1. ENZIMÁTICA:
Actúan como catalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula
aumentando su velocidad: catalasa, ribonucleasa, isomerasas, etc.
8.2. TRANSPORTADORA:
Son capaces de unirse a moléculas o iones específicos a los que transportan de un órgano a
otro. La hemoglobina de las células sanguíneas transporta oxígeno, las lipoproteínas
transportan lípidos, las proteínas de membrana se adaptan para transportar glucosa,
aminoácidos y otros elementos nutritivos al interior de las células.
8.3. NUTRITIVA Y DE RESERVA:
2Protaminas: Son proteínas asociadas al ADN del espermatozoide permitiendo que se compacte más. Antes
de que se produzca la unión de los pronúcleos después de la fecundación, se intercambian por histonas.

Algunas proteínas almacenan determinadas sustancias como aminoácidos, para utilizarlos

como elementos nutritivos o para colaborar en la nutrición del embrión. Son ejemplos la
caseína de la leche o la ovoalbúmina del huevo.
8.4. CONTRACTILIDAD Y MOTILIDAD:
Algunas proteínas confieren a los organismos la capacidad de contraerse, cambiar de forma o

desplazarse. La actina y la miosina presentan esta función.
8.5. ESTRUCTURAL:
Desempeñan el papel de elemento de soporte mecánico. Encontramos como ejemplo las

histonas, el colágeno, la elastina, la queratina, etc.
8.6. DEFENSIVA:
Defienden a los organismos de la invasión de otras especies o los protegen de acciones dañinas:
inmunoglobulinas, fibrinógeno, trombina, e incluso el veneno de serpiente o las toxinas de
bacterias y plantas.
8.7. REGULADORA:
Algunas proteínas actúan en el control de la actividad celular, como es el caso de las hormonas
de naturaleza proteica, como insulina o tiroxina.
8.8. HOMEOSTÁTICA:
Algunas proteínas mantienen el equilibrio del medio interno por su capacidad amortiguadora.
ACTIVIDADES
1. ¿Qué diferencias hay entre las alfa- hélices y las láminas plegadas de la estructura
secundaria de las proteínas?
2. Comente brevemente el papel que juegan las cadenas laterales de los aminoácidos en la
conformación estructural de las proteínas.
3. Respecto a una proteína define: enlace peptídico, heteroproteína, estructura primaria,
alfa- hélice y conformación beta.
4. Desnaturalización de proteínas: concepto, agentes desnaturalizantes y consecuencias
funcionales para la proteína. Razone la respuesta.
5. ¿De qué dependen concretamente la actividad biológica y la especificidad de las
proteínas?
6. Función biológica de las proteínas. Cite algún ejemplo.
7. Al calor, la clara de huevo se vuelve sólida, siendo el proceso irreversible. Razone por
qué.

8. Con respecto a la figura representada,

a) ¿De qué tipo de molécula o macromolécula se trata?
b) ¿Qué estructura y tipo representa?
c) ¿Qué enlaces estabilizan dicha estructura?
d) ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de
complejidad existe?
e) Indique las principales características de la estructura
que representa el dibujo y de la que tú has propuesto y
algún ejemplo.


4 Proteínas

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4 Proteínas

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IES MIGUEL HERNÁNDEZ.

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS QUE FORMAN LAS CÉLULAS

UNIDAD 3: PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES

CONTENIDOS CRITERIOS DE EVALUACIÓN ESTÁNDARES DE APRENDIZAJE

 Identificar los tipos de 4. Identifica los monómeros y distingue los

 Determinar la composición 5. Contrasta los procesos de diálisis,

 Comprender la función 6. Contrasta el papel fundamental de los

 Señalar la importancia de las 7. Identifica los tipos de vitaminas asociando su

PRIMERA PARTE: PROTEÍNAS

1. Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

 Conocer el concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos.

Este grupo de moléculas sillares puede considerarse como el alfabeto de la estructura

Los 20 aminoácidos que se encuentran en las

Basándonos en la polaridad de las cadenas laterales podemos clasificar los aminoácidos en

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

3.1.1. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS ALIFÁTICOS NO POLARES (HIDROFÓBICOS)

3.1.2. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS AROMÁTICOS (NO POLARES, HIDROFÓBICOS)

3.1.3. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS POLARES SIN CARGA

3.1.4. AMINOÁCIDOS CARGADOS POSITIVAMENTE

3.1.5. AMINOÁCIDOS CARGADOS NEGATIVAMENTE

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

3.2. CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

 Presentan bajos pesos moleculares.

En el pH de la célula ambos grupos están ionizados, lo que se denomina forma

En un pH básico el aminoácido quedará con carga negativa puesto que el grupo

1 Zwitterion: del alemán, híbrido, hermafrodita.

El comportamiento de los aminoácidos en función del pH del medio tiene aplicación

Este método de separación de aminoácidos se denomina electroforesis y consiste

3.3. AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, histidina y

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

4.1. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

Pauling y Corey, en la década de los 40 analizaron imágenes de difracción de rayos X de cristales

 Los átomos de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno se encuentran en el mismo

4.2. PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS

 Son sólidos cristalinos.

4.3. PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Además de los péptidos formados por la hidrólisis parcial de las

 La hormona insulina, segregada por el páncreas, contiene dos

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

cadenas polipeptídicas, la A de 21 residuos y la B de 30 residuos.

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

5. LAS PROTEÍNAS. NIVELES DE ORGANIZACIÓN

 Las proteínas son macromoléculas constituidas por un número elevado de aminoácidos

5.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

La secuencia de aminoácidos condiciona los restantes niveles de organización de la

5.2. ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

A esta conformación en el espacio de la cadena de aminoácidos se le denomina

5.2.1. ESTRUCTURA EN HÉLICE

La ordenación más sencilla es una estructura helicoidal denominada -hélice. En esta

Este tipo de estructura la presenta la  - queratina, muy abundante en las células de la

 Esta estructura resulta estable porque se forma un enlace por

5.2.1.1. LIMITACIONES DE LA HÉLICE ALFA

 Aunque la hélice alfa es la conformación de la cadena polipeptídica en proteínas como

 ESTRUCTURA EN LÁMINA 

En esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se halla extendido en forma de zig

Las cadenas polipeptídicas adyacentes se encuentran orientadas en direcciones opuestas o

5.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

Además de la secuencia de aminoácidos que determina la estructura primaria y de las

La estructura terciaria también está determinada por su secuencia de aminoácidos, ya que la

Para el mantenimiento de la estructura terciaria dentro de unas condiciones de pH y

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

5.3.1. DOMINIOS ESTRUCTURALES

5.3.2. TIPOS DE ESTRUCTURAS TRIDIMENSIONALES

Podemos considerar dos tipos de estructuras tridimensionales en las proteínas:

 Estructuras globulares: Presentan un alto grado de plegamiento

El colágeno, que podemos ver en la imagen, está formado por

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

5.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

El ejemplo más conocido de una proteína

La forma de la molécula es aproximadamente esférica. Las 4 cadenas se adaptan

6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

TEMA 2: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS