UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad del Perú, Decana de América)

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUÍMICA ORGÁNICA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA

Práctica N°4

ESTUDIO DE LAS PROPIEDADES CINÉTICAS DE LOS ENZIMAS

Profesor: WOOLCOTT HURTADO, Juan Carlos

Integrantes:

- CABALLERO REMACHE, Carlos Gonzalo

- HIGINIO VARGAS, Valeria Fe
- LEON CONTRERAS, Jeremy Carlos
-MEDINA SULCA, Julio Cesar
-SALCEDO PALOMINO, Sebastian Alonso

2021

1
 ÍNDICE

INTRODUCCIÓN ........................................................................................................................ 3
FUNDAMENTO TEÓRICO......................................................................................................... 4
1. CINÉTICA ENZIMÁTICA .............................................................................................. 4
2. MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS – MENTEN..................................................... 4
3. KM Y Vmax DE UNA ENZIMA .................................................................................... 6
4. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ................................... 7
4.1. Temperatura .............................................................................................................. 7
4.2. Ph............................................................................................................................... 8
4.3. Concentración de enzimas y sustratos ....................................................................... 8
5. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS ..................................................................................... 9
5.1. Inhibidores Irreversibles ............................................................................................ 9
5.2. Inhibidores Reversibles ........................................................................................... 10
DETALLES EXPERIMENTALES ............................................................................................ 12
ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS ....................................................................... 14
CONCLUSIONES ...................................................................................................................... 15
CUESTIONARIO ....................................................................................................................... 16
1. ¿Qué entiende usted por cinética enzimática? ¿Ejemplos? ................................................ 16
2. ¿Qué establece el modelo de Briggs y Haldanen y el modelo de Michaelis-Menten? ........ 16
3. ¿Cuál es el significado de Vm y Km? .................................................................................. 16
4. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática? .......................................... 16
5. ¿Qué es una enzima alostéríca, características e importancia de ellas en la regulación de
los sistemas biológicos? .......................................................................................................... 16
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS ........................................................................................ 17

2
 INTRODUCCIÓN

Durante estos últimos años las enzimas han ido adquiriendo un mayor valor a las
diferentes industrias debido a que: son capaces de ser utilizadas en técnicas que son menos
agresivas, tanto en los reactivos como en los productos; son altamente específicas; son
relativamente fáciles de manipular y alterar para mejorar su uso; son amigables con el
medio ambiente, produciendo menos desechos; son capaces de acelerar procesos muy
lentos que de otra forma no serían posibles. Esto último se refiere como lo más
importante, puesto que las enzimas son capaces de acelerar reacciones de forma eficiente,
lo que se refleja en un aumento de producción y de ingresos.
Sin embargo, ante lo antes mencionado, existen ciertas condiciones o factores que
requieren las enzimas para trabajar de forma adecuada u óptima, puesto que las mismas
suelen ser muy sensibles a los cambios del entorno en el que suelen ubicarse. Estos
cambios suelen afectar a su estructura, y así al sitio activo, lo que se refleja en una
variación de la cinética enzimática. Por otra parte, si la variación de los factores es muy
grande, la enzima puede quedar inutilizada permanentemente, reflejándose en desechos
y pérdidas en la industria.
Así, el estudio de la cinética enzimática resulta ser muy importante para la comprensión
de los procesos en los que se utiliza, pues esto ayuda a desarrollar los mejores equipos y
las mejores técnicas para otorgarles las condiciones más favorables y así extraer el
máximo rendimiento de estas.
Es por esto que el objetivo de este informe es determinar la forma en la cual afectan los
factores como la cantidad de enzima, temperatura y pH del medio a la cinética enzimática.

3
 FUNDAMENTO TEÓRICO

1. CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un
enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de
pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de
sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o
la desaparición de los reactivos.

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función

del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética
de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción. Para
evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La
velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo. De
esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del
sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo
del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción
inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa
apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.

2. MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS – MENTEN

Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial
de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-
sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del
producto, liberando el enzima libre:

4
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y
también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto,
podemos afirmar que:

𝑣1 = 𝑘1 [𝐸][𝑆]
𝑣2 = 𝑘2 [𝐸𝑆]
𝑣3 = 𝑘3 [𝐸𝑆]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que
la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:
[𝐸𝑇 ] = [𝐸] + [𝐸𝑆]

Reemplazando tenemos: 𝑣1 = 𝑘1 [𝑆][𝐸𝑇 ] − 𝑘1 [𝑆][𝐸𝑆]

Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la
reacción. Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual
a la de su disociación (v2+ v3):

𝑣1 = 𝑣2 + 𝑣3

Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es

constante: 𝑣 = 𝑣3 = 𝑘3 [𝐸𝑆] = 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒

Como 𝑣1 = 𝑣2 + 𝑣3 podemos decir que: 𝑘1 [𝑆][𝐸𝑇 ] − 𝑘1 [𝑆][𝐸𝑆] = 𝑘2 [𝐸𝑆] + 𝑘3 [𝐸𝑆]

Despejando [ES] tenemos:

[𝑆][𝐸𝑇 ]
[𝐸𝑆] = , 𝑠𝑖𝑒𝑛𝑑𝑜 𝑙𝑎 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒 𝑑𝑒 𝑀𝑖𝑐ℎ𝑎𝑒𝑙𝑖𝑠 𝑘𝑚 = (𝑘2 + 𝑘3 )/𝑘1
𝑘𝑚 + [𝑆]

Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:

𝑘3 [𝑆][𝐸𝑇 ]
𝑣 = 𝑣3 = 𝑘3 [𝐸𝑆] =
𝑘𝑚 + [𝑆]

Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos
casos extremos:
✓ A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los
términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante,
kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción
es un proceso cinético de primer orden.
✓ A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de
reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es
un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos
permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax
= k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se
encuantra unido al sustrato.

5
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula
recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de
Michaelis-Menten:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝐸𝑇 ]
𝑣=
𝑘𝑚 + [𝑆]

3. KM Y Vmax DE UNA ENZIMA

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una

hipérbola. La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y
la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es
la mitad de la Vmax.

Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la

representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta.

Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-

Burk. Es una recta en la cual:
✓ La pendiente es KM/Vmax
✓ La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
✓ La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los
valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.

6
 4. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte
un sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la
reacción, que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del
sustrato.
4.1. Temperatura

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de
las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que
tenga lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad enzimática
aumenta a medida que las moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más
colisiones con las enzimas.
La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de
37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y
por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida
de actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se
esteriliza en autoclaves donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que
existen en las bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta puede ayudar a desnaturalizar
las enzimas existentes en las bacterias que causan la infección. Ciertos microorganismos,
conocidos como termófilos, viven en ambientes donde las temperaturas varían de 50°C a
120°C. Para poder sobrevivir en estas condiciones extremas, los termófilos deben tener
enzimas con estructuras terciarias que no se destruyen por dichas altas temperaturas.
Algunas investigaciones demuestran que sus enzimas son muy similares a las enzimas
ordinarias, excepto que contienen más arginina y tirosina. Estos leves cambios permiten
a las enzimas de los termófilos formar más enlaces por puente de hidrógeno y puentes
salinos que estabilizan sus estructuras terciarias a altas temperaturas, y resisten el
desdoblamiento y la pérdida de actividad enzimática.

7
4.2. Ph

Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria
adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran
las interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo.
Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no
ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede
recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH
óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima.
Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos a un
pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un
pH óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago. Por ejemplo,
la pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene un pH óptimo de
1.5 - 2.0. Entre comidas, el pH en el estómago es de 4 o 5, y la pepsina muestra poca o
ninguna actividad digestiva. Cuando el alimento entra al estómago, la secreción de HCl
baja el pH a aproximadamente 2, lo que activa la pepsina.

4.3. Concentración de enzimas y sustratos

En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para
formar el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un
aumento en la concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada.
A concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al
sustrato y catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración de la enzima
y la actividad enzimática. En muchas reacciones catalizadas por enzimas, la
concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración de la enzima.

8
Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más sustrato
aumentará la velocidad de la reacción.
Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la enzima.
Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de más sustrato no
aumenta más la velocidad de la reacción.

5. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas
catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo
de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los inhibidores,
dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos grandes grupos:
✓ Inhibidores irreversibles
✓ Inhibidores reversibles
Los inhibidores reversibles a su vez se dividen en tres subgrupos: Inhibidores reversibles
competitivos y no competitivos.
5.1. Inhibidores Irreversibles

Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de algún

aminoácido de la enzima, formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es
incapaz de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI no puede unir al
sustrato para formar ES:

𝐸 + 𝐼 → 𝐸𝐼

9
Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y forma el complejo enzima
inhibidor, queda incapacitada para seguir catalizando. Generalmente estos compuestos
son muy tóxicos, si su concentración es muy alta, dentro de un sistema viviente, pueden
detener una vía metabólica debido a la pérdida total de alguna de las enzimas que catalizan
esa serie de reacciones.
5.2. Inhibidores Reversibles

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la enzima,

pero el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para formar la enzima libre
más el inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la enzima es inactiva puesto que no
puede unir al sustrato:

𝐸 + 𝐼 ⇌ 𝐸𝐼

La enzima libre, producida por la reacción que transforma EI en E + I, no se ha modificado

y por lo tanto tiene actividad catalítica. Además, la enzima libre puede colisionar, o con
una molécula de inhibidor, o con una de sustrato.
5.2.1. Inhibidores Reversibles Competitivos

Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy parecidos al

sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la enzima, pero ésta no los
transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio activo el verdadero sustrato no
puede entrar y por lo tanto no es posible que se forme ES y no hay formación de producto.
Si usamos el ejemplo de la cerradura y la llave, podemos pensar en una llave que entra en
la chapa pero no puede abrirla porque no es la correcta. Sin embargo, mientras la llave
inadecuada esté dentro de la chapa, no es posible que entre la llave correcta.

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5.2.2. Inhibidores Reversibles No Competitivos

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se unen a la enzima en

un sitio específico diferente al activo. De esta propiedad se deriva su nombre, pues no
compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo. Aún más, este tipo de compuestos
puede tener una estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Se piensa que al
unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se produce un cambio en su estructura
tridimensional que altera la configuración del sitio activo, imposibilitando el
reconocimiento del sustrato. Cuando EI se rompe, la enzima adquiere su conformación
activa.

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 DETALLES EXPERIMENTALES

Dependencia de la velocidad de reacción de la cantidad del enzima

Tiempo (s) 1/T Concentración

8 0.125 20
10 0.1 40
14 0.07142857 80
20 0.05 160

0.125
1/T vs Concentración
0.12
velocidad de la reacción (inverso al

0.11
tiempo de formación de las

0.1
0.1
eritrodextrinas)

0.09
0.08 0.071428571
0.07
0.06 0.05
0.05
20 40 60 80 100 120 140 160
Concentración de la amilasa

Nótese que a menor concentración se requiere más tiempo para que la

amilasa actúe sobre el almidón y forme la dextrina. Los resultados los
representan gráficamente, poniendo en el eje de las ordenadas  —
velocidad de la reacción (valor, inverso al tiempo de formación de las
eritrodextrinas), y en el eje de las abscisas [C] — concentración relativa de
la amilasa (disolución).
Dependencia de la velocidad de la reacción enzimática de la temperatura

Coloracion con yodo

Temperatura (C°)
N° Enzima Sustrato (yoduro de potasio / IKI)
1 Amilasa Almidón Gris/ Azul Oscuro 100 37
2 Amilasa Almidón Amarillento 0 37
3 Amilasa Almidón Amarillento 37 37
4 Amilasa No presenta Amarillento 37 37
5 No presenta Almidón Gris/ Azul Oscuro 37 37

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La coloración gris/oscuro señala una reacción positiva, el color amarillento señala una
reacción negativa
Positiva: presencia de almidón
Negativo: no hay presencia de almidón
(Tubo 1) Cuando una sustancia proteica aumenta la temperatura en un rango controlado,
la actividad enzimática va aumentando, pero si se pone a una temperatura extrema (100
°C), la encima pierde sus propiedades
(Tubo 2) a 0°C la enzima se conserva, la encima destruye al almidón y la transforma en
azucares simples
Dependencia de la velocidad de la reacción enzimática del pH del medio

Tiempo (min) 1/T pH

14.28571429 0.07 5.6
5.882352941 0.17 6.4
3.03030303 0.33 6.8
5 0.2 7.2
8 0.125 8

1/T vs0.33
pH
0.32

0.27

0.22 0.2
1/T

0.17
0.17
0.125
0.12

0.07
0.07
5.6 6.1 6.6 7.1 7.6
pH

Presentación del trabajo. Los resultados presentarlos gráficamente, colocando en el eje

de las abscisas los valores de pH del medio y, en el eje de las ordenadas, el tiempo (en
min) que es necesario para la hidrólisis del almidón hasta la etapa de las eritrodextrinas.

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 ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Se estudiaron tres factores (concentración, temperatura y pH) y cómo estos afectan a la

velocidad de reacción realizada por las enzimas, a continuación, se detalla las razones y
los resultados de los experimentos.
Para el factor de concentración de enzima se trabajó con la amilasa que actúa sobre el
sustrato el cual es el almidón para finalmente obtener dextrina como producto. En la
gráfica se puede apreciar que a medida que exista menor concentración de la enzima,
llevará más tiempo para que la amilasa pueda actuar con el almidón. Esto sucede debido
a que la enzima recorre el lugar hasta “chocar” con el sustrato; por lo que, si hay un
aumento en la concentración, habrá mayor probabilidad que se forme el complejo ES y
por tal razón se llevará a cabo más rápido la velocidad de reacción. Además, para este
factor también es posible comparar la concentración del almidón con respecto a la
velocidad de formación de dextrina, con esta gráfica es posible calcular la velocidad
máxima, así como también la constante de Michaels (km). La explicación es de una
manera similar, solo que esta vez ya no se aumenta la concentración de la enzima, sino
del sustrato por lo cual habría mayor probabilidad que el almidón se encuentre con el sitio
activo de la amilasa.
Para el factor de concentración, se tomará como referencia la tabla mostrada en los
detalles experimentales. Para el tubo de ensayo n° 5, no se colocó la enzima amilasa, por
lo que no hubo una degradación del almidón y ocurrió una reacción positiva (gris/azul
oscuro) debido a la presencia del sustrato a una temperatura de 37°C. Para el tubo n°4, se
incluyó a la enzima, pero no al sustrato, por lo que se obtuvo una reacción negativa
(amarillento). Cuando se tienen tanto la enzima como el sustrato como es el caso el tubo
3 y 2 a una temperatura de 37°C o 0°C, las amilasas realizan su trabajo y degradan el
sustrato por lo que también ocurre una reacción negativa en el análisis. Finalmente, el
primer tubo resulta el más interesante. También se tiene la enzima y el sustrato, pero a
una temperatura de 100°C y ocurre una reacción positiva, es decir que a pesar de que se
tiene la amilasa, todavía existe el almidón por lo que se concluye que la enzima no
aumenta la velocidad de reacción correctamente. Esto sucede debido a que la temperatura
desnaturaliza la enzima ya que esta al estar formada por varios enlaces (debido a que es
una proteína) se inestabiliza y deja de realizar su función.
Finalmente, también se puede concluir que el pH influye sobre la velocidad de reacción
realizada por la enzima. Esto se debe a que como se había dicho anteriormente, las
enzimas son específicas para cada reacción y para ello debe ocurrir a un determinado pH.
Teniendo en cuenta la gráfica trazada en los detalles experimentales, el pH óptimo es de
aproximadamente 6.8; un valor muy cercano al de la saliva.

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 CONCLUSIONES

• Luego de la experiencia se puede concluir que sobre la dependencia de la

velocidad de reacción de la concentración del enzima podemos decir que en la
gráfica a medida que disminuye la concentración de la enzima, toma más tiempo
para que la amilasa pueda actuar con el almidón. Por otra parte, si comparamos
la misma dependencia para catalizadores no biológicos, estos acelerarán el
transcurso de la reacción química.
• En la dependencia de la reacción enzimática de la temperatura el cambio de
coloración en la experiencia nos indica si la reacción fue negativa o positiva, por
otra parte, la causa de la dependencia en la temperatura radica en la relación
directa que tiene con la actividad enzimática la cual tiene un límite hasta los
100ºC que es donde pierde sus características y cuando llega a 0ºC porque se
transforma en azúcar libre.
• La velocidad de la reacción enzimática tiene una relación directa con el pH del
medio, sin embargo, llega a su tope con un pH óptimo de la amilasa salival de
6,8 lo cual concuerda con la literatura ya que es un pH de 6,9. A partir de ahí es
que comienza a disminuir la velocidad según el gráfico lo cual nos confirma su
dependencia con el pH de la velocidad.

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 CUESTIONARIO
1. ¿Qué entiende usted por cinética enzimática? ¿Ejemplos?

Respuesta: Se entiende por cinética enzimática como el estudio de velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas, además estos estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima.
Algunos ejemplos son los siguientes: modelo cinético de Briggs y Haldanen; modelo
cinético de Michaelis-Menten.

2. ¿Qué establece el modelo de Briggs y Haldanen y el modelo de Michaelis-Menten?

Modelo de Briggs y Haldanen. Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado
estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y
constante a lo largo de la reacción. Por tanto, la velocidad de formación del complejo
enzima-sustrato es igual a la de su disociación. Además, como [ES] es constante, la
velocidad de formación de los productos es constante.
Modelo de Michaelis-Menten. Establece una ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de las enzimas. Este modelo solo es válido cuando la
concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones
de estado estacionario.
3. ¿Cuál es el significado de Vm y Km?

Vm es la velocidad máxima y Km es la concentración de sustrato cuando la velocidad de

reacción es ½ de la velocidad máxima, a partir de ahí podemos decir que ambos términos
son importantes porque permiten la gráfica de cinética enzimática que muestra la
velocidad de reacción como una función de la concentración del sustrato.
4. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura,
Ph y concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de
Ph específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su
capacidad de unirse a un sustrato.
5. ¿Qué es una enzima alostéríca, características e importancia de ellas en la
regulación de los sistemas biológicos?

Las enzimas alostéricas constan de diferentes sitios activos a los que unirse, repartidos
por las diversas subunidades de la enzima alostérica. Cuando un inhibidor alostérico se
une a una enzima, cambian los diferentes sitios activos de las subunidades, haciendo a la
enzima menos eficiente. Por otra parte, la regulación alostérica, se da cuando la molécula
reguladora (activador o inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio
activo. La forma del sitio activo se modifica, lo que permite que el sustrato se una con
mayor afinidad.

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 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

✓ Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la

vida. México: Pearson Educación.

✓ Gonzales J. Curso de Biomoléculas: Cinética enzimática. Universidad del País

Vasco Euskal Herriko Umbertsitatea. Trilonet. Obtenido de:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm

✓ https://qdoc.tips/bioquimica-informe-n8-y-9-cinetica-enzimatica-pdf-free.html

✓ Martinez J. Inhibidores enzimáticos. Universidad Autónoma de Aguascalientes.

Obtenido de:
https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/inhibidores-
enzimaticos.html

✓ Carranza L. Actividad 1 Evaluación de la digestion del almidon por la amilasa

salival. Obtenido de:
https://www.youtube.com/watch?v=aaPF4vGrYZ4

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