Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas en el cuerpo. Actúan uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. La Unión Internacional de Bioquímica clasifica las enzimas en 6 clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Cada enzima tiene un código numérico único que identifica su función. Las enzimas juegan un papel crucial en procesos vitales como la digestión y son importantes marcadores biomédicos.
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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas en el cuerpo. Actúan uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. La Unión Internacional de Bioquímica clasifica las enzimas en 6 clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Cada enzima tiene un código numérico único que identifica su función. Las enzimas juegan un papel crucial en procesos vitales como la digestión y son importantes marcadores biomédicos.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas en el cuerpo. Actúan uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. La Unión Internacional de Bioquímica clasifica las enzimas en 6 clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Cada enzima tiene un código numérico único que identifica su función. Las enzimas juegan un papel crucial en procesos vitales como la digestión y son importantes marcadores biomédicos.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas en el cuerpo. Actúan uniéndose a moléculas sustrato y transformándolas en productos. La Unión Internacional de Bioquímica clasifica las enzimas en 6 clases principales según el tipo de reacción que catalizan. Cada enzima tiene un código numérico único que identifica su función. Las enzimas juegan un papel crucial en procesos vitales como la digestión y son importantes marcadores biomédicos.
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Cuestionarios Bioquímica General
CUESTIONARIO N° 8
ENZIMAS
1. ¿Que son las enzimas?
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico especifico en todas las partes del cuerpo Por ejemplo puede ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo las pueda usar La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas 2. ¿Qué es el sustrato? Un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima La enzima cataliza reacciones químicas que involucran sustrato (s) El sustrato se une al sitio activo de la enzima y se forma un complejo de enzima –sustrato Por acción de la enzima el sustrato se transforma en producto se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato la ecuación general es la siguiente E+ S ES EP E+P 3. ¿Cómo suelen designarse las enzimas? Las enzimas suelen designarse agregando el nombre ASA al nombre del sustrato sobre el cual van a actuar por ejemplo Amilasa ureasa También denominada según el tipo de de reacción catalizada deshidrogenasas y descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilos del sustrato determinado Hay enzimas que no cumplen con esta regla como la ptialina salival, pepsina de jugo gástrico, Tripsina y quimiotripsina de jugo pancreático
4. ¿De qué parte consta una enzima?
5. ¿Cuál es la clasificación internacional de las enzimas, según la UIB? Oxidorreductasas catalizan transferencia de electrones Transferasas catalizan transferencia de átomos o de grupo de átomos Hidrolasas cortan uniones agregando los radicales H+ Y OH- de una molécula de agua Liasas cortan uniones C-C, C-O, C-N Isomerasas catalizan isomerizaciones Ligasas forman uniones entre un carbono y un metaloide utilizando energía del ATP 6 Clases 13 subclase 27 sub sub clase N enzimas 6. ¿Cómo nombra la UIB una enzima? El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico encabezado por las letras EC (enzime comisión) seguida de cuatro números separados por puntos El primer número indica a cuál de las 6 clases pertenece una enzima el segundo se refiere a distinta subclase dentro de cada grupo, el tercero (sub sub clase) y el cuarto (nombre de la enzima) se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción Ejemplo la glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define EC 2.7.1.2. el numero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato
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7. ¿Cuál es la clasificación según su reacción de las enzimas
Oxidorreductasas catalizan las reacciones de óxido-reducción o sea transferencia de electrones o de átomos de hidrogeno de un sustrato a otro ejemplos de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa Transferasas catalizan la transferencia de un grupo químico especifico diferente del hidrogeno de un sustrato a otro Un ejemplo de ellos es la enzima glucoqinasa Hidrolasas se ocupan de las reacciones de hidrolisis (ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua) por ejemplo la lactasa Liasas enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos ´por ejemplo el acetato descarboxilasa Isomerasas catalizan la interconversion de isómeros es decir convierte una molcula en su variante geometría tridimensional l Ligasas estas enzimas hacen ka catálisis de reacción específicas de unión de sustrato mediante la hidrolisis simultáneamente de nucleótidos de trifosfato(tales como el ATP o el GTP) por ejemplo la enzima del piruvato carboxilasa 8. ¿Qué son las metaloenzimas? Es un término se emplea para identificar a proteínas que contengan un ion metálico como cofactor. Las funciones de las metaloenzima son muy variadas en la células Pueden actuar como enzimas, proteínas de transporte y almacenamiento y también en la traducción de señales 9. ¿Cuáles son los metales que intervienen en la formación de las metaloenzimas? El metal suele ser coordinado por atomos de nitrógeno, oxigeno o azufre perteneciente a los aminoácidos de la cadena polipeptidica y/o ligando macrociclico incorporando en la proteína 10. ¿Qué es la catálisis enzimática? Es la capacidad de aumentar la velocidad de una reacción de un sistema enzimáticos hallándose inalterado al final de una reacción 11. ¿Qué es el sitio activo? Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción especifica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas En el sitio activo se forma un complejo ES (enzima sustrato) que posteriormente se convierte en un complejo EP (enzima-producto) y finalmente se disocia en la E (enzima) y el P (producto) 12. ¿Qué es Katal y el nanokatal? Es la actividad catalítica que cataliza la transformación de un mol de sustrato en un segundo El katal (símbolo kat) es una unidad derivada del Sistema Internacional de Unidades para medir la actividad catalítica, especialmente en los campos de medicina y bioquímica. Es definido como la actividad catalítica responsable de la transformación de un mol de compuesto por segundo. En cinética enzimática, es la cantidad de enzima necesaria para transformar un mol de sustrato por segundo. 1 katal equivale a 60 x 106 unidades de actividad enzimática. Como es una unidad muy grande, se suele utilizar sus submúltiplos microkatal (μkat) y nanokatal (nkat). 13. ¿Qué importancia biomédica tienen las enzimas? Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesos dinámicos, los cuales hace posible la vida.
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Participan en la salud y la enfermedad
Suministran energía Encauzan la energía para producir el movimiento celular 14. ¿Cuáles son los factores que modifican la actividad enzimática? Temperatura Concentración del sustrato Ph Tiempo 15. ¿Cuáles son los inhibidores enzimáticos? Son sustancias que agregada a una reacción catalítica la retardan Inhibidores competitivos y no competitivos Inhibidores irreversibles y reversibles Pesticidas y herbicidas 16. ¿Qué son las enzimas alostéricas? Son enzimas reguladas por la unión de una molécula llamada modulador o efector alosterico a un sitio distinto del centro activo llamado sitio alosterico La alosteria es la alteración que la unión de una molécula (el efector) en un punto del enzima provoca en otro punto distinto el lugar de unión de unas enzimas La alosteria juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo 17. ¿Qué son las isoenzimas? Son variantes físicamente diferentes de la misma actividad catalítica La identificación de las isoenzimas tienen valor diagnostico Corresponde a productos de genes estrechamente relacionado Las isoenzimas son enzima que catalizan reacciones químicas idénticas pero están compuestas por diferente secuencia de aminoácidos A veces se la denomina isoenzimas son producidas por diferentes genes y no son redundantes a pesar de sus funciones similares Las isoenzimas son marcadores bioquímicos útiles y se pueden medir en el torrente sanguíneo para diagnosticar afecciones medicas existen 5 variedades de isoenzimas en el cuerpo se puede encontrar en varios tejidos incluidos el corazón el hígado y los pulmones Los niveles elevados de isoenzimas pueden provocar daño tisular por ejemplo después de un ataque cardiaco 18. ¿Qué metal forma el sitio activo de la enzima amilasa saliva? Amilasa salival humana se puede observar un ion calcio en color amarillo y un ion cloruro en verde La saliva contiene amilasa que hidroliza el almidón para formar maltosa y dextrina Esta isoforma de la amilasa se conoce también como ptialina 19. ¿Cuáles son las enzimas de mayor uso médico que se dosan en el laboratorio clínico? Amilasa 60-120UA/dl CPK0.0-50U/L Fosfatasa Acida Fosfatasa Alcalina Fosfatasa Alcalina Optimizada Láctico Deshidrogenasa 5 Nucleotidasa Transaminasa Glutámico Pirúvica
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Transaminasa Glutámico Oxalacetica
Colinesterasa Lipasa 20. ¿Indique el pH y temperatura óptima para la reacción de una enzima? Son más activas a una temperatura óptima (usualmente 37°C en humanos) Muestra poca actividad a temperatura baja Pierden actividad a altas temperaturas ya que ocurre la desnaturalización Las enzimas tienen un pH óptimo de aproxi 7.4 Ciertos órganos operan a valores de Ph más bajos o más altos que el Ph optimo Pepsina (estomago) enlaces peptídicos Ph optimo 2 Ureasa (hígado) urea Ph optimo 5 Amilasa pancreática (páncreas) amilasa Ph optimo 7 Tripsina (intestino delgado) enlaces peptídicos Ph óptimo 8 Arginasa (hígado) arginina Ph optimo 9.7