Cuestionarios Bioquímica General

CUESTIONARIO N° 8

ENZIMAS

1. ¿Que son las enzimas?

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico especifico en todas
las partes del cuerpo Por ejemplo puede ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo las pueda usar La coagulación de la sangre es otro ejemplo
del trabajo de las enzimas
2. ¿Qué es el sustrato?
Un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima
La enzima cataliza reacciones químicas que involucran sustrato (s) El sustrato se une al sitio
activo de la enzima y se forma un complejo de enzima –sustrato Por acción de la enzima el
sustrato se transforma en producto se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro
sustrato la ecuación general es la siguiente
E+ S ES EP E+P
3. ¿Cómo suelen designarse las enzimas?
Las enzimas suelen designarse agregando el nombre ASA al nombre del sustrato sobre el
cual van a actuar por ejemplo Amilasa ureasa
También denominada según el tipo de de reacción catalizada deshidrogenasas y
descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilos del sustrato determinado
Hay enzimas que no cumplen con esta regla como la ptialina salival, pepsina de jugo gástrico,
Tripsina y quimiotripsina de jugo pancreático

4. ¿De qué parte consta una enzima?

5. ¿Cuál es la clasificación internacional de las enzimas, según la UIB?
Oxidorreductasas catalizan transferencia de electrones
Transferasas catalizan transferencia de átomos o de grupo de átomos
Hidrolasas cortan uniones agregando los radicales H+ Y OH- de una molécula de agua
Liasas cortan uniones C-C, C-O, C-N
Isomerasas catalizan isomerizaciones
Ligasas forman uniones entre un carbono y un metaloide utilizando energía del ATP
6 Clases
13 subclase
27 sub sub clase
N enzimas
6. ¿Cómo nombra la UIB una enzima?
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico encabezado por
las letras EC (enzime comisión) seguida de cuatro números separados por puntos
El primer número indica a cuál de las 6 clases pertenece una enzima el segundo se refiere a
distinta subclase dentro de cada grupo, el tercero (sub sub clase) y el cuarto (nombre de la
enzima) se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción
Ejemplo la glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define EC 2.7.1.2. el numero 2 indica
que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un
grupo OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato

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7. ¿Cuál es la clasificación según su reacción de las enzimas

Oxidorreductasas catalizan las reacciones de óxido-reducción o sea transferencia de
electrones o de átomos de hidrogeno de un sustrato a otro ejemplos de ellas son las enzimas
deshidrogenasa y c oxidasa
Transferasas catalizan la transferencia de un grupo químico especifico diferente del
hidrogeno de un sustrato a otro Un ejemplo de ellos es la enzima glucoqinasa
Hidrolasas se ocupan de las reacciones de hidrolisis (ruptura de moléculas orgánicas
mediante moléculas de agua) por ejemplo la lactasa
Liasas enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos ´por ejemplo el acetato
descarboxilasa
Isomerasas catalizan la interconversion de isómeros es decir convierte una molcula en su
variante geometría tridimensional l
Ligasas estas enzimas hacen ka catálisis de reacción específicas de unión de sustrato
mediante la hidrolisis simultáneamente de nucleótidos de trifosfato(tales como el ATP o el
GTP) por ejemplo la enzima del piruvato carboxilasa
8. ¿Qué son las metaloenzimas?
Es un término se emplea para identificar a proteínas que contengan un ion metálico como
cofactor. Las funciones de las metaloenzima son muy variadas en la células Pueden actuar
como enzimas, proteínas de transporte y almacenamiento y también en la traducción de
señales
9. ¿Cuáles son los metales que intervienen en la formación de las metaloenzimas?
El metal suele ser coordinado por atomos de nitrógeno, oxigeno o azufre perteneciente a los
aminoácidos de la cadena polipeptidica y/o ligando macrociclico incorporando en la proteína
10. ¿Qué es la catálisis enzimática?
Es la capacidad de aumentar la velocidad de una reacción de un sistema enzimáticos
hallándose inalterado al final de una reacción
11. ¿Qué es el sitio activo?
Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción especifica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria Dicha área se llama el
sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas
En el sitio activo se forma un complejo ES (enzima sustrato) que posteriormente se convierte
en un complejo EP (enzima-producto) y finalmente se disocia en la E (enzima) y el P
(producto)
12. ¿Qué es Katal y el nanokatal?
Es la actividad catalítica que cataliza la transformación de un mol de sustrato en un segundo
El katal (símbolo kat) es una unidad derivada del Sistema Internacional de Unidades para
medir la actividad catalítica, especialmente en los campos de medicina y bioquímica. Es
definido como la actividad catalítica responsable de la transformación de un mol de
compuesto por segundo.
En cinética enzimática, es la cantidad de enzima necesaria para transformar un mol de
sustrato por segundo. 1 katal equivale a 60 x 106 unidades de actividad enzimática. Como es
una unidad muy grande, se suele utilizar sus submúltiplos microkatal (μkat) y nanokatal
(nkat).
13. ¿Qué importancia biomédica tienen las enzimas?
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesos dinámicos, los cuales
hace posible la vida.

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Participan en la salud y la enfermedad

Suministran energía
Encauzan la energía para producir el movimiento celular
14. ¿Cuáles son los factores que modifican la actividad enzimática?
Temperatura
Concentración del sustrato
Ph
Tiempo
15. ¿Cuáles son los inhibidores enzimáticos?
Son sustancias que agregada a una reacción catalítica la retardan
Inhibidores competitivos y no competitivos
Inhibidores irreversibles y reversibles
Pesticidas y herbicidas
16. ¿Qué son las enzimas alostéricas?
Son enzimas reguladas por la unión de una molécula llamada modulador o efector
alosterico a un sitio distinto del centro activo llamado sitio alosterico
La alosteria es la alteración que la unión de una molécula (el efector) en un punto del enzima
provoca en otro punto distinto el lugar de unión de unas enzimas
La alosteria juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales entre los
que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo
17. ¿Qué son las isoenzimas?
Son variantes físicamente diferentes de la misma actividad catalítica
La identificación de las isoenzimas tienen valor diagnostico
Corresponde a productos de genes estrechamente relacionado
Las isoenzimas son enzima que catalizan reacciones químicas idénticas pero están
compuestas por diferente secuencia de aminoácidos A veces se la denomina isoenzimas son
producidas por diferentes genes y no son redundantes a pesar de sus funciones similares
Las isoenzimas son marcadores bioquímicos útiles y se pueden medir en el torrente sanguíneo
para diagnosticar afecciones medicas existen 5 variedades de isoenzimas en el cuerpo se
puede encontrar en varios tejidos incluidos el corazón el hígado y los pulmones
Los niveles elevados de isoenzimas pueden provocar daño tisular por ejemplo después de un
ataque cardiaco
18. ¿Qué metal forma el sitio activo de la enzima amilasa saliva?
Amilasa salival humana se puede observar un ion calcio en color amarillo y un ion cloruro
en verde
La saliva contiene amilasa que hidroliza el almidón para formar maltosa y dextrina Esta
isoforma de la amilasa se conoce también como ptialina
19. ¿Cuáles son las enzimas de mayor uso médico que se dosan en el laboratorio clínico?
Amilasa 60-120UA/dl
CPK0.0-50U/L
Fosfatasa Acida
Fosfatasa Alcalina
Fosfatasa Alcalina Optimizada
Láctico Deshidrogenasa
5 Nucleotidasa
Transaminasa Glutámico Pirúvica

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Transaminasa Glutámico Oxalacetica

Colinesterasa
Lipasa
20. ¿Indique el pH y temperatura óptima para la reacción de una enzima?
Son más activas a una temperatura óptima (usualmente 37°C en humanos)
Muestra poca actividad a temperatura baja
Pierden actividad a altas temperaturas ya que ocurre la desnaturalización
Las enzimas tienen un pH óptimo de aproxi 7.4
Ciertos órganos operan a valores de Ph más bajos o más altos que el Ph optimo
Pepsina (estomago) enlaces peptídicos Ph optimo 2
Ureasa (hígado) urea Ph optimo 5
Amilasa pancreática (páncreas) amilasa Ph optimo 7
Tripsina (intestino delgado) enlaces peptídicos Ph óptimo 8
Arginasa (hígado) arginina Ph optimo 9.7

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