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    Velocidad de Reaccion Enzimatica 2023a

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    HUERTA ESPINOZA LESSLY
    Este documento describe los efectos de la temperatura en la velocidad de reacción enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten y cómo se ven afectados los parámetros cinéticos como la constante de Michaelis (KM) y la velocidad máxima (rmax) por cambios en la temperatura. También analiza datos experimentales para derivar ecuaciones de velocidad de reacción y evaluar los parámetros cinéticos.

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    Este documento describe los efectos de la temperatura en la velocidad de reacción enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten y cómo se ven afectados los parámetros cinéticos como la constante de Michaelis (KM) y la velocidad máxima (rmax) por cambios en la temperatura. También analiza datos experimentales para derivar ecuaciones de velocidad de reacción y evaluar los parámetros cinéticos.

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    VELOCIDAD DE REACCIÓN

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    VELOCIDAD DE REACCION

    ENZIMATICA
    EFECTOS DE LA TEMPERATURA

    PROFESOR:
    Ing. Mg LEONARDO FELIX MACHACA GONZALES

    CURSO: DISEÑO DE REACTORES

    FIQ- U.N. Callao


    ECUACION DE MICHAELIS- MENTEN

    𝒅𝑺 𝒓𝒎𝒂𝒙
    = 𝒓𝟎 = 𝑲
    𝒅𝒕 𝟏+ 𝑴
    𝑺

    𝑲𝑴 : 𝒄𝒕𝒆 𝒅𝒆 𝑴 − 𝑴

    ECUACION DE LA CINETICA ENZIMATICA SEGÚN EL MODELO DE M-M

    𝒓𝒎𝒂𝒙 . 𝑺
    𝒓𝟎 = 𝑲𝑴 + 𝑺
    • CASO I: 𝑆 ≪ 𝐾𝑀
    𝑟𝑚𝑎𝑥 . 𝑆0
    𝑟0 = 𝐾𝑀
    𝑟𝑚𝑎𝑥
    𝑘=
    𝐾𝑀
    𝑟0 = 𝑘. 𝑆0

    • CASO II: 𝑆 >> 𝐾𝑀


    𝑟𝑚𝑎𝑥 . 𝑆
    𝑟0 = 𝑆
    𝑟0 = 𝑟𝑚𝑎𝑥
    PARAMETROS DE ARREHNIUS
    La ecuación de velocidad de Michaelis- Menten
    rmax Cs
    ro = (1)
    K M + Cs

    Para reacciones orden 1 (caso 1)


    ro = k1 Cs (2)
    Ea
    k1 = A o e
    -
    RT (3)

    Ln2 (4)
    t1/2 =
    k1
    Para reacciones orden cero (caso 2)
    ro = k 0 (5)
    CSo
    t1/2 = (6)
    2 k0
    Ilustración 1
    Para la fermentación de un sustrato S, por la acción
    catalítica de la enzima E, hasta el producto de la
    reacción P. La ecuación de la velocidad que caracteriza
    el proceso toma la forma de Michaelis–Menten. Los
    datos experimentales son:

    t (min) 0 2 4 8 12 16 20 24

    Cs x 102 (mol/m3) 1,0 0,7933 0,5982 0,2652 0,0658 0,008792 0,0009485 0,00009925

    1)Los datos satisfacen la ecuación de Arrhenius?


    2) Derívese su ecuación de velocidad para fermentación y
    evalúe sus parámetros
    Solución
    El mecanismo clásico se escribe como:
    Su ecuación de velocidad:

    … (1)

    Su ecuación de velocidad en función del producto formado


    puesto que la etapa controlante:

    De la ecuación (1)
    Las características de la cinética enzimática:
    1. La primera etapa del mecanismo es rápida para llegar al
    equilibrio.
    2. La velocidad controlante en la segunda reacción se debe
    a la lenta descomposición del
    3. Solamente se mide las velocidades iniciales, por lo
    tanto se puede asumir que la etapa dos no es
    reversible.

    4. La enzima sólo puede estar en la forma de enzima


    inicial.
    No existen otras formas o posibilidades que participen en la
    cinética enzimática, de aquí:

    De la ecuación II buscando la velocidad

    … (4)
    Reemplazando la ecuación (4) en (2):
    … (5)

    (5) en (2)

    … (6)
    Sea:
    a = k3 k1 [Eo]
    b = (k2+k3)
    c = k1
    Entonces:

    Langmuir

    Definimos nuevos parámetros:

    Siendo:
    Km : moles/litro (constante de Michaelis)
    Si:

    La ecuación (6) se puede escribir:

    … (7)

    …(8)
    Ecuación de Michaelis – Menten
    rmax Cs
    ro = …(9)
    K M + Cs
    Ilustración 2.Se han determinado experimentalmente los
    siguientes datos
    Ilustración 3.Se hizo el estudio de una enzima en presencia de una
    concentración de inhibidor de 0,2 mM y en ausencia de el la grafica de
    la doble reciproca obtenida a partir de los datos experimentales de la
    reaccion inhibida 1/rs vs 1/ Cs corto el eje vertical en el mismo punto
    de la grafica de la reaccion sin inhibidor pero la pendiente de la
    primera fue 3,5 veces mayor.
    Términos importantes en la cinética
    enzimática
    1.Sitio activo
    2.Concavidad tridimensional
    3.Enlaces de interacción no covalentes:
    a) Enlaces iónicos
    b) Enlace hidrogeno o puente de
    hidrogeno
    a) Enlace de Van Der Waals
    b) Interacción hidrofóbica
    Estructura de Proteínas:
    a) Proteínas simples
    b) Proteínas conjugadas
    1. Grupo proteico
    2. Coenzimas
    3. Actividades metálicos

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